Kartenstapel

microtubule- organizing center

• Das Centrosom befindet sich in der Nähe des Zellkern

• Ein Centrosom besteht aus der Centrosomenmatrix

• Die Centrosomenmatrix besteht aus >50 g-Tubulin-Ringkomplex Kopien

• Eingebettet in dem Centrosom sind die Centriole

• Die Centriole sind zwei zylindrische Strukturen, die eine L-Struktur bilden, d.h. im rechten Winkel zueinander angeordnet sind

• Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung kleinerer wiederkehrender Strukturelemente in einem Protein, wie zum Beispiel α-Helix oder β-Faltblatt.

• Sie wird hauptsächlich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Aminosäuren in der Peptidkette geformt.

• Die Sekundärstruktur verleiht dem Protein eine gewisse Stabilität und Struktur.

• Die Primärstruktur eines Proteins ist die Abfolge der Aminosäuren in seiner Peptidkette.

• Sie wird durch die Peptidbindung zwischen den Aminosäuren gebildet.

• Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Primärstruktur bestimmt die genaue Abfolge der chemischen Bausteine im Protein

• Die Tertiärstruktur bezieht sich auf die dreidimensionale Faltung des gesamten Proteinmoleküls.

• Sie wird durch verschiedene Arten von Bindungen und Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren in der Peptidkette beeinflusst, wie z.B. Disulfidbrücken, elektrostatische Anziehungskräfte und hydrophobe Wechselwirkungen.

• Die Tertiärstruktur bestimmt die endgültige funktionelle Form und Aktivität des Proteins.

• Die Quartärstruktur tritt auf, wenn mehrere Proteinketten (Polypeptidketten) zu einem funktionellen Proteinaggregate zusammengefügt werden.

• Diese Proteine können aus zwei oder mehr Untereinheiten bestehen und bilden oft Komplexe, die gemeinsam funktionieren.

• Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung und Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Untereinheiten.

Substanz hat sowohl hydrophile als auch hydro- phobe Bereiche

z.b. Membranlipide, Phospholipide

Eine Phospholipid- Doppelschicht existiert als stabile Begrenzung zweier wässriger Kompartimente, weil ihre molekulare Struk- tur die hydrophoben Fortsetzungen der Phospholipide von der Wasserphase abschirmt und gleichzeitig die hydrophilen Kopfgruppen mit dem Wasser in Kontakt stehen

Steroide haben eine charakteristische Struktur, die aus vier miteinander verschmolzenen Kohlenstoff-Ringen besteht.

Biologische Funktionen:

• Hormone: Steroidhormone sind Botenstoffe (Testosteron, Östrogen, Cortisol

• Cholesterin: Cholesterin ist ein Steroid, das in Zellmembranen vorkommt und als Vorläufer für die Synthese von Steroidhormonen und Gallensäuren dient.

• Vitamin D: Vitamin D ist ein Steroid, das für die Aufnahme von Kalzium aus der Nahrung und die Regulation des Kalziumstoffwechsels im Körper wichtig ist.

ein Steroid

• lagert sich in tierischen Zellen in der Plasmamembran ein

  -> Fluiditätspuffer

  -> vermindert bei höheren Temperaturen >37° Membranfluidität, da es die Bewegung der Phospholipidmoleküle einschränkt

  -> Es behindert aber gleichzeitig auch eine dichte Packung der Phospholipidmoleküle und senkt damit die Erstarrungstemperatur der Membran

-> in die Zelle

Die Plasmamembran umschließt ein Teil des Außenmillieus und schnürt ein Vesikel ab

-> aus Zelle raus

Vesikel vereinigt sich mit der Plasmamembran. Inhalt wird freigesetzt, Vesikelmembran wird Teil der Plasmamembran

Aufnahme von extrazellulären formstabilen Teilchen, wie z.B. Zelltrümmer, Bakterien

Aufnahme von extrazellulären Flüssigkeiten und ihren Bestandtteilen, wie z.B. Lipide

Aufnahme von aktivierten

Rezeptormolekülen, wie z.B. EGFR (Epidermal Growth Factor Receptor)

biochemischer Prozess, bei dem Nahrung in Energie umgewandelt und die notwendigen chemischen Reaktionen für das Überleben und das Wachstum aufrechterhält.

Analobismus: verbrauch energie

-> Aufbau komplexer Verbindung unter Energieverbrauch

In dieser Phase werden Energie und Bausteine ​​verwendet, um komplexe Moleküle wie Proteine, Nukleinsäuren und Zellstrukturen aufzubauen.

Katalobismus: gewinn energie

-> Abbau zur Gewinnung von Bausteinen und Energie.

Hierbei handelt es sich um den Abbau von Nährstoffen, um Energie freizusetzen.

• Abbaukompartiment tierischer

  Zellen

• Abbau erfolgt durch saure Hydrolasen

• Im Inneren der Lysosomen herrscht ein saurer pH-Wert (pH 4.5-5)

• Protonen werden aus dem Cytoplasma in das Innere der Lysosomen gepumpt (V-ATPase, Protonenpumpe)

• Lysosomen entstehen durch Vesikelabschnürung an der trans-Seite des Golgi-Apparates

• Saure Hydrolasen der Lysosomen werden am RER synthetisiert und im Golgi modifiziert

• Die Hydrolasen werden als inaktive Vorstufen gebildet, in die Lysosomen transportiert und im Lysosom durch den niedrigen pH-Wert aktiviert

“selbst essen”

intrazellulärer Abbaumechanismus in Eukaryonten

wichtig bei Autophagie

• Phosphoinositid-bindendes Protein

• an autophagie beteiligt

• WIPI-Gene kodieren für Proteine, die an der Regulation von Autophagie beteiligt sind.

• "WIPI" steht für "WD repeat domain, phosphoinositide interacting", was auf die strukturellen Merkmale dieser Proteine hinweist.

1. Phagophore-Bildung: Der Beginn der Autophagie beinhaltet die Bildung einer Doppelmembranstruktur namens Phagophore. WIPI2 und WIPI4 sind entscheidend bei der Bildung dieser Phagophore. Sie binden an die Phospholipide, insbesonderet PI3P, das in der Phagophore-Membran angereichert ist, und helfen bei der Initiierung der Autophagie.

2. Autophagosom-Ausbildung: Die Phagophore wächst und schließt sich, um ein Autophagosom zu bilden, das die abzubauenden Zellkomponenten einschließt. WIPI-Proteine sind auch an diesem Schritt beteiligt und unterstützen die Erweiterung des Phagophores zu einem vollwertigen Autophagosom.

Es gibt vier bekannte WIPI-Gene: WIPI1, WIPI2, WIPI3 und WIPI4. Diese Gene spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen Stadien der Autophagie, insbesondere bei der Bildung des sogenannten Phagophors, einer Membranstruktur, die während der Autophagie entsteht und das Ziel der Autophagie einschließt.

Die WIPI-Proteine interagieren mit Phosphoinositiden, die wichtige Bestandteile von Zellmembranen sind. Diese Wechselwirkung hilft dabei, die Autophagie zu regulieren und sicherzustellen, dass der Prozess reibungslos abläuft. Autophagie ist ein wichtiger Mechanismus für die Zellreinigung und den Abbau von Zellbestandteilen, und WIPI-Gene tragen dazu bei, diesen Prozess zu steuern.

nahrung

Aktives TORC1 fördert die Proteinsynthese und hemmt die Autophagie

• TORC1 wird gehemmt, wenn AMPK aktiviert ist. Das bedeutet, wenn der Zellenergiestatus niedrig ist, wird die Aktivität von TORC1 unterdrückt, was das Zellwachstum und die Proteinbiosynthese reduziert.

Diese Wechselwirkung zwischen AMPK und TORC1 ermöglicht es der Zelle, ihren Energiestoffwechsel und ihr Wachstum in Abhängigkeit von den verfügbaren Ressourcen und den zellulären Anforderungen zu regulieren. Es ist ein wichtiger Mechanismus, um sicherzustellen, dass die Zelle effizient auf verschiedene Umweltbedingungen und Stressoren reagieren kann. Störungen in dieser Regulation können mit verschiedenen Krankheiten, einschließlich Krebs und Stoffwechselstörungen, in Verbindung gebracht werden.

Energie

AMPK ist ein Enzym, das auf den Energiestatus der Zelle reagiert. Es wird aktiviert, wenn der ATP/ADP-Ratio (Adenosintriphosphat/Adenosindiphosphat) in der Zelle sinkt, was auf einen niedrigen Energiestand hinweist. Aktives AMPK fördert Prozesse, die Energie produzieren, wie die Aktivierung von Glykolyse und die Hemmung von anabolen Prozessen wie Protein- und Fettsäuresynthese. Dies dient dazu, den Energiestoffwechsel der Zelle zu aktivieren und den Energiestand zu erhöhen.

• AMPK kann TORC1 direkt hemmen, indem es bestimmte Phosphorylierungen auf mTOR und seinen regulatorischen Proteinen bewirkt.

• beziehen sich auf unterschiedliche Stämme oder Varianten von Bakterien, insbesondere auf die äußere Struktur ihrer Zellwände, die eine wichtige Rolle bei der Pathogenität (Krankheitserregungsfähigkeit) von Bakterien spielt.

1. R-Form (Rough):

   • Die R-Form von Bakterien zeichnet sich durch eine raue, unebene äußere Zellwand aus, die keine oder nur eine geringe Menge an Polysaccharidkapsel hat. Die R-Formen sind in der Regel nicht pathogen und können von den Abwehrmechanismen des Immunsystems des Wirts leicht erkannt und beseitigt werden.

2. S-Form (Smooth):

   • Die S-Form von Bakterien hingegen hat eine glatte, polysaccharidreiche Kapsel um die äußere Zellwand. Diese Kapsel verleiht den Bakterien eine glatte Oberfläche und bietet Schutz vor den Abwehrmechanismen des Wirtsorganismus. S-Formen können daher pathogen sein und Krankheiten verursachen.

• Ein chirales Kohlenstoffatom (chirales Zentrum) ist ein Kohlenstoffatom, das mit vier unterschiedlichen Atomen oder funktionellen Gruppen verbunden ist

• Das Vorhandensein von vier unterschiedlichen Substituenten an einem chiralen Zentrum ist eine der Voraussetzungen für die Chiralität eines Moleküls.

• Atome oder funktionellen Gruppen zu beschreiben, die an ein chirales Kohlenstoffatom (chirales Zentrum) in einem Molekül gebunden sind.

Ein Pathogen ist ein Mikroorganismus oder ein anderer biologischer Erreger, der in der Lage ist, Krankheiten oder Infektionen bei anderen Organismen, einschließlich Menschen, Tieren und Pflanzen, zu verursachen. Pathogene können in verschiedenen Formen auftreten, einschließlich Bakterien, Viren, Pilze und Parasiten.

= Viren, die Bakterien infizieren

• am häufigsten vorkommenden lebenden Organismen auf der Erde

• bestehen aus Nukleinsäuren und einer Proteinhülle

Eigenschaften von Phagen:

• Struktur: Phagen bestehen aus einem Proteinmantel, der das genetische Material, entweder DNA oder RNA, einschließt. Sie können in verschiedenen Formen und Größen vorkommen, je nach ihrem Typ

• Wirtspezifität: Phagen sind sehr spezifisch für ihre Wirtsbakterien. Jeder Phage kann nur bestimmte Bakterienstämme oder -arten infizieren

• Infektionszyklus: Der Phageninfektionszyklus umfasst die Anheftung des Phagen an die Bakterienoberfläche, die Injektion seiner genetischen Information in die Bakterie, die Replikation und Montage neuer Phagenpartikel und schließlich die Freisetzung der neu gebildeten Phagen (ca. 100) durch Lyse (Auflösung) der Bakterienzelle.

Ein Polymer ist eine große Molekülverbindung, die aus einer Kette von wiederholenden Untereinheiten, sogenannten Monomeren, aufgebaut ist.

Transformation eine Veränderung des Genotyps und des Phänotyps einer Zelle durch die Aufnahme von extrazellulärer DNA.

Enzyme, die die beiden Stränge der Doppelhelix im Bereich der Replikationsgabeln entwinden und voneinander trennen, so dass sie als Matrizen für die Neusynthese zur Verfügung stehen.

Entwindung der zu replizierenden Doppelhelix im Bereich der Replikationsgabel.

Die Primase katalysiert die Synthese von RNA-Primern; dabei verwendet sie die Ursprungs-DNA als Matrize

Dabei erzeugt die Primase ein kurzes RNA-Startmolekül, den Primer.

Bindet und stabilisiert die getrennten Einzelstränge der DNA, bis diese als Matrizen ver- wendet werden.

Katalysiert die Entspannung der übermäßig verwundenen Stränge vor (stromabwärts) einer Replikationsgabel durch Lösen kovalenter Bindungen des Zucker-Phosphat-Gerüsts, Ent- windung der Stränge und erneute Verknüpfung des Zucker-Phosphat-Gerüsts.

DNA-Topoisomerase II läuft der Replikationsgabel voraus und entspannt die positiven Überwindungen.

Dabei setzt sie einen Doppelstrangbruch und schleust den anderen Strang durch die Öffnung, wobei die geschnittenen Enden mit der Topoisomerase verbunden bleiben.

Danach werden die beiden Enden der Stränge wieder miteinander verbunden

Synthese eines RNA-Primers am 5′-Ende des Leitstrangs und der RNA-Primer aller Okazaki- Fragmente des Folgestrangs.

Synthetisiert anhand eines Matrizenstrangs einen komplementären neuen Strang durch kovalente Anknüpfung von Nucleotiden an das aktuelle 3′-Ende des Strangs. Die Synthese

beginnt ursprünglich an einem RNA-Primer.

Kovalente Verknüpfung der 3′- und 5′-Enden von DNA-Fragmenten, bei der Replikation hauptsächlich der Okazaki-Fragmente.

ori (Ursprung der Replikation)

Erkennung des Origins

entwindet DNA

RNA primer Synthese, 6-60 N (Primosom)

verschließt Zucker-Phosphat Kette kovalent

Topoisomerase II entspannt DNA supercoiling

• über Methylierung (GATC-Motive werden durch die Dam-Methylase erkannt und methyliert)

• Hemi-Methylierung verhindert eine neue Replikationsinitiation(vorübergehende Bindung von SeqA direkt nach der Replikation, blockiert die Dam-Methylase und damit die Bindung von DnaA an den origin für einige Zeit

• Operon-System

Prokaryoten:

➢  ringförmiges Genom

➢  Replikationsblasen laufen aufeinander zu

➢  gegenüber der ori-Sequenz befinden sich Terminationssequenzen

➢  am Ende der Replikation sind 2 ineinander hängende Ringe (Catenane) entstanden

➢  Weitere Funktion der Topoisomerase II am Ende der Replikation: Trennung der beide replizierten Ringe

Eukaryoten:

➢ Lineare Chromosomen

➢ Replikationsblasen laufen aufeinander zu

➢ am Ende bleibt eine Lücke

➢ Endreplikationsproblem durch den Mechanismus

➢ Chromosomenverkürzung!!

• mismatch wird durch MutS (Klammer) erkannt und gebunden

• Unter ATP-Verbrauch wird die Klammer einseitg wieder gelöst und MutL und MutH binden

Polycistronische mRNA ist ein effizienter Mechanismus für Bakterien, um mehrere Proteine gleichzeitig zu produzieren, die für bestimmte Funktionen oder Stoffwechselwege erforderlich sind. Diese Art der Genexpression ermöglicht eine schnelle und koordinierte Reaktion auf die sich ändernde Umwelt.

• charakteristisches Merkmal von Prokaryoten

• Polycistronische mRNA enthält die genetische Information für die Translation mehrerer Proteine.

• Trotz der Kodierung mehrerer Proteine wird polycistronische mRNA von einem einzigen Promotor gestartet. Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an die die RNA-Polymerase bindet, um die Transkription zu initiieren.

Die Regulation von Operonen ist ein wichtiger Mechanismus in prokaryotischen Zellen, insbesondere bei Bakterien, um die Genexpression in Abhängigkeit von den Umweltbedingungen zu steuern.

• Negative Kontrolle (Repression):

  Bindung eines Repressors an den Operator verhindert die Transkription des Operons

• Positive Kontrolle (Aktivierung):

  Bindung eines Aktivator-Proteins an Promotor induziert/verstärkt die Transkription des Operons

• Hier bindet RNA-Polymerase -> initiationsort der Transkription

• Festlegung des Transkriptionsstarts

Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an die die RNA-Polymerase bindet, um die Transkription zu initiieren.

• cAMP ist ein kleines Molekül, das aus Adenosintriphosphat (ATP) durch die Aktivität des Enzyms Adenylatzyklase gebildet wird. In E. coli steigt der intrazelluläre cAMP-Spiegel in Abwesenheit von Glucose an.

• cAMP wirkt als sekundärer Botenstoff und spielt eine entscheidende Rolle in der Signaltransduktion. Sein Spiegel wird durch den Metabolismus von Glucose beeinflusst.

• In Abwesenheit von Glucose bindet cAMP an das CAP-Protein und verändert dessen Konformation, um die Bindung an spezifische DNA-Sequenzen zu ermöglichen. Diese DNA-Sequenzen sind als CAP-Bindungsstellen bekannt.

Das cAMP-CAP-System ist ein Beispiel für die Regulation der Genexpression in Bakterien in Abhängigkeit von den verfügbaren Nährstoffen. Es ermöglicht E. coli, die Genexpression an die Anwesenheit oder Abwesenheit von Glucose anzupassen und so den Energieverbrauch und den Stoffwechsel zu optimieren.

• hoher Glukose-Spiegel: niedriger cAMP Spiegel

• niedriger Glukose-Spiegel: hoher cAMP-Spiegel

• Durch Aktivierung des Schlüssel-Enzyms Adenylatcyclase bei Glukosemangel steigt der cAMP-Spiegel

• cAMP-CAP-Komplex bindet im Promotorbereich des lacOperons und verstärkt die Transkriptio

Glucose reduziert cAMP - dadurch wird CAP inaktiv

Eukaryot:

• Transkriprion und Translation in Unterschiedlichen Kompartimenten

• Keine Operonorganisation, keine polycistronischen mRNAs

Prokaryonten:

• Genexpression in Prokaryoten findet in einem Zellkompartiment statt

• bei Prokaryoten sind Gene, die z.B. Proteine eines Stoffwechselweges codieren, oft in einem Operon organisiert und werden so gemeinsam reguliert.

= eine Struktureinheit in der DNA von Prokaryoten (Bakterien und Archaeen), die mehrere Gene enthält, die gemeinsam reguliert werden.

drei Hauptkomponenten:

1. Promoter :

   Der Promotor ist die DNA-Sequenz, an der die RNA-Polymerase bindet und mit der Transkription beginnt

2. strukturelle Gene:

   Diese Gene codieren für Proteine mit verwandten Funktionen und sind oft in einer Reihe auf der DNA angeordnet.

3. Operator:

   ist eine DNA-Sequenz, die sich zwischen dem Promotor und den strukturellen Genen befindet. Er ist die Bindestelle für Regulatorproteine, die die Transkription beeinflussen

Prokaryoten:

Voraussetzung: Ribosomenbindung an die mRNA! Ribosom bindet die mRNA an einer bestimmten Sequenz (Shine-Dalgarno Sequenz=SD)

Eukaryotische mRNA:

die Initiation erfolgt in ~90% der Gene am ersten AUG Codon der mRNA (vom 5’-Ende aus); keine SD-Sequenz für Ribosomenbindung!

Erkennung des Startcodons AUG durch „scanning“ des 40S Ribosoms ausgehend vom 5‘-Ende (CAP)!

Uniformitätsregel

kreuzt man zwei reinerbige Individuen verschiedener Merkmales, so wird die F1-Generation heterozygot und bilden alle das selbe Merkmal aus

Spaltungsregel

kreuzt man die heterozygote F1- Generation, so spalten sich in der F2 Generation die Merkmale mit 3:1

Unabhängigkeitsregel

Gene, die verschiedene Merkmale beeinflussen werden unanhängig voneinander vererbt

Der Vorgang, durch den die DNA die Synthese von Proteinen (oder manchmal auch nur die einer RNA mit einer spezifischen Funktion) steuert, wird alsGenexpression bezeichnet.

Synthese einer RNA anhand einer DNA als Bauanleitung

-> also lediglich von einer Nucleinsäure in eine andere umgeschrieben

3 Teilschritte:

Synthese eines Proteins anhand einer mRNA Vorlage

-> Die Basensequenz einer mRNA wird in eine Aminosäuresequenz eines Polypeptids übersetzt.

Die Basenfolge, die das Ende der Transkription signalisiert,

Der DNA- Bereich, der zu einer RNA transkribiert wird

In eukaryontischen Zellen vermitteln Transkriptionsfaktoren - eine umfangreiche und heterogene Gruppe von Proteinen – die Initiation der Transkription durch die RNA-Polymerase II.

50 bis 200 Adeninnucleotide (A) am 3′-Ende des Moleküls

• Reifungssignale -> mRNA zum Export ins Cytoplasma bereit

• schützen sie die mRNA vor einem vorzeitigen Abbau durch Ribonucleasen

Tranksription

ist die gezielte Entfernung mehr oder weniger großer Teile aus dem Primärtranskript.

-> Heraustrennen der Introns und die Bildung der intron- losen mRNA werden als Spleißen bezeichnet.

Introns = nicht-codierende Abschnitte

Exons = codierende Abschnitte

• transportiert Aminosäuren zu den Ribosomen

• jedes tRNA-Molekül übersetzt ein bestimmtes Codon der mRNA in eine bestimmte Aminosäure.

• spezifische DNA-Struktur, die während der homologen Rekombination gebildet wird

= Vererbungsmuster, bei dem eine bestimmte Eigenschaft oder ein bestimmtes Merkmal von mehreren Genen beeinflusst wird

• Bei polygenen Merkmalen wirken mehrere Gene zusammen, um das beobachtete phänotypische Merkmal zu bestimmen. Diese Gene können auf verschiedenen Chromosomen oder auf dem gleichen Chromosom liegen.

-> eine bestimmte phänotypische Eigenschaft durch die kombinierte Wirkung mehrerer Gene bestimmt

ein einzelnes Gen beeinflusst mehrere phänotypische Merkmale oder Effekte

ist ein genetisches Phänomen, bei dem die Wirkung eines Gens die Expression eines anderen Gens überdeckt oder moduliert.

Die Ausprägung des Phänotyps wird zusätzlich durch die Umweltbedingungen beeinflusst.

z.B Hortensie

= eine Gen-Mutation

dabei wird die Gensequenz von einer Fremd-DNA unterbrochen

verantwortlich für die erkennung und reparatur von DNA-Schäden (Thymin-Dimere), die durch UV-Strahlung verursacht wurde.

1. uvrA erkennt und bindet an Thymin-Dimere

2. UvrB bildet einen Komplex mit UvrA und trägt zur Stabilisierung der DNA-Bindung bei.

3. UvrC schneidet die geschädigte DNA-Sequenz heraus, wodurch eine Lücke entsteht.

DNA-Polymerase I und Ligase schließen die Lücke

aber diese Reperaturenzyme sind nur in geringem Maße vorhanden.

1. Replikation stoppt an Thymindimer, es entstehen Einzelstrangbereiche

2. RecA bindet Einzelstrangbereiche

3. Rekombination mithilfe von RecA

4. DNA-Polymerase I und Ligase füllen die Lücken auf

fördert die DNA-Reparatur und den Abbau von beschädigten DNA-Abschnitten.

Wird aktiviert wenn die normalen Reparaturmechanismen nicht mehr ausreichen

• RecA-Protein: Das Schlüsselprotein im SOS-System ist das RecA-Protein. Dieses Protein wird aktiviert und bildet Filamente, die mit der beschädigten DNA interagieren können.

  
  

Ein Verfahren um festzustellen, ob substanzen potentiiel Mutagen sind

• salmonella-Bakterien: können kein Histidin synthetisieren. Können also nur überleben falls Mutation induziert wird

• Platten mit und ohne aktivator, welche zum schluss verglichen werden, wie die Kolonien sind.

• Testsubstanz kommt auf die Petrischale mit den Bakterien, wenn substanu Mutiert dann können Bakterien Histidin synthetisieren und überleben

Genom-mutation, bei der einzelne Chromosomen fehlen oder mehrfach vorhanden sind

Genom-Mutation, bei der der gesammte Chromosomensatz betroffen ist

Non-disjunction während Meiose

osmot. Gehalt innen = außen

Osmot. Gehalt innen < außen

osmot. Gehalt innen > außen

-> Kontaktfläche zur Außenwelt

• Rezeptoren zur Anheftung von Bakteriophagen

• Bindungspartner zu anderen Bakterien

• anheftung an eukaryotische Zellen

• Stimulatoren für Immunsystem

Baustein Bakterienzellwände (Murein)

• Besteht aus zwei Zuckern N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure (letzterer mit Peptid verknüpft)

• Zusätzliche Zellhüllschicht. Besteht aus parakristallinen mobileren Proteinen und Glycoproteinen, die ein Netzwerk bilden

• Findet man in vielen Archea, aber auch Bacteria (zusätzlicher Schutz gegenüber Umwelt)

• Über Stielartige Fortsetze mit Zellwand oder äußeren Membran fest verankert

Hilft die RNA syntheses abzuschließen

Nukleinsäuren

Proteine

Polysaccharide (Kohlenhydrate)

(Kohlenhydrate)

• Carbonylgruppe

• Hydroxylgruppe

DNA-Proteinkomplex am Zentromer, an dem sich Mikrotubuli heften

Sich wiederholende DNA-Sequenzen an den Enden von eukaryontischer Chromosomen

tief in dem hydrophoben teil der Membran

assoziieren mit der Membran

durchspannen die Lipiddoppelschicht