5. Enzyme - Mechanismen

• katalysieren Redoxreaktion

• Subklassen: Monooxygenase, Dioxygenasen, Oxidasen, Dehydrogenasen

• katalysieren die Übertragung von funktionellen Gruppen

• Acylgruppen (Acyltransferasen), Phosphatresten (Kinasen)

  
  

  
  

• katalysieren Hydrolysereaktion

• Peptidasen/Proteasen, esterasen, Nucleasen, Glucosidasen, Lipasen

• katalysieren die Eliminierung/das Hinzufügen von Gruppen unter Ausbildung von =

• decarboxylasen, Hydrolyasen

• katalysieren Isomerisierungen

• Racemasen, Epimerasen, Isomerasen, Mutasen

• katalysieren die ATP-Hydrolyse gekoppelte Knüpfung von Bindung

• DNA-LIgase

• frei, ohne

• Enzyme ohne Cofaktor

• ganz

• Enzyme mit Cofaktor

1. Metallionen: Zink, Magneisum, Mangan

2. Coenzyme: kleiner org. Moleküle, oft von Vitaminen abgeleitet

• fest an Enzym gebunden, heißen sie prosthetische Gruppe

• Enzyme verringern Aktivierungsenergie und beschleuigen die Reaktion

• Aktives Zentrum mit Ser-195 liegt in einem Spalt an der Oberfläche

• Wasserstoffbrücke zwischen Ser-195 und His-57 und zwischen His-57 und Asp-102

• ‚Katalytische Triade‘

• Reaktivität von Ser-195 durch His-57 erhöht

• His positioniert Ser-Seitenkette und polarisiert die Hydroxylgruppe

• His wirkt als Akzeptor für Proton der Ser-hydroxylgruppe im Beisein des Substrats

2 Phasen: Acylierung entsthet Acyl-Enzym ZP und durch anschließende Deacetylierung wieder an das freie Enzym

1. Substratbindung an Ser-195

2. Nucleophiler Angriff von O2 in Ser-195 auf das Carbonylkohlenstoffatom der Peptidbindung. Dieser geht in ein tetraedrisches ZP. Die Ladung des O- (Oxyanions) wird durch WW mit Amidprotonen eines Proteinbereichs stabilisiert (Oxyaniontasche)

2>3. Tetraedrische ZP zerfällt und es entsteht Acyl-Enzym

3>5. C-terminale Rest des Peptids wird freigesetzt. Die Acylgruppe wird durch ein H2 hydrolysiert. His-57- wirkt als Säurekatalysator und entzündet dem H2 ein proton

6>7 Es bildet sich ein tetraedrisches ZP, zerfällt und setzt Carbonsäureprodukt frei