Welcher entscheidende Unterschied besteht zwischen der Regulation durch kovalente Modifikation und spezifischer proteolytischer Spaltung?
Kovalente Modifikation ist ein reversible Vorgang und kann damit umgekehrt werden. Damit ist es möglich das Signal ein- und auszustellen, bzw. zu regulieren. Proteolytische Spaltung ist irreversibel
a. ATCase
b.T-Form
c.R-Form
d.Phosphorylierung
e.Kinase
f.Phosphatase
g.cAMP
h. Zymogen
i.Enteropeptidase
j.Vitamin K
k.Thrombin
l. Gewebefaktor
1) Proteinphosphorylierung
2) für die Modifikation von Glutamat erforderlich
3) Aktivierung einer bestimmten Kinase
4) Proenzym
5) Aktivierung von Trypsin
6) häufige kovalente Modifikation
7) weniger aktive Zustand eines Proteins
8) von CTP inhibiert
9) anfängliche Aktivierung des extrinsischen Systems
10) Bildung von Fibrin
11) aktiverer Zustand eines allosterischen Proteins
12) Abspaltung von Phosphaten
a8
b7
c11
d6
e1
f12
g3
h4
i5
j2
k10
l9
Phosphorylierung stellt bei allen Lebensformen eine häufige kovalente Modifikation dar. Welche energetischen Vorteile bringt die Verwendung von ATP als Phosphorylgruppendonator mit sich?
Energie aus der Hydrolyse von ATP (ca. -50 kJ/mol) wird zur Phosphorylierung und zur Konformationsänderung von Proteinen verfügbar. Die Dephosphorylierung durch Phosphatasen ist energetisch begünstigt und kann ohne zusätzliche Energiezuführung ablaufen. Die Verwendung von ATP koppelt außerdem die durch Phosphorylierung regulierten Vorgänge an den Energiestatus der Zelle.
Was unterscheidet ein „weiches“ von einem vollständig ausgebildeten Blutgerinsel?
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