Beschreibe den grundsätzlichen Aufbau einer Aminosäure
An einem chiralen C-Atom befindet sich eine positiv geladene Amino- und eine negativ geladene Carboxylgruppe. Es gibt 20 verschiedene Restgruppen, die man nach unterschiedlichen Kriterien einteilen kann.
Was ist eine Disulfidbrücke?
die kovalente Bindung zwischen den Schwefel-Atomen zweier Cystein-Moleküle, die in der Aminosäureseitenkette eines Proteins vorkommen.
Zwei mittels Disulfidbindung verknüpfte Cystein-Reste in Proteinen bezeichnet man dabei auch als Cystin-Brücke
Welche 2 Formen von Beta-Faltblättern gibt es und welche ist stabiler?
Es gibt parallel angeordnete und antiparallel angeordnete beta-Faltblätter.
Antiparallele Faltblätter sind stabiler, da die H-Brücken kürzer sind
Beispiel für ein Protein aus alpha-Helices bzw. beta-Faltblättern
alpha: Myoglobin
beta: Immunglobulin, Porin
Was sind die Vorteile der Quartärstruktur?
Optimierung der Funktion
Schutz vor Abbau
Aufbu großer Strukturen
Stabilität
Beschreibe die Reaktion, die zu einer Peptidbindung führt
Es handelt sich um eine dehydratisierende Kondensation am Ribosom: Die Amonogruppe der einen AS reagiert unter Wasserabspaltung mit der Carboxylgruppe der anderen AS.
Nenne 3 aromatische AS. Was bewirkt der aromatische Ring?
Tryptophan, tyrosin und Phenylalanin
-> der Ring bewirkt Absorption von Licht im UV-Bereich
Definiere die Sekundärstruktur von Proteinen
Durch H-Brücken stabilisierte Nahordnung der Protein-Backbone (alpha-Helix oder beta-Faltblatt)
Welche neue Eigenschaft besitzen Multimere, die den Monomeren fehlt?
Koorperativität
Weshalb bezeichnet man die Peptidbindung auch als Säureamidbindung?
Bei der Bindung wird die OH-Gruppe der Carboxylgruppe durch eine NH2-Gruppe ersetzt, sodass ein Säureamid (CO-NH) entsteht.
Was sind die 4 Hirarchie-Ebenen von Proteinen?
-> Primärstruktur (lineareAbfolge der AS in der Kette)
-> Sekundärstruktur (Nahordnung der AS-Seitenketten)
-> Tertiärstruktur (genaue räumliche Anordnung aller Atome)
-> Quartärstruktur (Zusammenlagerung einzelner Proteinketten-> Proteinkomplexe)
In welcher Richtung liest man eine Peptidsequenz?
Immer von N nach C
z.B. H3N-AS1-AS2-COO
Was ermöglicht es einem Protein globulär zu sein?
Turns an der Proteinoberfläche
Was sind die Eigenschaften einer Peptidbindung?
-> planar (die beteiligten Atome liegen in einer Ebene in trans-Stellung)
-> besitzt ein Dipolmoment (Ladungen ungleich verteilt)
-> partielle Doppelbindung (Keine Drehung um C-N-Bindung)
-> Zwei Winkel (phiᵩ und psiᵠ) beschrieben im Wesentlichen die Konformation der Protein-Backbone.
Was ist besonders an der AS Glycin
Der Rest ist ein H -> Keine Seitenkette und somit keine Chiralität des C-Atoms. (Beginnt und beendet Sekundärstrukturelemente = Turns, hohe Flexibilität)
Was ist die treibende Kraft der Proteinfaltung in Gegenwart von Wasser?
Hydrophober Effekt
-> Wasser bildet ein geordnetes Netzwerk um die hydrophobe Substanz („Clathrat“), was energetisch ungünstig ist -> Minimierung der hydrophoben Oberfläche -> Kugelform
Was sind Domänen?
Unabhängige, stabile Teile der Tertiärstruktur, die nach dem Baukastenprinzip in untershciedlichen Proteinen vorkommen.
Wie ist das Verhaltnis von cis- und trans-Peptidbindungen und warum?
1000 Trans zu 1 cis
-> Die Cis-Peptidbindung ist sterisch problematisch (wegen der Kollision aufeinanderfolgender Reste) und somit thermodynamisch ungünstiger, Ausnahme: Prolin
Was ist besonders an der AS Prolin?
Zyklische AS mit Seitenkette als Teil der Backbone. Die Peptidbindung ist nicht mehr planar, es gibt keine Rotationsmöglichkeit um den Winkel phi. Das Verhältnis von trans zu cis Peptidbindungen ist verändert.
Was versteht man unter heterologer/isologer Assoziation?
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