Proteine

• besteht aus einer Aminogruppe und einer Carboxylgruppe

• der Rest entscheidet über ihre phsyikalischen und chemischen Eigenschaften

Proteine

• einfache Eiweiße

• Makromoleküle bestehen aus mehreren Aminosäurenresten, häufig über 100

Proteide

• kompliziert gebaute Eiweiße, die neben einem Proteinanteil noch einen Nichtproteinanteil enthalten

• Unterscheidung zwischen

  • Metallproteide

  • Phosphoproteide

  • Nukleoproteide

  • …

• Strukturbildung und -erhalt —> Keratin, Kollagen

• Katalyse —> Enzyme

• Tansport —> Transporterproteine

• Speicherung —> Eisenspeicherung

• Steuerung und Regulierung —> Hormone

• Bewegung —> Kontraktionselemente in der Muskulatur

• Schutz und Abwehr —> Antikörperbildung

• Proteinbestand ca 16% des Körpergewichts

• dieser bleibt weitgehend konstant

• Auf- und Abbau abhängig von anaboler und kataboler Stoffwechsellage, welche durch Hormonausschüttung reguliert wird

• Anabole Stoffwechselprozesse (Aufbau): wird durch Insulin nach der Mahlzeit getriggert

• Katabole Stoffwechselprozesse (Abbau): wird durch Cortisol getriggert

Magen

• saures Milieu sorgt für besser Anknüpfmöglichkeit für proteinspaltenden Eiweiße wie Pepsine (Denaturierung)

• Pepsin wird in Form von Pepsinogen inaktiv in der Fundusdrüse im Magen produziert, durch Salzsäure wird es zu Pepsin aktiviert

• Endopeptidasen wie Pepsine setzen innerhalb der Ketten an und produzieren “Bruchstücke”

• dadurch vor Eintritt in Zwölffingerdarm schon viel vorverdaut

Zwölffingerdarm

• nach Eintritt wird saurer Speisebrei durch alkalisches Sekret der Pankreas neutralisiert, damit die Verdauungsenzyme wirken können

• Pankreas gibt Petidasen in inaktiver Form ab, in Form von Zymogenen

• diese werden im Zwölffingerdarm durch Enzyme aus der Darmwand aktiviert

Duodenum

• Exopeptidasen wirken, wie Carboxypetidasen, die vom Carboxylende spalten und Aminopetidasen, die vom Aminoende spalten

• spalten immer die äußeren Aminosäuren ab, die dann resorbiert, durch die Darmwand transportiert und über Pfortader zur Leber transportiert werden

• je nach Bedarf werden diese in den Aminosäurenpool ins Blut abgegeben

Es gibt essentielle, teilweise essentielle und nicht essentielle AS

• essentielle AS

  • können nur über Nahrung aufgenommen werden, nicht vom Körper selbst synthetisiert

  • Lysin und Threonin absolut unentbehrlich

  • Isoleucin, Leucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Valin

  • Histidin —> teilweise essentiell

• Einteilung der proteinogenen AS in unentbehrliche, entbehrliche und konditionell unentbehrliche AS

  • konditionell unentberhlich: AS, die vom Organismus aus Vorstufen synthetisiert werden

    (sind unter speziellen Bedingungen wie Infektionen, Fieber,… essentiell)

  • entbehrlich: können endogen synthetisiert werden

• Qualität eines Proteins wird durch ihre Verwertbarkeit in unserem Körper bestimmt

• Zusammensetzung der AS eines Nahrungsproteins ähnelt dem menschlichen Bedarf für die Proteinsynthese

Limitiernde AS eines Proteins:

• die AS, von der bezogen auf ihren Bedarf, am wenigsten im Protein enthalten ist

• limit. AS bestimmt die Qualität des Proteins bezogen auf seine biologische Verwertbarkeit im menschlichen Körper

Denaturierung

• Zerstörung von sämtlichen Strukturebenen

• Spaltung von Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken

  -> biolog. Funktion des Proteins geht verloren

  -> Primärstruktur bleibt gleich (bei Renaturierung nimmt Protein wieder gleiche Form ein)

Renaturierung

• Wiederaufnahme von urpsprünglichen Strukturen und biolog. Funktionen

• nur nach Entfernung von Einflüssen, die für Denaturierung gesorgt haben

• z.B. Eischnee

Einflüsse, durch die Proteine denaturiert werden können:

• starke Wärme, Hitze

• Veränderung des pH-Wertes

• organische Lösungsmittel

• mechanische Beanspruchung

Verdaulichkeit

• Proteine können nach Denaturierung besser von Verdauungsenzymen angegriffen werden

  • Peptidketten haben größere Oberfläche —> bessere Verdaulichkeit

• z.B. gekochtes Ei > rohes Ei

• proteinaspaltende Enzyme, wichtig bei Verdauung

Endopeptidasen

• spalten Proteine (Ketten aus mehreren AS) irgendwo in deren Mitte ind Polypeptide und Peptide

• z.B. Pepsine und Trypsin

Exopeptidasen

• spalten AS enständig von der Kette ab

• z.B. Aminopeptidase

1. Primärstruktur

   • Abfolge von AS innerhalb eines Proteins (Grundlage von allen Proteinen)

2. Sekundärstruktur

   • lokale räuml. Anordnung einer AS-Sequenz (um Platz zu sparen)

     • schraubenförmig (alpha-Helix)

     • aufgefaltet (beta-Faltblatt)

3. Tertiärstruktur

   • ganze räuml. Struktur von einer Proteinkette (bestehend aus mehreren Sekundärstrukturen)

4. Quartärstruktur

   • ganze räuml. Struktur bei mehrkettigen Proteinen (gesamtes Protein)

Kwashiorkor: Proteinmangelernährung

• mangelnde Proteinzufuhr bei ausrecihender Fett und Energiezufuhr

• Symptome

  • massive Ödeme

  • Museklatrophie (Abnahme der Muskelmasse)

  • Wachstumsstörungen

  • Haut- und Haarveränderung

Marasmus: generelle Unterernährung durch fehlende Versorgung mit Makronährstoffen, Probleme bei Enzymbildung

• Symptome

  • Verlust an Unterhautfettgewebe

  • gealtertes Gesicht

  • Hunger

  • Wachstumsverzögerung

  • Infektanfälligkeit