Def
Ihre zentrale Stellung resultiert im Endeffekt daraus, dass die genetische Information in Form von Proteinen ausgedrückt wird. Aufgrund ihrer Strukturvielfalt und Flexibilität beteiligen sich die Proteine an allen vitalen Prozessen. Sie sind Baustoffe unter anderem der biologischen Membranen, der kontraktilen Strukturen und der extrazellulären Matrix. Sie fungieren in Form von Enzymen als Biokatalysatoren, dienen als Hormone und Rezeptoren der Informationsübermittlung und steuern auch sonst in vielfältiger Art die Lebensprozesse jeder Zelle
Aminosäuren Aufbau
Proteine sind aus α-Aminosäuren aufgebaut. Eine α-Aminosäure besteht aus einer Carboxylgruppe und einer Aminogruppe. Die Aminogruppe befindet sich am α-C Atom.
Abbau von Aminosäuren
Aminosäuren zwei wichtige funktionelle Gruppen enthalten: eine Carbonsäure-(Carboxyl-)gruppe, –COOH, sowie eine Aminogruppe, –NH2
Hydrophobe, unpolare Aminosäuren
Glycin hat die einfachste Seitenkette, nämlich lediglich ein H-Atom. Alanin, Prolin, Valin, Leucin und Isoleucin tragen aliphatische Seitenketten. Methionin enthält ein Schwefelatom in einer Thioetherfunktion. Tryptophan und Phenylalanin enthalten aromatische Ringe.
Hydrophile Aminosäuren
Hydrophile Aminosäuren tragen polare, aber ungeladene Seitenketten: Serin, Threonin und Tyrosin tragen jeweils eine Hydroxylgruppe (OH) in der Seitenkette, Asparagin und Glutamin eine Amidgruppe (CONH2) sowie Cystein eine SH-Gruppe.
Positiv geladene Aminosäuren
Lysin und Arginin enthalten positiv geladene Aminogruppen in der Seitenkette. Histidin enthält einen aromatischen Imidazolring, der leicht ein Proton binden kann und dann eine positive Ladung trägt
Negativ geladene Aminosäuren
Asparaginsäure und Glutaminsäure enthalten Seitenketten mit Carboxylgruppen, die normalerweise (unter physiologischen Bedingungen) deprotoniert und dadurch negativ geladen sind. Sie werden häufig einfach Aspartat und Glutamat genannt, um auf den ionisierten Charakter hinzuweisen. In den genannten Abbildungen finden Sie die chemischen Strukturen als raumfüllende Modelle sowie die gebräuchlichen Abkürzungen aller genannten Aminosäuren. Häufig wird für die Benennung einer Abfolge von Aminosäuren eine simple Ein-Buchstaben-Abkürzung verwendet.
Für den Menschen essentielle und nicht essentielle Aminosäuren
Aufbau von Peptiden und Proteinen
Wird die α-Aminogruppe einer Aminosäure mit der α-Carboxylgruppe einer zweiten Aminosäure verknüpft, entsteht eine Amidbindung, die sog. Peptidbindung. Dabei wird ein Wassermolekül freigesetzt; es handelt sich also um eine Kondensation (Stryer, Abb. 2.13). Das Gleichgewicht dieser Reaktion liegt auf der Seite der Hydrolyse, für die Bildung der Peptidbindung muss Energie aufgewendet werden. Die Peptidbindung selbst ist jedoch kinetisch überaus stabil: In wässriger Lösung hat sie eine Lebensdauer von fast 1000 Jahren. Im Organismus wird die Bildung der Peptidbindung, wie nahezu jede biochemische Reaktion, enzymatisch katalysiert.
Ein Polypeptide besteht aus vielen Aminosäuren. Die Einteilung nach Anzahl der Aminosäuren ist wie folgt:
Proteine können verschiedene Strukturen ausbilden Helix
Sie können sich zu einer α-Helix falten. Das ist eine spiralförmige Struktur, in dersich pro Windung etwa 4 Aminosäuren befinden. Die α-Helix wird durchWasserstoffbrücken zwischen den –NH und CO-Gruppen stabilisiert.
Grundlage typischer Faserproteine (α-Keratin, der Grundsubstanz der Haare, Myosin, einer Komponente der Muskelfasern usw.) aber auch, wie am Beispiel des Myoglobins eingeführt, strukturgebende Komponenten von löslichen, globulären Proteinen
Proteine können auch sog. Faltblattstrukturen bilden, auch β-Faltblatt genannt.
β, weil das die zweite Struktur war, die von den Wissenschaftlern aufgeklärt wurde. Die Peptidkette ist hierbei fast völlständig gestreckt und nicht eng verknäult, wie in der α-Helix. Die Struktur wird stabilisiert durch Wasserstoffbrücken von verschiedener Polypeptidketten. Die Proteinkette ist dabei in Zick-Zack-Form gefaltet.
Ein wichtiges Prinzip bei den Proteinen: Die Aminosäuresequenz bestimmt die dreidimensionale Struktur.
Manche Aminosäuren begünstigen die Ausbildung einerHelix, manche die Ausbildung einer Faltblattstruktur. In einem Protein können Helix und Faltblattstrukturen nebeneinander vorliegen.
Die dreidimensionale Struktur also die Konformation - eines Proteins ist sehr wichtig.
Von dieser Konformation hängt die biologische Funktion eines Proteins ab. Die 20 verschiedenen Aminosäuren ermöglichen die Bildung zahlreicher Proteine mit vielfältigen Strukturen.
Die Raumstruktur der Proteine wird durch 4 Strukturen beschrieben.
Denaturierung von Proteinen
Unter Denaturierung versteht man die Änderung der Raumstruktur von Proteinen. Die Aminosäuresequenz bleibt unverändert. Mit der Änderung der Struktur sind die Proteine nicht mehr wirksam. Denaturierung erfolgt durch Hitze, starke Säuren und Laugen und durch Schwermetallionen. Beim Kochen von Hühnereiern wird das Eiklar denaturiert. Durch Erhitzen wird die Raumstruktur des Proteins zerstört, d.h. die verschiedenen Bindungstypen, die zur Aufrechterhaltung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur dienen, werden mzerstört. Die Zerstörung durch Erhitzen ist irreversibel. Aber nicht jede Denaturierung von Proteinen ist irreversibel. Bei Behandlung mit z.B. einer Säure werden Proteine denaturiert. Nach Entfernung des Störfaktors nimmt das Protein oft wieder die ursprüngliche Konformation ein und erlangt in der Regel auch die biologische Aktivität zurück.
De- und Renaturierung eines Proteins
Last changed10 months ago