Annual Review of Plant Biology

völlig Abiotischen Welt -> Sauerstoffanreicherung Erdatmosphäre/ Ozeane (0,8-0,55 Gya) kurz danach erste Fossilien Leberblümchen, Gefäßpflanzen

Sauerstoff herrausvorderung unc Chance-> Vorraussetztung Komplexer lebensformen und diversität

Produkt zusammensetzung sauerstoffhaltigen Photoynthese C:H:O (1:2:1)

-> Co2 (Kohlendioxid) und Wasser (H20)

Makronährstoffe N, P; S

Innovation Metalle als Nährstoffelemnte zunutze zu machen: wichtig für Biosythese, Umwandlung/ Stoffwechsel Makromoleküöe /kleinerer organischer Stoffwechselprodukte

vor Sauerstoff anreicherung deutlich mehr verfügbare Metalle BSp. Fe heute als Fe3 vorliegend

12,6 % Prteinkodierenden Loci in Arabidopis kodieren für Metallproteine

1) Ihre Funktion auf ein gebundenes Metall oder Metall-Lokofaktor angewiesen und schließen Metallproteine Typ 2 aus

2) Arbeitspferde des Metllhomöostase Netzwerks und binden Metalle Reversibel währen die den Transmembrantransport, Transport zu einem Zielprotein, Pufferung/ speicherung/ Remobilisierung von Metallen vermitteln, Metalproteine die Biogenese Metallofakroren / Übertragung auf Zielapometalloproteine umfassen

3) binden Metalle nur vorübergehend, fakultativen Metallbindungsstellen haben eine regulierende Funktion zwischen zwei Funktionszuständen wechseln: Metallgebunden / Metallfrei -> metallemfindliche regulatorische Schalter : Metallhomöostase/ andere zelluläre Prozesse steuern

Zustand, in dem die richtigen Metalle in ausreichender Menge für alle zur Verfügung stehen metallbedürftige Prozesse ohne schädlichen Metallüberschuss in einem Organismus

ein Metall oder ein metallhaltiger Protein-Cofaktor, wie z. B. ein Fe-S-Cluster oder eine Häm-Gruppe

Wasserstoff (H), Sauerstoff (O), Kohlenstoff (C), Stickstoff (N), Phosphor (P) und Schwefel (S) ,Alkalimetall Kalium (in Form des einwertigen Kations K+ ), Erdalkalimetalle Magnesium (in Form des zweiwertigen Kations Mg2+ ) und Kalzium (Ca2+ )

-> häufigen mekromolekulare Strukturen bilden, Hydratation, Zelluläre/ organismische Ionen- Ladungsglichgewichtaufrechterhalten

Eisen (Fe), Zink (Zn), Bor (B), Mangan (Mn), Kupfer (Cu), Chlor (Cl), Natrium (Na), Molybdän (Mo), Nickel (Ni) und in einigen Pflanzen auch Silizium (Si) und Kobalt (Co)

-> Na+/ Cl- spezifische lokal begrenzte Rolle beim Transmembrantransport/ osmotischen Prozessen

B / Si wichtige quantitativ unbedeutende Strukturelle Komponenten der Extrazellulären Matrix fungieren

Mirkonährstoffe, die in der Lage sind , unter biologische relevanten chemischen Bedinungen zweiwertige Kationen zu bilden (Fe, Zn, Mn, Cu, NI;co) sowie Elemente, ähnliche chemische Eigenschaften aber nicht als Nähstoffe gelten (Bsp. Cadmium Cd, Blei Pb)

• oxidierten chemischen Formen (+1+2oder höher )

• gemeinsamen starken chemischen Eigenschaften Elementen Klasse B/ Grenzmetallen

• Mikronährstoffmetalle d Block /Übergnagsreihe Periodensystem

• Außerdem Klasse A Elemente (Alkalimetalle K Na, Eradlkalimetalle Mg Ca, Al (Aluminium))

• Metalloide (Klasse B) Mo, Selen (Se), Arsen (As) -> von Pflanzen als Oxoanionen aufgenommen werden

• schlechte Löslichkeit/ strake Bidnungseingenschaften aller Nährmetallkationen-> niedrigen bioverfügbaren Konzentration in der Umwelt -> braucht hochwirksame Aufnahmesysteme

• ähnlicher Bindungseigenschaften mit hoher Bindungsaffinität, aber unterschideliche biochemische Funktionen-> ständig Konkurrenz /Interferenzen bei Aufnahme /verteilung im organismus bedacht werden —> Grundlage schäden nicht essentieller Elemente ( Cd, Pb; Hg) -> toxisch werden

• Metallüberschusses /versehntliche Bindung unerwünschter Metallkationen -> funktion beeinträchtigen /irreversibel Zerstören -> Fento Reaktion /haber- Weiss-reaktion

Bindung eines Nicht Zielmetalls oder Metallokofaktors an die Bindungsstelle eines Apometalloproteins, wodurch ein nicht funktionsfähiges Protein entsteht

Metall teil eines gebundenen Cofaktormoleküls sein oder als Metallkation vorliegen -> das an der Aufteilung frier Elektronenpaar beteiligt ist, die von Ligandenatomen in der Polypeptidkette des Proteins abgegeben werden

Metall/Metallocofaktor entweder :

1) katalytischer Cofaktor: umwandlung eines Substrats währedn einer enzymatischen Reaktion katalysiert

2)Struktureller Cofaktor: Erzeugung /Aufrechterhaltung einer strukturellen Konformation dient -> biologische Funktion eines Proteins erforderlich ist

Metallprotein kann nur funktionieren wenn das korrekte Mikronähstoff-Metall gebunden ist und kein chemisch ähnliches

Metall kann unterschiedliche gebunden sein:

1) Metallprotein eingeschlossen sein, irreversibel gesamte Lebesndauer

2)Oberfläche exponiert sein, unter schädlichen bedinungen für den Organismus verdrängt werden kann

Indentifizierung:

1) Früher: Gundlagen biochemischer Ansätze/ gelöster Kristallstrukturen

2)Heute: bioinformatische Ansätze zur identifizierung bekannter Bindungsmotive/ Domänen in silico üblich

• internen Metallgehalt innerhalb physiologischer Grenzen zu halten

• jedem Metallverbrauchenden Prozess eine angemessene Menge des richtigen Metalls zur verfügung

• Verhindern eines globalen oder lokalen Metallüberschusses -> der das Überleben /Fortpflanzen gefährden würde

• wirkt dem unabsichtlichen Fehleinbau eines konkurrierenden Nährstoff- oder nicht Nährstoff-Metalls in neu synthetisierte Metallproteine entgegen

• hochreaktiven chemischen Eigenschaften von Metallen -> außerordentliche enge und elementspezifische Metallhomöostase aufrechterhalten müssen die alle vorhandenen Metalle ausgleicht

• transmembranen Metalltransport- / metallbindungsvorgängen aufrechterhalten -> reguliert/ Koordiniert

• Metallbedarf/ Spezifische Funktionen sind Organ- Gewebe- und Zellspezifisch ->erfordern Kommunikation über Große entfernungen

• 236-425 genomische Loci Metallhomöostase netzwerk Arabidopsis

• Metallhomöostasenetzwerk: umfasst Proteine, die den Transmembrantransport von Metallkationen, Liganden und Metallchelaten sowie die Biosynthese von Metallchelatormolekülen mit geringer Molekülmasse steuern, metallbindende Proteine einschließlich Metallochaperone, Metallpuffer- und Metallspeicherproteine und schließlich Proteine, die die Metallhomöostase regulieren .

Ökosytem hängen von der Primärproduktion durch Organismen ab, die sauerstoffhaltige Phosynthese betreiben -> biochemischer Prozess der am stärksten von Metallen /metalhaltigen Cofaktoren abhängt

-> energie, vorkonstruierte organische Molekülbausteine , anorganische Mineralien

Klima : wichtigster abiotische Faktor

Organismen die im Bodenleben : wichtigster biotische Faktor

diskontinuierliche räumliche Heterogenität (verschiedenheit)

zeitlich dynamisch

löslichkeit Mineralien ( Gesamtzusammensetzung Boden, pH-Wert, Redoxpotenzial, organischen chelatoren beeinflusst)

Metallbedarf von Fe am höchsten gleichzeitig Metallverfügbarkeit am niedrigsten von Fe bei gegenwart von Sauerstoff

beeinflusst alle andern Homöostasen und wird von allen beeinflusst

Fe Mangel weit verbrietet (kalkhaltigen/ alkalischen Böden)obwohl Fe 4.häufigste Element ist

eine Verbindung, die zwei oder mehr Atome mit freien Elektronenpaaren enthält, die in der Lage sind, sich in Lösung koordinativ an ein Metallkation zu binden

ein metallbindendes Protein, das ein Metallkation von einem Ausgangsprotein aufnimmt und es zu einem Zielprotein transportiert, das ein Metall benötigt

Aktivität einer Pflanze zur Aufrechterhaltung der Mineralstoffversorgung und zur Vermeidung von Mineralstoffvergiftungen in einer nicht optimal zusammengesetzten Umwelt

• spezifiziert die relative Bindungsaffinitäten von zweiertigen Metallen an Liganden

Mg /Ca2+2+ < Mn2+∗ < Fe2+∗ < Co2+ < Ni2+ < Cu2+∗ (Cu+ ) > Zn2+

für Thiole: Zn2+ < Pb2+ < Cd2+ < Cu2+ < Hg 2+

Die Sternchen kennzeichnen die Metalle, von denen bekannt ist, dass sie als katalytische Cofaktoren in Landpflanzen Redoxübergänge durchlaufen: Fe /FeIIIII , Cu /CuIII , und selten Mn /Mn /MnIIIIIIV , wobei die reduzierten Formen (FeII , CuI und MnII ) im Cytosol vorherrschen und die oxidierten oder mehrfachen Formen im Boden vorkommen (FeIII , CuII , MnII , MnIII und MnIV ). Mg2+ und Ca2+ sind harte (Klasse A) Lewis Säuren; alle anderen sind weiche (Klasse B) und grenzwertige Lewis-Säuren

Eine Erhöhung des pH-wertes um eine einzige einheit führt zu einer 1000 fachen abnahme der Konzentration der gelösten Kationen (Fe, bei anderen anders)

abiotische faktoren (pH)

biotische faktoren (mikrobieller Gemeinschaften Rizosphäre/ Endosphäre)

substanzielle Umweltdefizite

Schwankungen des Verfügbaren Metallgehalts am Wachstumsort

-> hocheffektive akklimatisierung und evolutionäre Anpassung

Ernährungssicherheit, das Pflanzen die Nahrungsnetz Basis bilden

Fe Mangel in Böden durch steigende Mittlere Jahrestemperaturn/ alkinität des Boden, zunehmenden atmosphärischen CO2 -> Mangel in der Pflanze

verschmutzung der böden -> gefährlich Schwermetall in der Pflanze

ein biologischer Prozess, der zum Vorhandensein des richtigen Metallions oder Metallokofaktors in einem Metalloprotein führt

begünstigen gleichzeitige Wechselwirkungen mit mehreren freien Elektronenpaaren durch stabile koordinative Bindung, oft in definierten, metallspezifisch bevorzugten Geometrien

-> negative Ladungen auf Ligandenmolekülen stabilisieren, bindung Liganden, Liganden bei der katalyse polasrisieren

Cu/Cu3 , Fe /Fe5 in Proteine häufig an katalyse von redoxreaktionen beteiligt

Zn2 und Cd2 biologischen bedinungen nicht den redoxzustand

Koordinationsgeometrie

Flexibilität

vielseitig

Vielzahl von Metallen durch leichte Bewegungen der felxiblen Polypeptidkette/ einbau zusätzlicher Ligande aufnehmen

Bindungsaffinität folgt rving-Williams-Reihe

Bei der Proteinmetallisierung könnte der Metalltransfer (M) von einem metallbindenden Donormolekül (X) auf ein Zielprotein (P) auf dissoziative Weise erfolgen (hypothetisch): XM + P ↔ X + Mn+ + P ↔ X + MP. Nach unserem derzeitigen Kenntnisstand ist die Metallübertragung jedoch assoziativ: XM + P ↔ XMP ↔ X + MP.

ein metallbindendes Protein, von dem das Apo- und das metall-gebundene Formen haben unterschiedliche Funktionen bei der Auslösung von Signaltransduktion oder anderen biochemischen Reaktionen in einer Zelle

Reihe von Metallchaperon-Proteine transportieren Metall zu sienem Ziel Protein ->Protein-protein-Wechselwirkung Bsp Cu nicht auf andere Metalle allgemein ausgedehnt werden

Metallchaperon-Paradigmas

Metallisierung von Cu Proteinen abwesenheit von zytosolischem freiem Cu+/ Mismetallisierung vermieden

->Viele Proteine unbekannt noch aber diese Protein können nicht Metalltransport der gesamten Pflanze abdecken

->enormer Überschuss an intrazellulären labilen Metallbindungsstellen einen zytosolischen Metallpuffer darstellt, der die verfügbaren Konzentrationen der Metalle in der umgekehrten Reihenfolge d e r Irving-Williams-Reihe (Mn am höchsten /Cu niedrigsten)

-> assoziativer Metalltransfer zu den kognitiven Apometalloproteinen für alle wesentlichen Metalle thermodynamisch möglich ist

—> Sinkt übersteigt der Zytosol Wert spezifischen Sollwert -> aktivit Transmembrantransport oder ande prozesse-> intrazellulären Metallgehalt erhöhen/ verringern

In einem solchen System müssen die Metallaffinitäten der zahlreichen Bindungsstellen in den Ziel-Apometalloproteinen und auch in den metallsensitiven Transkriptionsregulatoren alle mit den gepufferten verfügbaren Metallkonzentrationen übereinstimmen, was ein Ergebnis der natürlichen Selektion ist

Proteine: Einstrom von Metallen in Zytosol/ Export aus dem Zytosol

-> wichtig zelluläre Metallhomöostase

Über Plasmamembran /Vakuolenmembran

Apoplast/ Vakuole-> Quelle für Metalle, Speicherung, Entgiftung

COPPER TRANSPORTER (COPT)-Familie für Cu+ und weitgehend durch ZINC-REGULATED TRANSPORTER, IRON-REGULATED TRANSPORTER- LIKE PROTEIN (ZIP) und NATURAL RESISTANCE-ASSOCIATED MACROPHAGE PROTEIN (NRAMP)-Familie für alle zweiwertigen Metallkationen

Zweiwertige Metallkationen durch die plasmamembran über eine elektrochemischen Gradienten

Membranpotential -120 mV 10.000-fache interne Akkumulation ausgleichen

HEAVY METAL ATPASE (HMA, d.h. P1B -Typ ATPase) für einwertige oder zweiwertig Metallkationen (Cu, Zn;Cd,Pb)

METALL-TRANSPORT/TOLERANZPROTEINE (MTP) -> Zn2+ , Mn2+ oder Fe2+

VACUOLAR IRON-TRANSPORTER (VIT)-LIKE (VTL)-Familie exportieren Fe2+

Pflanzliche FERROPORTIN (FPN)/IRON-REGULATED TRANSPORTER (IREG)-Proteine können exportieren Fe2+ , Ni2+ , und Co2+

KATIONEN-AUSTAUSCHER (CAX) Ca /H2++ Antiporter und der MAGNESIUM/PROTON EXCHANGER 1 (MHX1) Mg /H2++ Antiporter können Zn2+ , Mn2+ und möglicherweise Cd2+

PLANT CADMIUM RESISTANCE (PCR)-Proteinen? Ehr Trafficking

1)Nicotianamin (Na)/ NA abgeleitete Liganden

2)Histidin

3)Phytochelatine

YELLOW STRIPE-LIKE (YSL)-Familie:

1) Arabidopsis thaliana,Metall-NA-Komplexen

2) Reis, Metall-Phytosiderophor-Komplexen

ATP-BINDING CASSETTE (ABC)-Transporter ABCC1 und ABCC2 von A. thaliana

begrenzte Metallspezifität der Metalltransporter

-> Radox Bedinungen /metallbinden Bedinungungen haupsächliches vorhanden sein von Fe 2 und Cu1

nicht proteinogene Aminosäure

zweiwertige Metallkationen mit außergewöhnlich hohen Stabilitätskonstanten über die freien Elektronenpaare von drei Amingruppen und drei Carboxylatgruppen chelatieren kann

Enzym NA-Synthase (NAS) nutzt die α-Aminobutyratgruppen von drei Molekülen S Adenosylmethionin und setzt dabei drei 5′ -Methylthioadenosin-Moleküle als Nebenprodukt frei

chelator Fe3 /fe2 niedrigen pH-werten nicht konkurrenzfähig

Formel (γ-EC)n G (n = 2 bis 11, wobei 2 und 3 am häufigsten vorkommen)

Biosythese aus Glutathion (GSH) durch PC-Synthase im Zytosol -> Metallbindung an Protein aktiviert werden

Basistoleranz gegenüber nicht essenziellen oder überschüssigen Schwermetallen und dem Metalloid As in Pflanzen entdeckt

Zn Homöostase beiträgt

Ein oder zwei PC-Moleküle binden ein oder mehrere Kationen eines Metalls oder Metalloidelements über ihre zahlreichen Thiolgruppen und mit wesentlich höherer Affinität als GSH

Metall-His-Komplexe bevorzugen ein 1:2-Verhältnis von Metall:His und nutzen die freien Elektronenpaare des Carboxylats und der Aminogruppe sowie ein N-Atom im Imidazolring.

Bei pH-Werten über ∼5,0 5,5 chelatiert er Metalle mit höherer Affinität als organische Säuren und erhöht die Selektivität für Metalle mit erhöhtem Lewis-Säure-Charakter der Klasse B

ZINC-INDUCED FACILITATOR 1 transportiert das am Tonolasten lokalisierte Na in dei Vakuole -> Speicherung von Zn fördert-> verschiedene Transporter transpoortieren es in die Vakuole -> Zn Toleranz Arabidopsis beiträgt

Metalle aus Cytosol exportieren die in Plastiden, Mitochrondrien, andere membranumschlossenen zellulären kompartimenten für Ernährung benötigt wird

-> transporterprozesse über intrazelluläre Membranen beide Richtungen

unterschiedliche Metalle gleicher Membrantransporterfamilien

enthalten größten anteil an Fe und Cu ->photosynthese

speichern in Ferritinen /COPPER, ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE 2 (CSD2)

zusötzlich zu Vakuolen /apoplaste allgemeine Orte der Metallspeicherung

im plastiden lokalisierte Fe Speicherproteine

Ferroxidas-Aktivität aufweisen

2.000 Fe3 Kern mit einem P:Fe verhältnis von 1:3 binden können

24Proteinuntereinheiten umgeben

Pflanze wahrscheinlich ein 1000 fach höhere Zytosolische Zn Konzenztration

Na, PC -> komplexe sehr Stabil -> wahrscheinlich nicht dynamischen labilen Metallpools im Zytosol

Nettobindungskapazität des Metallpuffers zu erhöhen-> thiolreichen Proteinen, den so genannten Metallothioneinen (MT), produziert

zwei Metallsensor-Transkriptionsregulatoren

1)Cu-Mangelreaktionen

2)Zn Mangelreaktionen

Mitglieder einer Familie von Ubiquitin-E3-Ligasen, die BRUTUS (BTS) und BTS-ähnlich in Arabidopsis und HRZ in Reis genannt werden, eine weitreichende Funktion bei der Unterdrückung von transkriptionellen Fe Mangelreaktionen unter Fe-armen Bedingungen und besitzen Fe-bindende Hemerythrin-Motive in ihren N-terminalen Domänen ->ob diese Fe-bindenden Stellen tatsächlich eine Fe-Sensor-Funktion haben

eine chemische Gruppe, die aus einem Schwefelatom besteht das durch eine Atombindung mit einem terminalen Wasserstoffatom verbunden ist; Thiolgruppen können Teil eines größeren Moleküls sein

Fe Aufnahme /Verteilung verbessert

Hochregulierung von Transkripten, die für Proteine kodieren, die zum Transport anderer Metalle, einschließlich Zn, in Vakuolen zur Speicherung beitragen (Zn-Überschuss hochreguliert)

-> Überschuss indirekt als Folge eines internen physiologischen Fe-Mangels erkennen (kein sensor für Zn-Überschuss)

Einige Fe-Mangelreaktionen werden durch Zn, Ni, Co, Mn und Cd induziert

Stärker oxidierten Redoxzustand -> verringert Gesamtkapazität Metallpufferung durch oxidation von Thiolgruppen als Hauptbestandteil des zytosolischen Metallpuffers -> wodurch gepufferten verfügbaren zytosolischen Zn-Konzentrationen zumindest vorübergehend erhöht werden

Umgekehrt redoxaktive /redoxinerte Metalle wie ZnII und CdII übermäßiger Anwesenheit eine oxidative stress auslösen

stören Cu- und Cd-Toxizität in Arabidopsis die Funktion von DPH1, einem von Fe-S Clustern abhängigen Enzym, das den ersten Schritt der Diphthamid-Modifikation des eukaryotischen TRANSLATION ELONGATION FACTOR 2 (eEF2) katalysiert

Die Freisetzung von Kofaktoren aus Fe-S-Cluster-haltigen Metalloproteinen deaktiviert diese Proteine und erhöht die gepufferten verfügbaren oder sogar die freien intrazellulären Konzentrationen von redoxaktiven Fe-Kationen.

Reaktive Sauerstoffspezies, die infolge der Unterbrechung der Elektronenübertragungsketten von Chloroplasten und Mitochondrien entstehen, die direkt oder indirekt durch einen Metallüberschuss verursacht werden, könnten die intrazelluläre Fe-Freisetzung weiter erhöhen

Veränderung der gepufferten verfügbaren zytosolischen Zn-Konzentrationen, Andere MEtalle möglich auch Fe wegen der wirkung auf thiolgruppen

eine Form des programmierten Zelltods, die durch die Abhängigkeit von der intrazellulären Freisetzung und Akkumulation von ionischem Fe gekennzeichnet ist

benötigt das gesamte Spektrum an Nährmetallen für die Funktionalität ihres Metoproteoms

Höchster Nettobedrafsmenge : photosynthetisch aktive Organe

Wachsende apikale Regionen (sich teilende /differenzieren Zellen) benötigten die Größten Raten -> keimlinge besonders anfällig Metallbegrenzung -> nicht zellautonom sondern durch unbeknnat postulierte signale

ein Transportweg über große Entfernungen von der Quelle zum Senkengewebe

ein Wurzelzelltyp (mit einer einzigen Zellschicht bei Arabidopsis), der zwischen der äußersten Zellschicht (Epidermis) und der Endodermis liegt

der wichtigste Ferntransportweg von unterirdischen zu oberirdischen Organen

eine Schicht von Wurzelzellen, die von dem Caspar'schen Streifen umgeben ist, der eine Barriere gegen die weitere extrazelluläre Einwärtsbewegung von Ionen darstellt

zelluläre Strukturen, die den Phloem Ferntransportweg bilden

Wurzeln Nährstoffmetalle radial nach innen und in den zentralen Zylinder über den symplastischen, den apoplastischen oder den gekoppelten transzellulären Weg, wobei das Metall mindestens einmal durch die Plasmamembran einer Wurzelzelle aufgenommen wird

Speicherung in der Wurzelvakuole, verteilung in den Spross verringert

Spezialisierung zwischen Zelltypen

Hinweise darauf, dass der durch MTP2 vermittelte Zn-Transport in das Lumen des endoplasmatischen Retikulums und die anschließende Zell-zu-Zell-Bewegung über Desmotubuli die Effizienz der radialen Zn-Bewegung zum Xylem von Arabidopsis bei schwerem Mangel verbessern kann

Xylembelastung in den Wurzeln - der Export aus benachbarten Zellen des Xylemparenchyms und möglicherweise auch des Perizykels und der Endodermis in das apoplastische Xylem

-> gegen elektrochemischesn Gardienten geschiet

passiv als freie Kationen/Chelate mit dem Massenstrom von der Wurzel zum Spross -> interagieren dabei mit Bindungsstellen in den flakierenden Zellwänden

Massenfluss, damitNettozufhur Xylemlösung, wird druch Wasserverlust oberirdischer Teile gesteuert, wahrscheinlich in reifen Blättern und anderen photosynthetischen Geweben am höchsten

ausgewachsenen Organen wie reifen photosynthetischen Blättern die zellulären Metalloproteome weitgehend vollständig sind und dass Metalle im Prinzip innerhalb derselben Zelle recycelt werden könnten

->Tonoplasten lokalisierten NRAMP3 und NRAMP4 bei der Mn-Remobilisierung aus den Vakuolen für die Photosynthese in Arabidopsis-Blättern

->Cu-remobilisierende AtCOPT5 in der Vakuolenmembran nach, obwohl der größte zelluläre Anteil - etwa 25 bis 31 % einer insgesamt geringen Cu Konzentration in Blättern - in den Chloroplasten lokalisiert ist

Metalle aus dem Xylem ->Aufnahem in benachbarte Zellen -> symplastischen Transport von Zelle zu Zelle über Plasmodesmata oder zellulärem Export, möglicherweise apoplastischer Diffusion und zellulärem Import.

zellulären Exportschritt aus dem Companion Cell-Sieve Element (CC SE)-Komplex zellulären Import

Metallverteilung aus den Adern in die angrenzenden Parenchymzellen hängt von der Metallchelierung durch NA- und YSL-Metall-NA-Transporter ab, zumindest für Fe

Gewebe einer Pflanze, die Netto Produzenten von Photoassimilaten sind

Gewebe einer Pflanze, die Nettoverbraucher von Photoassimilaten sind

wachsenden Organe, die sich teilende und differenzierende Zellen an und in der Nähe der oberirdischen Pflanzenspitzen enthalten, einschließlich der Fortpflanzungsorgane

Masenfluss von Ort (Source/Quelle) Beladung mit photoassimilaten, photosynthetischen Blättern -> Ort (Sink/senke) ober- unterirdischen Wachstumspitzen

TRansfer von Metallen aus dem Xlem in Phloem wichtig

-> innerhalb der Quellorgane: photosynthetischen Blättern oder in der Nähe von ihnen in ihren Blattstielen oder weiter innen im Seiten- oder Hauptstamm

oder

->Metalle aus alternden Blättern in Senkenorganen durch schlecht charakterisierte Prozesse, zu denen auch die Autophagie gehört, remobilisiert

Die Promotoren von Genen, die für Membrantransportproteine kodieren, die bei der Remobilisierung von Metallen eine Rolle spielen, nämlich YSL1, YSL3 und OLIGOPEPTIDE TRANSPORTER 3 (OPT3), sind in der Umgebung (YSL1 und YSL3) oder in den feinen Adern (OPT3) von photosynthetischen Blättern sehr aktiv, und das Fehlen dieser Transportaktivitäten in Blättern ist mit starken Defekten bei der Metallbegrenzung in den reproduktiven Senkenorganen von ysl1 ysl3 Doppel- und opt3 Einzelmutanten verbunden

Allgemeinen direkt durch Aufnahme aus der umgebenden Bodenlösung -> nicht durch das Pholem zur wurzel

ein oberirdisches Senkenorgan, das einen vergleichsweise hohen Bedarf an Metallzufuhr hat, seinen physiologischen Metallstatus nicht an ein entferntes Organ, wie z. B. ein Quellblatt oder die Wurzel, weitergeben kann

Fortpflanzungsorganen

Die Proteine HMA2 und HMA4 exportieren beispielsweise Zn aus der mütterlichen Samenschale (138). Chelatbildung kann für die Aufrechterhaltung der apoplastischen Mobilität entscheidend sein, wie z. B. bei FeIII durch den FERRIC REDUCTASE DEFECTIVE 3 (FRD3)-vermittelten zellulären Export von Citrat als Chelatbildner (158). Anschließend müssen die Metalle in die Zellen importiert werden, z. B. in die sich entwickelnden Pollenkörner, das Endosperm und den Embryo der sich entwickelnden Samen, wobei auch die YSL-Transporterproteine eine wichtige Rolle spielen

erhöhte mengen von 3 Proteinen ->die einen heteromeren Komplex in der Plasmamembran epidermaler Wurzelhaarzellen bilden und für den Fe-Erwerb von zentraler Bedeutung sind

hydrolysiert die Plasmamembran Protonen-ATPase AHA2 ATP und pumpt Protonen durch die Plasmamembran, um den Apoplast und die Rhizosphäre anzusäuern, was die Löslichkeit von FeIII in der Bodenlösung erhöht.

Wurzeln die Rhizosphäre durch die Exsudation einer Vielzahl von Verbindungen verändern, darunter FeIII Chelatoren wie die organischen Säuren Citrat und Malat,Phenylpropanoiden abgeleiteten FeIII 60 Krämer Chelatoren

überträgt die Eisenchelat Reduktionsase FRO2 auf der Wurzeloberfläche Elektronen von intrazellulärem NADPH auf FeIII auf der extrazellulären Seite der Plasmamembran und erzeugt so das besser lösliche FeII . Schließlich werden die Kationen von Fe2+ durch IRT1 in die Wurzelzellen aufgenommen

komplexe posttranslationale Regulierung der Halbwertszeit und des Membranhandels der Mitglieder dieses heterotrimeren Proteinkomplexes unabhängig voneinander,

primäre Weg die Fe Aufnahme, sekundärsubstrate Mn2+, Zn2+, Co2+, Cd2+ -> fehlende Metallspezifität

fest verdrahtete als auch flexible Regulationsmechanismen sind vorhanden, um der Toxizität sekundärer IRT1 Substrate in Fe-defizienter Arabidopsis entgegenzuwirken

transkriptionelle Hochregulierung des biosynthetischen Weges der Fe-chelatierenden Phenylpropanoid-Cumarine Esculetin, Sideretin und Fraxetin und deren Export aus den Wurzelzellen durch den ABC Transporter ABCG37/PDR9

nicht nur FeIII chelatisieren und damit die Gesamtkonzentration von Fe in der Lösung erhöhen, sondern auch oxidiert werden, um FeIII in FeII umzuwandeln

Sekretion von Cumarinen aus Arabidopsis-Wurzeln ist unter hohem pH im Boden = Löslichkeit Fe3 nimmt ab, sogar noch stärker erhöht.

Bereich der Diffusion von Cumarinen in der Rhizosphäre ist vermutlich insgesamt größer als der Bereich der Elektronenübertragung auf FeIII durch das plasmamembranintegrale Protein FRO2.

Produktion auch durch Mikroben bei induzierter systemischer Resistenz (ISR) stimuliert, und sie können mikrobielle Gemeinschaften rekrutieren , die den Fe Erwerb sowie das Pflanzenwachstum und die Widerstandsfähigkeit in Arabidopsis erleichtern

führt zur Deaktivierung transkriptioneller Fe Mangelreaktionen und zu einer gleichzeitigen Hochregulierung von Transkripten, die für Ferritine, die Fe in Plastiden speichern, und Proteine der VTL-Familie, die Fe in die Vakuole transportieren, kodieren

Die Vakuolen der endodermalen Zellen der Radicula sind ein wichtiger Ort für die Fe-Speicherung, die im Embryo durch VIT1 vermittelt wird (33, 86). In den endodermalen Zellen remobilisieren die Tonoplastenproteine NRAMP3 und NRAMP4, die beide unter Fe-Mangel transkriptionell hochreguliert werden (194), das gespeicherte Fe während der Keimung (124). Aktuelle Modelle postulieren eine Rolle für FPN1/IREG1 beim Export von Fe in das Xylem, in Analogie zur zellulären Rolle des menschlichen Ferroportins (131). Ebenfalls in Analogie zum Export von Fe aus menschlichen Zellen gibt es erste Hinweise darauf, dass FeII nach dem zellulären Export durch Multi-Cu Oxidasen, möglicherweise LACCASE 12 (LAC12) und LAC13 und LOW PHOSPHATE ROOT 1 (LPR1) und LPR2, in FeIII umgewandelt wird

Die Aktivität von FRD3 beim zellulären Export der chelatbildenden organischen Säure Citrat in das Xylem ist entscheidend, um Fe in Lösung zu halten, so dass Fe im Xylem und anderswo im Apoplast mobil bleib

scheiden verschiedene Phenylpropanoid-Derivate aus

sezernieren stattdessen Riboflavin (156), das wahrscheinlich weniger zur Fe-Chelatisierung und mehr zur FeIII Reduktion beiträgt

vorherige Lichtexposition/ Chloroplastendifferenzierung

In den Blättern tragen die in der Plasmamembran lokalisierten FeII - NA-Chelat-Importer YSL1 und YSL3 redundant zur Bewegung von Fe aus der Vaskulatur zur Verteilung über die Krämer 62 Blattspreite bei

Mehrere Transkripte im Blattgefäßsystem reagieren auf Fe-Mangel innerhalb von weniger als 2 Stunden, nachdem die Wurzeln einem Fe-Mangel ausgesetzt wurden, darunter OPT3

OPT3 als Kandidat für den Transport eines systemischen Fe Suffizienzsignals [als Langdistanz-Eisensignal (LODIS) den CC-SE-Komplex zur Bewegung in die Wurzeln bezeichnet ], möglicherweise Fe selbst, in angesehen

konstitutive Aktivierung von Fe-Mangelreaktionen in opt3 die sekundäre Anhäufung von Fe, Cd, Zn und Mn in den Wurzeln verursach

OPT3 zusätzlich am Cu-Transport in das Phloem beteiligt ist,

vorgeschlagene doppelte Rolle von OPT3 bei der Versorgung von Senkorganen mit Cu und Fe und bei der phloemvermittelten Spross-Wurzel-Signalisierung von Fe- und Cu-Mangel sowie die komplexe, schwerwiegende globale und lokale sekundäre Fehllokalisierung von Metallen bei opt3 und deren nachgelagerte physiologische Folgen

komplexes und hierarchisch organisiertes Netzwerk von Transkriptionsfaktoren reguliert, die zumeist zur bHLH-Familie (basic helix loop-helix) gehören

durch Phosphorylierung vermittelte Aktivierung der DNA-Bindungsaktivität von bHLH121/UPSTREAM REGULATOR OF IRT1 (URI) (Gruppe IVb)und seine Migration vom zentralen Zylinder nach außen in die Wurzelrinde und Epidermis

ZIP Wurzeln Bodenlösung

IRT1 oder Ander Transporterproteine beitragen

in Vakuolen MTP1

aus der Vakuole ZIP

BASIC REGION/LEUCINE ZIPPER MOTIF 19 (bZIP19) und bZIP23

Bei beiden Proteinen beeinträchtigt die Zn-Bindung an ein konserviertes N-terminales Sensormotiv, das vom DNA-Bindungsmotiv entfernt ist, die Fähigkeit zur DNA-Bindung und Transkriptionsaktivierung

Bei beiden Proteinen beeinträchtigt die Zn-Bindung an ein konserviertes N-terminales Sensormotiv, das vom DNA-Bindungsmotiv entfernt ist, die Fähigkeit zur DNA-Bindung und Transkriptionsaktivierung

_> Wurzel/ Spross lokalen Zn Status, Zellautonom

Wurzeln eine unabhängige, ausgeprägte Zn-Mangel-Reaktion, die dem physiologischen Zn-Status des Sprosses folgt

umfasst einen Anstieg der Transkriptmengen von MTP2 und HMA2, die für Proteine kodieren, die den Zn-Fluss von der Wurzel zum Spross verbessern, indem sie den Zn Export in das endoplasmatische Retikulum (siehe oben) bzw. die Zn-Beladung des Xylems vermitteln

Aktivität dieser beiden Transporterproteine wird wahrscheinlich posttransla- tional reguliert, zum Beispiel allosterisch durch Zn-Bindung

vermitteln auch den Export von Zn aus der mütterlichen Samenschale für die anschließende Aufnahme von Zn in das sich entwickelnde Filialgewebe der Samen

MTP2-Transkriptspiegel werden in sich entwickelnden Samen unter Zn-Mangel ebenfalls hochreguliert, was darauf hindeutet, dass das systemische Zn-Mangelsignal Reaktionen sowohl in Wurzeln als auch in oberirdischen reproduktiven Senkenorganen auslösen kann

NRAMP1

Die NRAMP1-Transkriptionswerte steigen als Reaktion auf Mn-Mangel nur mäßig an, während das Protein eine Mn-abhängige Phosphorylierung und Endozytose erfährt

gringen mengen auch Fe /bei Fe mangel erhöht

SQUAMOSA PROMOTER-BINDING PROTEIN (SBP)-LIKE 7 (SPL7)

DNA-bindende SBP-Domäne von SPL7 und CrCRR1 CuI binden -> keine DNA binden

Bindung von CuI an CrCRR1 mit einer 105 -fach höheren Affinität als die Bindung von ZnII ->möglichen Funktion als Cu+ Sensor

CITF1 wiederum trägt zur SPL7 abhängigen transkriptionellen Hochregulierung von Genen für den Cu-Erwerb in der Wurzel und zu Cu-Mangelreaktionen bei, die die männliche Fruchtbarkeit der Blüten aufrechterhalten

erfordert der Cu-Erwerb durch die Wurzeln die Cu-Chelatreduktasen FERRIC II REDUKTIONSOXIDASE 4 (FRO4) und FRO5 in den Wurzelspitzen für die anschließende Aufnahme von CuI in die Wurzeln, möglicherweise durch die Cu+ Transporter COPT1 und COPT2

FRO4-, FRO5- und COPT2-Transkriptspiegel steigen unter Cu Mangel stark an, und zwar in einer SPL7- und teilweise CITF1-abhängigen Weise

COPT2-Transkriptspiegel in Wurzeln wird unter Fe-Mangel ebenfalls in Abhängigkeit von FIT hochregulier

Wurzelspitze

HMA5 hochreguliert Cu in Xylem -> Cu-NA-Komplexes von der Wurzel zum Spross wandert

NAET1 und NAET2 NA in Vesikel transportieren, die anschließend mit der Plasmamembran verschmelzen, um NA in das Xylem oder aus den Zellen, die den CC SE-Komplex umgeben, zur Unterstützung des Metalltransports über große Entfernungen zu leasen

Bekannt sind auch die Wechselwirkungen zwischen der Fe-, Zn- und Cu-Homöostase und der Phosphatversorgung sowie die Reaktionen auf Aluminium und den Säuregehalt des Bodens

Wechselwirkungen zwischen der Fe-Homöostase und der aller anderen in der Umwelt verfügbaren Metalle

SPL7-abhängige Herunterregulierung der Produktion von Cu-abhängigen Proteinen, einschließlich CSD1 und CSD2, und die transkriptionelle Hochregulierung von FSD1

FSD1-Transkriptmengen herunterreguliert und die von CSD1 und CSD2 hochreguliert, was als Einsparung von Fe interpretiert werden kann

Cu-Mangelreaktion regulierende Transkriptionsfaktor SPL7 ist für die Umwandlung von Zuckersignalen und des Energiestatus in Wachstumsreaktionen erforderlich

->Integrationspunkte zwischen Metallhomöostase und Stoffwechsel, Wachstum und Entwicklung darstellen

Fe-Mangel erleichtern die Besiedlung der Wurzeln durch nützliche mikrobielle Gemeinschaften, die wiederum die Fe-Ernährung der Pflanzen verbessern können

Bsp:Arabidopsis-Blätter reagieren auf den nekrotrophen Pilz Plectosphaerella cucumerina, indem sie Zn lokal an der Infektionsstelle anreichern

Hyperakkumulieren von Metallen in Oberirdischen teilen (Metallverseuchte böden und normale Böden)

Metalltoleranz toxische böden

Verteidigung gegen Herbivorie oder Pathogeninfektion, Allelopahtie

3400 (12,6%)

die Funktionen von mehreren hundert Genen, die dafür sorgen, dass jedes Nährstoffmetall spezifisch und in der erforderlichen chemischen Form zum richtigen Zeitpunkt dem entsprechenden Protein zugeführt wird, indem sie den Transmembrantransport von Metallen, die Biosynthese spezieller metallbindender Moleküle, die Biogenese von Metallokofaktoren sowie die Erkennung und Regulierung von Metallen vermitteln.

Die Metallchemie besagt, dass die Nichteinhaltung der Metallhomöostase zur Deaktivierung von Biomolekülen führt, entweder durch abweichende Metallbindungen oder indirekt durch reaktive Sauerstoffspezies, die durch den Redoxzyklus einer Untergruppe von Metallkationen erzeugt werden, die Fenton- oder Fenton-verwandte Reaktionen katalysieren

Unser gegenwärtiges Modell postuliert, dass die Metallbindungsaffinitäten von Apometalloproteinen und Metallhomöostaseproteinen auf geeignete intrazellulär gepufferte verfügbare Metallkonzentrationen abgestimmt sind, die sich aus der Gesamtheit aller intrazellulären Metallbindungsstellen im Metabolom, Proteom und Ionom ergeben, die zusammen als Metallpuffer bezeichnet werden

Jede Störung des intrazellulären Metallpuffers durch Veränderungen der Pufferzusammensetzung, des pH-Werts oder des Redoxzustands, die sich stark auf den Gehalt an freien Thiolen auswirkt, führt unweigerlich zu einer impulsartigen Veränderung der Verfügbarkeit von Metallkationen, die nachgeschaltete Ereignisse auslösen kann und einen anschließenden Ausgleich durch das Metallhomöostase Netzwerk erfordert.

->Folglich haben plausible zelluläre Signalfunktionen von Metallkationen als Reaktion auf ein breites Spektrum abiotischer, biotischer und endogener Stimuli bei Pflanzen bisher erstaunlich wenig Beachtung gefunden.

Während viele der Metalltransporter-Familien sowie ein Teil der Chelatoren und metallbindenden Proteine, die in Bakterien und Pilzen vorkommen, konserviert sind, verwenden Pflanzen unterschiedliche Metallsensoren und -regulatoren, und die komplexe Organisation von Landpflanzen erfordert eine umfangreiche nicht zellautonome Regulierung, die nach wie vor schlecht verstanden ist

Heterogene und veränderliche Bodenumgebungen mit nicht optimaler Zusammensetzung bedeuten, dass die physiologische Akklimatisierung und die evolutionäre Anpassung des pflanzlichen Metallhomöostase-Netzwerks beispiellosen Anforderungen unterworfen sind, da sowohl der Nährstoffausgleich als auch die Mineralien-Kooption durch Pflanzen als Primärproduzenten ebenfalls entscheidende ökologische Auswirkungen haben.