Ein Protein ist in Wasser gut löslich wenn:
Wasser
1. ist ein Dipol
2. ist ein lineares Molekül
3. ist in der Lage Wasserstoffbrückenbindungen mit Amidresten einzugehen
4. ist in der Lage Wasserstoffbrückenbindungen mit Methylgruppen einzugehen
5. hat eine hohe Dielektrizitätskonstante
Wenn der pH kleiner als der pI eines Proteins ist, ist das Protein:
Diskutieren Sie warum ein Enzym die Geschwindigkeit einer Reaktion beschleunigen kann.
Das Enzym senkt die Aktivierungsenergie der Reaktion. Es stabilisiert den Übergangszustand den der EnzymSubstrat-Komplex durchlaufen muss, um das Produkt zu bilden. Die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zu hochenergetischen Atomen im Übergangskomplex ermöglichen dem Enzym die Energie des Komplexes zu senken. Die Reaktion kann damit schneller ablaufen.
Was trägt dazu bei dass ein Enzym eine ganz bestimmte Reaktion katalysiert?
Zum einen erlauben Spezifitätstaschen dem Enzym bestimmte funktionelle Gruppen zu erkennen und damit die Reaktion auf bestimme Bindungen auszurichten. Zum anderen trägt die Fähigkeit des Enzyms einen bestimmten Übergangszustand zu stabilisieren bei. Der Übergangszustand ist spezifisch für eine bestimme Reaktion.
Zeichnen Sie die strukturelle Anordnung der katalytischen Triade von Chymotrypsin. Wie würde sich ein Austausch von Asp-102 mit einer Glutaminsäure auf die Reaktivität von Ser-195 auswirken? Welche Auswirkung hat dies auf die Reaktionsgeschwindigkeit?
Beim Austausch von Asp gegen Glu verlängert sich die Seitenkette um eine Methylengruppe (-CH2 -). Die Ladung der Seitenkette wird erhalten. Die Carboxylgruppe des Glu kann somit weiterhin an Wasserstoffbrückenbindungen teilnehmen, allerdings ist der pKs Wert leicht unterschiedlich. Wichtig ist das durch die Verlängerung der Seitenkette die gesamte sterische (räumliche) Anordnung der katalytischen Triade beeinflusst wird. Es ist zu erwarten, dass die Reaktionsgeschwindigkeit sinkt, da die entstehenden Wasserstoffbrückenbindungen sterisch nicht mehr optimal angeordnet sind.
Wie erkennt Chymotrypsin hydrophobe und aromatische Seitenketten? Zeichnen Sie (in einfachster Form) die S1 Bindungstasche für Chymotrypsin. Wie könnte diese Tasche für Trypsin aussehen?
Chymotrypsin hat eine hydrophobe S1 Bindungstasche in die die hydrophoben Seitengruppen des Phenylalanins und Tryptophans gut passen. Trypsin erkennt die basischen Aminosäurereste von Arginin und Lysin. In der Tasche sollte somit ein saurer Aminosäurerest liegen, der mit den basischen Gruppen eine Bindung eingehen kann (Asp-189 des Trypsin liegt in der S1 Bindungstasche).
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