Was sind Proteine ?
= Eiweiße
Bestehen aus Aminosäuren -> Verknüpfung zu Polypeptiden -> Auffaltung in Quartärstruktur
Sind wichtiger Bestandteil des menschlichen Körpers
Beispiele: Enzyme, Gerinnungsfaktoren, Immunglobuline
Was sind Aminosäuren?
besteht aus Kohlenstoff-, Wasserstoff-, Stickstoff- und Sauerstoffatomen
Organische Verbindung, die als funktionelle Gruppe sowohl eine Carboxyl- (-COOH) als auch eine Aminogruppe (-NH2) enthalten
Bausteine für Proteine, Neurotransmitter und Hormone
Es gibt nur 20 verschiedene Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen
Beschreibe den generellen Aufbau einer Aminosäure. Skizziere dazu die allgemeine Summenformel und benenne die verschiedenen chemischen Gruppen
Was ist unter den Begriffen essentiellen, bedingt essentiellen und nicht essentiellen Aminosäuren zu verstehen?
Essentielle AS
können nicht vom Körper synthetisiert werden, müssen über Nahrung zugeführt werden
Bedingt essentielle AS
können vom Körper synthetisiert werden, jedoch nicht in ausreichender Menge
-> Teil muss über die Nahrung zugeführt werden
Nicht essentielle AS
können in ausreichender Menge vom Körper selbst synthetisiert werden
Nenne jeweils 2 Beispiele für essentielle und nicht-essentielle AS
essentielle AS
Leucin, Phenylalanin, Tryptophan, Lysin
Nicht-essentielle AS
Alanin, Arginin, Cystein, Histidin
Ordne folgende Analyte nach ihrer Größe:
Enzyme, Peptide, Proteine, Aminosäuren
Aminosäuren < Peptide < Proteine < Enzyme
Ein Arzt möchte bei seinem Patienten die Störung des Stoffwechsels anhand von Aminosäuren untersuchen. Welche Materialien kann er dafür verwenden und was muss dieser präanalytisch beachten?
-> Serum / Plasma
4-6 Stunden nach der letzten Mahlzeit
Blut nach der Abnahme sofort zentrifugieren, Überstand abpipettieren, dann einfrieren
Hämolyse vermeiden
Spontan / 24h Sammelurin
Trockenblut: für Neugeborenenscreening
Beschreibe den Aufbau von Proteinen
Proteine bestehen aus mehreren 100 AS
Die Primärstruktur besteht aus Aminosäuren, die in Form einer Polypeptidkette aneinandergereiht sind. Durch Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den einzelnen Peptidbindungen entsteht eine alpha-Helix- oder eine beta-Faltblatt-Struktur mit stabilem Polypeptid-Rückgrat. Diese Auffaltung wird Sekundärstruktur genannt. Durch weitere Bindungen findet eine räumliche Anordnung der Helix- und Faltblatt-Strukturen statt, welche als Tertiärstruktur bezeichnet wird. Die Anordnung verschiedener Protein-Untereinheiten wird dann als Quartärstruktur bezeichnet.
Beschreibe mindestens 3 wesentliche Aufgaben, die Proteine haben
sind für die Gerinnung verantwortlich (Gerinnungsfaktoren sind Proteine)
Teil der Immunabwehr (Immunglobuline sind Proteine)
Können Stoffe durch das Blut transportieren (Z.B. Albumin als Transportprotein)
Zusatz:
Kolloidosmotischer Druck
pH-Pufferung
Enzyme
Signalvermittlung
Tumormarker
Welche zusammengesetzten Proteine gibt es?
Glykoproteine
Lipoproteine
Phosphoproteine
Metalloproteine
Benenne mindestens 5 wesentliche Plasmaproteine
Albumin
Transferrin
Fibrinogen
Haptoglobin
Alpha1-Trypsin
Alpha2-Makroglobin
Immunglobuline
Werden bei der Gesamteiweißbestimmung Konzentrationen von < 6 g/dl und > 9 g/dl gemessen, liegt entweder eine Hypoproteinämie oder Hyperproteinämie vor. Gib jeweils an, welche Proteinfrsktion auffällig und ob diese erhöht oder erniedrigt ist.
Mit welcher zusätzlichen Untersuchung kann zwischen den beiden Proteinämien unterschieden werden?
bei einer Hyperproteinämie sind die Immunglobuline pathologisch erhöht
Bei einer Hypoproteinämie sind entweder die Immunglobuline oder das Albumin stark verringert
Die Bestimmung des Albumin erfolgt mit Hilfe von Bromcresylgrün (BCG) (= Farbstoffbindungsmethode: BCG bindet bevorzugt an Albumin -> photometrische Messung)
Beschrifte die verschiedenen Fraktionen der Serumeiweißelektrophorese
Beschreibe die grundlegende Funktionsweise der Serumeiweißelektrophorese. Beziehe dabei die elektrophoretische Mobilität mit ein.
Die Nettoladung der Proteine (Oberflächenladung) ist abhängig vom pH-Wert. (Neutral: ungeladen; sauer: positiv geladen; alkalisch: negativ geladen).
Diese Ladung bestimmt die Verteilung bzw. das Verhalten der einzelnen Proteine im elektrischen Feld.
Die Ue (elektrophoretische Mobilität) gibt die effektive Wanderunggeschwindigkeit im elektrischen Feld an und kann berechnet werden.
=> Die Proteine trennen sich im elektrischen Feld je nach Oberflächenladung auf und können so identifiziert werden.
Welche Kriterien sind bei der Beurteilung der Serumeiweißelektrophorese zu beachten?
prozentualer Anteil der Fraktionen an der Gesamtmenge
anomale Wanderungsgeschwindigkeit oder Fehlen einer Fraktion
Form des Fraktionsgipfels, z. B. asymmetrisch, rund, spitz, anodisch oder kathodisch lokalisierte Spitze
anodische oder kathodische Basisverbreiterung einer Fraktion
Schulterbildung zweier Fraktionen
Extragradient zwischen zwei Fraktionen
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