AB - 23 (NT)
a) Benennen Sie die AS des Pentapeptids K-R-E-I-S und zeichnen Sie die Stukturformel dieses Peptids. Makieren Sie eine Peptidbindung.
b) Welche AS dieses Peptids kann phosphoryliert werden, welche acetyliert und welche methyliert. Zeichnen Sie die Strukturformel der jeweiligen AS in der modifizierten Form (pH=7,4). Wie ändert sich die Ladung der Seitenkette der jeweilingen AS durch die Modifikation?
a) Lysin, Arginin, Glutaminsäure, Isoleucin, Serin
b) Serin -> phosphoryliert -> von neutral zu negativ
Lysin -> acetyliert -> keine veränderung
Arginin -> methyliert -> keine Veränderung
AB - 23 (HT)
a) Welche Ketosäure ergibt sich aus Oxalacetat nach einer Transaminierung. Geben die sie Reaktionsgleichung an und zeichnen Sie die Strukturformel der Substrate und Produkte.
b) Welches Enzym katalysiert diese Reaktion? Welcher Co-Faktor wird von dem Enzym verwendet? Was ist die funktionelle Gruppe des Cofaktors. Zeichnen Sie den Cofaktor!
c) Wie heißt der Mechanismus über den Acyl-CoA in die Mitochondrien transportiert werden? Zeichen Sie ein Schema!
a) -> a-Ketoglutarat
b) Aspartat-Aminotransferase, Pyrydoxalphosphat (PLP), Aldehydgruppe
c) Carnitin-Shuttle, Carnitin-Acyltransferase
AB - 24
1. Frage - Radziwill, Aminosäurenkatabolismus
a) Gegeben waren die Aminosäuren Valin, Isoleucin, Arginin, Glutaminsäure, Asparagin.
Ergänzen: 3- und 1-Buchstabencode, ob hydrophil oder hydrophob, Ladung bei pH 7,4
b) Welche Aminosäure kann in einem Schritt in Tyrosin umgewandelt werden? Reaktionsgleichung angeben
c) Durch welches Enzym wird diese Reaktion katalysiert und zu welcher Enzymklasse gehört dieses Enzym?
a) Valin (Val-V) hydrophob, ungeladen bei pH 7,4
Isoleucin (Ile - I) hydrophob, ungeladen bei pH 7,4
Arginin (Arg - R), hydrophil, positiv geladen bei pH 7,4
Glutaminsäure (Glu - E), hydrophil, negativ geladen bei pH 7,4
Asparagin (Asn - N), hydrophil, ungeladen bei pH 7,4
b) Phenylalanin
Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2 ⟶ Tyrosin + Dihydrobiopterin + H2O
c) Diese Reaktion wird durch das Enzym Phenylalanin-Hydroxylase katalysiert, das zu der Enzymklasse der Monooxygenasen gehört.
MB 22/23
a. Tyr-Trp-Phe benennen und im Einbuchstabencode benennen. (2)
b. Tri-peptid zeichen. (1,5)
c. Für einen von den drei AS eine post-translationsale Modifikation nennen. (0,5)
d. Warum sind bei Kindern alle aromatischen Aminosäuren essenziell, aber nicht bei Erwachsenen? Kurze Erklärung. (1)
e. Biogene Amine von Glutamat und Histidin nennen + je eine physiologische Funktion. (2)
a)
Tyrosin, Tyr, Y
Tryptophan, Trp, W
Phenylalanin, Phe, F
b)
c) Tyrosin -> Phosphorylierung
d) Kinder sind nicht in der Lage aromatische Aminosäuren selbst herzustellen weil ihr stoffwechsel noch nicht ausgereift genug ist -> daher sind sie essentiell, Erwachsene können sie durch Proteinbiosynthese ausreichend selbst synthetisieren
e) Glutamat - gamma-Aminobuttersäure - Neurotransmitter
Histidin - Histamin - Gewebshormon
AB - 21/22
a. Wie erfolgt die Aspaltung der a-Aminogruppe? Am Beispiel von Aspartat zeigen (Reaktionsgleichung, Enzym)
b. Welcher Co-Faktor ist dabei beteiligt? Zeichnen und funktionelle Gruppe benennen?
c. Zu welcher Gruppe Biomoleküle gehört Ubiquitin? 2 Änderungen auf ein Substrat durch Ubiquitinierung nennen
a) Aspartat + a-Ketoglutarat <—> Oxalacetat + Glutamat
Enzym: Aspartat-Aminotransferase
b) Pyridoxalphosphat (PLP), Aldehydgruppe funktionelle Gruppe
c) Proteine
-> markieren Substrat für Abbau via Proteasom, verändern zelluläre Lokalisation, beeinflussen Aktivität & beeinflussen Proteininteraktionen
Polyubiquitinierung (via Lys63) signalisiert DNA Reperatur
Polyubiquitinierung (via Lys48) Degradation des Zielproteins
Monoubiquitinierung - Histonregulation
Multiubiquitinierung - Endocytose
AB - 20/21
a. Valin, Aparagin, Glutamat, Arginin, Isoleucin,
6 Aminosäuren gegeben. Ergänzen: drei-Buchstabencode, ein-Buchstabencode, Ladung bei pH 7, angeben ob hydrophob oder hydrophil
b. Welche Aminosäure kann in einem Schritt in Tyrosin umgewandelt werden? Geben sie die Reaktionsgleichung an.
c. Durch welches Enzym wird diese Reaktion katalysiert? Zu welcher Enzymklasse gehört das Enzym?
a) Valin - Val - V - neutral - hydrophob
Asparagin - Asn - N - neutral - hydrophil
Glutamat - Glu - E - negativ - hydrophil
Arginin - Arg - R - positiv - Hydrophil
Isoleucin - Ile - I - neutral - hydrophob
b) Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2 ⟶ Tyrosin + Dihydrobiopterin + H2O
MB 20/21
Zu welcher AS wird Oxalacetat aufgebaut? (Reaktion + Enzym + Strukturformeln von Substraten und Produkten zeichnen)
Prosthetische Gruppe des Enzyms benennen und zeichnen + reaktive Gruppe markieren und benennen.
Aspartat
Aldehydgruppe
AB - 19/20 (HT)
A) Bennen Sie 3 enzymatisch katalysierte posttranslationale Modifikationen (1,5 Punkte).
B) Welche Aminosäure(n) können dabei modifiziert werden? (2 Punkte)
C) Nennen Sie drei Eigenschaften eines Proteins, die durch posttranslationale Modifikationen beeinflusst werden können (1,5 Punkte).
a,b) Phosphorylierung - Serin, Threonin, Tyrosin
Acetylierung - Lysin
Methylierung - Arginin, Lysin
c) Beeinflussung Aktivität, subzelluläre Lokalisierung & Stabilität durch Konformationsänderungen
MB - 19/20
1) Biogene Amine + Struktur beider von Glutamat und Histidin
2) Funktionen dieser Amine (kurz)
3) Alanin Aminotransferase Reaktion mit allem.
4) Cofaktor des Enzyms, malen und funktionelle Gruppe benennen.
1,2) Glutamat -> gamma-Aminobuttersäure (GABA) - Neurotransmitter
Histidin -> Histamin - Gewebshormon
3) Alanin + a-Ketoglutarat <—> Pyruvat + Glutamat
Alanin-Aminotransferase
4) Aldehydgruppe
MB - 19
a) Abbau von Aspartat. Nennen Sie Enzym und Reaktionsgleichung.
b) Was ist die prosthetische Gruppe des genannten Enzyms? Nenne den vollständigen Namen und die Strukturformel sowie die funktionelle Gruppe welche in der genannten Reaktion von Bedeutung ist.
c) Was ist Ubiquitin? Nenne zwei Eigenschaften von Proteinen die ubiquitiniert wurden. Nenne Unterschiede der verschiedenen Ubiquitinierung.
c) Protein - ubiquitiniert Proteine
-> Markiert diese für Abbau durch Proteasom
Regulation der subzellulären Lokalisation, Aktivität, Protein-Interaktionen
MB - 18/19
(a. Nenne und zeichne die gemeinsame Vorstufe der aromatischen Aminosäuren.)
b. Warum sind bei Kindern alle aromatischen Aminosäuren essentiell, aber nicht bei Erwachsenen? Kurze Erklärung.
c. Wie entstehen biogene Amine? Zwei biogene Amine nennen und deren Ausgangstoff.
d. Reaktion des Harnstoffzyklus bei der Harnstoff entsteht. Enzym und Reaktionsgleichung nennen. Strukturformel des Substrats und der Produkte.
A. Chorismat
b. Körper noch nicht in der Lage Aminosäuren in ausreichender Menge selbst zu synthetisieren - müssen über Nahrung aufgenommen werden
In Erwachsenen Tyrosin aus Phenylalanin synthetisierbar
c. Durch enzymatische Decarboxylierung von Aminosäuren
Histamin (aus histidin)
Tryptamin (aus Tryptophan)
y-Aminobuttersäure (GABA) aus Glutamat
d.
Arginin + H2O -> Ornithin + Harnstoff
Enzym Arginase
AB - 18
1. Aminosäuren/Harnstoffzyklus
a) Zeichnen Sie die Strukturen von Alanin, Aspartat, Glutamin. In welche α-Ketosäuren können diese umgesetzt werden?
b) In welchem Organ findet der Harnstoffzyklus statt? Zeichnen Sie die Struktur von Harnstoff.
c)Wie ist der Harnstoffzyklus mit dem Citratzyklus verbunden? Nennen Sie die Reaktionsgleichung und das Enzym.
b) Leber
c)
Argininosuccinat -> Fumarat & Arginin
Enzym: Argininosuccinase
MB - 18
a. Zeichne Leucin.
b. Wie wird Leucin abgebaut?
c. Nenne 2 Aminosäuren die auf die gleiche Weise wie Leucin abgebaut werden?
d. Welche 2 Abbauprodukte entstehen?
e. Was geschieht mit dem Stickstoff von Leucin beim Abbau im Muskel?
a.
b. Via transaminierung zu Ketosäure
c. Glutamat & Aspartat
d. AcetylCoA & Acetacetat
e. Sticktoff wird mit Pyruvat zu Alanin - Alanin-Aminotransferase Transport in die Leber —> Harnstoffzyklus
AB - 16/17
a) Geben Sie die Reaktionsgleichung für den ersten Schritt des Abbaus von Phenylalanin an. Welches Enzym? Welche Enzymklasse? (2.5 P)
b) Wie heißt die Stoffwechselerkrankung, bei der dieser Reaktionsschritt defekt ist? Welches Abbauprodukt entsteht bei Erkrankung? Strukturformel? (1 P)
c) Was ist Ubiquitin? Welchen Einfluss kann Ubi nach Bindung an ein Substrat ausüben? 2 Möglichkeiten. (1.5 P)
a) Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2 ⟶ Tyrosin + Dihydrobiopterin + H2O
Diese Reaktion wird durch das Enzym Phenylalanin-Hydroxylase katalysiert, das zu der Enzymklasse der Monooxygenasen gehört.
b) Phenylketonurie
c) c) Protein - ubiquitiniert Proteine
MB - 16/17
6. L-I-P-I-D Welchen Aminosäuren entspricht das nebenstehende Peptid? Zeichnen Sie das Pentapeptid.
L-Leucin
I-Isoleucin
P-Prolin
D-Asparaginsäure
AB - 15/16 (NT)
1. Aminosäuren
Nennen Sie je eine basische, saure, aromatische und lange, ungeladene AS.
Zeichnen Sie ein Tetrapeptid aus den oben genannten AS. Kennzeichnen Sie die Reihenfolge.
Nennen Sie vier Posttranslationale Modifikationen und die Enzyme, die sie katalysieren.
2. AS- Synthese
Schreiben Sie die Reaktionsgleichung des letzten Schritts der Synthese von Glycin. Welches Enzym katalysiert diese Reaktion? Wie heißt der Cofaktor?
Benennen Sie den gezeigten Cofaktor. Welche funktionellen Gruppen überträgt er? Zeichnen Sie drei mögliche Bindungen dieser funktionellen Gruppen an den Cofaktor.
basisch - Arginin, Lysin, Histidin
sauer - Aspartat, Glutamat
aromatisch - Tryptophan, Phenylalanin, Tyrosin
Lang, ungeladen - Glutamin
K - E - F - Q
Phosphorylierung - Kinasen
Glykosylierung - Glykosyltransferasen
Acetylierung - Acetyltransferasen
Ubiquitinierung - Ubiquitin-Ligasen
Serin + Tetrahydrofolat —> Glycin + Methylentetrahydrofolat + H2O
Serin-Hydroxymethlytransferase
Pyridoxalphosphat, Tetrahydrofolat CoFaktor
Tetrahydrofolat - übertragt C1-Einheiten. Methyl, Methylen, Formyl-,Formimino, methenyl
C5, C10 oder an beiden
MB - 15
A. Zeichnen Sie die Strukturformeln von Alanin, Aspartat, Glutamat. (1,5)
B. In welche alpha-Ketosäure können diese drei Aminosäuren umgewandelt werden? (1,5)
C. Nennen sie jeweils einen Kohlenhydrat-Stoffwechselweg, in den diese alpha-Ketosäuren eine Rolle spielen. (1,5)
D. Was ist die prosthetische Gruppe von Aminotransferasen? (0.5)
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