04_Sekundaerstrukturzuweisung

Zuweisung

-> Verwendung bekannter/vorhergesagter Proteinstrukturen

=> wie Strukturzuordnung: Was beta-Faltblatt? Was alpha-Helix? Welche Art davon?

• Labeln anhand atomischer Koordinaten der einzelnen AS-Reste

• objektive Definition benoetigt

• verschiedene Definitionen zum Einfangen verschiedener Aspekte der Realitaet

• intuitives Mittel zur Visualisierung von Proteinen

• Faltungsklassifikation

• Verbesserung von Sequenzalignments

• verwandte Funktionen

• schnelle Methode zum Strukturvergleich basierend auf der Sekundaerstruktur

• vergleichende Modellierung

• Threading

nahe beinander

• Winkel-Distanz der WBB-Zuweisung

  • NHO = q > 120 Grad

  • r(HO) < 2.5 Å

• Coulomb’sche WBB-Berechnung

  • Berechnung Coulomb-Energie der Verbindung

  • E < -0.5 kcal/mol

• empirische WBB-Berechnung

• ist definiert

• Definition sekundaerer Strukturen nach Hierarchie basierend auf Coulomb Energy

  1. WBB 2. elementaere Muster 3. Sekundaerstrukturen

• Turns: (i, i+n) zw. CO (i) und CN (i+n)

• Bruecken: zwei nicht ueberlappende, parallel, antiparallel

• Helices: mind. 2 n-turns

• Leitern: >= 1 konsekutive Bruecke des selben Typs -> 1:= einzelne Bruecke

• Blatt: Set von >= 1 Leitern verbunden durch geteilte Reste

• Irregularitaeten: Implikation von Helices (durch Ueberlappung von Helices, Fehlende H-Verbindungen), Explikation von Bruecken

• geometrische Strukturen: Kurve (>= 70 deg), Chiralitaet, SS-Verbindung, Kettenunterbrechung, mehrheitlich rechts-drehende Helices mit positiver Chiralitaet

• Prioritaeten bei Ueberlappung mehrer Moeglichkeiten -> Rolling sphere aus H2O

von Sander & Schneider 1991

x := aehnliche Strukturen (mind. 70 % )

o := nicht aehnliche Strukturen

ueber Kurve: signifikante Verwandtschaft (>= 30 %)

unter Kurve: nicht signifikante und keine Verwandtschaft (< 30 %)

-> abhaengig von der Laenge des Alignments

=> je laenger das Protein (> 100 AS), desto geringer ist der Threshold (~ 30 %) fuer die Verwandtschaft