Anwendung zu Enzymen

Enzyme sind Biokatalysatoren. Ohne sie gäbe es keine gesteuerten Stoffwechselreaktionen. Die Geschwindigkeit der Stoffwechselreaktionen wäre außerdem viel zu langsam um die komplexen Lebensprozesse zu gewährleisten. Durch die Substratspezifität benötigt jede unterschiedliche Reaktion ein anderes Enzym, logischerweise gibt es für alle Reaktionen spezifische Enzyme.

Chemische Reaktionen benötigen immer eine Anfangsenergie, die sogenannte Aktivierungsenergie. Diese Energie wird benötigt um Bindungen der Substrate aufzubrechen. Während der Reaktion wird diese Energie durch das Auftreten neuer Bindungen wieder freigesetzt

Die 3D-Struktur des aktiven Zentrums ist zwar nur aus wenigen Aminosäuren aufgebaut, zeigt aber sehr spezifische Eigenschaften. Dadurch können nur Substrate binden, die zu diesem aktiven Zentrum passen. Dadurch wird gewährleistet, dass jedes Enzym nur  ein Substrat katalysieren kann.

Die Wirkungsspezifität von Enzymen ergibt sich aus ihrer einzigartigen 3D-Struktur und den spezifischen Eigenschaften des aktiven Zentrums, das aus wenigen Aminosäuren besteht. Nur Substrate, die genau zu diesem aktiven Zentrum passen, können daran binden und katalysiert werden. Dadurch wird sichergestellt, dass jedes Enzym nur eine bestimmte Reaktion katalysieren kann, was seine Wirkungsspezifität bestimmt.

Die allosterische Hemmung ist ein Regulationsmechanismus, bei dem ein Regulatormolekül an einem allosterischen Zentrum außerhalb des aktiven Zentrums bindet. Diese Bindung verändert die Konformation des Enzyms und hemmt dadurch seine Aktivität. Dieser Mechanismus ermöglicht eine feine Regulation enzymatischer Reaktionen in Zellen.

Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Hemmstoff mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms. Der Hemmstoff bindet reversibel an das Enzym, blockiert das aktive Zentrum und verringert so die Wahrscheinlichkeit, dass das Substrat bindet. Dadurch wird die Reaktionsrate des Enzyms beeinträchtigt.

Kein Inhibitor zeigt, wie die enzymatische Reaktion normalerweise ablaufen würde wenn die Substratkonzentration zunimmt. Anfangs ist noch nicht genug Substrat vorhanden um alle Enzyme auszulasten, mit zunehmender Substratkonzentration sind aber alle Enzyme vollständig ausgelastet und können Substat katalysieren.

Kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff (Inhibitor) konkurriert direkt mit dem Substrat um die aktive Bindungsstelle des Enzyms. Sie binden an dasselbe aktive Zentrum. Nimmt die Substratkonzentration so stark zu, dass das Substrat deutlich häufiger als der Hemmstoff vorhanden ist, steigt die Chance, dass das Substrat den “Wettkampf” um das aktive Zentrum gewinnt, und daher erreicht die Kurve der Reaktionsrate am Ende fast die Reaktionsrate, wie wenn kein Hemmstoff vorhanden wäre.

Nicht-Kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff bindet an eine andere Stelle als das aktive Zentrum des Enzyms (allosterische Stelle oder eine andere nicht-aktive Stelle). Es gibt keine direkte Konkurrenz mit dem Substrat. Da hier also die Enzyme direkt betroffen sind, können die Enzyme, welche gehemmt sind auch nicht katalytisch wirksam werden, also erreicht die Reaktionsrate niemals die gleiche Rate wie ohne Inhibitor. Je nachdem, wie viel Prozent der Enzyme gehemmt wurden, bleibt die maximale Reaktionsrate z.B. bei 70%, wenn 30% der Enzyme gehemmt werden.

Kompetitiv: Die Hemmung ist umkehrbar. Durch Zugabe von mehr Substrat kann die Hemmung aufgehoben werden, da dadurch die Konkurrenz des Inhibitors verringert wird.

Nicht-kompetitiv: Die Hemmung ist nicht umkehrbar durch Zugabe von mehr Substrat, da der Hemmstoff an einer anderen Stelle bindet und die Enzymaktivität beeinträchtigt, unabhängig von der Substratkonzentration.

Kompetitiv: KM-Wert erhöht sich in Gegenwart des Inhibitors, da mehr Substrat benötigt wird, um die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.

Nicht-kompetitiv: KM-Wert bleibt unverändert, da die Hemmung nicht an der aktiven Stelle erfolgt und somit die Affinität des Enzyms zum Substrat nicht beeinflusst wird.

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die die Geschwindigkeit von Reaktionen in lebenden Organismen erhöhen.

Enzyme binden an die Substrate einer Reaktion und bilden einen Enzym-Substrat-Komplex.DerEnzym-Substrat-Komplex wird dann in ein Produkt umgewandelt.

Es gibt drei Arten von Enzymen: Oxidoreduktasen, Transferasen und Hydrolasen.

Oxidoreduktasen sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren.

Transferasen sind Enzyme, die die Übertragung von funktionellen Gruppen von einem Molekül auf ein anderes katalysieren.

Hydrolasen sind Enzyme, die die Hydrolyse von Estern, Amiden, Kohlenhydraten und anderen Verbindungen katalysieren.

Enzyme können durch eine Reihe von Mechanismen reguliert werden, darunter allosterische Regulation, Kofaktorbindung und Phosphorylierung.

Enzyme sind für den Stoffwechsel von Lebewesen von entscheidender Bedeutung.Siekatalysieren die meisten Reaktionen, die für den Aufbau und Abbau von Biomolekülen erforderlich sind.

Enzyme können verwendet werden, um die Produktion von Biomolekülen zu erhöhen, indem sie die Geschwindigkeit der Reaktionen, die zur Bildung dieser Biomoleküle erforderlich sind, erhöhen.