Enzyme

Biokatalysatoren

Sie setzen die Aktivierungsenergie herab um chem. Reaktionen zu beschleunigen nach der Reaktion liegen die Enyme unverändert da,

1. Reines Proteinenzym

2. zusammengesetztes Enzym: aus Protein + anderen Bestandteil

Enzym und Substrat passen wie Schlüssel und Schloss zsm

Ein Enzym kann nur ein bestimmtes Substrat binden und umsetzen

Gruppenspezifische Enzyme setzen Verbindungen mit gleichen funktionellen Gruppen um.

Bsp: Alkoholhydrogenase

Ethanol —> Ethanal

Methanol —> Methanal

Enzyme katalysieren immer nur eine bestimmte REaktion.

Ein Enzym setzt ein Substrat immer nur in Stoff A um.

Ein anderes das gleiche Substrat dann in Stoff B.

Bis 40 Grad: RGT Regel

bei 10 grad mehr 2x / 3x sich die Reaktionsgeschwindigkeit/Enzymaktivität

Ab 40 Grad Hitzedenaturierung

Tertiär Struktur des Enzyms wird irreversibel verändert

—> Konformation des aktiven Zentrums —> Substrat kann nicht mehr binden

—> Funktionsverlust

!! Temperatur optimum ist unterschiedlich.

Bei geringer SUbstrat Konzentration steigt die Reaktionsgeschwinfigkeit mit mehr Substraten an. Sie ist linear Abhängig

AB einer bestimmten Konzentration ist VMax erreicht d.h. Alle Enzyme sind belegt und mehr Substrate sind keine höhere Reaktionsgeschwindigkeit.

Unterschiedliche Enzyme haben unterschiedliche pH Werte als Optimum

Erklärung:

• Der räumliche Bau ist zum Teil von Ionenbindungen stabilisiert.

• Veränderung der ionische Ladung durch Protonierung (Sauer) / Deprotonierung (Basisch)

• —> Veränderung der Tertiärstruktur Enzym

• —> Substrat kann nicht mehr am aktiven Zentrum gebunden werden.

Kompetitive Hemmstoffe

allosterische Hemmstoffe

• ähnliche Molekülstruktur wie Substrat

• kann reversibel am aktiven Zentrum binden —> keine Reaktion

• Substrat und Hemmstoff konkurrieren um aktives Zentrum

• Erreichung von Vmax bei hoher Substratkonznetration

  
  

• Bindet reversibel an allosterisches Zentrum des Enzyms

• —> Veränderung Tertiärstruktur des Enzyms

• —> Veränderung Konformation des aktiven Zentrums

• Substrat kann nicht gebunden / umgesetzte werden

wenn Enzyme nicht gebraucht werden können sie ausgeschaltet werden —> Energieersparnis

Wichtige Regulation im Stoffwechsel

• Schwermetallionen wie Pb2+ (Blei), Hg2+ (Quecksilber); CU (Kupfer) werden durch freie anionische Gruppen an das Enzym gebunden

• —> Veränderung der Tertiärstruktur

• Schwermetallionen bleiben im Raumnetz der Proteine gefangen

• —> irreversible Schädigung des Enzyms

• —> Schwermetallionen sind Enzymgifte

Manche ENzyme erreichen maximale Aktivität nur mit Aktivatoren (z.B. CA2+, Mg2+, ATP)