Klausurfragen

-> Zellen = hoch geordnenete Systeme

-> nehmen freie Enthalpie in Form von Sonnenlicht oder energiereichen chemischen Verbindungen („Nährstoffen“) auf, um ihre Ordnung aufrecht zu erhalten & geben diese Energiemenge wieder in Form von Wärme (= Enthalpie) oder Entropie an die Umgebung ab

—> Gesamtentropie des Weltalls nimmt immer zu!!

freie Enthalpie (G) = gibt den Energie-Anteil an, der bei Reaktion bei konst. Temperatur & Druck Arbeit leisten kann & liefert Info, ob Reaktion freiwillig abläuft

-> freie Reaktionsenthalpie = Änderung der freien Enthalpie ( ΔG) während Reaktion

= abhängig von Enthalpie (Wärmemenge) & Änderung der Entropie (Ordnungsgrad des Systems) während Reaktion

< 0: Reaktion läuft spontan ab, sie ist exergon

= 0: System ist im Gleichgewicht, es leistet keine Arbeit

> 0: Reaktion läuft nicht spontan ab, sie ist endergon

-> Zufuhr von freier Enthalpie nötig, um Reaktion anzutreiben

—> Freie Enthalpie = Gibbs Energie: sagt aus ob Reaktion zusätzliche Energie zum Ablaufen benötigt oder nicht

Enzyme

= Proteine, die chemische Reaktionen beschleunigen & biochemisch ermöglichen

-> funktionieren nach Schlüssel Schloss Prinzip

= Enzym hat spez. passendes Substrat, welches im aktiven

Zentrum bindet (E.-S-Komplex) & ein Produkt resultiert

-> sind wichtige Kontrollpunkte im Metabolismus!

-> Protein hat Bindungstasche mit aktivem Zentrum spez. Form

in die nur das jeweilige Substrat passt

-> durch Diffusionsprozesse gelangt Substrat in Nähe des Enzyms

-> durch Bindung entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex (ES)

-> aus ES kann Substrat sich abspalten (Hin- & Rückreaktion), weil der Komplex ein zeitabhängiger Prozess ist (Gleichgewicht)

-> Substrat wird vom Enzym umgesetzt & resultiert Endprodukte (z.B. Spaltung des Substrats = nur Hinreaktion, kein Gleichgewicht)

-> Enzym bleibt unverändert

Biopolymere = Polymere natürlichen Ursprungs, welche in Zelle synthetisiert werden

z.B. RNA / DNA / IgG / Hämoglobin / Cellulose / Hyaluronsäure…

Metabolite = Substanzen, die als Zwischenstufen oder als Abbauprodukte von Stoffwechselvorgängen entstehen

= sind Bausteine für Biopolymere

z.B. Tyrosin / Ölsäure / Adenosin / Glukose / Estradiol/ Harnstoff / Carnitin…

2) Allgemeiner Aufbau von Proteinen

= essentielle Makromoleküle, die nahezu für alle Vorgänge in menschlichen Zelle verantwortlich sind

-> Baustein: Aminosäuren

= zentrales C-Atom + NH2 + COOH + H & Rest

-> Proteine als Bausteine von Zellen; Grundlage von Leben

Synthese von Proteinen in biologischen Organismen:

DNA -> RNA -> Protein

-> Peptid: 2 bis 50 Aminosäuren

-> Proteine: über > 50 Aminosäuren

-> Antikörper = Protein, sog. Immunglobulin

> 20 Aminosäuren haben gleiche Grundstruktur:

= wie Grundgerüst nur in geladener Form

- zentrales C-Atom

- NH3+

- COO- (deprotoniet)

- Rest (macht Unterschied v. 20 Aminosäuren aus)

-> werden nach Seitenketten in 3 Gruppen eingeteilt

I) unpolare/ nicht geladene Seitenketten

= Nonpolar side chains (grüne Reste)

II) polare/ geladene Seitenketten = polar side chains (lila)

III) elektrisch geladene Seitenketten

= electrically charged side chains

-> 2 sind saure Aminosäuren (rote Reste)

-> 3 sind basische Aminosäuren (blaue Reste)

= Aminosäuren, die über Peptidbindungen verknüpft sind, bilden Primärstruktur

-> je größer Moleküle, desto mehr würden sie sich in ihrer räumlichen Verknüpfung,

beeinträchtigen weshalb sie spezielle Ausrichtung einnehmen müssen

Peptidbindungen (kovalente Bindung)

= entstehen zwischen 2 Aminosäuren

-> Bindung zw. COOH + NH2-Gruppe unter H2O-Abspaltung

= sind nicht planar/ linear (liegen gedreht im Raum vor)

1. Stoffwechselwege sind streng reguliert = laufen exakt dann ab, wenn nötig

2. Stoffwechselwege = energetisch gekoppelte Reaktionen

-> In verschied. Prozessen werden über energetisch gekoppelte Reaktionen Energiemoleküle abgebaut & andere Moleküle, z.B. Biopolymere synthetisiert

3. Universelle Energiezufuhr = ATP (Hauptenergiespeicher)

-> Stoffwechselwege, die Energie benötigen werden über ATP angetrieben

-> ATP wird durch Oxidation kohlenstoffhaltiger Brennstoffe gebildet

4. Stoffwechsel = wenige gemeinsame Zwischenprodukte

-> trotz großer Vielzahl verschied. Stoffwechselwege, beruhen viele Prozesse auf begrenzten Reaktionsanzahl & Zwischenprodukten

Cystein (Cys) C

= Besonderheit besitzt eine Sulfhydrylgruppe (-SH)

-> in der Regel werden Aminosäuren kovalent über

Peptidbindung verbunden

-> beim Cystein liegt Bindung über Disulfidbrücke vor

Disulfidbrückenbildung

= 2 SH-Reste bilden über Oxidation unter Abspaltung v. 2H+ kovalente Verknüpfung

= 2 Cysteine werden kovalent über Disulfidbrücke verknüpft

-> viele Proteine können ohne Disulfidbrücke nicht funktionieren!

1) Beispiel v. Disulfid verbrückten Proteins

Bsp. Humaninsulin = senkt Blutzuckerspiegel

-> besteht aus 2 Primärstrukturen, die durch Disulfidbrücke

eine Sekundärstruktur bilden -> ohne Cysteine kein Disulfidbrücke

-> Protein hätte andere Form & keine Funktionsentfaltung

2) Beispiel: Disulfidbrücken im Antikörper

= ergeben die Struktur/ Form!

Ein Monosaccharid-Molekül das als Sechsring vorliegt bezeichtnet man als Pyranose. Liegt ein Monosaccharid-Molekül als Fünfring vor bezeichnet man es als Furanose.

-> Biosynthese- & Abbauwege laufen im Metabolismus meist getrennt ab

-> ob biochemische Reaktion freiwillig abläuft oder nicht lässt sich ausrechnen

—> Freie Enthalpie oder Gibbs Energie sagt aus ob Reaktion zusätzliche Energie zum Ablaufen benötigt oder nicht

Exergon = spontan ablaufender Prozess

Endergon = nicht spontan ablaufender Prozess, benötigt Energie v. außen

= Energie kann aus exergonen Reaktionen stammen

-> Endergone biochemische Reaktionen können nur deshalb ablaufen, weil sie mit exergonen Reaktionen gekoppelt werden

—> bei gekoppelten Reaktionen wird freie Enthalpie addiert & aus Summe die Aussage getroffen, ob Gesamtreaktion ablaufen kann oder nicht

= es gibt energetisch gesehen mehrere Wege, um Produkt zu erzeugen —> aber Reaktionen nehmen IMMER den energetisch günstigsten Weg!

-> Energie nimmt während Reaktion zu & zum Ende ab

Katabolismus / katabole Reaktion

= Reaktionen des Stoffwechsels, die dem Abbau von chemischen Verbindungen dienen.

= erzeugen nutzbare Energie aus „Nährstoffen“

-> Bsp. Kohlenhydrate & Fette -> CO2 + H2O + nutzbare „biochemische“ Energie

Bei welchen katabolen Stoffwechselprozessen ensteht Kohlendioxid?

-> Kohlenhydratkatabolismus = aerober Zuckerabbau über Glykolyse, Citratzyklus & Atmungskette zu CO2 + H2O

-> Fettkatabolismus = Fettabbau über Beta-Oxidation & Einschleusung als Acetyl-CoA in Citratzyklus

--> dann weiter wie im aeroben Kohlehydratabbau zu CO2

Kohlehydratkatabolismus

= Abbau der Kohlenhydrate durch Enzyme (Amylasen / Saccharasen) zu Glucose & and. Einfachzuckern

-> Einfachzucker werden in Leber in Glucose umgewandelt & können wie Glucose, aerob / anaerob abgebaut werden

-> anaerober Weg (ohne O2): über Glykolyse zum Laktat

-> aerober Weg (mit O2): Zucker wird über Glykolyse, Citratzyklus & Atmungskette zu CO2 & Wasser abgebaut

Fettkatabolismus

= Abbau der Fette über Beta-Oxidation & Einschleusung als Acetyl-CoA in Citratzyklus --> dann weiter wie im aeroben Kohlehydratabbau

Proteinkatabolismus

= Abbau der Proteine durch Proteasen zu Aminosäuren Aminosäuren werden über Desaminasen desaminiert & können in Citratzyklus eingeschleust werden. Aminogruppe wird über den Harnstoffzyklus entsorgt.

Purinkatabolismus = Purine werden zu Harnsäure abgebaut

I) unpolare Aminosäuren:

Gly (G) = Glycine / Ala (A) = Alanine / Val (V) = Valine

Leu (L) = Leucine / Ila (I) = Isoleucine

Met (M) = Methionine / Phe (F) = Phenylalanine

Trp (W) = Tryptophan / Pro (P) = Proline

II) polare Aminosäuren

Ser (S) = Serine / Thr (T) = Threonine / Cys (C) = Cysteine

Tyr (Y) = Tyr / Asn (N) = Asparagine / Gln (Q) = Glutamine

III) elektrisch geladene Aminosäuren

Asp (D) = Aspartate / Glu (E) = Glutamate / Lys (K) = Lysine

Arg (R) = Arginine / His (H) = Histidine

Um Verbindungen einzugehen

Prosthetische Gruppe:

Eine prosthetische Gruppe ist kovalent mit einem Enzym (bzw. Protein) verbunden und für dessen Funktion nötig. Häufig haben Ionen (z.B. Magnesium, Eisen) die Funktion einer prosthetischen Gruppe.

2 Beispiel

Häm ist die prosthetische Gruppe des Hämoglobins und des Myoglobins. Es vermittelt durch sein gebundenes Fe2+ die Sauerstoffaufnahme.

Aktivierungsenergie

= Energie, die Reaktionssystem zugeführt wird, damit beiden Reaktionspartner chemische Reaktion durchlaufen

= wird in biologischen Systemen durch Enzyme herabgesetzt (--> fungieren als Katalysatoren)

-> vom Edukt zum Produkt: Reaktion startet nicht spontan,

—-> G > 0 endergon benötigt Aktivierungsenergie

-> Reaktion mit Katalysator (Enzyme)

- Reaktion wird beschleunigt & passende Molekülform erzeugt

- große Gesamtreaktion/ Energiehügel wird in Zwischenprodukte (ES & EP) aufgeteilt

-> Aktivierungsenergie ist nötig zur:

1) korrekten Ausrichtung reagierender Gruppen

2) Umordnung von Bindungen

3) Erzeugung vorübergehender instabiler Bindungen

Reaktion ohne Katalysator: = sehr langsame Reaktion, Stoffe treffen wenig aufeinander -> hohe freie Enthalpie

= unpassende Molekülform, sodass Reaktionen kaum stattfinden

-> Nur die Existenz von Aktivierungsenergien (enzymatische Katalyse) für chemische Reaktionen ermöglicht Leben

Was kann die Atmungskette hemmen? (3 Bsp. nennen)

1: Erstickung (Sauerstoffmangel)

2: Vergiftung der Atmungskettenenzyme (Schwermetalle)

3: Hitze -> Denaturierung der Atmungskettenenzyme

Proteinbiosynthese

I) Transkription: DNA in RNA

1. Initiation:Start bei TATA-Box

2. Elongation: prä-mRNA Synthese

3. Termination: Transkriptionsende

II) Prozessierung:

1. Polyadenylierung = 5′-Cap & 3′-Ende Poly-A-Schwanz

2. Editing = Änderung der Basen-Reihenfolge

3. Splicing (Spleißen) = Introns entfernt & Exons bleiben

III) Translation: RNA in Peptid

1. Initiation: AUG (= Startcodon)

2. Elongation = Bildung v. Polypeptidkette

3. Termination = Stopp-Codon (UAA / UAG

UGA) & Releasefactor

IV) Poststranslationale Modifikation: (Prä)-Pro-Protein in aktives Protein

Ein Coenzym (oft auch Koenzym) ist ein nicht-proteinartiger Bestandteil von Enzymen. Es hilft Enzymen dabei, Reaktionen zu katalysieren (beschleunigen). Das ist möglich, indem sich das Coenzym für kurze Zeit an das Enzym bindet.

Handelt es sich dabei um eine nicht-kovalente (nicht feste) Bindung, nennst du das Coenzym ein Cosubstrat. Bindet ein Coenzym kovalent (fest) an ein Enzym, nennst du es eine prosthetische Gruppe.

Coenzyme nehmen also aktiv an der Enzymreaktion teil. Im Gegensatz zu einem Enzym verändern sich Cosubstrat und prosthetische Gruppe während der Reaktion. Deshalb müssen sie nach der Reaktion erneuert werden.

Was ist der Unterschied zwischen DNA und RNA? Sowohl Strukturell als auch Funktionell

DNA: Desoxyribosetriphosphat + Base, Träger der Erbinformation, Basen: ATGRNA: Ribosemonophosphat + Base, einsträngige Kopie der DNA für Biosynthese, Basen:AUGC

3 wesentliche Bestandteile

1) Aufnahme von Fetten durch LM

2) Einsammeln im Darm

3) Aufnahme durch Kapillare und Leber durch die Chylomikronen.

Welche Lipoproteine sind am exogenen Lipoproteinkreislauf beteiligt?

Chylomikronen; Ramnanats

1) Was ist die Posttranslationale Modifizierung?

PTM = bezeichnet jede kovalente Veränderung eines Proteins, nachdem es seine Primärstruktur erhalten hat

= verschied. Reaktionen die der Überführung v. (Prä-) Pro-Proteine in aktive Form dienen -> viele Arten von PTM bekannt

= hat großen Einfluss auf spätere Wirksamkeit des Proteins

-> meist enzymatisch & kann wichtige funktionelle Änderungen bewirken

-> Modifikation durch:

1) Proteasen = schneiden Protein in Fragmente zu

2) Anhängen v. Molekülresten (Glykosylierung = Änhängen v. Zuckerresten) oder Veränderung einzelner Aminosäuren

3) Faltung = aus Aminosäure-Kette bilden sich Sekundärstrukturen (Helix-/ Faltblattstruktur), daraus Tertiärstrukturen (= Protein-Monomer)

-> viele Protein-Monomere lagern sich zur Quartiärstrukur zusammen

-> NUR dann ist Protein funktionell

2) Welche häufigsten Formen gibt es?

-> häufigste PTM sind:

1) Phosphorylierung = anhängen v. PO4- Gruppe an Rest

2) Acetylierung

3) Glykosylierung

4) Amidierung

Exergonisch = Exergon: spontan ablaufender Prozess

= Abgabe freier Enthalpie —> nimmt ab (-G)

= thermodynamisch günstige Reaktion

= ist meist an endergone Reaktion gekoppelt

Exotherm = Reaktion, bei der Energie in Form von Wärme

(ΔU)an die Umgebung freigesetzt wird

= Abgabe von Wärme —> nimmt ab (-ΔU)

= wärmereduzierende Reaktion (°C sinkt)

= funktionelles fertiges einzelnes Protein

-> weiter gefaltete Sekundärstrukturen bilden Tertiärstruktur, u.a. bestimmt durch hydrophobe & hydrophile Aminosäuren

-> Proteine liegen meist in wässrigen Lösungsmitteln vor & haben 2 wichtige Eigenschaften:

-> hydrophile (wasserliebend) außen & hydrophobe (wasserabweisend) innen

-> im wässrigen Lösungsmittel liegen polare Seitenketten (hydrophile) außen & unpolare Reste

(hydrophob) zeigen nach innen, sodass es zur Bildung einer Tertiärstruktur (Knäuel) führt

Beispiele Tertiärstrukturen

Lysozym = Enzym das Bakterienzellwände

abbauen kann (antibakteriell)

Myoglobin = transportiert Sauerstoff vom

Blut zu Muskelzellen

1) Enzyme sind Eiweiße (Proteine), die als Biokatalysator biochemische Reaktionen im Organismus steuern und beschleunigen, ohne dabei selbst verändert zu werden. Sie sind in allen Körperzellen enthalten und sind unerlässlich für alle Körperfunktionen.

2) 7 Enzym Klassen nach Reaktionstyp:

O G H A I L T: Ohne gutes Hirn, alles immer logisch translatiert

3) Wie werden Enzyme klassifiziert? Erklären Sie anhand eines Beispiels eine mögliche Reaktionsweise.

Klassifizierung:

1. Oxidoreduktasen

2. Transferasen

3. Hydrolasen

4. Lyasen

5. Isomerasen

6. Ligasen

Erklärung anhand einer möglichen Reaktionsweise:

Beispiel: Hydrolase

Ethylester & Wasser werden durch die Ethylesterase zu Säure & Alkohol.

2) 7 Enzym Klassen nach Reaktionstyp:

O G H A I L T: Ohne Gutes Hirn, Alles Immer Logisch Translatiert

Entropie (S) = ist ein Maß für Ordnungsgrad im System oder die Wahrscheinlichkeit eines Zustands

-> ein System strebt immer den max. Grad an Unordnung an

-> Zustand max. Unordnung ist der wahrscheinlichste aller Zustände eines Systems

-> jeder Prozess in der Natur geht mit Zunahme der Entropie (der Unordnung) einher

-> Nimmt Entropie in einem Bereich ab, dann muss sie an anderer Stelle zunehmen

s > 0: die Unordnung des Systems nimmt zu

s < 0: die Unordnung des Systems nimmt ab

= Zusammenlagerung von mehreren Proteinmolekülen zu einem funktionellen Komplex Quartärstruktur Kaliumkanal

-> Nicht kovalente Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen &

Seitenketten / Ionische Bindungen / van der Waals Kräfte

aber am wichtigsten sind hydrophobe Wechselwirkungen

-> NICHT JEDES Protein nimmt Quartärstruktur ein!

aber manche brauchen diese Struktur zur Funktion

z.B. Kaliumkanal: = 4 Strukturen zusammengelagert

Glykolyse = Abbau von Glykose

= erster Teil des Glukosestoffwechsels (kommt universal bei Prokaryoten & Eukaryoten vor)

= biochemischer Abbauweg, der in mehreren Schritten 1 Molekül Glucose in 2 Moleküle Pyruvat umwandelt

Gluconeogenese = Aufbau von Glykose

= Stoffwechselweg zur Neusynthese von Glukose

= findet vorwiegend in der Leber & in Nieren statt

Was ist ein Schlüsselenzym?

= geschwindigkeitsbestimmendes Enzym einer Reaktionskette (steht meist am Anfang der Kette)

3 Schlüsselenzyme der Glykolyse

= Hexokinase, Phosphofruktokinase, Pyruvatkinase

-> Hexokinase = mithilfe des enyms wird Glucose im 1. Schritt zu Glucose-6-phosphat phosphoryliert

-> Phosphopfructokinase-1 = gilt als Schlüsselenzym der Glykolyse, da es geschwindigkeitsbestimmenden Schritt katalysiert. Katalytische Aktivität des Enzyms kann unterschiedlich sein & hängt v. Stoffwechsel ab.

-> Leben = bedeutet Umsetzung von Energie & Ordnung

= Dynamik: System aus Ordnung & Unordnung

-> Ordnung erfordert Energie (Nahrungsaufnahme & Umwandlung in biochemische Energie)

-> Lebende Systeme = folgen gleichen physikalischen & chemischen Gesetzen, die für alle anderen Prozesse in der Natur gelten

I) erreichen nie energetisch stabile Zustände (Systeme im Ungleichgewicht; Dynamik)

II) basieren auf dynamischen Fließgleichgewichten, die durch Energiezufuhr aufrechterhalten werden

III) dort laufen Prozesse ab, die Entropie in der Umgebung erzeugen & deshalb irreversibel sind

-> Nur Existenz von Aktivierungsenergien für chemische Reaktionen ermöglicht Leben

-> Aktivierungsenergien definierter, erwünschter Reaktionen werden durch enzymatische Katalyse definierter Reaktionen reduziert, um kontrollierte biochemische Reaktionen zu ermöglichen

-> induced fit

Substratbindungsstelle im Enzym ist unvollständig vorgeformt. Durch Annäherung des Substrats wird die am aktiven Zentrum die Enzym-Konformation so geändert, dass sich ein aufeinanderpassendes Enzym-Substrat-Komplex bildet

Wie gewinnt ein Erythrocyt ATP? Wieviel aus 1 mol Glucose?

2 Stück durch anaeroben Abbau (Glycolyse bis zum Pyruvat), Lactat-Zyklus insofern, dass NADH bei der Synthese von Lactat entladen wird, damit Glycolyse nicht zum Erliegen kommt.

(Gewinn aus 1 mol Glucose durch aeroben Abbau: Insgesamt 38ATP, 2ATP davon durch Glycolyse, der Rest durch Zitronensäurezyklus+Atmungskette)

Ein sekundärer Messenger ist eine intrazelluläre Substanz, deren Konzentration als Antwort auf Primärsignale (First Messenger = Ligand) verändert wird.

Bsp:

First Messenger:

Hormone, z.B. Insulin Adrenalin, Histamin), Transmitter (Serotonin)

Second Messenger: cyklisches AMP (cAMP)

Unterschied zwischen Nucleosiden und Nucleotiden

Nucleoside = bestehen aus Nucleobase & Zucker (Ribose oder Desoxyribose).

Nucleotide = enthalten zusätzlich noch ein Phosphat

= im Citratcyclus

Oxalacetat reagiert mit Acetyl-CoA zu Citrat.Citrat wird zweimal oxidiert und zweimal decarboxyliert, es entsteht Succinat.Durch Oxidation von Succinat entsteht wieder Oxalacetat.

Welche Gewebe geben Glucose an das Blut ab?

= Leber, Niere & Darm

a) Erstellen Sie eine ATP- Bilanz für den vollständigen Abbau von 1 mol dieser Fettsäure

= Name: Palmitinsäure.(Stearinsäure 18:0, Ölsäure 18:1, Linolsäure 18:2).

7 Spaltungen in 8 aktivierte C2-Körper(Acetyl-CoA),

beta-Oxidation erzeugt 1NADH+1FADH=5ATP, also 7x5ATP= 35ATP

Im Zitronensäurezyklus entstehen 8x(3NADH, 1ATP,1FADH)=96ATP.

Insgesamt: 35 ATP+96 ATP=131 ATP.

b) Woraus synthetisiert die Zelle diese Fettsäure?

= Citrat wird aus dem Mitochondrium ausgeschleußt und in Acetyl-CoA umgewandelt. Hieraus wird die Fettsäure zusammengeknüpft.

Was ist und beschreibt HbA1c?

Ist ein Marker für Diabetes. Durch ständig zu hohe Glucosekonzentrationen im Blut reagiert glucose mit dem Hämoglobin. Hb A1C kann im Blut nachgewiesen werden.

1. zur Bewegung = Erzeugung mechanischer Arbeit

2. für Transportprozesse = in Zelle/ zw. Organen für Aufrechterhaltung von Stoffwechel

3. Metabolismus = chemische Reaktionen zur Hertsellung von Stoffen

Desaminierung

= Die Aminogruppe der AS wird auf alfa-Ketoglutarat übertragen (Transaminase), daraus entsteht Glutamat, dies erfolgt in der Matrix des Mitochondriums.

Stoffwechsel = vernetzte Serie chemischer Reaktionen, die mit bestimmtem Molekül beginnen & dieses in definierter Weise in ein anderes / andere Molekül(e) umwandeln

Chemotrophe Organismen = benötigen Nährstoffe, die phototrophe Organismen mit Hilfe der Sonnenenergie herstellen = Menschen / Säugetiere…

Anabolismus / Anabole Reaktionen = Aufbau

= benötigen Energie -> Bsp: Aminosäuresynthese

—> anabole Stoffwechselwege: Gluconeogenese/ Glykogen- / Fettsäure- / Cholesterin-Synthese

Katabolismus / katabole Reaktion = Abbau

= erzeugen nutzbare Energie aus „Nährstoffen“

Bsp. Kohlenhydrate & Fette -> CO2 + H2O + nutzbare „biochemische“ Energie

-> katabole Stoffwechsellage = es mehr Makromoleküle vom Körper abgebaut als aufgebaut ( Glykolyse)

Nennen Sie Unterschiede und Gemeinsamkeiten von Mizellen und Vesikeln.

Vesikel bilden Bilayer Mizellen bilden Monolayer

Beides amphiphile Moleküle -> Bilden Grenzflächen aus

Was passiert mit NADH & FADH2?

= wird benötigt, um Protonengradienten (H+ Ionen) aufzubauen:

-> Protonen werden innerhalb der Mitochondrien in Raum der Intermembran gepumpt & erzeugen so ein

elektrochemisches Gefälle

=> Gefälle wird von ATP-Synthase genutzt, um ATP zu erzeugen

Bild: - Mitochondrium hat äußere Membran (grau) & innere Membran gelb

- Matrix liegt innen drin (umhüllt v. inneren Membran)

- Intermembranraum liegt zwischen inneren & äußeren Membran

-> aus Matrix werden Protonen in intermembranraum gepumpt, wodurch

Ladungsgefälle (plus Ladung H+ überwiegt) & chemisches Gefälle (mehr H) entsteht = elektrochemisches Gefälle

-> System strebt Gleichgewichtszustand an, der nur erreicht werden kann, wenn Protonen durch die ATP-Synthase passieren

-> durch die Passage aktivieren die H+ Protonen das Enzym = dienen als Antriebskraft für ATP-Synthase

-> Citratzyklus erzeugt elektrische Ladungsteilchen NADH & FADH2 die benutzt werden in Mitochondrien Protonen zu pumpen (Elektronentransportkette)

wie sind lipoproteine aufgebaut, welche gibt es (4) und was haben sie für eine physiologische bedeutung?

--> Aufbau: außen phospholipide (hydrophile teil außen), apoproteine; innen cholesterin & triglyceride

--> LDL, VLDL, Chylomikronen, HDL

--> bei hohen Blutfettwerten kann es zu Ablagerungen in den Gefäßen kommen = Arteriosklerose/ Herzinfarkt/ Schlaganfall

Wo findet die beta-Oxidation von Fettsäuren statt?

= In der Matrix des Mitochondriums.

Was ist der Unterschied zwischen Introns und Exons? Was ist splicen?

Introns und Exons sind Abschnitte auf der DNA, die Informationen verschlüsseln. Dabei ist dieAufgabe der Introns noch nicht ganz geklärt. Exons hingegen codieren ein Gen auf der DNA.Auf der prä-mRNA befinden sich sowohl Introns als auch Exons.

Was ist Spleißen?

= Ist die Reifung der prä-RNA. Dafür werden die nicht-codierende Bereiche, die Introns, abgeschnitten. Somit entsteht die m-RNA, welches nur den codierenden Bereich beinhaltet.

= Durch den Vorgang des splicens wird aus der prä-mRNA eine reife mRNA, in der nur noch Exons mit denInformationen für ein Gen vorhanden sind.

Bei enzymkatalysierten Reaktionen (Enzyme) und bei der Messung biochemischer Reaktions-Enthalpien oder von Redoxpotentialen gelten pH = 7, Temperatur = 25 °C, Druck = 1 bar und Konzentrationen der Reaktionspartner von 1 M (= 1 Mol/l) als Standardbedingungen.

Welche Funktionen haben biologische Membranen?

Abgrenzung der Reaktionsräume, Informationsandockstellen, Stoffaustausch, Transportsysteme: Einschleußung/Ausschleußung,

Nennen sie die wichtigen Hauptschritte zur Herstellung von ATP?

= Glucolyse, Citratzyklus, Atmungskette, (Cori-Zyklus ohne O2)

Was ist das Cytochrom c und wo spielt es eine Rolle?

= Cytochrom c ist ein Membranenzym, welches bei der Atmungskette eine Rolle spielt. Es unterstützt die Elektronentransportkette.

1) Was versteht man unter Milchsäuregärung?

= Anaerober Glucoseabbau. Energiegewinnung bei Sauerstofmangel z.B. im Muskel. Bakterien nutzen diese Art der Energiegewinnung.

3) Zeigen sie in Stichworten über welche Stoffwechselschritte bzw. Abbauwege Milchsäure abgebaut wird.

Milchsäure-Oxidation zu Pyruvat (Bildung von 1 NADH+H+)

Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA( Bildung von 1 NADH+H+)

Citratzyklus und Atmungskette oxidieren aktivierte Essigsäure zu CO2 und H2O (3 NADH+H+ und 1 FADH2)

= insgesamt 18 ATP

Molekularer Sauerstoff beteiligt sich nicht direkt am Citratzyklus. Der Zyklus verläuft aber auch nur unter aeroben Bedingungen, da NAD+ und FAD in den Mitochondrien nur durch Elektronenübertragung auf molekularen Sauerstoff regeneriert werden können. Während die Glykolyse sowohl unter aeroben als auch anaeroben Bedingungen stattfinden kann, ist der Citratzyklus strikt aerob. Die Glykolyse kann anaerob verlaufen, weil NAD+ bei der Überführung von Pyruvat in Lactat regeneriert wird.

Was sind die Produkte der Glykolyse?

= 2 Pyruvat / 2 NADH / 2 ATP

Was ist der Unterschied zwischen HDL und LDL?

HDL: High density (hoher Proteinanteil) / Transport zur Leber

LDL: Low density (hoher lipidanteil) / führt zu hohem Cholesterinspiegel

Aufgaben v. Lecithin (phosphatidylcholin)

- Die Zellmembran fast aller Zellen besteht aus einer Lipid-Doppelschicht. Lecithin ist essentiell für die Bildung der Biomembranen.

- Da Fette nicht wasserlöslich sind, sind zur Fettverdauung verschiedene körpereigene Schritte notwendig, um die mit der Zerlegung von Fetttröpfchen (Micellen) beginnende Verdauung durchführen zu können(im Dünndarm).

- Radikalfänger: Lecithin stimuliert Enzyme, die freie Radikale neutralisieren.

Was haben Histone und DNA gemeinsam?

Chromosomen sind Komplexe aus DNA und Histonen

Nucleosomen sind DNA-Histon-Komplex die das Primär baustein der Chromosoms bilden.

Chromosomen sind jeweils aus einem einzigeen DNA-Molekül, die mit einer Hülle von Verpackungsproteinen, den Histonen.

Wie kann man am Beispiel Hämoglobin die Bedeutung der Punktmutation erklären?

- Austausch einer Base in der DNA

- andere AS synthetisiert

- mutiertes Häm.(Sichelzellen)

Reicht die Punktmutation aus , um die vielfalt der Proteinstrukturen & Funktionen in der Evolution zu erklären?

Punktmutation reicht nicht aus, der degenerierte Code gleicht vieles aus (Plan B).

(Bsp. für Punktmutation in der Evolution: Sichelzellanämie)

Kann der menschliche Körper Fettsäuren in Kohlenhydrate umwandeln?

Nein, da Acetyl-CoA nicht zu Pyruvat carboxyliert werden kann & damit auch nicht in die Gluconeogenese einmünden kann.

Wo findet die FS-Abbau statt und warum baut man FS ab?

= Sie werden in allen Zellen abgebaut außer im ZNS, Erythrozyten und dem Nierenmark.

Hydrolytische Spaltung der TG durch Lipase in Glyzerin und TG (=Lipase).

Man baut sie ab, dass man sie in die Zellen einschleusen kann, Glykolyse → TCC → Atmungskette und die Gluconeogenese durchführen kann.

Die entscheidende Reaktion im intermediären Stoffwechsel ist die Wasserbildung aus Wasserstoff und Sauerstoff in der Atmungskette. Die Reduktionsäquivalente des FADH2 werden erst auf der zweiten Stufe in die Atmungskette eingeschleußt. Sie haben ein größeres Redoxpotential als NAD+.

Was ist ein „second-messenger“?

= (zweiter Botenstoff) überträgt ein extrazelluläres Signal im Inneren einer Zelle.

-> z.B. cAMP, cGMP, Ca2+, Diacylglycerol, Inositoltrisphosphat, ...

Unterschied stereoselektiv- stereospezifisch.

Stereoselektiv: Eine Reaktion ist stereoselektiv, wenn durch ein Enzym ein Stereoisomer bevorzugt gebildet wird.

Bei einer stereospezifischen Reaktion kann ein Enzym ausschließlich nur ein Stereoisomer spalten.

Was bedeutet der Begriff Proteomics (Genomics, Metabolomics)?

Genomics = Gesamtheit der Gene des Menschen 30.000

Posttranslationale Prozesse(z.B Faltung)

Proteomics = Gesamtheit der Proteine (Aminosäuren) 120000)

Metabolomics = Gesamtheit der Stoffwechselvorgänge

1) proteinogene Aminosäuren

= 20 AS, die im Genom für Proteinsynthese codiert werden -> In Proteinen kommen auch AS vor, die wg. struktureller Veränderungen nicht zu proteinogenen AS zählen.

-> Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Serin, Threonin, Methionin, Cystein, Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Prolin, Histidin, Lysin, Arginin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Selenocystein

Funktion Insulin & Glukagon

- Glucagon erhöht die Blutglucose in der Leber, indem sie Glycogen in Glucose umwandelt.

- Insulin vermindert die Blutglucose im Fettgewebe, indem sie Glycerin und Fettsäuren in Fett umwandelt

Was ist Glykogen/Glucagon?

= Glykogen ist die Speicherform von Glucose in der Leber (und auch im Muskelgewebe.)

= Glucagon ist der Gegenspieler von Insulin. Es führt zu einer Erhöhung des Blutzuckerspiegels.

essentielle Aminosäure

= 8 AS müssen mit Nahrung aufgenommen werden

-> Körper kann sie nicht synthetisieren

-> 8 Aminosäuren: Isoleucin (Ile) / Leucin (Leu) / Lysin (Lys), Methionin (Met) / Phenylalanin (Phe) / Threonin (Thr) , Tryptophan (Try) / Valin (Val)

Zwitterionen

= Aminosäuren sind organische Moleküle, die in wässriger Lösung bei neutralem pH-Wert sowohl positiv als auch negativ geladen sind

ketogene Aminosäure

= lysin / leucine = können nicht für gluconeogenese verwendet werden.werden direkt zu Acetyl-CoA abgebaut

Wie findet man heraus was glykogene & ketogene AS sind?

= radioaktiv markieren

= Glykogene : alle außer Lysin & Leucin; können in die Gluconeogenese einfließen.

= Ketogene: Sind nicht für die Gluconeogenese verfügbar; können Ketonkörper erzeugen

a) Welche Reaktion katalysiert die Hexokinase?

= Phosphorilierung einer Hexose.

b) Benennen Sie das Substrat.

= Hexose(Glucose,Maltose,galactose) C6-Zucker

c) Was zeigt die zeitliche Bildfolge.

= Enzym-Substrat-Komplex. Annäherung des Substrates an aktives Zentrum. „Induced fit“.

Welche Funktionen hat Cholesterin?

1) Vitamin D Synthese

2) Bestandteil der Zellmembran

3) Bildung Gallenäure

4) Synthese Steroidhormone (Hormonherstellung)

5) Emulgator

6) Membranbaustein

a) Wo kommt das Cholesterin im Körper vor?

Doppellipidschicht

b) Wie wird Cholesterin im Körper transportiert?

In Lipoproteinen, z.B Chylomykronen, Cholesterinesther,

c) Worin besteht die Gefahr des Cholesterins+ Krankheit

KHK, Arterienverkalkung (Ablagerung in Gefäßen)

wann und warum werden Ketonkörper hergestellt?

Gebildet bei Nulldiäten => keine Energiezufuhr

Der dadurch entstehende Überschuss an Acetyl-CoA kann nicht im Citratzyklus abgebaut werden, da durch den fehlenden Kohlenhydrat-Abbau ein Mangel an Oxalacetat besteht

Dadurch bilden sich aus Acetyl-CoA Ketonkörper (ketogenese).

--> bei zu viel Ketonkörperbildug : evtl. Übersäuerung des Körpers

Bei einer Nulldiät wird außer Flüssigkeit kein anderes Lebensmittelzu sich genommen. Was passiert im Stoffwechsel eines Menschen beidieser Diätform? (angenommen die Diät wird 1-2 Wochen durchgeführt)

Antwort: Nach kurzem Hungern: Glykogen wird zu Glucose abgebaut. Nach längerem Hungern: zusätzlich werden Proteine und evtl. Depotfett abgebaut.--> als Glucoseersatz --> Energie wird produziert Ketonkörper

Obwohl O2 nicht am Citratzyklus teilnimmt, funktioniert dieser Stoffwechselweg nur, wenn O2 vorhanden ist

= Im Anschluss an den Citrat-Zyklus koppelt unmittelbar die Atmungskette. Das im Citrat-Zyklus erzeugte NADH wird in Anwesenheit von O2 in der Atmungskette zu ATP umgewandelt. Dabei entsteht NAD welches im Citratzyklus wieder verwendet wird, d.h. mit zwei H+ beladen wird.

Nennen Sie zwei Stoffwechselwege die bei Insulinmangel vermehrt und gehemmt ablaufen.

I) Glucose von Blut in Zelle gehemmt

Fettaufbau gehemmt

Glykogenaufbau gehemmt

II) ß-Oxidation vermehrt

Ketonkörperbildung vermehrt

Gluconeogenese vermehrt

Was kann bei Glucosemangel ins Gehirn aufgenommen werden? = Actoacetat

Metabolite im Mitochondrium:

1. der Pyruvat-Dehydrogenase Komplex

2. der Citratzyklus

3. die oxidative Phosphorylierung

Wie viel ATP wird im Mitochondrium generiert?

=> Aus 1x Acetyleinheit (Ac-CoA)

ca. 10 x ATP generiert

=> Aus 1x Glucose -> 2x Ac-CoA

-> ca. 20 ATP

-> Beim Citratzyklus scheint es eine direkte Assoziation beteiligter Enzyme zu geben

-> Substrate können dadurch sehr effizient an die nächste Stufe weitergereicht werden = Substratkanalisierung („substrate channeling“)

-> Übergang aus Cytosol ins Mitochondrium: Glykolyse findet im Cytosol statt & Citratzyklus in Mitochondrien

= wird mittels Enzym-Komplex: Pyruvat-Dehydrogenase ermöglicht

Der genetische Code besteht aus dem Basen- Triplett. Wieviel theoretische Kombinationen aus Aminosäuren können sich ergeben?

4^3=64, aber es gibt nur 61 tRNA die anderen 3 Triplets sind Stopzeichen.

Brenstraubensäure zyklus, Zitronensäure-Zyklus

Kann eine aktivierte Fettsäure durch die Mitochondrienmembran, wenn kein Carnitin vorhanden ist?

= Nein, denn Carnitin ist das Transportsystem mit dem FS von Cytoplasma und Mitochondrium gelangt. L-Carnitin fungiert als Rezeptormolekül für aktivierte Fettsäuren im Cytosol und in Zellorganellen wie den Mitochondrien. Es übt diese Funktion im Wechselspiel mit Coenzym A aus. Langkettige Fettsäuren können nur gebunden an L-Carnitin durch die Mitochondrienmembranen transportiert werden. Es wird im Mitochondrium abgespalten und gelangt zurück ins Cytosol.

Chenodesoxycholsäure - Cholsäure - Desoxycholsäure - Glycin - Taurin

Funktionen: Stimmulation von Verdauungslipasen, physikalische Bildung von Mizellen zum Transport von Darmlumen in die Mucosa.

Die Gykolyse findet vollständig im Cytosol statt. Warum benötigt die Gluconeogenese das Cytosol, die Mitochondrien und das Endoplasmatische Retikulum?

Antwort: Mitochondrien: Bei der Gluconeogenese wird NADH/H+ anstelle von NAD+ benötigt. Quelle dieses Elektronentransporters ist vor allem die ß – Oxidation; daneben kann noch die Oxidation von Aminosäuren ihren Beitrag leisten. Diese beiden Reaktionsketten laufen allerdings in den Mitochondrien ab, wo daher auch das benötigte NADH/H+ entsteht. Endoplasmatisches Retikulum: Glucose – 6 – phosphat wird aktiv in das Endoplasmatisches Retikulum transportiert, indem sich die Glucose – 6 – phosphatase befindet.

L-Carnithin: bindet an langkettige Fettsäuren und transportiert sie ins Mitochondrium

Glutamat: ist eine Aminosäure und spielt bei der Desaminierung eine Rolle(Zwischenprodukt, welches umgewandelt und anschließend wieder recycelt wird). Eigentlicher Name Glutaminsäure, da dissoziiert ->Glutamat. Geschmacksverstärker beim Chines

Homocystein: dient unter anderem als biologischer Marker für Herzkreislaufprobleme. Homocystein ist ein zwischenprodukt der Umwandlung von Methionin zu Cystein. Der Abbau ist Vitaminabhängig(B12).

= Die entscheidende Reaktion im intermediären Stoffwechsel ist die Wasserbildung aus Wasserstoff und Sauerstoff in der Atmungskette. Die Reduktionsäquivalente des FADH2 werden erst auf der zweiten Stufe in die Atmungskette eingeschleußt. Sie haben ein größeres Redoxpotential als NAD+.

Nennen sie die wichtigsten Stoffwechselwege und Funktion von Glykogen!

Funktion: Speicherform der Kohlenhydrate im Organismus (in Leber und Muskulatur) → schnelle Energiebereitstellung.MERKE: Nur in der Leber enthält die Gluc-6-PhosphataseD-Glucose↔ Gluc-6-P ↔ Gluc-1-P↔↔Glykogen (von Gluc zu Gluc-6-P: ATP rein, ADP raus. Von Glu-6-P zu Gluc: H2O rein und Pa raus).

Wie lautet die Aufgabe von Citrullin und Ornithin?

= spielen beim ammoniak eliminierung eine rolle, es entsteht wasserlöslicher harnstoff, der ausgeschieden werden kann.

Warum besitzt ATP so viel Energie?

Weil:

1) ADP + Pi sind besser resonanzstabilisiert als ATP

= pi-Elektronen verteilt bei Produkten besser als im ATP-Molekül

= Verteilung v. -Elektronen resultiert mehrere Strukturen (Mesomere-Stabilität) Pi

2) ATP besitzt starke elektrostatische Abstoßungen im Molekül, dies wird in den Produkten ADP + Pi vermindert

= negative Ladungen stoßen sich ab & behindern kovalente Bindung

= durch Abspaltung v. Phosphatgruppe, wird elektrostatische Abstoßung in Produkten vermindert

3) ADP + Pi werden durch Anlagerung von Wassermolekülen besser stabilisiert als ATP

= Wassermoleküle lagern sich leichter an ADP +P an (Stabilität)

Löslichkeit: je längere die C-Kette desto schlechter die Löslichkeit in Wasser aber besser in unpolaren LM,

Schmelzpunkt: Je längere die C-Kette desto höher die schmelz Temp., aufgrund erhöhter Van-der-Waals-Kräfte, cis-,trans-Konformation bei ungesättigten Fettsäurenà Härtung von Fetten durch Sättigung (Hydrierung)

Was passiert bei der oxydativen Phospholyrierung?

Wieso führt Transport v. Elektronen zum Pumpen v. Protonen?

=> Prinzip: Ladungsabstoßung, die zur Konformationsänderung führt, wodurch chem. Umgebung der Aminosäuren verändert & deshalb Protonen aus Matrix aufgenommen und in Intermembranraum abgegeben werden können

Glucagon wird durch niedrige Blutglucose stimuliert, doch was bewirkt dieses Hormon im Bezug auf Leber, Fettgewebe und Muskeln?

Glucagon erhöht die Blutglucose in der Leber indem Glykogen zu Glucose gespalten wird und dann ans Blut abgegeben wird.

Im Fettgewebe werden gespeicherte Fette gespalten in Fettsäuren und Glycerin, welche dann in Acetyl-CoA oxidiert werden!

Im Muskel werden die Proteine gespalten und die einzelnen glucogenen AS können zum Glucoseaufbau benutzt werden!

Was ist die wichtigste Funktion von NAD+im Stoffwechsel?

= NAD+ist ein Coenzym, das an verschiedenen Redox-Reaktionen teilnimmt, die Metabolite oxidieren & die entstehenden Reduktionsäquivalente der Atmungskette zur ATP-Gewinnung zuführen

= ist Reaktionspartner bei Redox-Reaktionen

= nimmt Reduktionsäquivalente (Elektronen, H-) von Substraten auf & oxidiert sie dadurch

= wichtiges Coenzym welches sich vom Niacin ableitet

-> gehört zur Gruppe der Redoxenzyme & ist an Enzymkatalysierten Redoxreaktionen beteiligt.

-> spielt im Citratzyklus & bei Abbau der KH zentrale Rolle

1) 2-Teile v. ATP-Synthase:

= molekularer Motor zur ATP Synthese, angetrieben vom Protonengradienten

= besteht aus 2 Teilen:

1) F0 Teil = Ringstruktur in Membran, dort gehen H+ rein

= transportiert Protonen v. außen nach innen (Gradient)

2) F1 Teil = Kopfstruktur in Matrix-> katalysiert ATP-Bildung

Gamme - Struktur = Verbindung zwischen F0 & F1

c-Untereinheiten:

= -Helix-Form; Sekundärstruktur aus vielen Aminosäuren

= enthält Asparaginsäure (Asp.)

-> Hydrophobe -Helix trägt in der Mitte eine negativ geladene Asparaginsäure

-> negative Asparaginsäure interagiert mit a-Untereinheit, wodurch a & c-Untereinheiten fest aneinander befestigt sind

a-Untereinheit: Rotationsmechanismus

= enthält 2 Halbkanäle oben & unten

1) Proton H+ diffundiert aus Intermembranraum über Halbkanal v. oben in a-Untereinheit in die Nähe v. negativen Asparaginsäure-Rest

2) positives Proton H+ reagiert mit negativer Asparaginsäure = Asp. wird protoniert

=> es entsteht Hydroxygruppe = neutral geladene Asparaginsäure

3) keine negative Ladung = Verlust d. Bindung zw. a- & c-Untereinheit Fragment

4) c-Ring dreht sich um ca. 30° weiter

3) Reaktionsmechanismus ATP Synthase

= Enzymkomplex bildet aus ADP + Pi (Diphosphat) das ATP (Triphosphat)

3)

Was sind die 3 wichtigen Hauptschritte im AS-Stoffwechsel?

Desaminierung , Harnstoffzyklus, Citratzyklus/ Atmungskette

Welche Rolle spielen biogene Amine beim AS-Stoffwechsel?

Sind Vorstufen einiger wichtiger Syntheseprodukten.

AS (Tryptofan) werden Hormone(Histamin) oder Neurotransmitter (Nor-Adrenalin) hergestellt.

Erklären Sie die wesentlichen Schritte der Eliminierung von Ammoniak

a) Beteiligte Enzyme = Synthethase, ATP

b) Wichtige Substrate = Hydrogencarbonat, Ammoniumion, Aspartat

c) Wichtige Produkte = Harnstoff, ADP, Pi, Fumarat

d) Wie wird das aus dem NH3 entstandene Produkt ausgeschieden und wie heißt es?

= Harnstoff, über die Niere gelangt es in den Urin.

Wie wird der Citronensäurecyclus geregelt?

Pyruvat wird zu Acetyl-CoA abgebaut, wenn die Zelle Energie benötigt, also wenn viel AMP vorhanden ist, die Aktivität des Enzyms steigt. Wenn viel ADP vorhanden ist läuft es weiter.

Jedoch wird der CSC gehemmt wenn viel Acetyl-CoA, NADH+H+, ATP da ist

1) Was passiert bei der Translation & Transkription?

Transkription = von der DNA wird eine Kopie erstellt

= m-RNA: statt T wir -> eingebaut

Translation = mRNA wird zu Polylpeptidkette

-> an m-RNA (an den Ribosomen) docken komplementäre t-RNA an (Übersetzung), die eine AS tragen

-> über Peptidbindung werden AS zu Polypeptidkette verknüpft (= Prä-Pro-Protein)

3) Was bedeutet posttranslational?

= Faltung & Adressierung von Proteinen, ggf. auch Glykolisierung

Wie wird der ATP Speicher aufgeladen?

= bei chemotrophen Organismen über Nahrungsaufnahme

Chemotrophie = Energiestoffwechseltyp aller Lebewesen -> Energie für Stoffwechsel wird aus chem. Reaktionen

von Stoffen gewonnen, die aus Umgebung (als Nahrung) aufgenommen wurden

-> Fett & Glukose (Zucker) = Verbindungen mit hohem Energiegehalt

-> chemischer Energiegehalt: Glucose < Fettsäure

= Fett enthält sehr viel mehr Energie, als Zucker

Was trifft für die Glukoneogenese zu (2 richtige Antworten)

Komplex I - Aufbau & Funktion

= NADH-Oxidoreduktase Ò NADH wird verwertet

= Proteinkomplex aus 45 Polypeptidketten

= enthält neben Flavinmononukleotid (FMN) auch 7x Eisen-Schwefel-Cluster zum Elektronentransport

= L-förmige Struktur

=> transportiert 40% der Protonen in der Atmungskette

Transportschritte:

1) Übertragung 2-er Elektronen von NADH auf FMN

= NADH übeträgt auf weiteren Komplex seine Elektronen

2) Übertragung 2-er Elektronen auf Eisen-Schwefel-Cluster & Weiterleitung/ Transport tiefer in Protein hinein

3) Elektronen von Fe-S-Cluster werden auf e- Carrier Ubichinon (Coenzym Q) übertragen, was dadurch negativ geladen wird (Q2-)

-> Ubichinon (hydrophob) kann in Membran e- aufnehmen & abgeben

4) negativ geladenes Ubichinon Q2- interagiert mit negativ geladenen Aminosäuren & bewirkt Konformationsänderung (Raumstrukturänderung v. Komplex I)

-> gleiche Ladungen stoßen sich ab

4.1.) Konformationsänderung setzt sich über die 4 Transmembranhelices fort (rote Pfeile)

5) wg. Strukturänderung ändert sich pKs-Wert der Aminosäuren (Säurekonstante) so, dass H+ aus Matrix aufgenommen werden

pKs-Wert = Säurekonstante, gibt an in welchen Maß ein Stoff in Gleichgewichtsreaktion mit Wasser Protonen abgibt/ aufnimmt

-> Protonen treten in mit Wassermolekülen ausgekleideten hydrophilen Kanal ein & werden in Intermembranraum abgegeben

=> 2 Elektronen führen über verbundene Proteinelemente zum Transport von 4 Protonen!

=> Prinzip: Ladungsabstoßung, die zur Konformationsänderung führt, wodurch chem. Umgebung der Aminosäuren verändert & deshalb Protonen aus Matrix aufgenommen und in Intermembranraum abgegeben werden können = e- werden in Bewegung umgewandelt

Phospholipide sind Hauptbestandteil der Biomembranen. Inwiefern beeinflussen ungesättigte Fettsäuren die Eigenschaft dieser Biomembran?

= Durch ungesättigte Fettsäuren wird die Biomembran beweglicher, da sich die Lipidmoleküle aufgrund der cis- Konfiguration der Doppelbindung nicht so eng aneinander lagern könnenà Van-der-Waals- Kräfte sind geringer.

Schmelzpunkt (SP) - Regulation der Membran

ungesättigte Fettsäure = mit Doppelbindung -> hat einen Knick & nimmt mehr Platz ein

= resultiert weit nebeneinander liegende Lipide

-> Membran ist sehr beweglich & hat deshalb niedrigen Schmelzpunkt

gesättigte Fettsäure = ohne Doppelbindung -> gerade Struktur, nimmt wenig Platz ein

= resultiert eng nebeneinander liegende Lipide

-> Membran ist weniger beweglich & hat deshalb hohen Schmelzpunkt

Bsp.:

- Winterweizen Verhältnis v. ungesättigten zu gesättigten Fettsäuren höher als im Sommerweizen

- Öl von Lein der in kühleren Zonen gezogen wurde, enthält mehr ungesättigte Fettsäuren

Homocystein ist eine nicht proteinogene Aminosäure. Es ist ein schwefelhaltiges Intermediärprodukt im Stoffwechsel von Methionin. Bei Gesunden , die ausreichend mit Vitamin B12, B6 und Folsäure versorgt werden, wird es schnell in Cystein umgewandelt und weiter verstoffwechselt. Defizite der Viatmine B12 und B6 und Folsäure führen zu intrezellulären Konzentrationserhöhungen von Homocystein. Erhöhte Konzentrationen >12µmol/L gelten als zelltoxisch. Da es einen Zusammenhang zwischen bereits leicht erhötem Homocysteinspiegel und kardiovaskulären Erkrankungen gibt, dient Homocystein als wichtiger Marker. Erhöhte Homocysteinwerte im Blut, sogenannte Hyperhomocysteinämien, schädigen Herz und Blutgefäße. Zudem werden immer weitreichendere Auswirkungen des erhöhten Homocysteinspiegels erkennbar. Diskutiert wird beispielsweise eine Beteiligung an der Demenzkrankheit Morbus Alzheimer und am Morbus Parkinson.

Aufbau Purin – für Guanin & Adenin

= heterobizyklische aromatische Verbindung aus vielen Bausteinen (Aminosäuren u.a.)

= Teil der DNA & dienen als Energieträger (ATP) & bilden Basis für Synthese wichtiger Stoffe

= werden nicht als freie Moleküle, sondern als Nukleotide synthetisiert

-> wichtiger Baustein der Nukleinsäuren

-> nicht essentielle Säure; wird vom Körper selbst gebildet

-> aufgebaut aus heterozyklischen aromatischen Ringgerüst aus 6 Atomen mit Imidazolring

-> ist Grundbaustein v. 2 DNA-Basen = Adenin & Guanin

-> ist Grundbaustein weiterer Nukleotide, wie:

- Energielieferanten wie ATP oder GTP

- Coenzymen wie NAD, NADP, FAD, FMN

- signalübertragenden Stoffen wie cAMP / cGMP

Acetyl-CoA

= wird vollständig durch Oxidation zu CO2 abgebaut

-> Dabei werden Coenzyme reduziert: 3 NAD+zu 3 NADH & CoQ (Ubichinon) zu CoQH2(Ubichinol)

Warum muss bei vielen Stoffwechselwegen erst eine aktivierende Reaktion ablaufen?

Weil ohne Aktivierung keine Regelung mehr da wäre und die Glucose beispielsweise immer abgebaut werden würde, auch wenn keine Energie benötigt wird.

Außerdem ist die ATP Bildung immer abhängig von 2-wertigen Ionen wie Mg2+, Ca2+...

Wo kommt Kreatin vor? Wo gehört Kreatin nicht hin?

In den Muskelzellen. In das Blut, da es dort den Kreatinkinasewert /CK-Wert steigert und zu Herzerkrankungen führen kann (Infarkte) oder zu Muskelfaserrissen, es kann auch zu Blutstauim Gehirn führen.CK-MB(Herzmuskel) < 6% CKMM(Muskel), BB(Gehirn)

nach der 2. Stufe der ATP-Herstellung

= Vorbereitung des Citratzyklus

-> Pyruvat als letzte Stufe der Glycolyse muss in Citratzyklus eingeschleust werden

=> am Ende 2. Stufe der Glykolyse liegen 2x Pyruvat-Moleküle vor

-> Enzym-Komplex: Pyruvat-Dehydrogenase

= riesiger Multienzymkomplex (4-10 MDa, größer als Ribosom)

= besteht aus 3 Enzymen: - Pyruvat Dehydrogenase

- Dihydrolipoyl Transacetylase

- Dihydrolipoyl Dehydrogenase

& 5 Coenzymen

= Bindeglied zwischen Glykolyse & Citratzyklus

=> wandelt Pyruvat um in Acetyl-CoA als Substrat für den Citratzyklus

=> oxidative Decarboxylierung

= Pyruvat wird mittels Pyruvat-Dehydrogenase in CO2 & Acetyl-CoA umgewandelt

-> dabei wird NAD+ in NADH umgewandelt = NAD+ (Oxidationsmittel) wird mit Elektronen beladen

1. Stufe = Glykolyse

= Glukose wird mittels ATP in Glukose-6-Phosphat umgewandelt => hoher Energieaufwand, um Glucose durch die Hexokinase zu phosphorylieren

-> Wozu dient hier das ATP? = Phosphatübertragung

= Phosphat wird kovalent an Glukose gebunden & erzeugt

elektrische Ladung mit folgenden Effekten (Vorteilen)

1. verhindert Rückdiffusion durch Glucosetransporter

2. verhindert Diffusion durch Plasmamembran

= Glukose kann nicht mehr aus Zelle diffundieren (1. +2.)

3. hält den Glukosekonzentrationsgradienten aufrecht

= in Zelle wird viel Glukose gespeichert

4. Phosphat dient als Erkennungszeichen (recognition tag) für weitere Enzyme

delta G‘0 = +21,1 kJ/mol (deswegen von ATP Hydrolyse angetrieben)

Rotationsmechanismus:

1) Proton gelangt in a-Untereinheit über oberen (zytoplasmatischen) Halbkanal

2) Asp. wird protoniert = neutrale Ladung

3) keine negative Ladung = Verlust d. Bindung zwischen a- & c-Untereinheit Fragment

4) c-Ring dreht sich um ca. 30° weiter -> neue Stelle am c-Ring

5) protonierte (neutrale) Asparaginsäure interagiert von anderer Stelle des c-Rings mit dem zweiten Halbkanal (Matrixkanal) mit Kontakt zur Matrixseite

6) es liegt elektrochemisches (chemiosmotisches) Gefälle vor = außen mehr Protonen als innen

-> weshalb Asparaginsäure an der neuen c-Untereinheit dissoziiert (zerfällt)

7) Proton spaltet sich von Asp. & wandert in Matrix (Raum unterhalb ATP-Synthase)

-> Fettsäuren bestehen aus hydrophoben Kohlenwasserstoffkette & hydrophilen Carbonsäure

-> Kohlenwasserstoffkette kann vollständig gesättigt sein = gesättigte Fettsäuren = keine Doppelbindung!

-> eine oder mehrere Doppelbindungen enthalten = einfach oder mehrfach ungesättigte Fettsäuren

-> Fettsäure kann selten Ringe, verzweigte Methylgruppen oder OH-Gruppen enthalten

-Biosynthese verläuft mit NADPH+H nicht NADH+H/FAD

-Bei der Biosynthese verläuft die Reaktion am Enzymkomples, bei der Beta-Oxidation ist immer an CoA gebunden.

- Biosynthese findet statt im Zytoplasma/ Beta-Oxidation in Mitochondrien

- Biosynthese nur bis C16/ Beta-Oxidation auch als C18

- Bei der Biosynthese gibt es Carboxylierung/Decarboxylierungen, bei Beta-Oxidation nicht

- Die Biosynthese ist vitaminabhängig, die ß-Oxidation nicht.

= sind chemisch sehr unterschiedliche Strukturen mit gemeinsamen Merkmal - der Unlöslichkeit in Wasser (hydrophob)

-> 4 Aufgaben v. Lipiden:

1. Speicherlipide = Energiespeicher -> in Nahrung/ als Fettspeicher

2. Strukturlipide = Hauptbestandteile biologischer Membranen -> bilden Strukturen

3. Ankerlipide = Membrananker für hydrophile Zellbestandteile (z.B. Proteine, Oligosaccharide)

= Fette, die andere Moleküle in einer Lipidschicht fixieren

4. Funktionslipide = Hormone, Cofaktoren, Elektronencarrier

Geschwindigkeit eines Enzyms:

= kann NUR bestimmt werden, wenn genug Substrat vorhanden ist!

-> es darf keine Substratüberschusshemmung auftreten

-> es muss nötige Substratkonzentration vorliegen, so dass Substrat schnell zum aktiven

Zentrum des Enzyms gelangt (kurze Strecke), um max. Geschwindigkeit zu erreichen

-> wenn gleichviel Substrat wie Enzyme, dann findet keine Sättigung in Geschwindigkeit statt

-> Produkt gegen Zeit = Geschwindigkeit

-> V0 = Anfangsgeschwindigkeit

-> d.h. je mehr Substrat da ist, desto schneller kann Enzym arbeiten bis max. Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax)

-> KM-Wert = halb max. Substratsättigungskonzentration bei halb max. Geschw.

-> Reaktionsgeschwindigkeit für jede Substratkonzentration berechnen:

-> Zur Beschreibung der Enzym-Substrataffinität wird die Substratkonzentration herangezogen, bei halb max. Geschwindigkeit

-> kleiner KM-Wert = hohe Affinität Enzym zu Substrat (starke Bindung)

-> großer KM-Wert =geringe Affinität Enzym zu Substrat (schwache Bindung)

-> KM-Wert ist abhängig von z.B. Temperatur & pH-Wert!

Reaktionsgeschwindigkeit 500nmol/L

Fettsäuren werden unter aeroben Bedingungen abgebaut, da im Unterschied zur Glycolyse das ATP erst in der Atmungskette entstehen kann.

1. Oxidation/ Reduktion

Reaktion: Entzug oder Zufuhr von Elektronen zur Oxidation oder Reduktion von Molekülen

= Elektronenübertragung unter Mitwirkung von Elektronencarriern wie NADH, FADH2, …

Enzyme: Oxidoreduktasen = Oxidase/ Reduktase/ Dehydrogenase

Bsp: Oxidation von Succinat & Malat

2. Gruppenübertragungsreaktionen

Reaktion: Übertragung funktioneller Gruppen von einem Molekül auf ein anderes

Enzyme: Transferasen: Acetylasen = transferieren eine Acetylgruppe, z.B. auf Aminogruppen bei Histonen

Kinasen = transferieren Phosphatgruppen

Bsp: Phosphorylierung von Glucose in der Glykolyse (zur Aufrechterhaltung v. Glukosegradient) = Übertragung v. Phosphat

3. Hydrolysen

Reaktion: Spaltet Bindungen großer Moleküle durch Addition von Wasser

Enzyme: Hydrolasen

Protease = spaltet Amidbindungen in Proteinen

Nuclease = spaltet Phosphat – Zucker Bindungen in Nucleinsäuren

Lipase = spaltet Ester in Lipiden

Bsp: Spaltung eines Proteins

Senkung v. Blutzucker mit Insulin

1. Insulin aktiviert eine Phosphatase

2. Phosphatase dephosphoryliert PFK2 Komplex

3. dadurch wir Kinase-Teil im PFK2-Komplex aktiviert & FBPase-2 wird deaktiviert

4. Kinase-Teil führt zur Reaktion (Phosphorylierung) v. Fructose-6-phosphat zu Fructose-2,6-bisphosphat

5. Glykolyse (Abbau der Glykose) wir stimuliert & Gluconeogenese wird inhibiert -> Blutzucker im Blut sinkt

Erhöhung v. Blutzucker mit Glycagon

1. Glucagon aktiviert Proteinkinase A (PKA)

2. PKA phosphoryliert PFK2-Komplex

3. dadurch wird Phosphatase-Teil im PFK2-Komplex aktiviert & FBPase-2 aktiviert

4. Phosphatase -Teil führt zur Reaktion (Dephosphorylierung)

von Fructose-2,6-bisphosphat zu Fructose-6-phosphat und steht Glykolyse zur Verfügung

5. Glykolyse (Abbau der Glykose) wir inhibiert & Gluconeogenese wird stimuliert -> Blutzucker im Blut steigt

Welche Folgen hat eine erhöhe KH- Zufuhr bei Proteinmangel?

Durch die erhöhte KH- Zufuhr können Triglyceride un der Leber synthetisiert werden, können aber aufgrund des Proteinmangels nicht als VLDL verpackt und ans Blut abgegeben werdenà Leberfett steigt und VLDL- Fraktion im Blut sinkt.

Glycerin wird auf dem Blutweg zur Leber gebracht. Zeigen sie an drei Beispielen unter Nennung der jeweils eingeschlagenen Stoffwechselwege, wie Glycerin weiter verwertet werden kann.

= Glycerin wird in die Glycolyse eingeschleust und zu Pyruvat abgebaut:

ox. Decarboxylierung zu Acetyl-CoA --> Citratzyklus --> Atmungskette --> Energiegewinn

--> Aufbau zu Fettsäuren--> Veresterung mit Glycerin zu Fett

Reduzierung zu Lactat

Gluconeogenese

Transaminierung zu Alanin

1. Stufe der aeroben Glycolyse = Substratvorbereitung

-> läuft unter O2 - Verbrauch ab: aus Glukose (C6) zu C3

=> Glukose wird mittels ATP in Glukose-6-Phosphat umgewandelt = hoher Energieaufwand, um Glucose durch die Hexokinase zu phosphorylieren

3 Enzyme beteiligt

2 ATP werden verbraucht (-2)

= endergoner Prozess (energieverbrauchend)

Vorteil der 1. Stufe

= Glukose (C6) wird überführt in Fructose 1,6-bisphosphat & ist dann leicht in 2x C3 Produkt (Glycerinaldehyd-3-phosphat) teilbar

I) Nahrung (besteht aus Fetten/ Zucker/ Proteinen) wird Körper zugeführt -> Verdauung

—> Energieverbrauch = Nahrung wird in spez. Komponente der Stoffe (Fettsäuren/ Glukose/ Aminosäuren) biochem. zerlegt

II) Energiegeneration = Stoffe gelangen zum Acetyl-CoA (zentraler Metabolit/ Treibstoff für nachfolgende Reaktionen)

-> kleiner Energiegewinn = Übertragung v. C2-Molekülen (als Treibstoff) mit dem weitere biochemische

Prozesse betrieben werden, die mehr Energie (ATP) liefern

III) Hauptenergiegewinnung = Energieerzeugung über Citratzyklus durch Verbrauch v. O2 (oxidative Energieerzeugung)

Citratzyklus & oxidative Phosphorylierung finden in Mitochondrien statt!

Finale Oxidation von organischen Verbindungen (Verbrennung) zu CO2 & Wasser

Regulation v. Citratzyklus

- nach der Glykolyse (aus Pyruvat zum Acetyl-CoA) folgt der Citratzyklus

=> Citratzyklus hat viele Regulationsstellen (feedback Mechanismen)

-> Regulation v. Pyruvat zum Acetyl-CoA

Ò Regulation am Acetyl-CoA, da es als Treibstoff für Citratzyklus dient

- minus = wenn viel ATP im Körper vorliegt, dann wird Synthese v. Pyruvat zu Acetyl-CoA gehemmt

-> weniger Acetyl-CoA = weniger NADH & FADH2 und ATP

+ plus = wenn viel ADP vorliegt, wird der Schritt beschleunigt -> wenn viel ADP hat Körper viel ATP verbraucht

=> bei überschüssiger Nahrung werden durch Citrat-Zyklus Stoffwechselprozesse eingeleitet, die außer ATP weitere Synthesen fördern (= Fettsäuren-Herstellung usw.).

Wenn Energiebedarf des Körpers gesättigt ist, wird überschüssige Energie für andere Bausteine/ Prozesse verwendet. Körper findet Strategien, um überschüssige Energie anderweitig zu nutzen oder zu speichern.

Komplex II - Oxidative Phosphorylierung

Transportschritte:

-> 2e- aus Komplex I werden weiterverwertet, indem Ubichinon (e-Carrier) diese vom

Komplex I auf Komplex II transportiert

-> Komplex II = Verwertung v. FADH2

1) Überführung von Succinat & Fumarat, dabei Übertragung von Elektronen auf FAD

2) Übertragung 2-er Elektronen auf Eisen-Schwefel-Cluster & Weiterleitung auf Ubichinon, was innerhalb der Membran bis zu Komplex III gelangen kann

= zusätzlich zu 2e- aus Komplex I kommen im Ubichinon 2e- aus Komplex II hinzu

1) wichtig für Proteinbiosynthese

2) sind Vorstufen für Purine & Pyrimidine (für Synthese v. Nukleinsäuren)

3) für die Synthese von:

- Histamin (= gefäßerweiternde Wirkung [aus Histidin])

- Adrenalin & Melanin (Hautpigmentierung) [beide aus Tyrosine])

- Serotonin (Neurotransmitter; Glückshormon [aus Tryptophan])

- NAD+ [aus Tryptophan]

- Stickstoffmonoxid (Signalmolekül [aus Arginin])

- Hämgruppen (z.B. im Hämoglobin für O2-Transport [aus Glycin])

…

1) Reversible Inhibierung

= Enzym-Hemmung kann rückgängig gemacht werden

= vorteilhaft für Metabolismus um Enzym ein/ auszuschalten

-> Wird untertielt in:

kompetitiv

nicht-kompetitiv (allosterisch)

Substratüberschusshemmung

Produktüberschusshemmung

unkompetitiv

partiell kompetitiv

2) Irreversible Inhibierung

= verschiedene kovalente Änderungen der Enzymstruktur (selten im Metabolismus)

= Enzym-Hemmungen können nicht rückgängig gemacht werden

-> Enzym wird zerstört

-> führt zum endgültigen Verlust der Enzymfunktion

-> Triacylglycerine (= Energiespeicher) bestehen aus Fettsäure + Glycerin, die zur Energiegewinnung & Stoffwechselprodukte verwendet werden

Fettsäureabbau & -synthese

= in 4 Schritten; Aufbau & Abbau laufen spiegelbildlich ab

-> Abbau = für Energiegewinnung (Fettsäurenoxidation)

= bis C2 Fragmenten (Acetyl-CoA) -> Citratzyklus

-> Aufbau = aus C3 Fragmenten (Malonylgruppen) unter CO2-Abspaltung

Wenn zu viele Aminosäuren (Proteine)

1) Umwandlung v. Überschuss in Körperfett (als Energiereserve)

-> auch von Aminosäuren in Fett

2) Nutzung der Abbauprodukte für zahlreiche andere Biosynthesereaktionen

= Energie-Überschuss wird zu Fettsäuren umgewandelt

-> Fettsäuren bestehen aus C2-Einheiten spricht aus Acetyl-CoA

-> Aus Citratzyklus geht es auch wieder zurück Glykose

= aus Protein-Nahrung kann wieder Glukose gebildet werden

-> Glukose wichtig für Nukleinsäure-Bildung (Zucker-Phosphat-Rückgrat)

-> wenn nicht genug im Körper / Nahrung wird Glukose aus Citratzyklus hergestellt

Pyrimidinsynthese= Stoffwechselweg, der Biosynthese des

Pyrimidinrings der Basen Uracil, Thymin, Cytosin & ihrer Derivate ermöglicht

Schritte der Purinsynthese

Pyrimidinring wird zusammengesetzt aus:

- Ammoniak (aus Glutamin),

- Hydrogencarbonat (HCO3-) &

- Aspartat

-> Ring-Synthese wird durch multifunktionelles Enzym CAD ermöglicht

1) zuerst erfolgt Aufbau vom Grundgerüst aus ATP/ CO2/ Aspartate/ Aminosäure (Glutamine) u.a.

2) Ringschluss unter Deprotonierung -> Abspaltung von Protonen & Bildung v. NADH (als Speicher)

3) Ribosylierung -> abschließend wird Zucker mit Phosphat hinzugefügt unter Abspaltung v. CO2 (Decarboxylierung)

= resultiert UMP (Uridinmonophosphat) -> Ausgangsprodukt weiterer Pyrimidinnukleotide

-> wichtige Metabolite: - ATP/ CO2/ Aspartate/ Aminosäure (Glutamine)

- Aspartate

- NADH (wird gebilde)

- PRPP = Phosphoribosylpyrophosphat (eine Ribose)

Welcher Stoffwechselweg wird eingeschlagen wenn ein Aminosäurenüberschuss vorliegt?

NH2- Gruppe der AS wird oxidativ abgespalten, die Kohlenstoffketten können im oxidativen Stoffwechsel (Citratzyklus) zu Energie abgebaut werden oder zur Gluconeogenese verwendet werden; die Aminogruppe wird über NH3 bzw. NH4+ zu Harnstoff umgebaut und über die Niere ausgeschieden

Atmungskette

= Elektronentransportkette (liegt innerhalb Mitochondrium)

= besteht aus 4 in der inneren Mitochondrienmembran gebundenen Proteinkomplexen (I, II, III, IV)

=> I, III & IV pumpen als Protonenpumpen den Protonentransfer aus der Matrix über innere Mitochondrienmembran in den Intermembranraum

-> Antrieb sind energiereiche Elektronen, die von NADH & FADH2 geliefert werden

Ò im Citratzyklus wird Energie in Form v. beladenen Elektronencarrier

erzeugt: NADH & FADH2 werden beladen

-> 4 Proteinkomplexe in Mitochondrien-Membran verwerten NADH & FADH2:

• für Komplex I = Elektronen v. NADH dienen als Antrieb, damit der Komplex Protonen (H+) aus Matrix in Intermembranraum (v. innen nach außen) transportiert

• für Komplex II = Elektronen v. FADH2 dienen als Antrieb

-> Coenzym Q & Cytochrom C = zusätzliche Elektronencarrier in Membran

Ê NADH & DADH2 befinden sich im wässrigen Cytosol (wasserlöslich) & können nicht in die Membran gelangen (sind in fett-säure Struktur nicht löslich), weshalb zusätzliche Elektronenträger nötig sind

Warum ist O2 hierbei wichtig?

Merke: Atmungskette + ATP Synthase (Enzym) = oxidative Phosphorylierung

-> O2 (oxidativ) wird benutzt, um ADP zu phosphorylieren & daraus ATP herzustellen

Glykolyse zwischen der 1. und 2. Stufe

= Nach Phase 1 liegen 2 x C3 Fragmente vor

-> zusammen mit Aldolase: „aus 1 mach 2“

= letzter Schritt der Umwandlung: C6 Einheit in 2 nutzbare C3 Einheiten

=> Enzym Triose-Phosphat-Isomerase wandelt die 2x verschied. C3 Einheiten ineinander um, weil für weitere Reaktion nur eine C3 Einheit weiter verwertet werden kann

-> Umwandlung durch Triosephosphat-Isomerase

= sehr schnelles Enzym, hängt nur von Diffusion des

Substrats ab

= kinetisch „perfekt“ (verformt Substrat direkt)

=> Phase 1: Aus Glukose C6 resultiert zentraler Metabolit mit C3-Einheit (= Glycerinaldehyd-3-Phosphat) für weitere Reaktionen

=> aus 1x C6 stehen 2x C3 Einheiten zur Verfügung, weshalb Stufe 2 doppelt abläuft!

Aufbau einer Membran

-> Lipide sind strukturgebend: = Zellmembran als Lipiddoppelschicht ca. 3nm Dicke

-> äußere Schicht = hydrophiler Lipidteil (Kopf)

-> innere Schicht = hydrophober Lipidteil (Schwanz)

-> jedes Lipidmolekül liegt frei beweglich in der Membranschicht vor, weshalb gesamte Lipiddoppelschicht

mit den eingebauten Proteinen ständig in Bewegung ist

-> für Atmungskette ist Lipiddoppelschicht sehr wichtig, zum Aufbau v. Protonengradienten, damit NADH & FADH2 sich an die in der

Membran liegenden Proteine lagern können

-> ohne Lipide würde Citratzyklus & Atmungskette nicht funktionieren!

=> weil Zellkompartimente & Elektronencarrier nötig sind, die sich innerhalb einer Membran (hydrophobes Milieu) bewegen können z.B. Ubichinon oder Cytochrom C

=> gute Eigenschaften der Membran sind nötig, um Protonen (H+) voneinander trennen zu können zur Funktion der ATP-Synthase

-> hydrophober Teil bei den 5 Klassen

= Fettsäure; wird durch hydrophilen Teil ergänzt

-> Ausnahme: Sterine

hydrophober Teil = Steroid

= Proteine, die als Art „Spulen“ dienen, um die sich DNA wickeln kann

-> Wie kommt es zustande?

- Histone sind aufgebaut aus positiv geladen Aminosäuren (= positive Protein-Ladung)

- DNA ist negativ geladen, weil Phosphat (Zucker-Rückgrat der DNA) negative Ladung trägt

= resultiert elektrostatische Wechselwirkung

-> Nukleosom (Octamer) = mehrere Histonproteine (x8)

-> Histon H1 = organisiert Anordnung einzelner Nukleosomen zueinander

Substratüberschusshemmung

= Enzym & Substratüberschuss (2 Moleküle Substrate)

1) bei geringer Substratkonzentration:

= Substrat bindet an hochaffine Bindungsstelle des Enzyms,

wird normal umgesetzt

2) bei hoher Substratkonzentration:

= Substrat bindet auch an niedigaffine Bindungsstellen des Enzyms, dadurch wird die hochaffine Bindungsstelle (am

aktiven Zentrum) so umgeformt, dass dort vorübergehend kein/weniger Substrat binden kann

tRNA (transfer-RNA)

= transportiert 1x Aminosäure zum Basentriplett

- hat die Form eines umgedrehten Kleeblattes

- besteht aus RNA, die durch H-Brücken gefaltet ist

- hat am Anticodon (Gegenstück) Erkennungsbereich für komplementäre Region in mRNA

- wird mit Aminosäuren durch Enzym Aminoacyl-tRNA-Synthetase beladen

-> Aminoacyl-tRNA-Synthetase: Beladung der tRNA

= hat 3 Bindungsstellen:

1) im aktiven Zentrum für 1x Aminosäure

2) für ATP

3) für tRNA

- im aktiven Zentrum wird eine Aminosäure gebunden

- ATP wird an Bindungsstelle gespalten

- Aminosäure im aktiven Zentrum wird aktiviert, indem freie Phosphatgruppe

(vom gespaltenen ATP) auf sie übertragen wird

- Enzym erzeugt Bindung zwischen Aminosäure & exakt dazu passenden tRNA

= resultierende Verbindung: Aminoacyl tRNA (beladen mit Aminosäure), die exakt passend ist zum jeweiligen Anticodon Ò wird bei Ribosom zu Protein verbaut

Gluconeogenese - Vom Pyruvat zur Glukose

= Herstellung neuer Glukose

-> im ATP-Zyklus gehen viele Pfeile in beide Richtungen…

-> nur bei 3 Reaktionengeht der Pfeil in eine Richtung

Gluconeogenese endet meist beim = Glucose-6-Phosphat!

-> Glucose könnte die Zelle über Diffusion leicht verlassen, was in der Regel vom Körper nicht gewünscht ist

-> aber: in Leber (und teils Niere) wandelt spez. Enzym, die Glucose-6-Phosphatase das Substrat wieder in Glucose um, weil so der Blutglucose-Spiegel aufrechterhalten werden kann (& muss!)

Wo findet die Gluconeogenese statt?

= größter Teil findet im Cytosol statt

-> Pyruvat wird in Mitochondrien in Oxalacetat umgewandelt kann aber nicht über mitochondriale Membran transportiert werden, daher:

= Umwandlung Oxalacetat in Mitochondrien in Malat; es kann transportiert werden & wird im Cytosol wieder zurück in Oxalacetat umgewandelt (dabei wird NAHD verbraucht bzw. gebildet)

Was kann ein erhöhter LDH-Spiegel im Blut bedeuten?

= zu viel lactat im blut, ldh ist marker dafür. Muskelzellen sind zerstört worden durch überanstrengung und dadurch entsteht ldh, wird ins blut freigesetzt. Auch marker für schlaganfall und herzinfarkt.

Was ist LDH und bei welcher biochemischen Reaktion spielt es eine Rolle?

= aus pyruvat entsteht durch ldh zu lactat reduziert. Ldh enzym dafür, lactat dehydrogenase, beim anaeroben abbau von pyruvat.

Wie heißt der Zyklus, in dem LDH eine Schlüsselrolle hat und welche beiden Körperteile/Organe sind daran im Wesentlichen beteiligt?

= im Corizyklus

= Muskel & Leber sind beteiligt

Wie ist ATP aufgebaut?

= besteht aus Adenin, Ribose & 3 Phosphorsäuren

= instabiles Molekül, welches strebt unter Energiefreisetzung in Produkte (ADP + Pi) zu zerfallen

-> ATP reagiert mit Wasser zu Adenosindiphosphat (ADP) &

Phosphatgruppe (i = inorganic/ unorganisches)

-> Magnesium liegt in Zellen in hoher Konzentration vor

-> positive Ladung v. Magnesium stabilisiert negative

Ladungen der Phosphatgruppen

1) Aufbau von Fettmolekül:

= Glycerol & 3 Fettsäuren, verknüpft durch Esterbindungen

2) nicht essenzielle Fettsäuren

= Palmitinsäure (C16), Stearinsäure (C18), Ölsäure (C18), Palmitoleinsäure (C16), Buttersäure (C4)

3) essentielel Fettsäuren

= der Mensch kann sie nicht synthetisieren

-> Linolsäure (C18), Linolensäure (C18) und Arachidonsäure (C20)

-> Omega-3-Fettsäuren sind die Linolensäure (C18) & ihre Metabolite EPA (Eicosapentaensäure, C20) + DHA (Docosahexaensäure, C22).

Cytochrom C

-> roter Pfeil: = Transportweg v. Elektronen in der Membran (in Atmungskette)

- Elektronenkette beginnt bei NADH über Komplex I zu Komplex II

- im Komplex II kommen von FADH2 Elektronen hinzu

- Coenzym Q transportiert e- in Membran weiter zum Komplex III

- vom Komplex III zu IV werden e- mittels Cytochrom C transportiert

Komplex III: bei Oxidation von Ubichinol zu Ubichinon werden pro abgegebenem Elektron vom Ubichinol 1x Molekül Cytochrom C reduziert & 2 Protonen in Intermembranraum transportiert

Komplex IV: Cytochrom C wird oxidiert & O2 zu H2O reduziert. Dabei freigesetzte Energie wird genutzt, um Protonen aus Matrix in Intermembranraum zu transportieren

Wie ist Cytochrom C aufgebaut?

= Elektronentransporter =>Proteinstruktur mit Eisenkomplex, der Elektronen transportiert

-> Lösliches Cytochrom = durch elektrostatische Wechselwirkungen an äußere Oberfläche der inneren Membran von Mitochondrien gebunden

=> Enthält Häm Gruppe mit Fe2+/ Fe3+ kann also 1x Elektron transportieren

-> 3-wertiges Eisen kann 1 e- aufnehmen & bildet

2-wertiges Eisen

-> Herabsetzung der Aktivierungsenergie durch Enzyme

= ATP-Synthase fängt ADP & Pi ein und bringt sie gezielt

(zeitlich getaktet!), in räumliche Nähe, damit die Bindung zu ATP

leicht stattfinden kann (= räumliche Fixierung über die Zeit)

-> Konformationsänderung des Proteins braucht Energie = diese stammt aus elektrochemischem Gefälle; aus Protonengradienten

-> Prinzip: Mittels Protonenkraft wird durch elektrische Abstoßungen eine Drehbewegung im Enzym erzeugt.

Die Bewegung dreht - Einheit mit, wodurch sich Konformationen der -Einheiten verändern.

So reagieren ADP + Pi zu ATP

Wie viel Protonen für ein ATP? = 3 möglich Bildungsstellen für ATP bei der ATP-Synthase

-> 1 Proton dreht „Rotor“ der ATP-Synthase um eine c-Einheit = ca. 30° (je nach Spezies)

-> für 1 ATP Molekül dreht sich die F1-Einheit der ATP-Synthase um 360°/3 = 120°

-> für 1 ATP Molekül müssen 2,7 - 4,5 Protonen transferiert werden (Säuger wie Mensch = 2,7 Protonen/ATP)

-> Membranen können beliebig verschmelzen:

= ermöglicht wichtig Transportfunktionen innerhalb der Zelle z.B. Freisetzung v. Neurotransmittern durch Verschmelzung v. Vesikeln mit Membran

-> Transport größerer Teilchen durch Plasmamembran bei Exozytose & Endozytose

Endozytose = Transportmechanismus in Zelle rein

= Teil der Membran stülpt sich um & schließt so Flüssigkeit/ zellfremde Partikel ein, wodurch sich ein Bläschen (Vesikle) im Zellinneren bildet

-> für große Stoffe/ Moleküle, die nicht durch Membran können z.B. Proteine/ Zucker

Exozytose = Stofftransport aus Zelle raus

-> im Cytosol liegendes Vesikel (aus Golgi-Apparat) verschmilzt mit Zellmembran wodurch Partikel/ Stoff freigesetzt wird

z.B. Abfallprdukte / Abgabe v. Verdauungsenzymen/ Ausschüttung v. Neurotransmittern

-> jedes Enzym hat eine EC-Nummer (enzyme commission)

= beschreibt Funktion eines Enzyms

-> z.B. EC 1.5.8.2: Trimethylamin Dehydrogenase

Nummer hat 4 Stellen:

Stelle 1 = definiert die Funktion -> z.B. 1 = Oxidoreduktasen

Stelle 2 = definiert die Donorgruppe -> z.B. 1 = CH-OH

Stelle 3 = definiert die Akzeptorgruppe -> z.B. 1 = NAD(P)

Stelle 4 = ist die Enzymnummer innerhalb der Gruppe

-> als Grundbaustein wird Ribose benötigt, weil sie im Rückgrat vorliegt bei RNA & DNA

Wie kommt der Körper an Ribose?

= alles beginnt mit Glykolyse (Stufe 1)

-> ab Glucose-6-Phosphat (2. Schritt) folgt Abzweigung wobei durch Pentosephosphatzyklus Ribose-5-Phosphate erzeugt wird

Proteasen –Prinzip der Proteolyse

-> Proteolyse = Spaltung von Peptidbindungen

-> Proteasen = Enzyme, die an spezifischen Stelle der Protein-

Primärsequenz spalten

Protease Spezifität

= es gibt hochspezifische Proteasen (z.B. spalten nur spez. Bindungen zw. Glyin & Histidin)

& weniger spezifische Proteasen (z.B. spalten nach jedem Alanin, egal was dahinter liegt)

-> je nachdem, wo Spaltung erfolgt resultieren große oder kleine Peptide

-> Cleavage site = Spaltungsstelle einer Protease P1 & P‘

= ab Schnittstelle wird in Proteinsequenz die Aminosäuren-Positionen mit P & Zahl bezeichnet

-> Proteasen = arbeiten zeitabhängig (wie jedes Enzym)!

= haben aktive Stellen im Enzym (S & Zahl)

Unterschiede:

Eukaryoten

= Regulation der Transkription über Enhancer & Silencer

= Transkription im Zellkern

= RNA-Prozessierung zur Umwandlung v. prä-RNA in mRNA

= keine räumliche Trennung v. Transkription & Translation

Prokaryoten

= Transkription wird über Operator geregelt

= Transkription im Cytoplasma (kein Zellkern vorhanden)

= mRNA hat keine Introns & kein Prozessierung findet statt

= keine räumliche Trennung v. Transkription & Translation

-> 7 Enzym-Klassen nach Reaktionstyp

O G H A I L T: Ohne gutes Hirn, alles immer logisch translatiert

Citratzyklus

Was passiert im Citratzyklus? (läuft in Mitochondrien ab)

=> Hauptfunktion Citratzyklus:

= Elektronen sammeln (nicht ATP Bildung!)

-> sammelt „energiereiche Elektronen“ aus Nährstoffen &

transferiert sie 4x auf Elektronencarrier NADH & FADH2

-> Acetyl-CoA wird auf auf Oxalacetat übertragen & bildet Citrat

-> damit C-Ketten nicht zu lang werden, wird C2-Einheit v.

Acetyl-CoA in jedem Zyklus abgebaut

-> wandelt eine C2 Einheit in 2 x CO2 um

Wozu dient der Citratzyklus?

= als Vorbereitung für Herstellung v. ATP, indem Energie in

Form v. Elektronen in e-Carriern erzeugt, wird

= dient nicht nur zur Herstellung v. Energie, sondern ist wichtige Quelle für metabolische Zwischenprodukte/ Bausteine

Wie viel Energie wird dort gebildet?

= im Zyklus wird nur 1 Molekül ATP erzeugt, aber zusammen mit oxidativen Phosphorylierung bildet es 95% der menschlichen Energie

=> erzeugt:

pro Glukose-Molekül = 2 x (1x ATP / 3 x NADH / 1x FADH2)

-> Citratzyklus läuft pro Glukose 2mal ab & nach Glykolyse

liegen 2 Acetyl-CoA vor, daher alles x2!

=> nicht essentielle Aminosäuren können aus Vorläuferstufen des Citratzyklus & der Glykolyse synthetisiert werden

-> Glukose wird mit Nahrung aufgenommen, aus der Energie & Aminosäurebausteine hergestellt werden

-> welche Stoffe exakt hergestellt werden wird streng reguliert

-> Regulation der Aminosäuresynthese

= komplexes Netzwerk, dass durch viele Mechanismen reguliert werden muss

-> dazu verschiedene Strategien:

1) Rückkopplungshemmung (= Enzym-Inhibierung)

2) Rückkopplungsaktivierung (= Enzym-Aktivierung)

3) Multiple Enzyme (identische katalytische Aktivität aber unterschiedlich reguliert)

4) Kumulative Rückkopplungshemmung

(mehrere Inhibitoren wirken auf Enzym)

Turnovernumber= kcat

= Substratmoleküle pro Sekunde die vom Enzym bei bestimmten Reaktionsbedingungen umgesetzt werden

Enzymaktivität angeben

-> Enzym Einheit (unit): U

1 U = ist die Menge eines Enzyms, die 1 µmol eines Substrates pro Minute unter den für dieses Enzym definierten

Bedingungen (wie pH, Temperatur usw.) umsetzt

I) Transkription: DNA in prä-RNA

1. Initiation:

RNA Polymerase bindet an Promoter-Region (TATA-BOX) = Transkriptionsstart

-> Enzym entwindet DNA-Doppelhelix (löst Wasserstoffbrücken zw. Basen)

-> resultiert 2 Stränge: codogener (3′ zu 5′) & nicht codogener Strang (5’ zu 3’)

2. Elongation:

RNA Polymerase liest codogenen DNA-Strang von 3´nach 5` & synthetisiert prä-RNA

= nur kleiner Teil v. DNA, der für Proteinherstellung nötig ist, wird abgelesen

-> Transkriptionsgeschwindigkeit wird Enhancer & Silencer reguliert

-> Polymerase liest jede Base einzeln ab & setzt dazugehörige, komplementäre

Nukleotide als neuen Strang an

-> komplementäre Basen sind = Guanin & Cytosin / Adenin & Thymin

3. Termination:

RNA Polymerase liest bis zur Terminator-Region (4-10x GC-Basen) ab

-> prä-RNA & Polymerase lösen sich v. DNA

= fertiger prä-RNA-Strang (5′- 3′ Richtung) liegt vor

-> DNA fügt ihre Stränge wieder zusammen & es entsteht typische Doppelhelix

-> prä-RNA liegt im Zellkern im Kernplasma vor

-> Raumstruktur der Lipide beeinflusst die bevorzugte Aggregatstruktur

-> Ladung der Lipide beeinflusst Anordnung in der Doppelschicht von Vesikeln/ Zellmembranen (innen/außen) & die Funktion

-> assymmetrischer Aufbau der Lipiddoppelschicht wird über Minimierung von delta G bestimmt

Beispiel Erythrozytenmembran

= rote Blutkörperchen enthalten innere & äußere Schicht

-> verschied. Lipidklassen/ -arten sind asymmetrisch in der inneren & äußeren Schicht der Erythrozytenmembran verteilt

-> Innere Einzelschicht beinhaltet mehr Lipidanteile als äußere Schicht

-> Änderungen der Lipidverteilung in Membranschichtenhaben biologische Folgen

Bsp: Phosphatidylserin = liegt fast zu 90% in inneren Schicht

-> biologische Folgen der Lipidverteilung:

I) bei Membranschädigung wird viel Phosphatidylserin von innen Schicht

freigesetzt, wodurch Blutgerinnung aktiviert wird

II) Phosphatidylserin in äußeren Membran signalisiert Apoptose der Zelle

Schritte der Purinsynthese

-> Ausgangspunkt der Purinsynthese ist α-D-Ribose-5-phosphat, ein Zwischenprodukt des Pentosephosphatzyklus

-> Endprodukt nach elf Schritten ist das Inosinmonophosphat (IMP) = das Nukleotid des Hypoxanthins, welches weiter zu Nukleotiden des Xanthinosins, Adenosins oder Guanosins umgebaut wird

1) Vorbereitung der Ribose 5-Phosphat (R-5-P) als Base für weitere Prozessschritte

-> dabei wird ATP verbraucht ins AMP (Adeno-mono-phosphat) = 2 Phosphate werden an R-5-P angebaut

2) Aufbau 5-Ring an Grundgerüst mithilfe NH3+/ Glycin

-> es kommt zur Komplementierung des Rings & durch ATP-Verbrauch wird 5-Ring geschlossen

3) Aufbau 6-Ring (zweiter Ring nötig für die Base) erfolgt schrittweise bis zum Ringschluss

= resultiert 2-Ringstruktur: aus 5-Ring & 6-Ring mit R-5-P

-> sehr energieaufwendiger Prozess = 5x Mal ist ATP beteiligt

-> Bausteine = stammen aus Aminosäuren (Glutamin/ Glycin), die Ausgangsmaterial für den Prozess liefern

IV) Posttranslationale Modifikationen

= verschied. Reaktionen die der Überführung v. (Prä-) Pro-Proteine in aktive Form dienen

= hat großen Einfluss auf spätere Wirksamkeit des Proteins

-> der native (= aktive/korrekte) Zustand eines Proteins entspricht einem energetisch sehr günstigen Zustand

-> wie alles in der Natur streben auhc Protiene den Zustand möglichst niedriger Energie an

-> Primärstruktur bestimmt zusammen mit der wässrigen Umgebung die native Struktur des Proteins

-> Proteinfaltung ist ein dynamischer Prozess, der sehr präzise wiederholbare Ergebnisse liefert

-> wird zum Teil von Chaperonen (anderen Proteinen die man als Faltungshelfer bezeichnen kann) unterstützt

-> Modifikation durch:

1) Proteasen = schneiden Protein in bestimmte Fragmente zu

2) Anhängen v. Molekülresten (Glykosylierung = Änhängen v. Zuckerresten) oder Veränderung einzelner Aminosäuren

3) Faltung = aus Aminosäure-Kette bilden sich Sekundärstrukturen

(Helix oder Faltblattstruktur), daraus Tertiärstrkturen (= Protein-Monomer)

-> viele Protein-Monomere lagern sich zur Quartiärstrukur zusammen

-> NUR dann ist Protein funktionell

Wie überträgt ATP seine Energie?