Verknoten und Spalten

Sauce Hollandaise

• wird erhitzt bis ca. 65°C —> Butter, Eigelb (Emulgator), Zitronensaft verschmelzen

• Wasserbindung durch LDL-Micellen: LDL steht für Low Density Lipoproteins

  • können Wasser binden —>Wasserphase in der Emulsion stabilisieren

  • bessere Emulsion oft bei höheren Temperaturen —> fördert Bewegung und Interaktion der Moleküle

• Industriell:

  • Phospholipasen spalten bestimmte FS ab, die für geringere Stabilität sorgen

Ei Garstufen

-       Entscheidend ist erst Temperatur, dann Zeit

-       Erstarrung von Eiweißen unterschiedlich

-       Eiweiß hart bei 80 Grad

-       Eigelb hart bei 70 Grad

-       Abtötung von Salmonellen zwischen 65-70 Grad

-       Zusätzlicher Effekt bei Sauce Hollandaise

Eiklar = 90% Wasser, 10% Protein

• Flüssiges Eiweiß

  • kettenförmige Proteinmoleküle sind aufgerollt —> können sich frei bewegen, behindern sich nicht gegenseitig

• Denaturiertes Eiweiß (wird erhitzt)

  • Eiweißmoleküle strecken —> Knäuel entwirren sich

  • werden zu langen fäden —> denaturieren

• Verknotetes Eiweiß (wird weiter erhitzt)

  • Eiweißmoleküle bilden stabiles Netzwerk —> verknoten

  • Schwefelbrücken zwischen den Eiweißmolekülen (Knotenstelle liegt nach entwirren frei)

• so auch bei anderen Eiweißen, auch Fleisch

• je mehr Protein in Gericht —> desto fester beim erhitzen -> mehr Knoten, die Eiweiße miteinander bilden

• Netzwerk kann nicht mehr entknotet werden

• aber Spaltung der Proteinmoleküle möglich durch eiweißspaltende Enzyme wie Proteasen oder Säuren

  • Proteinmoleküle werden durch Spalten kürzer, verändern sich im Geschmack (herzhafter) und Textur (zarter)

• Bindegewebe: Kollagen (Hauptbestandteil, strukturgebendes Protein)

  • wichtiger Bestandteil von Fleisch

  • besteht hauptsächlich aus 3 AS

    • Prolin, Hydroxyprolin, Glycin

  • ab 60-70 Grad ziehen sich Kollagene zusammen (Verknoten) —> Wasserverlust

• Wissenschaftlich perfektes Steak

  • Myosin wandelt chemische Energie in Kraft um

    • entfalten sich und erstarren bei >50°C

  • Aktin für Stabilität —> Zähigkeit

    • bei ca. >70°C

Neutraler pH Wert (pH 7)

• alles geordnet in Knäueln und negativ geladen —> Abstoßung der Moleküle —> freie Beweglichkeit

Absenkung pH Wert (< 7)

• Veränderung der Ladung (sinkt bzw. weniger negativ geladene) —> Aggregation (lockere Bindung) möglich

  • Kaltgarung bei Ceviche durch Zitronensaft auf rohem Fisch

• Eiweißmoleküle stoßen sich weniger ab, können gebunden werden

  • Zerstörung des Bindegewebes (Kollagen)

  • Deshalb auch Sojamilch + Säure —> Buttermilch

Erhöhung pH Wert (> 7) mit Basen (mehr negativ geladene) anderer Erstarrungsmechanismus

• hohe negative Ladung —> Knäuel werden instabil —> Moleküle stoßen sich gegenseitig ab —> entrollen sich

• Es bilden sich Schwefelbrücken —> erstarren (tausendjähriges Ei)

Hydrolyse —> Spalten mit Säure (Essig zum Sauerbraten)

• Bindegewebe kann unter Einfluss von Säure gespalten werden —> nur bei hoher Temperatur

  • Fleisch wird zarter

  • aber: Soße verliert an Sämigkeit und Bindekraft (Spaltung der Gelatine Eiweiße)

  • Deshalb: Soße und Fleisch getrennt

• Amylase (Stärke), Proteasen (Proteine), Pektinasen (Pektine), Lipasen (Fette)

  —> Gezielte Zersetzung

  • Alle im Speichel enthalten —> Nahrung wird aufgelöst

• Beispiel Bromelain aus Ananas —> zersetzt Fleisch oder Gelatine

  • deshalb nicht in Desserts (Frische Ananas, Kiwi, Papaya)

• Verkleben mit Transglutaminasen (Formfleisch, Surimi)

• Im Körper —> Wachstum von Haut, Haare, Blutgerinnung

• Art der Eiweiße bestimmt Art der TG

• Meist baktielle Herkunft

• wird durch Hitze inaktiv

• für Gele, Puddings etc.

• Direkter Nachweis meist nicht möglich

• Weizenproteine

  • nicht-glutenproteine (20%), Glutenproteine (80%)

• Gluten: Gliadin vs. Glutenin

  • Glutenin: ergibt 3D Netzwerk —> Elastizität des Teiges (nach Dehnen in Ursprungsform)

  • Gliadin: stört Netzwerkbildung —> Plastizität des Teige (kann geformt und gedehnt werden)

  • Verhältnis im Brot entscheident (Gliadine:Glutenine)

    • Weichweizen 0,5:1

    • Hartweizen 4:1

• beim Kneten: inter- und intramolekulare Disulfidbrücken der Cysteine werden ausgebildet

  • optimale Anordnung und Verknüpfung der Glutenine

  • Überkneten —> irreversible Störung des Netzwerks