Grundaufbau der Aminosäuren
Klassifizierung der Aminosäuren
Durch Restgruppen (R)/ Seitenketten bestimmbar:
Unpolar:
Besitzen lange Kohlenstoffketten => Elemente mit annähernd gleicher Elektronenaktivität
In unpolaren Lösungsmitteln lösbar => hydrophobe
Polar:
Besitzen funktionelle Gruppen in der Seitenkette => Ungleichgewicht der Elektronenaktivität
In polaren lösungsmitteln lösbar => hydrophile
Positiv:
Aminogrupoe (NH3) = positiv
Negativ:
Carboxylgruppe (COO-) = negativ
Strukturebenen der Aminosäuren: Arten
Primärstruktur
Sekundärstruktur
Tertiärsturktur
Quartärstruktur
Strukturebenen der Aminosäure: Primärstruktur
Gibt die aminosäuresequenz in einer Peptidkette an
→ Peptidbingung
Strukturebenen der Aminosäuren: Sekundärstruktur
Gibt die räumliche Struktur einzelner Abschnitte einer Peptidkette an (alpha-helix, beta-faltblatt)
→ Wasserstoffbrücken kräfte
Strukturebenen der Aminosäuren: tertiärsturktur
Gibt die räumliche Struktur einer ganzen Peptidkette an
→ disulfidbrücken
→ wasserstoffbrücken-kräfte
→ van-der-waals-kräfte
→ ionenbindung
Strukturebenen der Aminosäuren: quartärstruktur
Komplex aus mehreren peptidketten
Bindungsgarten: Disulfidbrücken
Thiolgruppen (SH) oxidieren zu S-S Bindung, Elektronenpaarbindung, S’s teilen sich ein elektonenpaar, Atombindung
Bindungsgarten: Wasserstoffbrückenkräfte
Anziehende Wechselwirkungen eines gebundenen wasserstoffatoms in der Regel mit einem freien elektronenpaar eines Atoms (O) einer Atomgruppierung
Bindungsgarten: ionenbindung
Positiv geladene Kationen und negativ geladenen Anionen ziehen sich durch elektrostatische Anziehung gegenseitig an
Positive aminoniumion mit negativ carboxylion versch. As
Bindungsgarten: Van-der-waals-kräfte
Schwache Anziehungskräfte die zwischen nicht verbundenen Aromen oder molekülen wirken
Die antreffwahrscheinlichkeit der Elektronen in einem molekül oder Atom ist nicht konstant, sondern ändert sich ständig.
Dadurch kommt es zu lokalen Schwankungen der Ladungsdichte in der elektonenhülle
Die Folge ist, dass selbst ungeladene moleküle und Atome temporäre Dipole aufweisen
Synthese vom Proteinen
Denaturierung
Definition:
Durch starke veränderung des pH-Werts, durch Schwermetall-ionen oder durch temperaturveränderung wird die räumliche Struktur des Proteins beeinflusst → räumliche Struktur wird dadurch zertört => denaturierung
Temperatur:
Wasserstoffbrückenkräfte und van-der-waals-kräfte werden Zerstört => bei zu hoher Temperatur (Abweichung vom Temperatur-Optimum)
pH-Wert:
Ionenbindung werden zertört => zu hohe Abweichung vom pH-Optimum
Ethanol:
Wasserstoffbrückenkräfte werden zertört
Schwermetalle:
Tertiärsturktur wird zertört
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