Wie bezeichnet man die Reaktion, die zu einer Peptidbindung führt?
dehydratisierende Kondensation
Nennen Sie drei Eigenschaften der Peptidbindung.
planar, besitzt ein Dipolmoment, keine Drehbarkeit um C-N Bindung
Ist die cis- oder die trans-Peptidbindung thermodynamisch günstiger und warum?
die trans-Peptidbindung, da die cis-Peptidbindung sterisch problematisch ist -> Kollision aufeinanderfolgender Reste
Nennen Sie mindestens drei verschiedene Darstellungsweisen von Polypeptidketten, die Sie im Praktikum anhand von Chimera kennengelernt haben.
Spacefill, nur Backbone, Ca - Sticks, Cartoo
Was stellt ein Ramachandran Plot dar und welche Schlüsse lässt er zu?
Winkelverteilung (phi und psi als Winkel des Protein-Backbone) im Protein -> energetisch günstige Winkelkombinationen und Vorhersage der Sekundärstruktur
Nennen Sie je ein Beispiel für ein typisches Protein mit a-Helix und β-Faltblatt.
a-Helix: Myoglobin, β-Faltblatt: Porin, Immunglobulin
Sind antiparallele oder parallele β-Faltblätter stabiler und warum?
antiparallele β-Faltblätter, da die Wasserstoffbrücken kürzer sind
Welche Rolle spielen die sog. „Turns“ in einem Protein?
liegen meist an der Oberfläche und ermöglichen eine globuläre Struktur
Nennen Sie drei Beispiele für Supersekundärstrukturelemente.
β-Mäander, 4-a-Helix-Bundle, gemischtes Barrel
Welche Aminosäure spielt für die Erhaltung der Proteinstruktur eine herausragende Rolle und ist in der Regel evolutionär hoch konserviert? Warum?
Cystein -> bildet Disulfidbrücken
Definieren Sie den Begriff „Proteindomäne“.
unabhängige, stabile Teile der Tertiärstruktur in einer Polypeptidkette; in unterschiedlichen Proteinen oft auch gleiche Domänen unabhängig von Funktion der Proteine
Welche (4) Vorteile ergeben sich aus der Zusammenlagerung von Polypeptidketten in einer Quartärstruktur?
Optimierung der Funktion, Aufbau großer Strukturen, Stabilität, Schutz vor Abbau
Von welchem Molekül stammt die erste mittels Röntgenstrukturbestimmung aufgeklärte Proteinstruktur?
Myoglobin
Beschreiben Sie kurz, wie das Phasenproblem bei der Röntgenkristallstrukturanalyse zustande kommt.
Die elektromagnetischen Wellen sind, nachdem sie von den Elektronen der Atome abgelenkt wurden, gegeneinander phasenverschoben, sodass man auf dem Detektor keine Lagebeziehung herstellen kann.
Nennen Sie zwei Methoden, mit denen man das Phasenproblem umgehen kann.
Einlagerung von Schwermetallatomen im Kristall, Verwendung einer bekannten ähnlichen Struktur
Ab welchem Wert bezeichnet man die Auflösung der Elektronendichte als „atomar“? Warum ist es möglich, daraus eine Aminosäuresequenz abzuleiten?
ab 3,5 A und weniger, möglich weil die Grundstruktur der Aminosäuren bekannt ist -> Zuordnung über spezifische Seitenketten
Nennen Sie eine Struktur im Protein, die häufig nicht über die Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt werden kann? Warum ist das so?
Lücken in der Kristallstruktur kommen oft in Turns vor, da diese eine hohe Flexibilität in der Backbone aufweisen.
Nennen Sie einen Vorteil und einen Nachteil der Röntgenstrukturanalyse.
Vorteil: atomare Auflösung möglich, Nachteil: Kristalle notwendig, nicht für große Proteine
Nennen Sie zwei Vorteile und zwei Nachteile der 3D-Elektronenmikroskopie.
Nachteile: nicht für kleine Moleküle geeignet, rechenintensiv (besonders für höhere Auflösungen)
Vorteile: Keine Kristallisation nötig, keine Obergrenze für Molekülgröße
Nennen Sie drei Protein-Domänen-Datenbanken.
SMART, PFAM, CDD
Mit welchen zwei Methoden der Proteinstrukturanalyse erhalten Sie atomare Auflösungen?
Röntgenstrukturanalyse, NMR (Nuclear Magnetic Resonance)
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