Chemie Klausurfragen

a) Die Reaktionsgleichung der Essigsäure (CH₃COOH) mit Natronlauge (NaOH) lautet:

CH₃COOH (aq) + NaOH (aq) → CH₃COO-(aq) + Nat(aq) + H20 (1)

Ein konjugiertes Säure-Base-Paar besteht aus zwei chemischen Spezies, die sich nur durch ein Proton (H+) unterscheiden. Am Beispiel der Reaktion von Essigsäure mit Natronlauge:

• Die Essigsäure (CH₃COOH) ist die Säure, die ihr Proton abgibt und zur konjugierten Base Acetat (CH₃COO-) wird.

• Acetat (CH₃COO-) ist die konjugierte Base der Essigsäure.

Umgekehrt könnte Acetat ein Proton aufnehmen und wieder zu Essigsäure werden. In der Reaktion mit Natronlauge wird die Essigsäure deprotoniert.

Titration

Titration ist eine quantitative analytische Methode, bei der die Konzentration einer unbekannten Lösung durch Zugabe einer Lösung mit bekannter Konzentration (Maßlösung) bestimmt wird. Ein Indikator zeigt durch einen Farbumschlag an, wann der Äquivalenzpunkt erreicht ist, also wenn die Stoffmengen der Reagenzien im stöchiometrischen Verhältnis vorliegen.

Neutralisation

Bei einer Neutralisation reagieren eine Säure und eine Base miteinander, wobei Wasser und ein Salz entstehen. Der pH-Wert der Lösung nähert sich dabei dem neutralen Bereich (pH 7), wenn gleiche Stoffmengen an Säure und Base vorliegen.

Um eine 0,1 M Natronlauge herzustellen, wird Natriumhydroxid (NaOH) benötigt. Die molare Masse von Natriumhydroxid beträgt 40 g/mol.

Die Formel zur Berechnung der Masse lautet:

m = c • V • M

• c = Konzentration (0,1 mol/L)

• V = Volumen (250 mL = 0,250 L)

• M = molare Masse von NaOH (40 g/mol)

Einsetzen der Werte:

m = 0,1 mol/ l • 0,250 l • 40 g/ mol = 1,0 g

Erläuterung der Herstellung:

1. Zuerst wird die benötigte Menge an festem Natriumhydroxid (1,0 g) auf einer Analysenwaage eingewogen.

2. Das NaOH wird in einem Becherglas mit einer kleinen Menge destillierten Wassers aufgelöst.

3. Die Lösung wird in einen Messkolben (250 mL) überführt und mit destilliertem Wasser bis zur Markierung aufgefüllt.

4. Anschließend wird die Lösung gründlich gemischt, um eine homogene 0,1 M Natronlauge zu erhalten.

Asparaginsäure hat im Vergleich zu Glycin eine zusätzliche Carboxylgruppe in der Seitenkette. Diese zusätzliche Gruppe kann ebenfalls protoniert oder deprotoniert werden, was zu einem dritten pKs-Wert führt.

Der isoelektrische Punkt (pI) ist der pH-Wert, bei dem die Aminosäure elektrisch neutral ist (Zwitterion).

Glycin hat zwei pKs-Werte: 2,35 (Carboxylgruppe) und 9,78 (Aminogruppe). Der pI wird berechnet als Mittelwert der beiden pKs-Werte:

Asparaginsäure hat drei pKs-Werte: 1,99, 3,90 und 9,90. Der pI ergibt sich aus dem Mittelwert der pKs-Werte der beiden sauren Gruppen (1,99 und 3,90):

Der isoelektrische Punkt (pI) ist der pH-Wert, bei dem eine Aminosäure nach außen hin elektrisch neutral ist, d.h. sie liegt als Zwitterion vor, mit gleich vielen positiven und negativen Ladungen.

Zwitterionen sind Moleküle, die sowohl eine positive als auch eine negative Ladung besitzen, aber insgesamt elektrisch neutral sind. Bei Aminosäuren liegt der Zwitterionenzustand meist bei einem pH-Wert nahe dem isoelektrischen Punkt vor, bei dem die Aminogruppe protoniert (NH3+) und die Carboxylgruppe deprotoniert (COO-) ist.

1. 3-Hydroxybutansäure: Hat eine Doppelbindung in der Carboxylgruppe (C=O), die durch eine \sigma-Bindung und eine \pi-Bindung entsteht. Die Kohlenstoffkette ist sp³-hybridisiert und enthält keine weiteren Doppelbindungen.

2. Phenol: Der Benzolring enthält ein delokalisiertes \pi-System aus Doppelbindungen, das durch die sp²-Hybridisierung der Kohlenstoffatome entsteht. Diese p-Orbitale überlappen und verteilen die Elektronen über den gesamten Ring.

3. Cyclooctan: Enthält nur \sigma-Bindungen, da es keine Doppelbindungen gibt, und alle Kohlenstoffatome sind sp³-hybridisiert. Der gesättigte Kohlenstoffring bildet eine rein tetraedrische Geometrie.

Bei Ethen (C₂H₄) erfolgt die Doppelbindung durch sp²-Hybridisierung, wobei jedes Kohlenstoffatom drei σ-Bindungen bildet (zwei mit Wasserstoff, eine mit dem anderen Kohlenstoff). Die verbleibenden p-Orbitale der Kohlenstoffe überlappen seitlich und erzeugen eine π-Bindung, die die Doppelbindung vervollständigt. So besteht die Doppelbindung aus einer σ- und einer π-Bindung.

1. Orbitale: Regionen, in denen sich Elektronen mit hoher Wahrscheinlichkeit aufhalten. sp² und sp³ bezeichnen unterschiedliche Mischungen (Hybridisierungen) von s- und p-Orbitalen.

2. Hybridisierung: Der Prozess, bei dem Atomorbitale (s und p) zu neuen Hybridorbitalen (sp² oder sp³) kombiniert werden, um Bindungen zu ermöglichen.

3. Promotion: Ein Elektron wird auf ein höheres Energieniveau gehoben, um zusätzliche Bindungen einzugehen. Dies passiert in Atomen wie Kohlenstoff, um genug unpaarige Elektronen für kovalente Bindungen bereitzustellen.

4. σ-Bindung ist eine chemische Bindung zwischen zwei Atomen, bei der die Elektronenverteilung der Bindung rotationssymmetrisch, d.h. wie ein Zylinder, zur Verbindungsachse ausgerichtet ist. Die σ-Bindung ist eine Einfachbindung, sie ist aber auch der Grundbestandteil von Doppel- und Dreifachbindungen.

5. π-Bindung ist eine chemische Bindung zwischen zwei Atomen, die durch die senkrechte Überlappung ihrer p- oder im Fall von Übergangsmetallen d-Orbitale, zustande kommt. Im Gegensatz zur σ-Bindung ist die π-Bindung nicht rotationssymmetrisch.

1. Na⁺: Natriumion

2. K⁺: Kaliumion

3. Ca²⁺: Calciumion

4. NH₄⁺: Ammoniumion

1. Cl⁻: Chloridion

2. SO₄²⁻: Sulfation

3. NO₃⁻: Nitrat

4. CO₃²⁻: Carbonat

1. NaCl: Natriumchlorid (Kochsalz)

2. CaCO₃: Calciumcarbonat

3. K₂SO₄: Kaliumsulfat

4. NH₄Cl: Ammoniumchlorid

1. HCl: Salzsäure

2. H₂SO₄: Schwefelsäure

3. HNO₃: Salpetersäure

4. CH₃COOH: Essigsäure

1. Kationen: Positiv geladene Ionen, die Elektronen abgegeben haben.

2. Anionen: Negativ geladene Ionen, die Elektronen aufgenommen haben.

3. Salze: Verbindungen, die aus Kationen und Anionen bestehen und in der Regel ionisch gebunden sind. Ionische Verbindungen.

4. Säuren: Verbindungen, die in wässriger Lösung Protonen (H⁺) abgeben können und oft einen sauren Geschmack haben. Protonendonoren oder elektrophile Verbindungen

1. NaCl – Natriumchlorid

2. S²⁻– Sulfid-Ion

3. NO₃⁻ – Nitrat-Ion

4. HPO₄²⁻ – Hydrogenphosphat-Ion

5. K₂SO₄ – Kaliumsulfat

1. NH₄⁺ – Ammonium-Ion

2. CO₃²⁻ – Carbonat-Ion

3. Mg(OH)₂ – Magnesiumhydroxid

4. CaCl₂ – Calciumchlorid

5. HCO₃⁻ – Hydrogencarbonat-Ion

1. Fe₂O₃ – Eisen(III)-oxid

2. CuSO₄ – Kupfersulfat

3. PO₄³⁻ – Phosphat-Ion

4. H₂SO₄ – Schwefelsäure

5. ClO₄⁻ – Perchlorat-Ion

1. Ba(NO₃)₂ – Bariumnitrat

2. LiOH – Lithiumhydroxid

3. AgNO₃ – Silbernitrat

4. ZnS – Zinksulfid

1. NH₃: Ammoniak (Ammoniak ist wie Ammonium, nur ohne H⁺)

2. NH₄⁺. Ammonium

3. HPO₄²⁻: Hydrogenphosphat

4. HCOO⁻: Formiat

5. HCl: Salzsäure

6. CaCO₃: Calciumcarbonat

7. PbS: Blei(II)-sulfid

1. Chlor hat die Elektronenkonfiguration [Ne] 3s² 3p⁵

2. Gasförmiges Chlor kommt als Cl₂-Molekül vor. Moleküle, das aus zwei Chloratomen bestehen.

3. Chlor kann die z.B. Oxidationszahlen

4. -1 Natriumchlorid (NaCl)

5. +1 Hypochlorit (NaClO)

6. +5 in Chlorat (NaClO₃)

   
   

1. Fluor hat die Elektronenkonfiguration 1s² 2s² 2p⁵.

2. Gasförmiges Fluor kommt als F₂-Molekül vor.

3. Fluor hat in Verbindungen immer die Oxidationszahl -1.

1. Elektronenkonfiguration von Brom

   [Ar] 3d¹⁰ 4s² 4p⁵

2. Brom kommt in seiner elementaren Form als Br₂-Molekül vor (in flüssigem Zustand bei Raumtemperatur).

3. Brom kann z.B. die Oxidationszahlen

   • -1 Natriumbromid (NaBr)

   • +5 Natriumbromat (NaBrO₃)

1. Elektronenkonfiguration von Iod:

   [Kr] 4d¹⁰ 5s² 5p⁵

2. Iod kommt in seiner elementaren Form als I₂-Molekül vor (fest bei Raumtemperatur, sublimiert zu violettem Gas)

3. Iod kann die Oxidationszahlen

   • -1 Kaliumiodid (KI)

   • +5 Natriumperiodat (NaIO₄)

1. 0,1 M Salzsäure: pH ≈ 1

2. 0,05 M Schwefelsäure: pH ≈ 1,3

3. 0,1 M Natronlauge: pH ≈ 13

1. 0,1 M Ammoniumchlorid: pH ≈ 5,1

2. 0,1 M Essigsäure: pH ≈ 2,88

3. 0,01 M Natronlauge: pH ≈ 12

4. 0,5 M Zitronensäure: pH ≈ 1,5

• Ethansäure (CH₃COOH) = 1 Eine schwache Säure, Dissoziation geringer

• Bromessigsäure (BrCH₂COOH) = 2

• Difluoressigsäure (F₂CHCOOH) = 3

• Salzsäure (HCl) = 4 Starke Säure, die in Wasser vollständig dissociiert.

• Essigsäure (CH₃COOH) = 1 schwächste

• Ameisensäure (HCOOH) = 2

• Chloressigsäure (ClCH₂COOH) = 3

• Salzsäure (HCl) = 4 stärkste

• Ethansäure (CH₃COOH) = 1 (schwach)

• Formiansäure (HCOOH) = 2

• Chloroessigsäure (ClCH₂COOH) = 3

• Salpetersäure (HNO₃) = 4

• Schwefelsäure (H₂SO₄) = 5 (stark)

• Ethansäure (CH₃COOH) = 1

• Formiansäure (HCOOH) = 2

• Bromessigsäure (BrCH₂COOH) = 3

• Chloroessigsäure (ClCH₂COOH) = 4

• Difluoressigsäure (F₂CHCOOH) = 5

• Salzsäure (HCl) = 6

• Salpetersäure (HNO₃) = 7

• Schwefelsäure (H₂SO₄) = 8

Bei der Bromierung von Anilin (C₆H₅NH₂) entstehen hauptsächlich zwei Produkte:

• Ortho-Bromanilin (2-Bromanilin)

  Struktur: C₆H₄(Br)(NH₂)

  Grund: Die Aminogruppe (-NH₂) aktiviert den Benzolring und ermöglicht eine ortho-Substitution.

• Para-Bromanilin (4-Bromanilin)

  Struktur: C₆H₄(Br)(NH₂)

  Grund: Ebenso begünstigt die Aminogruppe die para-Substitution.

• Meta-Substitution: Meta-Bromanilin ist in der Regel nicht signifikant, da die Aminogruppe die ortho- und para-Positionen bevorzugt aktiviert. (Aminogruppe aktiviert ortho- und para-Positionen durch Elektronendonierung)

Bei der Chlorierung von Anilin (C₆H₅NH₂) entstehen bevorzugt ortho- und para-Chloranilin:

1. ortho-Chloranilin: Chlor befindet sich am 2. C-Atom des Rings.

   Struktur:

   Summenformel: 2-Chloranilin (C₆H₄ClNH₂)

2. para-Chloranilin: Chlor befindet sich am 4. C-Atom des Rings.

   Struktur:

   1. Summenformel: 4-Chloranilin (C₆H₄ClNH₂)

3. Grund: Die Aminogruppe (-NH₂) ist ein elektronenschiebender Substituent und dirigiert die Chlorierung bevorzugt in die ortho- und para-Position aufgrund der Aktivierung dieser Positionen

Bei der Nitrierung von Toluol (C₆H₅CH₃) entstehen bevorzugt ortho- und para-Nitrotoluol, weil die Methylgruppe (-CH₃) ein elektronenschiebender Substituent ist, der die Elektronendichte an den ortho- und para-Positionen des Aromaten erhöht.

Hauptprodukte:

1. 2-Nitrotoluol (Nitrogruppe in ortho-Position, am 2. C-Atom)

   Struktur:

   Summenformeln: C₆H₄(NO₂)CH₃

2. 4-Nitrotoluol (Nitrogruppe in para-Position, am C-Atom)

   Struktur:

   Summenformeln: C₆H₄(NO₂)CH₃

3. Grund: Die Methylgruppe aktiviert die ortho- und para-Positionen, was die Bildung dieser isomeren Produkte begünstigt.

MnO + 2H⁺ → Mn²⁺ + H₂O

• Oxidation und Reduktion:

  Oxidation: Mangan im Mangan(II)-oxid (MnO) wird von der Oxidationsstufe +2 auf +2 in Mn²⁺ reduziert.

  Reduktion: Die Wasserstoffionen (H⁺) werden zu Wasser (H₂O) reduziert.

• Redoxpaar:

  Reduktionsmittel: MnO wirkt als Oxidationsmittel, da es Elektronen abgibt.

  Oxidationsmittel: H⁺ fungiert als Elektronenakzeptor.

• Elektronentransfer:

  Der Elektronentransfer führt zu den Produkten Mn²⁺ und H₂O.

In dieser Redoxreaktion wird Mangan(II)-oxid in saurer Lösung zu Mangan(II)-ionen und Wasser reduziert. Solche Reaktionen sind charakteristisch für chemische Veränderungen, bei denen sich die Oxidationszahlen der Reaktanten ändern.

Zn + 2H⁺ → Zn²⁺ + H₂

In dieser Reaktion wird Zink oxidiert (gibt Elektronen ab) und die Wasserstoffionen (H⁺) werden reduziert zu Wasserstoffgas (H₂).

1. Ammoniumchlorid (NH₄Cl) ist ein Salz, das in Wasser gut löslich ist. Das Löslichkeitsprodukt (K_sp) beschreibt die Gleichgewichtszustände von schwer löslichen Salzen und ist hier nicht relevant, da NH₄Cl vollständig in Lösung geht.

2. Wenn vor der Zugabe von NH₃ Ammoniumchlorid hinzugefügt wird, fällt kein Niederschlag aus, weil die Lösung vollständig gesättigt ist und die Ionen (NH₄⁺ und Cl⁻) in ausreichender Konzentration vorhanden sind, um das Gleichgewicht zu halten. NH₃ reagiert mit NH₄⁺ zu NH₄OH, was die Gleichgewichtslage nicht stört und daher keinen Niederschlag bildet.

Name: Elektrophile Addition

Reaktionsgleichung: C₂H₄ + Br₂ → C₂H₄Br₂

Strukturname: Das Produkt ist 1,2-Dibromethan

Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die lineare Aminosäuresequenz eines Proteins, die durch Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren definiert ist.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur beschreibt lokale Faltungen der Kette, wie α-Helix oder β-Faltblatt, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Rückgratgruppen der Aminosäuren stabilisiert werden.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Anordnung des gesamten Proteins, die durch eine Kombination von Wasserstoffbrücken, ionischen Bindungen, hydrophoben Wechselwirkungen und Disulfidbrücken zwischen den Seitenketten entsteht.

Quartärstruktur

Die Quartärstruktur bezieht sich auf die Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten zu einem funktionellen Protein, wobei ähnliche Wechselwirkungen wie in der Tertiärstruktur wirken.

1. Reaktionsgleichung:

1. Löslichkeitsprodukt:

1. Berechnung der Barium-Konzentration:

Ab einer Barium-Konzentration von 1,5 * 10⁻⁷ mol/L bildet sich der Niederschlag.

1. Glucose: D-Glucose

   Fructose: D-Fructose

2. Wenn D-Glucose und D-Fructose zusammen reagieren, bilden sie Saccharose (eine Disaccharid)

1. Saccharose gehört zur Stoffgruppe der Disaccharide (Kohlenhydrate).

1. Disaccharide sind Kohlenhydrate, die aus zwei miteinander verbundenen Monosacchariden bestehen. Sie entstehen durch eine glycosidische Bindung, die durch eine Kondensationsreaktion zwischen den Zuckermolekülen gebildet wird.

2. Saccharose setzt sich aus D-Glucose und D-Fructose zusammen. Die beiden Zucker sind durch eine α,β-1,2-glycosidische Bindung miteinander verknüpft

1. Reaktion von 2-Methylprop-1-en mit Chlorwasserstoff (HCl):

   CH₂=C(CH₃)₂ + HCl → CH₃−C(Cl)(CH₃)₂

   Das Produkt ist 2-Chlor-2-methylpropan (tert-Butylchlorid).

1. Das Produkt wird nach der Markownikow-Regel gebildet, bei der das Halogen (Cl) an das höher substituierte Kohlenstoffatom gebunden wird (C2), um das stabilere Carbenium-Ion zu erzeugen.

Die resultierende Struktur des Dipeptids wäre:

Alanin-Glycin: CH₃CH(NH₂)CO-NHCH₂COOH

• Die Verknüpfung der beiden Aminosäuren Alanin und Glycin erfolgt durch eine Peptidbindung zwischen der Carboxylgruppe von Alanin und der Aminogruppe von Glycin unter Wasserabspaltung, wodurch das Dipeptid Alanin-Glycin entsteht.

1. Pufferreaktionen:

   NH₃ + H⁺ ⇌ NH₄⁺ (Base: NH₃, Säure: NH₄⁺)

2. Ein Puffer ist ein System, das den pH-Wert bei Zugabe von Säuren oder Basen weitgehend konstant hält.

3. Henderson-Hasselbalch-Gleichung:

   pH = pKs + log([Base]/[Säure])

   pH = 9,25 + log(1) = 9,25

1. Kohlenstoff (C)

2. Kohlenstoff kann stabile Bindungen mit anderen Atomen eingehen und lange Ketten oder Ringe bilden, was die Grundlage für eine enorme Vielfalt an Molekülen bildet

3. Funktion:

   • Struktur: Proteine und Nukleinsäuren (z. B. DNA, RNA) sind essentielle Bestandteile von Zellen.

   • Energiequelle: Kohlenhydrate (z. B. Glucose) liefern Energie

   • Regulation: Hormone und Enzyme regulieren biochemische Prozesse und Reaktionen.

a) Aktives Zentrum:

Bindet Substrate und katalysiert die chemische Reaktion.

b) Allosterisches Zentrum:

Reguliert die Enzymaktivität durch Bindung von Effektoren, was die Struktur des Enzyms verändert und somit dessen Aktivität beeinflusst.

1. Prozesse im aktiven Zentrum: Substrate werden gebunden, und die chemische Reaktion wird beschleunigt, indem die Aktivierungsenergie gesenkt wird.

a) Hydrophobe Substanzen sind wasserabweisend und lösen sich nicht in Wasser, während hydrophile Substanzen wasseranziehend sind und sich gut in Wasser lösen

b) Beispiel für hydrophobe und hydrophile Eigenschaften in der Biochemie ist die Zellmembran

1. Hydrophile Teile: Phospholipidköpfe (polar, wasserliebend) sind nach außen gerichtet und interagieren mit Wasser.

2. Hydrophobe Teile: Fettsäure-Schwänze (apolar, wasserabweisend) sind nach innen gerichtet und bilden eine hydrophobe Kernregion.

Änderungen des Zell-pH-Werts können die Ladung der Aminosäuren im aktiven Zentrum eines Enzyms verändern, was dessen Struktur und Funktion beeinträchtigen kann. Ein veränderter pH-Wert kann die Ionisierung von funktionellen Gruppen beeinflussen und so die Enzymaktivität erhöhen oder verringern.

Die Michaelis-Menten-Gleichung lautet:

Variablenkürzel:

• v: Anfangsgeschwindigkeit der Enzymreaktion.

• Vmax​: Maximale Reaktionsgeschwindigkeit, wenn das Enzym vollständig mit Substrat gesättigt ist.

• [S]: Konzentration des Substrats.

• Km: Michaelis-Konstante, die die Substratkonzentration beschreibt, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte von Vmax⁡​ beträgt.