Katabolismus
= Abbauender Stoffwechsel → extrahiert Energie aus Nährstoffen (ox.)
Katabole Wege sind konvergent (von Zuckern, Fetten, Kohlenhydraten zu Acetyl-CoA)
Anabolismus
aufbauender Stoffwechsel → nutzt Energie zum Bau von Biomolekülen
Anabole Wege sind divergent
Eigenschaften des Stoffwechsels
1. Anabole und katabole Stoffwechselwege sind wechselseitig reguliert.
Beispiel: Fettsäuresynthese und -abbau sind nicht gleichzeitg aktiv.
2. Anabole und katabole Stoffwechselwege, die dieselben Endpunkte verbinden, können die gleichen Enzyme nutzen - aber mindestens ein Schritt wird durch verschiedene Enzyme katalysiert (ermöglicht unabhängige Regulation).
Beispiel: Glukoneogenese ist der Gegenpart zur Glykolyse, aber mehrere Schritte werden durch andere Enzyme katalysiert.
3. Paarweise anabole und katabole Stoffwechselwege kommen häufig in unterschiedlichen Zellkompartimenten vor.
Beispiel: Fettsäuresynthese findet im Cytosol statt und Fettsäureabbau in den Mitochondrien.
Regulation des Stoffwechsels
1. Verfügbarkeit des Substrats
Wenn die intrazelluläre Substratkonzentration nahe beim oder unter dem Km liegt, ist die Reaktionsrate des Enzyms stark konzentrationsabhängig.
2. Allosterische Regulation
Wenn ein Metabolit in ausreichender Menge vorhanden ist, kann dies Signal zu allosterischer Inhibition eines oder mehrerer Enzyme führen.
3. Hormonelle Regulation
Wenn eine Zelle auf einen externen Stimulus (z.B. ein Hormon oder einen Wachstumsfaktor) reagiert, indem es die Synthese- oder Abbaurate eines Enzyms verändert.
Generelle biochemische Reaktionskategorien
1. Oxidations- und Reduktionsreaktionen
2. Reaktionen, die C-C Bindungen aufbauen oder brechen
3. Umlagerungen, Isomerisierungen und Eliminierungen
4. Gruppen-Transfer Reaktionen
5. Reaktionen mit freien Radikalen
Name und Reaktion der Enzyme, die Oxidation-Reaktionen katalysieren
Dehydrogenase: katalysiert Oxidationen, in denen eine Verbindung zwei Elektronen und zwei Protonen verliert
Oxidase: Konvaleszenzen Bindung eines Kohlenstoff-Atoms an ein Sauerstoff-Atom
Oxygenase: Oxidase bei der das Saierstoff-Atom direkt von molekularem Sauretsoff (O2) herrührt
Kinase
Enzym, die Phosphorylgruppentransfer (-PO3^2-) mit ATP als Donor katalysieren
Thermodynamische Größen in chemischen Reaktionen
deltaG = deltaH - T* deltaS
DG – Änderung der freien Enthalpie (Gibbs Energie) einer Reaktion. Wenn DG negativ ist, gibt die Reaktion Energie ab und ist exergon. Ist DG positiv, so nimmt das System Energie auf und ist endergon. Eine Reaktion läuft spontan ab, wenn DG negativ ist.
DH – Änderung der Enthalpie (Wärme) durch die Umwandlung von Substraten zu Produkten. Wenn DH negativ ist, entsteht bei der Reaktion Wärme und sie ist exotherm. Ist DH positiv, so nimmt das System Wärme aus der Umgebung auf und ist endotherm.
DS – Änderung der Entropie (Unordnung) als Resultat einer Reaktion. Sind die Produkte einer Reaktion ungeordneter als die Reaktanden, dann hat DS einen positiven Wert.
deltaG
ΔG = Änderung der freien Energie; treibende Kraft, ein Reaktionssystem ins Gleichgewicht zu bringen
ΔG° = Änderung der freien Energie unter standardisierten Bedingungen → bei 298 K und einer Konzentration der Reaktanden und Produkte von 1M
ΔG°’ = standardisierte Änderung der freien Enthalpie in gepufferter wässriger Lösung → bei pH = 7 und Wasserkonz. konstant
Änderungen der freien Energie sind additiv: Eine thermodynamisch ungünstige, endergone Reaktion (ΔG°’ > 0) kann durch Kopplung mit einer thermodynamisch günstigen, exergonen Reaktion (ΔG°’ < 0) angetrieben werden.
Gleichgewichtskonstante Berechnung und Zusammenhang mit deltaG
Berechnung:
Zusammenhangmit deltaG und der Richtung der ablaufenden Reaktion:
ATP
Universeller Energieüberträger
Stabilisiert durch zweiwertige Metallkationen
Hydrolyse der Phosphorsäureanhydridbindung → Freisetzung von Energie
Reaktion:
RReaktion stark auf Seite der Produkte, da exergon und Produkte besitzen größeren Grad an Hydratation → bessere Stabilität
Glycin
(Strukturformel, Eigenschaft, 3- und 1-Buchstaben Code)
Nicht-polar, aliphatisch
gly, G
Alanin
Ala, A
Prolin
Pro, P
Valin
Val, V
Leucin
Leu, L
Isoleucin
Ile, I
Methionin
Met, M
Phenylalanin
Aromatisch
Phe, F
Tyrosin
Tyr, Y
Tryptophan
Try, W
Serin
Polar, ungeladen
Ser, S
Threonin
Thr, T
Cystein
Cys, C
Asparagin
Asn, N
Glutamin
Gln, Q
Aspartat (Asparaginsäure)
Negativ geladen
Asp, D
Glutamat (Glutaminsäure)
Glu, E
Lysin
Positiv geladen
Lys, K
Arginin
Arg, R
Histidin
His, H
NADH/ NADPH/ Flavin-Nukleotide
Elektronenüberträger
NAD+/ NADP+ = oxidierte Form ADP + Glukose + Niacin (in NADP: Hydroxylgruppe am C2 des Zuckers in ADP zusätzlich mit Phosphat verestert)
Reduktion: +2e- +2H+ ⇒
NADH + H+
Verwendet von Dehydrogenasen; Vorläufer: Vitamin Niacin
Flavin-Nucleotide: FAD, FMN
FAD: AMP + Phosphat + offenkettige Ribose + isoalloxazin Ring
Reduktion: +e- +H+ ⇒
FADH° (semiquinon)
FADH2 (vollständig Reduziert)
Flavoproteine können an ein- und zwei-Elektronentransfer teilnehmen und so eine größere Bandbreite an Reaktionen katalysieren.
Vorläufer: Vitamin Riboflavin
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