Krämer/ Clemens

Erdatmosphäre Sauerstoffhaltig wurde

Eisen verringerte Verfügbarkeit/ Kupfer erhöhte verfügbarkeit

Eisen, Zink, Mangan, Kupfer, Molybdän; Nickel

->liste wird länger immer mehr Proteinstrukturen aufgeklärt werden

nützlich kobalt/ cadmium ?

1230 Proeteine Zn2+ enthalten,binden oder transportieren

Zn-Finger enthaltende Proteine, Transkriptionsfaktoren, oxidoreduktasen, hydrolytische Enzyme (Metalloproteasen

Cu: 105 Proteine

Ni: 3 Proteine

->andere Organismen/Pflanzen gibt es kaum

unter biologischen Bedingungen Redoxzustände zu verändern

mehrere stabile koordinative Bindungen zu Elktronenpaar-Donoratomen Liganden in eine definierten Geometrie aufzubauen und aufrechtzuerhalten

-> Risiko: Welchselwirkungen /Bindungspartner nicht kontrolliert werden: Metallinduzierte unkontrollierte Redoxreaktion oder Deaktivierung/veränderung funktioneller Gruppen organischer Molekühle -> Überleben/reproduktion gefährden

->Lösung: Metallhomöostase Konznetration Metallionen innerhalb von grenzen

chemische Eigenschaften (Redoxpotenzial, Koordinationsgeometrie; Ladung, thermodynamische/kinetische Eigenschaften des Ligandenaustauchs

Zn2+ < Cu+ > Cu2+ > Ni2+ > Co2+ > Fe2+ > Mn2+ > Mg2+ > Ca2+

Metallionen binden mit unterschiedlicher Affinität an organischen Liganden

->jedes Metallion andere Metallionen nach unten ersetzen

-> nicht isoliert bertrachten sondern zusammenhang mit allen Metallkationen

1) transport durch Biomembranen, vermittelt durch Metalltransportproteinen

2)Chelatbildung durch niedermolekulare chelatormoleküle

3)Kontrollierte Bindung an spezifische Proteine

-> metallbindende und Metalltransorterproteine sehr konserviert

Größe der Metallbindungsstelle in einem Protein

Die Geometrie der Ligandenatome

andere Merkmale

veränderung der Löslichkeit extrazelluläerer Metallionen durch elktronentransfer

Chelatbildung

Ansäuerung des Apoplasten

Aufnhame von Metallionen

Chelatbildng /transport innerhalb der Zelle

Abgabe in zelluläre Kompartimente /organellen

Speicherung von Metallionen Überschusssbedinungen

Ausfluss von Metallionen Überschusssbedinungen

Prozesse in abhänigkeit von Metallversorgung, dem Stoffwechselzustand und dem Lebenszyklus der Zelle zu koordinieren

Chloroplasten/ mitochondrien: hohen bedarf, metallische Cofaktoren nd Elktronentransportkett und anderen Proteinen enthalten

Vakuole: Kompartiment dür Metalloenzyme und Metallspeicherung genutzt

-> etnsprechend ihrem Bedarf übermittelt werden

-> Mangel: Prioritäten gesetzt -> Kommunikation große Entfernung, Signal-Regulierungskomponenten

1)Mikronährstoffzufuhr ist großen teilen der Weltbevölkerung unzureichend (Zn Mangel) -> Pflanzen Eintrittspforte Mikronährstoffe Nahrungskette

2)landwirtschaftliche böden niedrige/ geringe Verfügbarkeit von Mikronährstoffe ->zudüngen

3) industralisierung zunahme von potenziell toxischen spurenelementen (Zn, Cd, Pb)-> Aufnahme über konkurrenz an den transportern -> Metalltoxizität schädlich für Pflanzen/ Nahrungskette

4) Sanierung verschmutzter Böden

Cu+/Cu2+: biologische Redoxchemie, sauerstoffhaltigen Atmosphäre mehr verfügbar geworden, essentiel

Zn2+: essentiel

Ni: essentiel

12-50% vom gesamten Zn sind in der Transkriptions/Translationsmaschinerie

Zink mangel: 15-20 µg g-1 Trockenbiomasse

toxisch: 100-300 µg g-1

->abhägig von der Art, Wachstum, Ertrag

Zn mangel symptome: früher Seneszenz alter Blätter, leichter Vergilbung jüngerer Blätter, gelber chlorotische/nekrotischer Bereiche, verringertes Streckungs-/ Spitzen wachstum, Pollenproduktion beeinträchtigt, samen bennötigen viel Zn

Strake Lewis-säure

hohe Bindungsaffinität weiche Basen (sulfidliganden) und harte Basen (Amino-, carboxylat-, Hydroxyl Liganden)

eine einzige Oxidationsstufe vor-> kein problem das frei Radikalreaktionen ausgelöst werden

Koordinationsgeometrie fexibler -> einzige leicht tetraedrische Koordinationsgeometrie-> selektivität erhöht

Ligandenaustausch verhältniss mäßig schnell

—> katalyse von hydrolytischen /Oxidoredukate Rekation verwendet

—> bindemittel ohne Redoxaktivität strukturelle Funktionen in Proteinen und Protein-Protein- Wechselwirkungen

—> langsames Signalion/Signalmodulator/ Hormon

Transkriptionsfaktoren

Protein-Protein_interaktionsdomänen(COP1, 451 RING-finger Motive, CHORD) -> Ubiquitin 26SProteasom Weg, proteolytischen Prozesse

Zellkern

Bukleoli

Enzyme der Nukleinsäuresynthese/erhaltung (RnA Polymerase 1/2/3, DNA polymerase, Histondeactylase, spleißfaktoren)

Plastiden- /Mitochondrien Nukleinsäure stoffwechsel /modifikation

Zytoplasma ( Translationsprozesse/cofaktor tRNA-Synthetasen)

Vakuole/ apoplasten hydrolytische Enzyme ( Alpha-mannosidas, Carboxypeptidasen, phosphatasen,Matrix-Metallproteinasen

Chlorplasten (gringer menge aber entscheiden)-> kerngenom kodiert Proteine Transport in Chloroplasten, abbau von Proteinen nach lichtabhäniger Schädigung

Mobilisierung, Aufnahme, Bindung, Chelation, Transport, Speicherung, Fern und Kurzstreckentransport, regulierung

geringe menge liegt frei vor

meisten mineralischen Fraktion verbunden

hohe affinität für anorganische/ organische Bindestellen Bodenbestandteile/ Zellwänden7 membranoberfläche Pflanzenwurzelzellen

-> Pool von Austauschstellen für Metalle /andere Kationen/protonen

bei neutralem pH_wert schwer löslich, insbesondere bei Phosphat anwesenheit ->ausfällungen

Veränderung der Bioverfügbarkeit von Eisen

1)Ansäuerung der Rhizosphäre mittels erhöhter Protonenpumpenaktiität der Plasamembran durch elktronentransfer über Eisen3-Chelatreduktasen

—> Fe3 zu Fe2/ Cu2 zu Cu1 reduzieren

2)Gräser Phytosiderophore (metallchelatmoleküle) ausscheiden

-> beeinflusst auch die chemische speziation und die Verfügbarkeit anderer Metallionen für die Aufnahme durch Pflanzenwurzel (chelatmoleküle binden auch andere kationen-> pflanzenwurzeln nehmen sie auch auf)

vesikulärarbuskulären Mykorrhizen, Ektomykorrhizen, Wastumsfördernden Rhizosphärenbakterien

->verändern die rhizosphäre, Erwerb von Makro/Mikronährstoffen

un-/spezifische Membrantransportprotein ->symplasma

Wettbewerb der Kationen spielt eine Rolle (Bsp. Ca2+ verringert die aufnahme von Cd2+)

Schwankende bedinungen (Saisonal, ph wert, redoxzustand, frost, regenwasser) = schwankende Bioverfügbarkeit von Metalionen =schwankender Wasserstatus

Kompartimentierung und Bindung

Metallochaperon-Proteine (Cu), metallbindende “Puffer”Proteine , hochaffine Chelatoren mit niedrigem Molekulargewicht (Zn)

nicht proteinogene Aminosäure, ubiquitär, wichtiger Chelator für Fe, Zn, Ni, Mn, Cu

-> konkurenz liganden/ Präzipitation bei betimmten pH werten /konzentrationen Chelatbildung

Konzentration Zellteilung,Zelldifferenzierung und Zellexpansion am höchsten

Biosynthese: 3 x S-Adenosylmethionin (Vorläufer Ethylen, Spermidin, Methyltransferreakationen) katalysiert/ 3 x 5’-Methylthioadenosin freisetzen

Weg der Schwefelassimilation / Methionin Biosynthese

ergibt sich aus der thermodynamischen Stabilitätskonstante (pKs), der Protonierungskonstante (pKa) eines Chelatormoleküls und dem pH Wert der Lösung -> Ausmaß bestimmen in dem freie Elektronenpaare des Chelatormoleküls protoniert werden und somit nicht für die Komplexierung von Mtellionen verfügbar sind

Aminocylopropan1-carboxylat-Oxidase (Nicht-Hä-Eisen-Enzym)

in der Wurzle immobilisiert: Apoplast, Sequestrierung (Vakuolen)

endgültiger Export aud dem Zytoplasma der Xylemparenchymzellen in das Apoplastische Xylem

xylemsaft bestimmen die Chelatbindungen den Austausch mit Zellwandbindungsstellen die Geschweindigkeit der Bewegung eines Metallkations in den Sporss

Spross durch Transporter in die Zelle entladen

Verschiedene Zelltypen nehmen verschiedene Metallionkonzentrationen auf zu unterschiedlichen Zeiten

->Epidermiszellen, trichome, Hydathoden Überangebot höhere Metallkonzentration angereichert

-> Mesophyllzellen niedrigen Metallkonzentrationen angereichert

Symplastischen tranfer von zelle zu Zelle (Chelatbildung (Nicotianamin), FRD3 (ferric reductase defective 3))

Apoplastisch unbekannt

Vakuole primärer Speicherort ( Speicherung, Entgiftung, Abbau)-> keimung NRAMP3/4 remobilisiert

Sink-Gewebe: Netto-Metallimport -> um für Stoffwechsel erforderliche Maschinerie von Metallproteine zusammenzustellen

NRAMP4

CTR2( Kupfertransporter 2)

AtNRAMP3 (unspezifische Metalltransporter (fe2+, Mn2+, Cd2+) aus der Vakuole in das Zytoplasma importieren kann

Nützliche Metallionen vor abbau wahrschnlich due Metallionen-cofaktoren geschützt

während der Seneszenz von Pflanzenorganen/ wichtiger Entwicklungsübergäng

Erfordert Metallionen/Metall-Nictianamin-komplexe ->in begleitzellen symplastisch/apoplastisch -> Symplastosch von Begleitzelle in Phloem

—>Langstreckentransport

aus begleitzellen freigesetzt werden

1) symplastisch vegetaiven wachsenden junge wurzeln/Blätter

2)Apoplastisch samen, speicherorgane

Zn: Wichitg für Pollenfruchtbarkeit

Cu: Photsynthese

Aufnahme an der Wurzelzellen: Transpoert der ZRT-IRT familie

ZIP 1/2/3/4/5/9 -> Zn mangel hochreguliert

IRT1 mutante -> akkumuliert weniger Zn —>beteiligt an der Zn aufnahme

Fe und Zn zufluss verndunden ->transporter nicht spezifisch Zn/Fe/Mn/Co/Cd vermittelt

IRT1 bei Fe mangel in die Wurzelhaarzone iduziert

IRT1 transportiert nach der reduktion

FRO2 Eisenchelatredukatse mittesl NADPH reduziert Fe3 zu Fe2

-> verbindung Fe und CU Aufnahem herstellen

Gräser Phytosiderphore

hochaffine, niedermolekulare Chelatormoleküle

metallchelatbildenden Aminosäure Nicotianamin durch konsekutive Umplatzierung von Aminogruppen durch Hydroxylgruppe an verschieden Positionen in unterschiedlichen ausmaß entstehen

->bildung von 2’ Desoxymuginsäure eingelietet, entstehung durch Enzym Nictioanamin-Aminotransferase/ Oxygenase Desoxymuginsäure-Synthase

Vorteil im Vergleich zu Nicotianamin Satbilisiert Fe3+ Komplex, durch amino-Hydroxylgruppen, bei niedrigen pH-Werten Umgebung der Wurzel

spezifische transportersyteme: Bsp Mais YS1 (Yellow Strip1) -> Metall_Phytosiderophor-Protonen-Cotransporter kann 2’Desoxymuginsäure mit Fe3, Ni2, Zn2, Cu2, Mn2,Cd2 / Nicotianamin kompelx mit Ni2, Fe2, Fe3/ Muginsäure mit Fe3, Fe2, Cu2, Co2 vermitteln

In Reis 18 Mitglieder deer Unterfamilie YS-ähnlicher Transporter (Oligopeptid-Transporter Familie) OsYSL1-OsYSL18 -> wichtig in der Pflanze

OsYSL2 Fe Mangel: aktivität Promotors Phloem-Kompressionszellen, Embryo, äußere Endospermschicht sich entwickelnder Samen

Nicotianamin Komplexe Fe2 und Mn 2, keine 2’Desoxymuginsäure

komplexe und kein Zn 2/ Cu2

AtYSL1-8

AtYSL2 Aufnahme von Fe2/Cu2 Nicotianamin komplexen und Fe2 Muginsäure komplex -> laterale Bewegung von Fe/Cu Gefäßsystem vermittelt

Noch keine Beweise für Zn2 Nicotianamin komplexoder Zn 2Phytosiderophor komplex

OsZIP1/3 helfen wenn zn-Aufnahme gestört ist, Transkriptmengen unter Zn Mangel hochreguliert -> lokalisiert Wurzelepidermis, Gefäßsystem, Gefäßbündel Blätter/Stängel von Reis

Zytosol Zn2 kontrolliert gebunden: Metallchaperon- oder Metall pufferproteine oder Chelatormoleküle (niedrigem Molekulargewicht)

Chelator: Glutathion (GSH) (oder GSh abgeleitete Moleküle) bei zytoplasmatsichen pH_werten eine hohe affinität für Zn aufweisen

Nicotianamin Synthase senkt die Zn-Hypersensitivität oder Ni toleranz

A.halleri mehr Na als A.thaliana

zytoplasmatische Chelatbildung von Zn2 beitragen symplastische Mobilität für den Transfer in das Gefäßbündel aufrechtzuerhalten

HMA2/4 Zn translozierug wurzel ->Spross

metallpumpen P-Typ-ATPase-Superfamilie, ATP zum Antrieb Metallionentransports verwenden, ein phosphoryliertes Zwischenprodukt bilden

hma2-2hma4-1 Doppelmutante: hälfte der Zn Konzentration Sporss/ doppelt so hoch in der Wurzel

Export von Zn2: chimäre GFP-Fusion beider Proteine Plasmaembran lokalisiert

Promoteraktivität AtHMA2/4: Wurzel, Stängel, Blättern, nähe siebelementen/Xylemgefäße

AtHMA4 überexprimieren: akkumulieren höhere Konzentrationen Zn und Cd

AtHMA2 ATP-abhängige Zn akkumulation

—>zellulärer Export verlagerung wurzel zum Spross fördern/ rückhlatung von Zn2 durch Gefäßzellen entlang des Xylem transportwegs verringern

-Spezitation von Zn während des Transport ins Xylem unbekannt

-vegetativen Phase (thaliana) wird Zn mit dem Transpirationsstrom Rosettenblätter transportiert

-Proteine unbekannt Rückgewinnung Zn aus Xylem

-nicotianamin (Tabak/Tomaten) abhänige transport von Zn, Cu,Fe in Blätter, Rest Phloem/Xylem abgeben werden-> Mangel Na Versorung sinkorgane beeinträchtigt (NA hauptsächlich in Sinkorgangen-> Metallionen in sinkorganen akkumuliert(Phloem NA komplexe Langstrecken bewegen, durch YSL Transporter in Phloem Begleitzellen transportiert)

-Närstoffmetale über Sibröhren in sinkorgange gelangen->transfer vom Xylem ins Phloem erforderlich

-Blütenanomalien wahrscheindlich Nicotianaminmangel

-Zn mangel : HMA2/4 anomalien in Pollenkörnern

Cu2+ Bodnepartikel gebunden ->neigen stabile komplexe zu bilden

nicht klar der Umfang ind dem Pflanzenwurzeln Cu-Ionen mobilisieren

Bildung von Phytosiderophoren (monokotyledonen) Cu mobilisierung fördern -> keinen Nachweis über die Aufnahme

CTR Familie vermittelt, ubiquitär; Substrat vor unbekannt (Cu1,Cu2,CuLiganendenkomplex) -> vermutlich Cu1 (erfordert reduktion vor der aufnahme)

A. thaliana: COPT1 bis 5 + ein unbenanntes ähnliches(6 gene kodieren für CTR Proteine)

COPT1 lokalisiert: embryonalen Zellen (herzstadiums), spaltöffungen, Trichomen, Pollen, Wurzelspitzen, Cu Aufnahem

Vermutung ZIP kann bei defekt der Cu aufnahme helfen kann, Cu Mangel hochreguliert

Eisen 3 Reduktasen Fre1/2 ebfalls als Kupferreduktase Akivität -> würde erklären warum ein Cu-überschuss zu Fe-Mangel führt

freie Cu1 liegt nicht vor wegen der hohen Affinität verschiedene funktionelle Gruppen-> spezifische verteilungssysteme Zufur von Cuionen Organellen und Proteine bringen

ATX1/ CCS/ COX17 -> Cu-Belieferug P-Typ-ATPase CCC/ CU,ZN-SOD Cytochrom-c-Oxidase

Metallchaperone unbekannt

Cu von der Wurzel in Mitochondiren/Zellwände geschleust -> cu als Cofaktor benötigt wird

ein teil mobil gehlaten, wegen transport in den Spross

Nicotianamin komplexe mit Cu (transport Xylem/Phloem) ->Grundlage Stabilistätskonstante , pH-Werts , Konzentration NA /Metallen im Xylemsaft ->Na gesamte Cu chelatiert gegen Asparagin/ Histidin /citrat

Komplexer: Zahl der potentiellen Bindungstellen höher /reines Cytoplasma nicht ausreichender MEnge für Metall-Liganden Anlyse entnehmbar

möglich das Cu Nicotianamin komplex transportiert wird /getrennt beide transportieren

Cu-Efflux: P_Typ-ATPasen in Frage

Metallochaperone Cu-Ionen an Cu-Pumpen liefern , die Cu ionen aus dem Zytosol entfernen (möglich das es auch in Pflanzen so abläuft) / langstreckentransport möglicherweise über 30 Gene die für Proteine kodieren die eine Schwermetallbindungsdomäne öhnlich Atx1 beseitzen -> frunktione weitgehend unbekannt

Cu Mobilisierung aus alternden Gewebe

Cdl 19 Cd2+ induziert kann aber auch Cu binden -> transkriptmenge erhöht bei Cu-überschuss

Cdl 19 Cd2+ induziert kann aber auch Cu binden -> transkriptmenge erhöht bei Cu-überschuss

CuIonen/liganden komplex in Blattzellen aufgenommen werden

Cu-NA-Komplexe (Liganden) infrage

AtYSL2 ähnlich zu YS1 in Mais-> Cu-NaKomplex aufzunehmen

Arabidopsis Genom kodiert 8 YS- ähnliche Transporter -> funktionen unbekannt

Aufbau Cu-plastocyanin erfolgt erst nach dem Import von Apoplastocyanin in das Thylakoidlumen -> Cu-ionen müssen durch das Cytosol, äußere/ innere Chloroplastenhüllmemnran, Stoma und Thylakoidmembran transportiert werden-> kein Metallchaperon- Weg identifiziert /muss aber exestieren

ATPase P-Typ PAA1 Cu innere Envelopmembran transportieren

ATPase P-Typ PAA2 letzte Membranpassage in das Tylakoidlumen verantwortlich

CUTA lokalisiert Intermembranraum, Funktion noch geklärt werden

Veränderung in ihrem Steady-State-Transkriptom

hochaffine Fe-Aufnahmesytem von A. thalina kodiert -> unter Fe Mangelbedinungen induziert

mehre Gene Zn Transportproteine kodieren ZIP 1/3/4

kleine Anzhal auf Gene spezifisch auf Metallüberschuss zu reagieren -> allgemeine Stressreaktion

IRT1 FRO2 Zn ersetzt Fe ionen Metalloproteinen Fe Mangel folge eine Metallungleichgeweichts zu verursachen

Wechselwirkung Zn /Fe direkt Fe Sensormechanismus eines Fe Senorproteins eingreift

FIT1 (Fe-deficiency -induced transcription factor 1) Transkriptionsinduktion erforderlich ist

hochreguliert Fe_Mangel

Wurzelhaarzone von Keimlingen mit Eisenmangel expimiert -> gewebespezifische Experssion viler Metallhomöostaegene

keine belge posttranslattionale Regulierung von Metallhomöostaseproteine

Metallsensoren ändeurngen Metallstatus wahrnehmen -> signalkaskaden auslösen ->reaktionen auslösen

Singaltransduktionswege unbekannt

mitogen aktiverierter Proteinkinasewege aktivierung nach Cu/Cd -> untersuchen Metallabhänig oder oxidativer stress oder thiolgruppenreaktivität

Photsynthetische Organe /Sprossspitzen Wichitge Metall verbraucher weit entfernt von Metallaufnahme in der Wurzel

Wurzel wird Mangel ausgelöst Singal kommt aus den Blättern

kein Cu verfügbar ->Apoplastocyanin schnell abgebaut = Cu Mangel induzierte proteine Bsp. Cytochrom c6 (ersatz für Cu-abhänigige Plastocanin photsynthetische Elektronentransportkette

1) Metallsensitive Transkriptionsfaktoren, die Transkription von Zielgenen steuern -> direkt Metallabhängig/ keien vorgeschalteten Signaltransduktionskassen

Bsp. Mac1p 4Cu1 binden hemmt beide domänen (Hefe)

2) Metallabhängige Regulierung der Transkriptstabilität: Einbau von Metallionen-Cofaktoren ->Aktivität, Stabilität von Proteinen kontrolliert

3) posttranslationaler Mechanismus: metallabhänigge Relokalisierung /Degradation von Metalltransportproteinen

4) Bindung eines Metallions verändert die biologische aktivität / Abgabe /zurückhalten Eines Metallions aktivität biologische Prozesse verändern-> Proteinveränderung ( ubiquitinierung, phosphorylierung

Verringerung des photysnthetischen Elektronentransports und der photsynthetischen Effizienz

Hemmung Wurzelwachstums

verringertes Sprosswachstum

Blattchlorose

Gewebsnekrosen

Zn 100-300 µg g-1 Trockengewicht

Ni 10-50 µg g-1 Trockengewicht

Cu 20-30 µg g-1 Trockengewicht

zugabe Fe und Ca -> effiziente Konkurrenz von Metallionen die sich linker befinden auf der Irving- William-Reihe als die rechteren

Primäre Auswirkung: Verdränugungen essentielle Metallionen von ihrer Bindungsstelle Bsp. Mg in Chlorophyll deaktivierung

sekundäre: Nährstoffmangel durch Überschuss an einem anderen Metallion Bsp Zn/Cu ein Feoder Mn Mangel

Inaktivierung von Metabolithen oder Proteinen durch zufällige Bindungen

Photosystem 2 besonders empfindlich von Zn, Ni,Cu

-> Cu erhöht Photoinhibition direkte oder indirekte wirkung? mögliche verringerung Chlorophyllgehalts Konkurrenz Fe und Cu in der wurzel

Metallbedingte Störungen Elektronentransportkette /enzymatische Reaktionen können zu sekundären oxidativen stress führen

oxidativer stress kann durch Verarmung an reduziertem Glutathion (Redoxpuffer) durch die bildung von Metall Glutathion Komplexen verursacht werden -> Cu überschuss iniziert Synthese von Phytochelatinen aus GSH = Glutathionpool nimmt ab

1) hemmende Wirkung auf das Photsystem 2

2) Membranschäden durch Lipidperoxidation

Fähigkeit Redoxzustand unter biologischen Bedinungen zu ändern -> direkt oxidativen stress auslösen (Cu1 Fentonrekation mit H2O2 umOh (Hydroxyradikale) zubinden

Haber-Weiss-reaktion: oxidiertes Cu2 durch Superoxidradikale (O-) reduziert werden -> dann mit H2O2 regaieren

Externen Wachstumhemmenden Cu2+ ausgesetze Wurzeln K+ Austritt

Alle Pflanzen verfügen über eine geringes maß zur vermeindung von Metalltoxizität

1) beinhaltet: Immobilisierung überschüssiger Metalle in Wurzeln ->spross ausgechlossen -> Zytoplasma Bindung feier Metallionen an Metallpuffernde Proteine (Metallothioneine/ Metallchaperone/ niedermolekulare Metallchelatormoleküle)

Phytochelatine (cysteinreiche metallbinden Peptide, niedrigem Molekulargewicht, (γ-EC)nG (n = 2 to 11)) ->wichtig toleranz von Cd, Cu, Arsen

-> Synthese : Aus Glutathion durch das Enzym Phytochelatinsynthase

2)Sequestierung in der Vakuole ->Entgiftung ( Metall- Phytochelatin-/ Metall-Glutathion Komplexe über Transporter der ATP bindenden Kassetten_tranporterfamilien transportiert

Transporter ZAT (Kationendiffusions Facilitator-Familie)/ MTP1 (Metalltoleranzprotein 1) Entgiftung beteiligt in die Vakuole -> erhöhte Zn_Toleranz jedoch nciht hochreguliert (Haushaltsfunktion nicht Primär entgiftung oder Posttransskriptionell/ Posttranslational reguliert werden)

3) Überschüssige Metall zu bestimmten Zelltypen leiten Trichome /Epidermis von Blättern

wachsen an Metallkontaminierten Standorten und tolerant gegen über Zn, Cd, Cu -> kleine Anzahl von Genen beteiligt

Tonoplasten angereicherte Membranfraktion aus der Wurzel ander Zn 2+ Transportereigenschaften auf -> erhöhte anzahl von Zn2+ Transportern

Verstärkte Sequestrierung von Zn die Vakuole der Wurzel

Ausfluss Überschüssoge Cu ionen -> schädigung Membranen verringern soll -> erhöhte Cu Efflux Aktivität Plasamembran festgestellt

Toleranz beruht auf Cu Exklusion -> durch hihe MT2b-Transkriptkonznerationen

Spezifisch hohe konzentrationen von Metallen in ihrer Sprossbiomasse anreichern ohne dabei Toxizitätssymptome zu entwickeln (Mteallkonznetration der oberirdischen Biomasse höher als in der Wurzel)

Ni-reiche Böden (ultramische Böden) weltweit verbreite-> Ni- hyperakkumulation ebfalls weltweit verbreitet

350 Taxa 1000 - 40000 µg g-1 Ni trockengewicht akkumulieren

11 Zn- Hyperakkumulatoren Taxa bekannt

34 Taxa wiesen eine Cu-hyoerakkumulation von über 1000 µg g-1

Sequestrierung in Sprossvakuolen

Kandidatengene: geringe Veränderungen Genexpression hohen /nicht toxischen Zn /Cd konzentrationen -> reihe von Metallhomöostase-Genen konstitutiv sehr stark exprimiert (verschieden Isoformen von membrantrasportproteinen der ZIP Familie, Metall-ATPase vom Typ P1Bund ein MTP1 ähnliches Proteine Efflux? im Spross nachgewiesen, Wurzel und Spross Isofromen Nicotianamin-Synthase identifiziert (entgiftung)) -> Zn Hyperakkumulation -> Verändeurng der regelierung der Zn Homöostase

verstärkte Sequestrierung /Chelatbildung

AtHMA4 hohe Transkriptmenge ->akkumulation oberirdischen gewebe Zn

MTP1 vakulären Sequestrierung

Alyssum: Hohe Konznetrationen Freier Aminosäure Histidin-> Ligand für Ni-Ionen (exogene zugefügt ebfalls toleranter)

Ni und Histidin erhöhter geschwindigkeit in das xylem transloziert (rolle von Wurzel zu Spross)