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by me G.

N-Glykosylierung

Die kovalente Verknüpfung von Kohlenhydraten an Proteine erfolgt im Endoplasmatischen Retikulum. Die N-Glykosylierung kann nur an einem Asparaginrest erfolgen. Es können aber nicht alle Asparagin-Reste ein N-Glykan akzeptieren. Ein N-Glykan ist ein Polysaccharid, das kovalent mit dem Stickstoff der Aminogruppe in der Seitenkette von Asparagin (Asn) verknüpft ist. Die minimale Erkennungs-Sequenz ist Asparagin, gefolgt von einer beliebigen Aminosäure mit Ausnahme von Prolin und endet mit Serin oder Threonin (Asn-X-Ser oder AsnX-Thr). Somit ist die Aminosäure-Sequenz Asn-X-Ser/Thr ein “Sequon” für eine N-Glykosylierung in einem Protein. Ein „Sequon“ ist eine Sequenz bestehend aus drei aufeinander folgenden Aminosäuren in einem Protein, die als potentielle Anheftungsstelle an ein Polysaccharid, das als N-Glykan bezeichnet wird, dient.

Bei eukaryoten Zellen ist das an ein Asparagin gebundene Oligosaccharid immer ausnahmslos N-Acetylglucosamin (GlcNAc) und die Verknüpfung erfolgt   -Konfiguration

Alle N-Glykane bestehen aus einer einheitlichen Kern- (Core-) Struktur mit der Sequenz ––!"–4Gl  –#  -Asn-XSer/Thr.

Sie werden in drei Typen klassifiziert:

High-Mannose: Es sind ausschließlich Mannose Reste mit der Core-Region verknüpft.

Komplex: Antennäre Strukturen werden von N-Acetylglucosaminyltransferasen (GlcNAcTs) an die Core Region angeheftet.

Hybrid: Am –6-Arm der Core Region sind ausschließlich Mannose-Reste angeheftet. Eine oder zwei antennäre Strukturen $%   –3-Arm.

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me G.

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