Aus welchen Atomen sind Aminosäuren aufgebaut?
besteht aus einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe
der Rest entscheidet über ihre phsyikalischen und chemischen Eigenschaften
Was sind Proteine bzw. Proteide?
Proteine
einfache Eiweiße
Makromoleküle bestehen aus mehreren Aminosäurenresten, häufig über 100
Proteide
kompliziert gebaute Eiweiße, die neben einem Proteinanteil noch einen Nichtproteinanteil enthalten
Unterscheidung zwischen
Metallproteide
Phosphoproteide
Nukleoproteide
…
Erläuter die ernährungsphysiologischen Funktionen von Aminosäuren und Proteinen.
Strukturbildung und -erhalt —> Keratin, Kollagen
Katalyse —> Enzyme
Tansport —> Transporterproteine
Speicherung —> Eisenspeicherung
Steuerung und Regulierung —> Hormone
Bewegung —> Kontraktionselemente in der Muskulatur
Schutz und Abwehr —> Antikörperbildung
Beschreibe den Proteinumsatz im menschlichen Körper.
Proteinbestand ca 16% des Körpergewichts
dieser bleibt weitgehend konstant
Auf- und Abbau abhängig von anaboler und kataboler Stoffwechsellage, welche durch Hormonausschüttung reguliert wird
Anabole Stoffwechselprozesse (Aufbau): wird durch Insulin nach der Mahlzeit getriggert
Katabole Stoffwechselprozesse (Abbau): wird durch Cortisol getriggert
Welche sind die Stationen der Proteinverdauung? Welche Enzyme sind beteiligt?
Magen
saures Milieu sorgt für besser Anknüpfmöglichkeit für proteinspaltenden Eiweiße wie Pepsine (Denaturierung)
Pepsin wird in Form von Pepsinogen inaktiv in der Fundusdrüse im Magen produziert, durch Salzsäure wird es zu Pepsin aktiviert
Endopeptidasen wie Pepsine setzen innerhalb der Ketten an und produzieren “Bruchstücke”
dadurch vor Eintritt in Zwölffingerdarm schon viel vorverdaut
Zwölffingerdarm
nach Eintritt wird saurer Speisebrei durch alkalisches Sekret der Pankreas neutralisiert, damit die Verdauungsenzyme wirken können
Pankreas gibt Petidasen in inaktiver Form ab, in Form von Zymogenen
diese werden im Zwölffingerdarm durch Enzyme aus der Darmwand aktiviert
Duodenum
Exopeptidasen wirken, wie Carboxypetidasen, die vom Carboxylende spalten und Aminopetidasen, die vom Aminoende spalten
spalten immer die äußeren Aminosäuren ab, die dann resorbiert, durch die Darmwand transportiert und über Pfortader zur Leber transportiert werden
je nach Bedarf werden diese in den Aminosäurenpool ins Blut abgegeben
Wie werden Aminosäuren eingeteilt? Welche sind essentiell? (Klausur!)
Es gibt essentielle, teilweise essentielle und nicht essentielle AS
essentielle AS
können nur über Nahrung aufgenommen werden, nicht vom Körper selbst synthetisiert
Lysin und Threonin absolut unentbehrlich
Isoleucin, Leucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Valin
Histidin —> teilweise essentiell
Einteilung der proteinogenen AS in unentbehrliche, entbehrliche und konditionell unentbehrliche AS
konditionell unentberhlich: AS, die vom Organismus aus Vorstufen synthetisiert werden
(sind unter speziellen Bedingungen wie Infektionen, Fieber,… essentiell)
entbehrlich: können endogen synthetisiert werden
Was versteht man unter der biolog. Wertigkeit eines LM?
Was versteht man unter der limitierenden AS?
Qualität eines Proteins wird durch ihre Verwertbarkeit in unserem Körper bestimmt
Zusammensetzung der AS eines Nahrungsproteins ähnelt dem menschlichen Bedarf für die Proteinsynthese
Limitiernde AS eines Proteins:
die AS, von der bezogen auf ihren Bedarf, am wenigsten im Protein enthalten ist
limit. AS bestimmt die Qualität des Proteins bezogen auf seine biologische Verwertbarkeit im menschlichen Körper
Was bedeutet Denaturierung und Renaturierung?
Welche Bedeutung hat die Denaturierung bezüglich der Verdaulichkeit eines Nahrungsproteins?
Denaturierung
Zerstörung von sämtlichen Strukturebenen
Spaltung von Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken
-> biolog. Funktion des Proteins geht verloren
-> Primärstruktur bleibt gleich (bei Renaturierung nimmt Protein wieder gleiche Form ein)
Renaturierung
Wiederaufnahme von urpsprünglichen Strukturen und biolog. Funktionen
nur nach Entfernung von Einflüssen, die für Denaturierung gesorgt haben
z.B. Eischnee
Einflüsse, durch die Proteine denaturiert werden können:
starke Wärme, Hitze
Veränderung des pH-Wertes
organische Lösungsmittel
mechanische Beanspruchung
Verdaulichkeit
Proteine können nach Denaturierung besser von Verdauungsenzymen angegriffen werden
Peptidketten haben größere Oberfläche —> bessere Verdaulichkeit
z.B. gekochtes Ei > rohes Ei
Worin unterscheiden sich Endo- und Exopeptidasen?
proteinaspaltende Enzyme, wichtig bei Verdauung
Endopeptidasen
spalten Proteine (Ketten aus mehreren AS) irgendwo in deren Mitte ind Polypeptide und Peptide
z.B. Pepsine und Trypsin
Exopeptidasen
spalten AS enständig von der Kette ab
z.B. Aminopeptidase
Beschreibe die vier Strukturbegriffe.
Primärstruktur
Abfolge von AS innerhalb eines Proteins (Grundlage von allen Proteinen)
Sekundärstruktur
lokale räuml. Anordnung einer AS-Sequenz (um Platz zu sparen)
schraubenförmig (alpha-Helix)
aufgefaltet (beta-Faltblatt)
Tertiärstruktur
ganze räuml. Struktur von einer Proteinkette (bestehend aus mehreren Sekundärstrukturen)
Quartärstruktur
ganze räuml. Struktur bei mehrkettigen Proteinen (gesamtes Protein)
Erläutere die beiden Mangelerkrankungen Marasmus und Kwashiorkor.
Kwashiorkor: Proteinmangelernährung
mangelnde Proteinzufuhr bei ausrecihender Fett und Energiezufuhr
Symptome
massive Ödeme
Museklatrophie (Abnahme der Muskelmasse)
Wachstumsstörungen
Haut- und Haarveränderung
Marasmus: generelle Unterernährung durch fehlende Versorgung mit Makronährstoffen, Probleme bei Enzymbildung
Verlust an Unterhautfettgewebe
gealtertes Gesicht
Hunger
Wachstumsverzögerung
Infektanfälligkeit
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