·       Unterscheiden sich durch Rest R

·       Bausteine der Peptide + Proteine

·       Verschiedene Funktionen in der Zelle, hier: Fokus auf proteinogene (n=20)

·       Isomerie: D/L Enantiomerie àAS= L

·       Ausnahme = Glycin à keine D/L Isomerie àRest R= H à man brauhct 4 verschiedene Bindungen

·       Neutral: R= neutral à IEP: 6-7

·       Sauer: R: hat COO- àIEP<7

·       Basisch: R hat NH4+ àIEP >7

·       R bestimmt pH Wert von AS

IEP: AS enthält genausoviele + wie –

·       Glycin: R= H

·       Cystein: R=

·       Serin: R= HO-CH4

IEP: AS= inneres Salz (Zwitterion)

·       Mehrere AS miteindander verbunden (2-10 AS : Oligopeptide; 11-100 AS: Polypeptide; >100 AS: Proteine (Polyaminosäuren)

·       Amidbildung: : Bindung zwischen -COOH+ NH2 mit Abzug von H2O à C+ N nebeneinander

·       Peptidbindung: Carboxylverbindung

·       N-Terminal = H2N – (a-Amidbindung- C-a-Amidbindung) – COOH

N=Terminal                                                                C-Terminal

=riesige Peptide

Räumliche Struktur

·       Primärstruktur àlineare Kette

·       Sekundärstruktur: a-Helix+ ß-Faltblatt

·       Tertiärstruktur: lineare Kette + q-helix+ ß-Faltblatt

·       Quartärstruktur àalle Strukturen (Gruppen)+ nicht proteinische Teile =globuläre Proteine

·       O2-Transport von Lunge in Gewebe + Organe

·       CO2 Transport in die Lunge

àvon Erys erfüllt

·       O2 = unpolar àschlecht lösbar in polaren Medien im Extra+ Intrazelluarraum àHb erhöht Transportkapazität von O2 um das 70-fache

·       Hb: kann Teil von CO2 binden und in Lunge freisetzen

O2-Aufnahme: proportional zum Partialdruck

Globin:

·       Protein (Quartärstruktur)

·       4 Peptidketten à2 a-Ketten, 2 ß-Ketten

Häm:

·       Nicht proteinischer Teil, prosthetische Gruppe

Zentralteil jeder Peptidkette : Fe2+

·       Brücke zwischen nicht proteinischen und proteinischer Gruppen

·       Protein-His-Fe2+-His-protein àmit O2 = Protein-His-O-Fe2+-O-His-Protein

·       Innerhalb der Erys: O2 aus Lunge zwischen His+Fe2+ eingelagert ohne Wertigkeitsveränderung

·       Hypothese: proteinische Teile verhindern Veränderung der Fe2+ Wertigkeit der Ione Fe2+ àOxygenation

Vorraussetzungen O2-transport=1. Reversibel (TransportßàAbgabe) 2. Ohne Oxidation

·       Ohne Änderung der Fe2+-Wertigkeit

·       Reversibel

·       Sauerstoffaffinität: variierbar àAnpassung O2-Versorgung peripherer Organe je nach Situation

·       Eisenporphyringerüst: hat konjugierte Doppelbindungen àrote Farbe

·       In Gegenwart von O2+ H2O oxidiert Fe 2+ àFe3+

Fe2+ àFe3+

Häm àHämatin

HbàHämiglobin

·       Hämatin: kann keinen O2 mehr anlagern àgefährlich

ABER: diese Oxidation wird durch Globin verhindert

·       konzentriert im Muskel àAufgaben O2-Speicher, Förderung O2 Differenzierung durch die Muskelzelle

·       8 a-Helicen

·       globuläres Proteinà Beteiligt am Sauerstoffwechsel

Muskelprotein, enthält Hb àSauerstoffbindung

·       Intramuskulärer O2-Transport

·       Übernimmt O2 aus Blut von Hb, gibt ihn an Muskelzellen ab, die sie benötigen

·       Physiologisch: Monomer

·       Sekundärstruktur: 8 a-Helicas

Bindet O2 UNABHÄNGIG von O2-Konzentration in Umgebung àdamit Herz nie ohne O2 bleibt

·       Partikel mit Lipiden+ Proteinen

·       Proteine= Transport von Lipiden durch Blut àda nicht wasserlöslich

Proteine die wasserunlösliche Lipide im Blut transportieren

·       FFSàdurch Serumalbumin

4 Arten von Lipoproteinen

FFS: Transport durch Serumalbumin

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Abgabe zur Zielzelle (Abbau Lipoproteine)

APO B -> LDL  =nicht reversibel

·       = Trennung der Transportalen Lipide+ Abgabe zur Zielzelle

LDL: Cholesterin à Zielzelle benötigt LDL Rezeptor

Gesamtchol erhöht= nicht aussagekräftig àLDL, HDL, APO-B Bestimmung

·       Proteine innerhalb eines Lipoproteins, 5 Serien

·       Differenziert durch Wasserlöslichkeit/ Austauschbarkeit (gekoppelt) àFähigkeit von einem Lipoprotein zu einem anderen zu springen à(APOs werden ausgestauscht)

·       Ein gegebenes Protein kann mehrere Arten von Proteinen (APOS) enthalten außer APO B  XXX

1.       Schritt: enzymatische Reaktion àEnzym + Substrat

·       Enzym: Substratspezifisch

·       Coenzyme: Reaktionsspezifisch

·       Km= Michealis-Menten Kosntante àSubstratkonzentration für halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit àje kleiner Km desto aktiver das Enzym