Glycin
Gly
G
hydrophob
—>achiral
Alanin
Ala
A
Prolin
Pro
P
Valin
Val
V
Leucin
Leu
L
Isoleucin
Ile
I
—>zusätzliches Chiralitätszentrum
Methionin
Met
M
Tryptophan
Trp
W
Indolring
Phenylalanin
Phe
F
Serin
Ser
S
polar mit neutraler Seitenkette
Threonin
Thr
T
Tyrosin
Tyr
Y
Asparagin
Asn
N
Glutamin
Gln
Q
Cystein
Cys
C
Lysin
Lys
K
positiv geladen
Arginin
Arg
R
Guanidinium
Histidin
His
H
Imidazol
Ionisierung von Histidin
Asparaginsäure
Aspartat
Asp
D
negativ geladen
Glutaminsäure
Glutamat
Glu
E
Hydroxyprolin
Hydroxylierung von Prolin
Stabilisierung von Kollagen
Skorbut, Vitamin C Mangel
Folge: Destabilisierung
gamma-Carboxyglutamat
Carboxylierung von Glutamat
Blutgerinnungsprotein Prothrombin
Vitamin K Mangel
Folge: Blutung
Asparagin mit kovalent gebundenem Kohlenhydrat
Zuckerrest macht Protein hydrophiler
—>Beteiligung an WW möglich
Proteine auf Zelloberfläche oder die ausgeschüttet werden
Phosphoserin
Phosphorylierung der Hydroxyaminosäuren Serin
—>Viele Hormone, z.B. Adrenalin (Epinephrin), verändern die Aktivität von Enzymen, indem sie die Phosphorylierung der Hydroxyaminosäuren Serin und Threonin anregen
—>Phosphoserin und Phosphothreonin sind die häufigsten anzutreffenden modifizierten AS in Proteinen
—>Modifikation kann rasch entfernt werden
—>wirken als reversibler Schalter bei Regulation zellulärer Prozesse
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