Menschen: Aminosäuren

Gly

G

Ala

A

Val

V

Leu

L

Ile

I

Pro

P

Phe

F

Tyr

Y

Trp

W

His

H

Asp

D

Glu

E

Lys

K

Arg

R

Ser

S

Thr

T

Cys

C

Met

M

Asn

N

Gln

Q

• Prolin = P

• Phenylalanin = F

L - Leucin

K - Lysin

• Tyrosin = Y

• Tryptophan = W

• Threonin = T

E - Glutaminsäure

G - Glycin

Q - Glutamin

D - Asparaginsäure

N - Asparagin

A - Alanin

R - Arginin

Asp - Asparaginsäure

Asn - Asparagin

Glu - Glutaminsäure

Gln - Glutamin

• Phenylalanin

• Isoleucin

• Threonin

• Methionin

• Leucin

• Valin

• Lysin

• Tryptophan

• Histidin

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins liebliche Träume (und Histidin!)

-> Lysin, Histidin, Arginin

Reaktivität und Interaktionen:

• stark basisch, im protonierten Zustand: ionische WW

• H- Brücken- Donor und -Akzeptor

Lokalisation und Funktion:

• Enzyme: Bindung anionischer Substrate

Reaktivität und Interaktionen:

• basisch, im protonierten Zustand: ionische WW

• H-Brücken- Donor und -Akzeptor

• Komplexbildung mit Metallkationen

Lokalisation und Funktion:

• aktive Zentren: Protonentransfer (“Protonenrelais”)

• Fixierung von Kationen in Metalloproteinen

Reaktivität und Interaktionen:

• basisch, im protonierten Zustand: ionische WW

• im nicht- protonierten Zustand:

  • nukleophil, H-Brücken-Donor und -Akzeptor

Lokalisation und Funktion:

• aktive Zentren: Funktion als Nucleophil oder Base, Substratbindung über ionische WW

• Regulatorfunktion: Zielstruktur von Histonacetyltransferasen (Genregulation)

Asparaginsäure, Glutaminsäure

-> Asparaginsäure und Glutaminsäure

Eigenschaften:

• hydrophile Seitenketten

Reaktivität und Interaktionen:

• sauer, im deprotonierten zustand: ionische WW (COOH- Gruppe)

• H-Brücken-Donor und -Akzeptor (COOH- Gruppe)

Lokalisation und Funktion:

• aktive Zentren: Funktion als Säuren, auch als Nukleophile; Substratbindung über ionische WW

-> Asparagin, Glutamin

Eigenschaften:

• hydrophile Seitenketten

Reaktivität und Interaktionen:

• H- Brücken- Donor und -Akzeptoren

• neutral (nicht nennenswert sauer/ basisch)

Tryptophan, Tyrosin, Phenylalanin, Histidin

Leucin, Lysin (alle L)

• C- Skelette liefern Acetyl-CoA, das im Citratzyklus als CO2 eliminiert wird.

• Somit nur Ketonkörperbildung aber keine Metabolite für Gluconeogenese.

vgl.:

• beim Abbau glucogener AS entsteht:

  • Pyruvat

  • alpha- Ketoglutarat

  • Succinyl-CoA

  • Oxalacetat

  • oder Fumarat

  -> diese können in die Gluconeogenese einfließen.

Threonin, Tryptophan, Tyrosin

Isoleucin, Phenylalanin

• alle T + I + F “FIT”

während des Hsrnstoffzyklus wird Energie evrbraucht, der Abbau der verbleibenden Kohlenstoffgerüste der AS ist ein energieliefernder Prozess. Der Abbau der Kohlenstoffgerüste ist teilweise komplex, wobei mehrere alternative Abbauwege existieren können.

Je nach Abbauweg, in den die Abbauprodukte des Kohlenstoffskeletts einmünden, unterteilt man die AS in 2 Gruppen:

• Glucogene

  = glucoplastische AS, die Produkte werden im Kohlenhydratstoffwechsel in Pyruvat und Zwischenprodukte des Citratzyklus umgewandelt; sie dienen der direkten Energiegewinnung oder können in der Gluconeogenese in Glucose umgewandelt werden.

• ketogene

  = ketplastische AS, die Produkte werden im Fettsäurestoffwechsel in Acetyl-CoA umgewandelt, sie dienen ebenfalls der direkten Energiegewinnung oder der Synthese von Ketonkörpern, FS, Choletserin oder anderen Lipiden -> können nicht in die Gluconeogenese mit einfließen!

alle außer FIT + L

-> CAVE! 3x T und 2x L

• rein glucogene AS:

  • Alanin, Glycin, Serin, Cystein, Glutamin, Glutamat, Prolin, Histidin, Arginin, Valin, Methionin, Asparagin, Aspartat, Threonin

Beim Abbau glucogener AS entsteht:

• Pyruvat

• alpha- Ketoglutarat

• Succinyl-CoA

• Oxalacetat

• oder Fumarat

-> diese können in die Gluconeogenese einfließen

vgl. ketogene AS:

• nur zu Acetyl-CoA

• Ketonkörperbildung

• keine Gluconeogenese

-> Cystein

Eigenschaften:

• überwiegend hydrophob

Reaktivität und Interaktionen:

• SH- Gruppe:

  • oxidierbar (z.B. bei DIsulfidbrückenbildung)

  • schwach sauer

  • nukleophil

  • Komplexbildung mit Metallkationen

Lokalisation und Funktion:

• Strukturgebung: Disulfidbrückenbildner

• aktive Zentren: z.B. als Nukleophil in Proteasen

• Komplexbildung mit Metallkationen

Eigenschaften:

• überwiegend hydrophob

Lokalisation und Funktion:

• siehe AS mit aliphatischen Seitenketten

Lokalisation:

• Membranproteine (Transmembrandomänen)

• wasserlösliche Proteine (innenliegend)

• lipophile Bindetaschen/ Interaktionsflächen

Funktion:

• Strukturgebung: “Faltungsinformation” für Proteine durch hydrophobe Interaktionen/ hydrophober Effekte

• Bildung lipophiler Interaktionsflächen

-> Serin und Threonin

Eigenschaften:

• hydrophile Seitenketten

Reaktivität und Interaktionen:

• nukleophil

• H-Brücken-Donor und -Akzeptor

Lokalisation und Funktion:

• aktive Zentren: z.B. als Nukleophil in Proteasen

• Regulationsfunktion: phosphorylierbare Zielstruktur von Kinasen

-> Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin

Eigenschaften:

• hydrophobe Seitenketten

Reaktivität und Interaktionen:

• hydrophobe WW

Lokalisation:

• Membranproteine (Transmembrandomänen)

• wasserlösliche Proteine (innenliegend)

• lipophile Bindetaschen/ Interaktionsflächen

Funktion:

• Strukturgebung: “Faltungsinformation” für Proteine durch hydrophobe Interaktionen/ hydrophober Effekte

• Bildung lipophiler Interaktionsflächen

Eigenschaften:

• hydrophobe Seitenkette

• rigide Ringstruktur

Lokalisation:

• Schleifen, flexible Scharnierregionen

Funktion:

• Strukturgebung (“Helixbrecher”)

Eigenschaften:

• hydrophobe Seitenkette

Reaktivität und Interaktionen:

• Kation- Pi und Pi-Pi- WW

Lokalisation und Funktion:

• siehe AS mit aliphatischen Seitenketten

Lokalisation:

• Membranproteine (Transmembrandomänen)

• wasserlösliche Proteine (innenliegend)

• lipophile Bindetaschen/ Interaktionsflächen

Funktion:

• Strukturgebung: “Faltungsinformation” für Proteine durch hydrophobe Interaktionen/ hydrophober Effekte

• Bildung lipophiler Interaktionsflächen

Eigenschaften:

• mäßig polare Seitenkette

Reaktivität und Interaktionen:

• Kation-Pi und Pi-Pi-WW

• OH:

  • schwachsauer

  • nukleophil

  • H-Brücken-Donor und -Akzeptor

Lokalisation und Funktion:

• aktive Zentren: z.B. als Nukleophil in Topoisomerasen

• Regulationsfunktion:

  • phosphorylierbare Zielstruktur von Kinasen

Lokalisation:

• Membranproteine (Transmembrandomänen)

• wasserlösliche Proteine (innenliegend)

• lipophile Bindetaschen/ Interaktionsflächen

Funktion:

• Strukturgebung: “Faltungsinformation” für Proteine durch hydrophobe Interaktionen/ hydrophober Effekt

• Bildung lipophiler Interaktionsflächen

Eigenschaften:

• hydrophobe Seitenkette

Reaktivität und Interaktionen:

• Kation-Pi und

• Pi-Pi-WW

• H- Brücken- Donor

• nicht nennenswert basisch

Lokalisation und Funktion:

• siehe AS mit aliphatischen Seitenketten