Nombre: Alcoholes.
Propiedades: Es polar como resultado del átomo de Oxígeno electronegativo que arrastra electrones hacia sí mismo. Atrae moléculas de agua, lo que ayuda a disolver compuestos orgánicos como los azúcares.
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Nombre: Carbonilos.
Cetonas si el grupo carbonilo está dentro del esqueleto carbonado, aldehído si el grupo carbonilo está al final de la cadena.
Propiedades: Una cetona y un aldehído pueden ser isómeros estructurales con distintas propiedades como la acetona y el propanal.
Nombre: Aminas.
Propiedades: Actúa como una base, puede captar un ión hidrógeno de la solución circundante.
Nombre: Tioles/Sulfhidrilo.
Propiedades: Dos grupos sulfhidrilos pueden interactuar para ayudar a estabilizar la estructura proteica.
Son:
1. Compuestos sólidos
2. Compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de fusión (>200ºC)
4. Son solubles en agua
5. Estereoisomería
“Enantiómeros, estereoisomeros, imágenes especulares no superponibles entre sí.
Al hidrolizar una proteína se liberan sólo L-aminoácidos puesto que la biosíntesis de éstos la realizan enzimas que insertan sólo L-aa”.
6. Tienen actividad óptica
“Todas las moléculas con centro quiral son ópticamente activas, es decir, hacen girar el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas”.
7. Carácter anfotéro
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez.
En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamadazwitterion.
FORMA NO IÓNICA
FORMA ZWITTERION
Ácido: COOH libera H+ (COO-).
Base: NH2 capta H+ (NH3+).
Punto isoleléctrico: pH donde el Aa adopta una forma dipolar neutra (zwitterion).
A pH muy ácido todos los grupos están protonados (con H+)
A pH muy básico todos los grupos están desprotonados (sin H+)
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular (~75-200 Da=g/mol). Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
20 L-aminoácidos forman parte de las proteínas de los mamíferos 9 aminoácidos son esenciales y el resto son sintetizados por nuestras células (no esenciales).
Aminoácidos Esenciales (9)
Aminoácidos no Esenciales (11)
IsoleucinaA
Glicina
Leucina
Alanina
Valina
Ácido Aspártico
Fenilalanina
Ácido Glutámico
Triptófano
Arginina
Histidina
Serina
Lisina
Tirosina
Treonina
Cisteína
Metionina
Asparagina
Glutamina
Prolina
Estructura General de los Aminoácidos.
Los grupos R determinan las propiedades de los aminoácidos. En Solución acuosa estos de manera hidrófoba quedan al interior de la proteína de la que forman parte, mientras que los hidrofílicos hacia el medio.
Grupos R básicos y acídicos estabilizan la estructura de las proteínas mediante interacciones iónicas o puentes salino.
Los grupos NH₂, COOH, OH y SH de la cadena lateral R pueden participar en una serie de reacciones químicas.
COOH - / Ácido Glutámico / Ácido Aspártico /
NH₂ - / Lisina / Arginina / Histidina /
OH - / Tirosina / Serina /
SH - / Cisteína /
En el caso de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono α (α-NH2 y α-COOH), interaccionan para dar origen a la reacción más importante de los aminoácidos, la formación del enlace peptídico.
Alifáticos: Grupo R no polar Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta o cerrada (heterocíclicos).
Glicina.
Alanina.
Valina.
Leucina.
Isoleucina.
Prolina - IMINOÁCIDO (heterocíclo).
Metionina.
Aromáticos: Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno. Participan en su mayoría en interacciones hidrofóbicos.
Tirosina HFO.
Fenilalanina HFO.
Triptófano HFO.
Histidina HFI.
R polar sin carga: hidrófilos y por tanto más solubles que los anteriores. Participan en enlaces de H, manteniendo la estructura 2ria, 3ria y 4ria de proteínas o formar puente H con H2O.
Serina.
Treonina.
Cisteina.
Asparagina.
Glutamina.
Ácidos: Presentan carboxilos en el radical R, que normalmente está ionizado.
Aspartáto
Glutamato
Básicos: Presentan un radical R que se carga positivamente a pH neutro.
Lisina.
Arginina.
Histidina.
Los aminoácidos tienen curvas de titulación características. Si quiero estimar rápidamente el pI de un aminoácido:
• Si no tiene un pKR, ocupo el promedio del pK1 (alfa COOH) y pK2 (alfa NH3+).
• Si es un aminoácido con grupos COOH, OH y SH en su cadena lateral: ocupo el promedio del pK1 (alfa COOH) y el pKR COOH, OH o SH ).
Ejemplo para Cys : pK1=1,96 y pK R =8,18 → el promedio da pI = 5,07
• Si es un aminoácido con grupo NH3 en su cadena lateral: ocupo el promedio del pK2 (alfa NH 3 ++) y el pKR NH3+).
Ejemplo para Lys : pK2=8,95 y pK R =10,53 → el promedio da pI = 9,74
Para estimar el pI de un péptido el proceso es similar pero se debe considerar el mayor número de grupos ionizables Se utilizan los valores de pKa de los aa individuales, pero se debe tener en consideración que, en la práctica, los pKa de los aminoácidos se modifican cuando éstos forman parte de un péptido.
Mediante la ecuación de Henderson-Hasselbalch se puede calcular el porcentaje de las relaciones de especies iónicas.
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