Los aminoácidos se unen entre sí de forma covalente originando péptidos. Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces químicos de tipo amídico (CONH₂) denominados Enlace Peptídico.
La formación del enlace peptídico es un ejemplo de una reacción de condensación (dos moléculas se combinan para formar una sola molécula).
Grupo ⍺-Amino de un aa actúa como nucleófilo desplazando el grupo hidroxilo de otro aa.
Formación del grupo Amida (CARBONILO + AMINO)
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En un enlace peptídico, los átomos de carbono (C), oxígeno (O), nitrógeno (N) e hidrógeno (H) están contenidos en el mismo plano, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Esto se debe a la naturaleza del enlace peptídico y a la resonancia. Esta permite que los electrones se muevan entre diferentes estructuras, lo que resulta en una disposición planar de los átomos.
Además, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico tiene otra implicación importante: impide la libre rotación del enlace que une los átomos de carbono y nitrógeno. En un enlace sencillo típico, los átomos pueden rotar libremente alrededor del enlace. Sin embargo, en un enlace con carácter de doble enlace, esta rotación está restringida. Esto se debe a que los electrones en un enlace doble están más cerca y más fuertemente unidos, lo que hace que el enlace sea más rígido.
Esta rigidez del enlace peptídico limita las posibilidades conformacionales que puede adoptar la cadena polipeptídica. En otras palabras, no todas las formas son posibles para una proteína debido a la restricción en la rotación del enlace peptídico. Esto es crucial para la estructura tridimensional de las proteínas, que a su vez determina su función.
En relación a los ángulos ϕ (phi) y ψ (psi). Estos son ángulos de torsión que describen la orientación de los aminoácidos en una proteína. El ángulo ϕ es el ángulo de torsión alrededor del enlace entre el átomo de nitrógeno y el átomo de carbono alfa, mientras que el ángulo ψ es el ángulo de torsión alrededor del enlace entre el átomo de carbono alfa y el átomo de carbono del grupo carboxilo.
Estos ángulos son importantes porque determinan la conformación tridimensional de la proteína. Sin embargo, debido a la rigidez del enlace peptídico y a las restricciones estéricas de los átomos en la proteína, no todos los valores de ϕ y ψ son posibles. Esto se puede visualizar en un diagrama de Ramachandran, que muestra las combinaciones permitidas de los ángulos ϕ y ψ.
los ángulos de torsión en las proteínas pueden variar entre -180° y 180°. Sin embargo, no todos estos valores son posibles debido a las restricciones estéricas, es decir, la interferencia física entre los átomos.
En particular, los ángulos de torsión de 180° y -180° corresponden a una conformación extendida de la cadena peptídica. Esta es una conformación en la que los átomos en la cadena están tan separados como sea posible. Sin embargo, esta conformación no es comúnmente observada en las proteínas debido a las interacciones estéricas y de hidrógeno que estabilizan las estructuras secundarias como las alfa-hélices y las beta-láminas.
Las proteínas son los productos finales de la información genética. Las células necesitan de miles de proteínas que deben sintetizarse en respuesta a las necesidades de la célula, deben ser transportadas a su localización específica y degradarse cuando no se necesitan o pierden su función.
Se sintetizan en los Ribosomas, Los aminoácidos son activados (ATP) antes de incorporarse el polipéptido naciente, uniéndose a un tRNA específico (complejo aminoacil-ARN) mediante una aminoacil-ARN sintetasa específica.
En relación a la genética Cada grupo de tres nucleótidos, llamado codón, en el ARN mensajero corresponde a un aminoácido específico. Este es el proceso básico de cómo se traduce el código genético en aminoácidos.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
POLÍMEROS
Dipéptidos
2 Aminoácidos.
Tripéptidos
3 Aminoácidos.
Tetrapéptidos
4 Aminoácidos.
Oligopéptidos
10 Aminoácidos Máx.
Polipéptidos
11 Aminoácidos o mas.
La formación o elongación del polipéptido establece una secuencia aminoacídica que determinará una función y una estructura tridimensional particular. Esto es el primer nivel de organización de las proteínas y corresponde a la estructura Primaria.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia aminoacídica o estructura primaria en el espacio. Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura secundaria, mayormente por puentes de hidrogeno. Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios. La estructura secundaria puede ser:
• Conformación ɑ (Hélice).
• Conformación β (Hoja plegada).
Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras menos frecuentes.
La cadena polipetídica se enrolla como una espiral alrededor de un eje imaginario.
Los grupos R de los residuos de los aac. se proyectan hacia el exterior.
La unidad repetitiva es el giro de la hélice que incluye 3,6 aac. (5,4 A°) La configuración más estable es una a hélice diestra.
la Distancia entre aac adyacentes es de 1,5 A°
La estabilidad de la estructura β plegada proviene de los enlaces de hidrógeno formados entre cadena polipeptídicas vecinas.
la Distancia entre aac adyacentes es de 3,5 A°.
50% de los aac de las proteínas reside en giros, asas y flexiones de la cadena polipeptídica Giro y flexiones son segmentos cortos de aminoácidos que unen dos estructuras secundarias. Giro β esta compuesto por 4 aac. Y une dos segmentos de hoja β-plegada antiparalela Asas corresponden a segmentos más largos de aac. En general conectan dos α-hélices.
Es la disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:
Interacciones covalentes: Puentes Disulfuro (Cisteína).
Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.
Puentes de Hidrógeno Uniones de Van der Waals.
Interacciones salinas (iónico, dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido.
Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: • Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.
DIVERSIDAD ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS
Dominio: región específica de la proteína que tiene una función determinada.
isoformas: forma distinta de una misma proteína
LAS CHAPERONAS
La proteína chaperona participa en el plegamiento de más de la mitad de todas las proteínas de mamíferos.
La familia de chaperonas hsp70 (proteína de choque térmico de 70 kDa) se une a secuencias cortas de aminoácidos hidrofóbicos que emergen mientras se sintetiza un nuevo polipéptido, protegiéndolos del solvente.
Las chaperonas previenen la agregación, con lo cual proporcionan una oportunidad para la formación de elementos estructurales secundarios apropiados y su posterior coalescencia en un glóbulo fundido.
La familia de chaperonas hsp60, a veces llamadas chaperoninas, difiere en secuencia y estructura de hsp70 y sus homólogos. Las hsp60 actúan más tarde en el proceso de plegado, a menudo junto con una chaperona hsp70.
La cavidad central de la chaperona hsp60 en forma de rosquilla proporciona un entorno no polar protegido en el que un polipéptido se puede plegar hasta que todas las regiones hidrófobas estén enterradas en su interior, lo que evita cualquier tendencia a la agregación.
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas globulares son solubles mientras que fibrilares insolubles (globulares al disolverse dan lugar a disoluciones coloidales).
La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
La solubilidad en solución acuosa de los péptidos y proteínas se ve condicionada por los grupos ionizables de los aminoácidos constituyentes.
Cuando los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aa se ionizan, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
La proteína se “recubre” de una capa de moléculas de agua que impide que se una a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.
CONSECUENCIAS DE LA DESNATURALIZACIÓN
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.
- Pérdida de todas sus funciones biológicas.
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas.
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