Welche Rolle spielen Enzyme im zellulären Stoffwechsel?
Enzyme sind Biokatalysatoren:
-Beschleunigen / hemmung die chemische Reaktionen ohne dabei sich selbst zu verbrauchen
-Ermöglichen die Regulation des Stoffwechsels
-Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen
-
Beschreiben Sie vier Strategien, mit denen Enzyme Aktivierungsenergie von Reaktionen herabsetzen (mit Beispiel).
1) Orientierung und Annäherung der Substrate(z. B. Hexokinase bei der Glykolyse).
2) Destabilisierung der Substrate bzw. Stabilisierung des Übergangszustandes(z. B. Hexokinase mit Glukose).
3) chemische Katalyse durch Aminosäuregruppen oder Kofaktoren(z. B. Lysozym).
4) Kopplung von thermodynamisch ungünstigen mit günstigen Reaktionen (z. B. Chymotrypsin).
Wie ist Adenosintriphosphat(ATP) aufgebaut?
ATP besteht aus:
Adenin (Base),
Ribose (Zucker),
drei Phosphatgruppen.
Wodurch erklärt sich das hohe Phosphatgruppenübertragungspotential von ATP?
Das hohe Übertragungspotential beruht auf:
1) Elektrostatischer Abstoßung der negativ geladenen Phosphate,
2) Resonanzstabilisierung des freigesetzten Phosphats,
3) Hydratisierung der Reaktionsprodukte
Beschreiben Sie den Aufbau der Zellmembranen
Doppelschicht aus Phospholipiden
-Strucktur der Phospholipiden :
Kopfgruppe : Hydrophil
Schwanzgruppe : Hydrophobe Fettsäuren (gesättigt oder ungesättigt)
erläutern Sie das ‚Fluid Mosaic Model’.
Fluid-Mosaic-Model:
Die Membran ist dynamisch und flexibel, da die Phospholipide lateral diffundieren können.
Integrale und periphere Proteine sind wie Mosaike in der Doppelschicht verteilt.
Welchen Einfluss haben ungesättigte Fettsäuren und Cholesterin?
Ungesättigte Fettsäuren: Erhöhen die Fluidität durch Knicke in der Struktur, die die Packung der Lipide stören.
Cholesterin: Stabilisiert die Membran, indem es die Fluidität bei hohen Temperaturen verringert und die Starrheit bei niedrigen Temperaturen erhöht.
Welche Reaktion katalysiert die Hexokinase?
Übertragung einer Phosphatgruppe von ATP auf Glukose zu Glukose-6-phosphat.
Erläutern Sie den Begriff ‚induced fit’
Induced Fit: Enzym verändert seine Form, um das Substrat optimal zu binden.
Ausführlicher:
Das Enzym verändert seine Konformation, wenn das Substrat bindet, und schließt das Substrat ein. Dadurch wird die katalytische Effizienz erhöht und Wasser vom aktiven Zentrum ausgeschlossen.
Erläutere die katalytische Strategie des Enzyms
Die Hexokinase nutzt Mg²⁺, um ATP zu stabilisieren und erleichtert die Übertragung der Phosphatgruppe.
Welche Bedeutung hat die Reaktion für den weiteren Ablauf der Glykolyse?
(Es geht um Hexokinase)
Dieser Schritt ist der erste in der Glykolyse und macht Glukose reaktionsfähig.
Beschreiben und kommentieren Sie die Reaktion, die durch die PhosphoglucoseIsomerase katalysiert wird.
Reaktion:
Die Phosphoglucose-Isomerase katalysiert die Umwandlung von Glucose-6-phosphat (G6P) in Fructose-6-phosphat (F6P).
Meachanismus:
Die Isomerisierung beginnt mit der Öffnung des Rings von G6P zu einer linearen Form.
Anschließend wird das Aldehyd (C1) zu einer Ketogruppe (C2) isomerisiert.
Der Ring schließt sich als Fructose-6-phosphat.
Kommentar:
Die Isomerisierung ist essenziell, da F6P für den nächsten Schritt der Glykolyse benötigt wird. Sie stellt sicher, dass die spätere Spaltung des Zuckersymmetrie ermöglicht.
. Was wissen Sie über die Triosephosphatisomerase
Funktion:
Die Triosephosphatisomerase katalysiert die reversible Umwandlung zwischen Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP).
Eigenschaften:
Perfektes Enzym: Die Reaktion ist durch Diffusion limitiert (katalytisch effizient).
Bedeutung: Diese Umwandlung stellt sicher, dass beide Produkte der Aldolase-Reaktion als GAP in die Glykolyse eingehen können.
Mechanismus:
Enzym stabilisiert den Übergangszustand, insbesondere ein Enediol-Zwischenprodukt.
Eine hohe Selektivität verhindert Nebenreaktionen, wie die Bildung toxischer Nebenprodukte (z. B. Methylglyoxal).
Beschreiben Sie den Reaktionsmechanismus der Glycerinaldehyd-Dehydrogenase (GAPDH).
GAPDH katalysiert die Oxidation von Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) zu 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG):
Reaktionsmechanismus:
1. Kovalente Katalyse: Ein Cysteinrest im aktiven Zentrum bildet eine kovalente Bindung mit GAP.
2. Oxidation: NAD⁺ oxidiert die Aldehydgruppe zu einer Carbonsäure.
3. Phosphorylierung: Anorganisches Phosphat (Pᵢ) wird kovalent gebunden, wodurch 1,3-BPG entsteht.
Auf welche Weise wird verhindert, dass die bei der Oxidation der Aldehydgruppe freiwerdende Energie für die weiteren Reaktionen verloren geht?
Energieerhaltung:
Die freiwerdende Energie der Oxidation wird genutzt, um 1,3-BPG zu synthetisieren, eine energiereiche Verbindung, die später ATP generiert.
Welche Bedeutung hat die Reaktion der Phosphoglycerat-Mutase für die anschließende Umsetzung des Produktes durch die Pyruvat-Kinase?
Die Phosphoglycerat-Mutase wandelt 3-Phosphoglycerat in 2-Phosphoglycerat um. Diese Umstellung bereitet die Moleküle für die Dehydratisierung durch Enolase und die anschließende ATP-Bildung durch Pyruvat-Kinase vor.
Bedeutung:
Durch die Umwandlung entsteht Phosphoenolpyruvat (PEP), ein Molekül mit hohem Phosphatgruppenübertragungspotential, das von der Pyruvat-Kinase genutzt wird.
Defeniere den Begriff Enol
Eine chemische Verbindung mit einer Hydroxylgruppe (-OH) an einem Kohlenstoffatom, das Teil einer Doppelbindung ist.
Definieren den Begriff Tautomerie
Tautomerie: Die chemische Umwandlung zwischen zwei Isomeren (z. B. Keto- und Enol-Form). Pyruvat existiert als Keton, während PEP in der Enol-Form vorliegt, die ATP-Bildung erleichtert.
Was ist der Unterschied zwischen einer allosterischen und einer kompetitiven Hemmung der Enzymaktivität?
Kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet an das aktive Zentrum des Enzyms und konkurriert direkt mit dem Substrat.
Allosterische Hemmung: Der Inhibitor bindet an eine separate allosterische Bindungsstelle, wodurch die Konformation des Enzyms verändert wird und die Substratbindung bzw. Katalyse gehemmt wird
Erläutern Sie die Regulation der Phosphofructokinase-Aktivität. Welche Bedeutung hat dabei AMP?
Die Phosphofructokinase (PFK) wird allosterisch reguliert:
Gehemmt durch hohe Konzentrationen von ATP, H⁺ (Laktat) und Citrat.
Aktiviert durch AMP, welches bei niedrigem Energieniveau verstärkt vorliegt.
AMP verdrängt ATP an der allosterischen Bindungsstelle und steigert so die Aktivität.
Welche Konsequenzen für die Geschwindigkeit der Glykolyse hätte der Verlust der allosterischen Bindungsstelle?
Fehlt die allosterische Bindungsstelle, könnte die Enzymaktivität nicht mehr adäquat auf die Energiebedürfnisse der Zelle reagieren, was zu einer unregulierten Glykolyse führen würde.
Warum entsorgen die Zellen in Abwesenheit von Sauerstoff den bei der Glykolyse entstehenden C3-Körper nicht in Form von Pyruvat?
In Abwesenheit von Sauerstoff kann Pyruvat nicht in den Citratzyklus eingespeist werden. Stattdessen wird es durch Gärung reduziert, um NAD⁺ zu regenerieren, das für die Glykolyse erforderlich ist
Wie erfolgt die Gärung bei der Hefe?
Pyruvat wird zu Ethanol und CO₂ umgewandelt. Nettogewinn: 2 ATP pro Glucose.
Welches sind die Vor- und Nachteile hat Gärung bei der Hefe im Vergleich zur Milchsäuregärung?
Vorteil der Milchsäuregärung: Schnelle ATP-Gewinnung.
Nachteil: Laktat kann zur Übersäuerung führen (Laktatazidose).
Vorteil der Alkoholgärung: Nebenprodukt Ethanol kann leichter diffundieren, was die Reaktion vorantreibt.
Kurz gesagt
Milchsäuregärung: Pyruvat → Lactat. Schnell, aber Lactatansammlung.
Alkoholische Gärung (Hefe): Pyruvat → Ethanol + CO₂. Regeneriert NAD+, ohne Lactatansammlung.
Aufgrund eines Sauerstoffmangels leiden Schockpatienten oft an einer Lactacidose. Erklären Sie dieses Phänomen.
Sauerstoffmangel führt zur verstärkten anaeroben Glykolyse, was Laktat akkumuliert und den pH-Wert im Blut senkt (Azidose).
Warum kann eine Behandlung von Sauerstoffmangels durch Zufuhr von Natriumhydrogenkarbonat erfolgen?
Natriumhydrogenkarbonat wirkt als Puffer, indem es überschüssige H⁺-Ionen neutralisiert und den pH-Wert wieder anhebt. Dadurch wird die Azidose gemildert.
Arsenat (AsO43-) ist chemisch gesehen dem Phosphat (PO43-) sehr ähnlich und wird von vielen phosphatbenötigenden Enzymen als alternatives Substrat akzeptiert. Im Gegensatz zu Phosphat wird aber jede Anhydridbindung zwischen Arsenat und Kohlenstoff sehr schnell von Wasser hydrolysiert. Welche Auswirkung auf die Energieerzeugung einer Zelle hat das Arsenat?
Arsenat kann anstelle von Phosphat in enzymatischen Reaktionen verwendet werden. Allerdings ist die entstehende Anhydridbindung instabil und wird schnell hydrolysiert.
Konsequenz: ATP wird nicht effizient gebildet, was die Energieversorgung der Zelle beeinträchtigt und letztlich zu Energiekrisen führt.
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