Was gibt k1, k-1, k2, k-2 an?
k1: Bildungsgeschwindigkeit von ES
k1=[ES]/[E][S]
k-1: Geschwindigkeit mit der ES zu E + S zerfällt
k-1=[E][S]/[ES]
k2: Geschwindigkeit mit der ES zu E+P reagiert
k2= [E][P]/[ES]
k-2: Geschwindigkeit mit der E+P zurück zu ES reagiert
k-2=[ES]/[E][P]
Welche Einheit hat Km?
mol/l
Wie lautet die Definition von Km?
Halbsättigungskonstante: gibt die Subtratkonzentration an, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms erreicht ist (d.h. genau die Hälfte der Enzyme sind in einem Enzym-Substrat-komplex gebunden)
Je kleiner der Wert, desto affiner ist das Enzym.
-> Wird Km schom bei einer [S] erreicht ist die Affinität besonders hoch
Dissoziationskonstante: Gleichgewicht eingetsellt
Sind Km und Vmax abhängig von der Enzymkonzentration?
Km: Nein; Km bleibt gleich, ob E 1:10 oder 1:20 verdünnt
Vmax: Abhängig von [E], ändert sich mit [E]
Was beschreibt KM=k-1/k1?
Hier beschreibt Km die Stabilität des Enzym-Substrat-komplexes.
-> Zweite Definition von KM: Dissoziationskonstante des Enzym-Substrat-Komplexes
Wann ist ES stabiler, je kleiner oder größer Km?
Je kleiner der Wert für Km, desto stabiler der komplex
Über welche Charakteristika des Enzyms machen Vmas und Km Aussagen?
Km:
Affinität des Enzyms zu seinem Substrat
Stabilität von ES
Substratkonzentration, bei der 1/2 Vmax erreicht ist
Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von [S]
Km entspricht oft der in vivo [S]
Warum macht es Sinn, dass Km oft der in vivo Substratkonz. entspricht?
Enzym muss sich an Substratkonz anpassen können
deswegen muss V angepasst werden können
Deswegen arbeiten Enzyme bei Km optimal
=> Weil das Enzym so bei Km eine signifikante Aktivität hat, aber trotzdem felxibel auf Veränderungen von [S] reagieren kann
Anwendung Michaelis-Menten-Kinetik
Bsp: Wie verändert sich V in ABhängigkeit von S, wenn S << Km bzw S >> Km ist?
S << Km: V sehr klein
S >> Km: V nahe Vmax
BSp Effizienz eines Enzyms nutzen
Was wird bei Lineweaver-Burk benutzt?
Kehrwert der MM-Gleichung
V0 = Vmax S/Vmax xS
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