AS
Struktur
AS Allgemein
· Unterscheiden sich durch Rest R
· Bausteine der Peptide + Proteine
· Verschiedene Funktionen in der Zelle, hier: Fokus auf proteinogene (n=20)
· Isomerie: D/L Enantiomerie àAS= L
· Ausnahme = Glycin à keine D/L Isomerie àRest R= H à man brauhct 4 verschiedene Bindungen
AS isoelektrischer Punkt
· Neutral: R= neutral à IEP: 6-7
· Sauer: R: hat COO- àIEP<7
· Basisch: R hat NH4+ àIEP >7
· R bestimmt pH Wert von AS
IEP: AS enthält genausoviele + wie –
AS wichtigste Strukturen
· Glycin: R= H
· Cystein: R=
· Serin: R= HO-CH4
IEP: AS= inneres Salz (Zwitterion)
Peptide
· Mehrere AS miteindander verbunden (2-10 AS : Oligopeptide; 11-100 AS: Polypeptide; >100 AS: Proteine (Polyaminosäuren)
· Amidbildung: : Bindung zwischen -COOH+ NH2 mit Abzug von H2O à C+ N nebeneinander
· Peptidbindung: Carboxylverbindung
· N-Terminal = H2N – (a-Amidbindung- C-a-Amidbindung) – COOH
N=Terminal C-Terminal
Proteine
=riesige Peptide
Räumliche Struktur
· Primärstruktur àlineare Kette
· Sekundärstruktur: a-Helix+ ß-Faltblatt
· Tertiärstruktur: lineare Kette + q-helix+ ß-Faltblatt
· Quartärstruktur àalle Strukturen (Gruppen)+ nicht proteinische Teile =globuläre Proteine
Hb
Aufbau
· globuläres Proteinà Beteiligt am Sauerstoffwechsel
· Proteintetramer (4 Einheiten)
· In jeder Einheit ist eine nicht proteinische Gruppe
Hb physiologische Funktion
· O2-Transport von Lunge in Gewebe + Organe
· CO2 Transport in die Lunge
àvon Erys erfüllt
· O2 = unpolar àschlecht lösbar in polaren Medien im Extra+ Intrazelluarraum àHb erhöht Transportkapazität von O2 um das 70-fache
· Hb: kann Teil von CO2 binden und in Lunge freisetzen
O2-Aufnahme: proportional zum Partialdruck
Hb Struktur
Globin:
· Protein (Quartärstruktur)
· 4 Peptidketten à2 a-Ketten, 2 ß-Ketten
Häm:
· Nicht proteinischer Teil, prosthetische Gruppe
Zentralteil jeder Peptidkette : Fe2+
Histidin x
· Brücke zwischen nicht proteinischen und proteinischer Gruppen
· Protein-His-Fe2+-His-protein àmit O2 = Protein-His-O-Fe2+-O-His-Protein
· Innerhalb der Erys: O2 aus Lunge zwischen His+Fe2+ eingelagert ohne Wertigkeitsveränderung
· Hypothese: proteinische Teile verhindern Veränderung der Fe2+ Wertigkeit der Ione Fe2+ àOxygenation
Vorraussetzungen O2-transport=1. Reversibel (TransportßàAbgabe) 2. Ohne Oxidation
Sauerstoffanlagerung x
· Ohne Änderung der Fe2+-Wertigkeit
· Reversibel
· Sauerstoffaffinität: variierbar àAnpassung O2-Versorgung peripherer Organe je nach Situation
· Eisenporphyringerüst: hat konjugierte Doppelbindungen àrote Farbe
· In Gegenwart von O2+ H2O oxidiert Fe 2+ àFe3+
Fe2+ àFe3+
Häm àHämatin
HbàHämiglobin
· Hämatin: kann keinen O2 mehr anlagern àgefährlich
ABER: diese Oxidation wird durch Globin verhindert
Myoglobin
Allgemein
· konzentriert im Muskel àAufgaben O2-Speicher, Förderung O2 Differenzierung durch die Muskelzelle
· 8 a-Helicen
Muskelprotein, enthält Hb àSauerstoffbindung
Funkton
· Intramuskulärer O2-Transport
· Übernimmt O2 aus Blut von Hb, gibt ihn an Muskelzellen ab, die sie benötigen
· Physiologisch: Monomer
· Sekundärstruktur: 8 a-Helicas
Bindet O2 UNABHÄNGIG von O2-Konzentration in Umgebung àdamit Herz nie ohne O2 bleibt
Lipoproteine Allgemein
· Partikel mit Lipiden+ Proteinen
· Proteine= Transport von Lipiden durch Blut àda nicht wasserlöslich
Proteine die wasserunlösliche Lipide im Blut transportieren
Lipoproteine
Transport
· FFSàdurch Serumalbumin
4 Arten von Lipoproteinen
Unterschiede der Lipoproteine
FFS: Transport durch Serumalbumin
—
Abgabe zur Zielzelle (Abbau Lipoproteine)
APO B -> LDL =nicht reversibel
· = Trennung der Transportalen Lipide+ Abgabe zur Zielzelle
LDL: Cholesterin à Zielzelle benötigt LDL Rezeptor
Gesamtchol erhöht= nicht aussagekräftig àLDL, HDL, APO-B Bestimmung
APO
· Proteine innerhalb eines Lipoproteins, 5 Serien
Serie
Unterteilung
Wasserlöslichkeit
A
A I, A II, A III, A IV
Ja
B
B 48, B 100
Nein ànicht austauschbar
C
C I, C II, C III
D
?
E
· Differenziert durch Wasserlöslichkeit/ Austauschbarkeit (gekoppelt) àFähigkeit von einem Lipoprotein zu einem anderen zu springen à(APOs werden ausgestauscht)
· Ein gegebenes Protein kann mehrere Arten von Proteinen (APOS) enthalten außer APO B XXX
Enzyme
1. Schritt: enzymatische Reaktion àEnzym + Substrat
· Enzym: Substratspezifisch
· Coenzyme: Reaktionsspezifisch
· Km= Michealis-Menten Kosntante àSubstratkonzentration für halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit àje kleiner Km desto aktiver das Enzym
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