einführung

Anabolismus: Aufbau von Biomolekülen unter Energienutzung

Katabolismus: Abbau von Stoffwechselprodukten, generiert dabei Energie

1. Anabole und katabole Stoffwechselwege sind wechselseitig reguliert.

Beispiel: Fettsäuresynthese und -abbau sind nicht gleichzeitg aktiv.

2. Anabole und katabole Stoffwechselwege, die dieselben Endpunkte verbinden, können die gleichen Enzyme nutzen - aber mindestens ein Schritt wird durch verschiedene Enzyme katalysiert (ermöglicht unabhängige Regulation).

Beispiel: Glukoneogenese ist der Gegenpart zur Glykolyse, aber mehrere Schritte werden durch andere Enzyme katalysiert.

3. Paarweise anabole und katabole Stoffwechselwege kommen häufig in unterschiedlichen Zellkompartimenten vor.

Beispiel: Fettsäuresynthese findet im Cytosol statt und

Fettsäureabbau in den Mitochondrien.

1. Verfügbarkeit des Substrats

Wenn die intrazelluläre Substratkonzentration nahe beim oder unter dem Km liegt, ist die Reaktionsrate des Enzyms stark konzentrationsabhängig.

2. Allosterische Regulation

Wenn ein Metabolit in ausreichender Menge vorhanden ist, kann dies Signal zu allosterischer Inhibition eines oder mehrerer Enzyme führen.

3. Hormonelle Regulation

Wenn eine Zelle auf einen externen Stimulus (z.B. ein Hormon oder einen Wachstumsfaktor) reagiert, indem es die Synthese- oder Abbaurate eines Enzyms verändert.

1. Oxidations- und Reduktionsreaktionen

bsp.: Dehydrogenase, Oxidase, Oxygenase

2. Reaktionen, die C-C Bindungen aufbauen oder brechen

bsp.: Aldol-Kondesation, Ester Kondensation, Decarboxylierung

3. Umlagerungen, Isomerisierungen und Eliminierungen

4. Gruppen-Transfer Reaktionen

bsp.: Acylgruppen-, Glycosylgruppen-, Phosporylgruppen-Transfer

5. Reaktionen mit freien Radikalen

bsp.: Methylmalonyl-CoA Mutase (Fettsäure-Metabolismus)

1. Prinzip: Spaltung einer kovalenten Bindung

Eine kovalente Bindung besteht aus einem gemeinsam genutzten Elektronenpaar und kann auf zwei Arten gespalten werden:

homolytisch – jedes Atom verlässt die Bindung als Radikal mit einem der zwei nun ungepaarten Elektronen, die die Bindung zusammen hielten

heterolytisch – ein Atom behält beide Elektronen (zumeist vorkommend)

Carbanion, Carbokation und Hydrid-Ion sind sehr instabil!

2.Prinzip: Nukleophile und Elektrophile

Viele biochemische Reaktionen beziehen Nukleophile und Elektrophile mit ein.

Nukleophil: Elektronenreiche, funktionelle Gruppe, die in der Lage ist, Elektronen abzugeben.

Elektrophil: Elektronen-defiziente funktionelle Gruppe, die Elektronen aufzunehmen sucht.

Ein Kohlenstoffatom kann sowohl als Nukleophil, als auch als Elektrophil agieren. Dies hängt davon ab, welche Bindungen es eingeht und mit welchen funktionellen Gruppen es umgeben ist.

Satz 1: Die Summe der Energie im Universum bleibt gleich.

Satz 2: Die Entropie (Unordnung) nimmt zu.

Änderung der freien Enthalpie (Gibbs Energie) einer Reaktion. Wenn deltaG negativ ist, gibt die Reaktion Energie ab und ist exergon. Ist deltaG positiv, so nimmt das System Energie auf und ist endergon.

Reaktion läuft spontan und freiwillig bei negativen Wert ab (also wenn exergon)

Änderung der Enthalpie (Wärme) durch die Umwandlung von Substraten zu Produkten. Wenn deltaH negativ ist, entsteht bei der Reaktion Wärme und sie ist exotherm. Ist deltaH positiv, so nimmt das System Wärme aus der Umgebung auf und ist endotherm

Änderung der Entropie (Unordnung) als Resultat einer Reaktion. Sind die Produkte einer Reaktion ungeordneter als die Reaktanden, dann hat deltaS einen positiven Wert.

Mg2+ stabilisiert den Komplex, es schirmt negative Ladung ab und beeinflußt die Konformation der Phosphatgruppe in ATP und ADP.