Hämoglobin und Leghämoglobin sind (in Bezug auf die Aminosäure-Sequenz)
(a) Homologe
(b) Paraloge
(c) Orthologe
(d) in der Primärstruktur kaum verwandt, haben aber die gleiche Tertiärstruktur
Orthologe - gleiche Funktion, unterschiedliche Spezies.
Das erste Protein, dessen Struktur aufgeklärt wurde, war Myoglobin von Pottwalen. Versuchen Sie die Beobachtung zu erklären, dass Pottwalmuskeln eine reichhaltige Quelle für dieses Protein darstellen.
hoher Bedarf an Sauerstoff bei langen Tauchgängen.
Welche Sätze sind richtig?
Welche Art von Bindungskurve zeigt Hämoglobin unter Bindung von Sauerstoff?
Eine Punktmutation in der Hämoglobin β–Kette ändert das Codon von Glutaminsäure zu Valin. Welche Krankheit kann das verursachen?
Unter welchen Bedingungen hat Hämoglobin die höchste Affinität für Sauerstoff?
. Nach einem oder mehreren Tagen in großer Höhe (mit einem Sauerstoffpartialdruck von 75 Torr) nimmt die Konzentration von 2,3 Bisphosphoglycerat (2,3 BPG) in den roten Blutkörperchen zu. Wie wird sich eine erhöhte Konzentration an 2,3 BPG auf die Sauerstoffbindungskurve für Hämoglobin auswirken? Warum ist diese Anpassung von Vorteil für das Leben in großer Höhe?
Sättigungskurve wird nach rechts verschoben, damit wird die Transportkapazität bei niedrigem Luftdruck erhöht.
The O2-Bindungskurve für normales Hämoglobin (Hb A) und für eine mutierte Form von Hämoglobin sind:
a. Vergleichen Sie die Form der Kurven und beurteilen Sie ihre Bedeutung für die Funktion des Proteins
b.Welches Hämoglobin hat eine höhere Affinität für O2?
c.Wieviel Prozent des gebundenen O2 wird für die beiden Hämoglobine im aktiven Muskel (pO2 = 20 Torr) freigesetzt?
a. Die sigmoide Kurve des Hb A deutet auf eine kooperative Bindung des Sauerstoffs hin. Die (fast) hyperbolische Kurve des Hb Kempsey zeigt, das die Mutante fast alle kooperativen Wechselwirkungen verloren hat.
b.Hb Kempsey (K0.5 ~ 5 Torr) hat eine höhere Affinität für O2 als Hb A (K0.5 ~ 30 torr). (nicht ganz so hoch wie das komplett nicht-kooperative Myoglobin)
c.HbA: ~1.0 - 0.2 = 0.8 oder ~75-80% freigesetzt. Hb Kempsey : ~1.0 - 0.85 = 0.15 oder ~10-15% freigesetzt
Durch gerichtete Mutagenese hat man ein Hämoglobin synthetisiert, bei dem die proximalen Histidinreste der a - und b– Untereinheiten durch Glycin ersetzt wurden. Der Imidazolring des Histidinrestes kann ersetzt werden, indem man ungebundenes (freies) Imidazol zugibt. Wird sich dieses modifizierte Hämoglobin bei der Sauerstoffbindung kooperativ verhalten? Erklären Sie ihre Antwort.
Das modifizierte Hämoglobin sollte keine Kooperativität zeigen. Der Imidazolring in Lösung bindet zwar (anstelle von Histidin) an das Eisenatom in der Hämgruppe und ermöglicht so die Bindung von Sauerstoff. Aber dem Imidazol fehlt die Bindung an die FHelix, die sich bewegen muss, um die Konformationsänderung weiterzugeben.
Die Abbildung zeigt mehrere Sauerstoffdissoziationskurven. Angenommen, Kurve 3 entspräche Hämoglobin mit physiologischen Konzentrationen von CO2 und 2,3 BPG bei pH
Welche der folgenden Störungen würde dann welche Kurve ergeben?
a. Abnahme der CO2 Konzentration
b. Zunahme der Konzentration an 2,3 BPG
c. Anstieg des pH Wertes
d. Verlust der Quartärstruktur
a) 2
b) 4
c) 2
d) 1
Aggregate von Sichelzellhämoglobin bilden sich wenn das Hämoglobin als Desoxyhämoglobin vorliegt. Warum passiert dies nicht auch im Oxyhämoglobin?
Die hydrophobe Bindungstasche an der Oberfläche des Desoxyhämoglobin ist im Oxyhämoglobin nicht vorhanden (ins Innere verschoben).
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