AB Gedächtnisprotokoll 21/22

a)

a-Aminogruppe wird auf a-Ketoglutarat durch die Aminotransferasen übertragen wobei Glutamat entsteht

Aspartat + α-Ketoglutarat ⟶ Oxalacetat + Glutamat

Katalysiert durch Aspartat-Aminotransferase (mit PLP [Pyridoxalphosphat] als prosthetische Gruppe

b)

Pyridoxalphosphat mit Aldehydgruppe als funktionelle Gruppe

c)

Polypeptid

Markierung für den proteasomalen Abbau (C-Terminus Gly bindet an Lysinrest des Substrates —> Polyubiquitinierung durch weiteres binden an Lysin 48 im Ub-Molekül —> Tetraub. = Abbau)

Posttranslationale Modifikation —> Regulation des Zellzyklus durch Ubiquitinierung des Cyclins

a)

Palmitoleat (16:1 cis9[omega 7]) und Palmitat (16:0)

Linoleat (18:2 cis9/12 [omega 6] und Stearat (18:0)

b)

Synthese vs Abbau

Unterschiede:

Speicherung von überschüssiger Energie vs. Energiegewinnung

Anabolisch vs katabolisch

Cytoplasma vs Mitochondrienmatrix

Zwischenprodukte an Acyl-Carrier Protein (ACP) gebunden vs an CoA gebunden

enzymatische Funktionen durch Fettsäuresynthase zusammengefasst vs Abbauenzyme nicht assoziiert

Nutzung von NADP als Co-Faktor vs FAD und NAD+

Regulation metabolisch, hormonell und über Enzyminduktion vs Regulation an Membran (Manoyl-CoA reguliert Carnitin-Shuttle)

Gemeinsamkeiten:

Acetyl-CoA als Grundbaustein

Gleicher Ablauf der Redox-Reaktionen und (De-)Hydratisierung nur in jeweils andere Richtung

Interaktion mit anderen Stoffwechselwegen

Beide nutzen Co-Enzyme

c)

Die ß-Oxidation heißt so, da die Reaktionen hauptsächlich den ß-C betreffen und dieses dann nach Abspaltung von Acetly-CoA zum neuen C1 wird. Die Abspaltung findet also am ß-C statt, daher die Namensgebung.

a)

Hauptsächlich in der Leber und alle 27 C-Atome stammen von Acetyl-CoA

b)

Hauptregulator der Membranfluidität, Vorstufe von Gallensalze (wichtig für Solubilisierung von Lipiden), Vorstufe für Steroidhormone

c)

d)

Nur in Eukaryoten Mitochodrienmembran lange vor Eukaryoten entwickelt, sehr spezifische Zusammensetzung viele Prozesse in der Membran, statt Cholesterin reich an Cardiolipinen.

a)

Transkription - [Eu: Prozessierung und Translokation] - Translation - Faltung und Posttranslationale Modifikation - ggf. Multimerisierung - Transport zu Zielort (z.B. Membran)

b)

Prokaryoten: kleine Ribosomale Untereinheit (30 S) bindet an Shine-Dalgarno Sequenz und Startcodon AUG, Anlagerungen Initiationsfaktoren und Bindung (50 S) Untereinheit, Anlagerung tRNA mit fMet in P-Stelle dann verschieben der Untereinheit und neue tRNA in A-Stelle wandert in P-Stelle, verknüpft AS an Polypeptid und tRNA die vorher in P-Stelle war verlässt Ribosom über E-Stelle

Eukaryoten: Komplex aus IFs, tRNAi (Met) und 40 S Untereinheit binden binden geleitet von eIF2 an 5´Cap Struktur der mRNA und wandern dann die mRNA entlang bis Startcodon (Met codiert) erkannt wird (variabeler als bei Prokary, braucht Kozak sequenz) dann bindet große 60 S UE und Translation beginnt wie bei Prokary.

c)

Beispiele wären Lac-Operon (mit Catabolite Activator Protein) oder Tryptophan-Operon

• LacI bindet als Tetramer an DNA & inhibiert Transkription durch DNA looping entfernt liegender Operatorsequenzen, Allolactose vorhanden -> Dissoziation LacI -> Transkription (Allolactose ist nur vorhanden wenn Lactose als C-Quelle zur Verfügung steht und nur dann sollen Resourcen aufgebracht werden, um Lactose zu verstoffwechseln)

• Tryptophan-Operon: (+) Tryptophan -> Repressor TrpR bindet Operatorsequenz & inhibiert Tryptophan Transkription (wenn schon viel vorhanden ist muss nicht mehr synthetisiert werden)

/

a)

Extracelluläre Bindedomäne für Ligand (Adrenalin) —> Konformationsänderung der 7 Transmembran Schleifen —> Aktivieren (GDP zu GTP) heterotrimere G-Proteine mit katalytischer Untereinheit —> Aktivierung Effektor Protein (Adenylat-Cyclase) —> Umsetzugn ATP zu sekundären Botenstoff cAMP —> Aktivierung der Proteinkinase A durch binden von 4 cAMP an Inhibitorprotein welches 2 PKA bindet

b)

Änderung der Aktivität (Verbesserung der Substrat oder Co-Faktor Bindung)

Fähigkeit zu Protein-Protein-Interaktion (Dimerisierung)

Regulation der Stabilität und Degradation (Zugang von Ub-Ligasen)

c)

Serin (S, Ser) Threonin (T, Thr) Tyrosin (Y, Tyr)

a)

Sialinsäure (Sialylation nicht in Pflanzen vorhanden)

b)

Da sie eine Immunantwort im menschlichen Organismus auslösen.

c)

durch Glyco-Engineering, Gene durch KO-Mutanten ausfindig machen die für immunogene Zucker zuständig sind und diese deletieren sodass nur noch Grundglykosylierung vorhanden ist, diese kann dann mit menschlichen Glykosylierungsmustern erweitert werden durch einbringen von Enzymen aus Mensch oder Bakterien

d)

Neben (Glyko)Proteinen/Hormonen können auch RNA-Moleküle z.B. Covid-Impfstoff oder Antikörper z.B. zur Erkennung und Abtötung von Krebszellen in Pflanzen hergestellt werden

a)

Trypsin schneidet nach basischen AS C-Terminal (Lysin und Arginin)

b)

Ladung je nach Abstand der Peaks: 0,5 wäre Ladung 2 und 0,33 wäre Ladung 3 usw. dann muss man ersten Peak (masse/ladungs verhältnis m/z-Wert) mit Ladung multiplizieren und die Masse H+ mal Ladung noch abziehen dann hat man Masse neutrales Peptid

c)

b-Ionen (N-Terminale Seite der Peptidbindung) und y-Ionen (C-Terminale)

a)

Ethanol, Ethylene, Isobutanol, Methan, Isoprenoide, Alkane. Fatty acid methyl ester

b)

Überexprimierung der Enzyme die an den jeweiligen Stoffwechselwegen beteiligt sind und der RubisCO, um die Kohlenstoff-Fixierung zu steigern. Außerdem das Einbringen von neuen Enzymen aus anderen Organismen um spezifische Zwischen/Endprodukte herzustellen. Das ganze möglich durch homologe Rekombination oder CRISPR/CAS, Elektroporation, Konjugation und viele andere Methoden.

c)

Proteinfunktionen udn allgemeine Informationen über UniProt (gut gepflegte erste Anlaufstelle), wenn nicht genug noch NCBI und für evolutionäre Entwicklung zusätzlich auf Uniprot über Links zu GeneTree weiterleiten lassen oder natürlich die Sequenz blasten oder Proteinfamilien Database Pfam usw.

d)

Die rsRNA bindet häufig im nicht tranlatierten Bereich (3´oder 5´UTR), aber auch im codierenden Bereich komplementäre Bereich möglich. Durch die Bindung können z.B. Hairpin oder andere torsierte Stukturen die Translation inhibieren oder sogar zur Degradation führen. Außerdem kann die srRNA an der Ribosomalen Bindestelle binden und somit die Translationsinitiation verhindern.

a)

“Knochendecke” Biologisches Vorbild: Knochenbälkchen im Oberschenkel von Säugern

—> optimale Lastverteilung, Resourcenschonend

b)

• Architektur & Design

• Leichtbau & Materialien

• Oberflächen & Grenzflächen

• Kommunikation & Sensorik

• Biomechatronik & Robotik

• Fluiddynamik, Schwimmen & Fliegen

• Sensor- & Energie-Bionik

Beispiele:

Biomorphes Bauen:

• Antoni Gaudi - Sagrada Familia

Geomorphes Bauen:

• César Manrique

Naturphilosophisches Bauen

• Friedensreich Hundertwasser

Bio-inspiriertes Bauen:

• Frei Otto