Welche Vorteile bietet die Kompartimentierung eukaryotischer Zellen?
Effizienz: Chemische Reaktionen können in getrennten Bereichen ablaufen, wodurch Enzyme und Substrate lokal konzentriert werden.
Spezialisierung: Verschiedene Organellen haben spezialisierte Funktionen (z. B. Mitochondrien für Energie, Lysosomen für Abbau).
Schutz: Toxische Reaktionen (z. B. in Lysosomen) sind vom Rest der Zelle isoliert.
Kontrolle
Definiere :Endomenbransystem
Ein Netzwerk aus membranbegrenzten Organellen wie dem Endoplasmatischen Retikulum (ER), Golgi-Apparat, Lysosomen und Vesikeln, die zusammenarbeiten, um Stoffe in der Zelle zu transportieren und zu modifizieren.
Definiere : Endo
Aufnahme von Stoffen in die Zelle durch Membraneinstülpung (z. B. Endozytose).
Definiere : Exo
Abgabe von Stoffen aus der Zelle durch Vesikelfusion mit der Zellmembran (Exozytose).
Definiere : Pino
Flüssigkeitsaufnahme durch Endozytose (Zelltrinken).
Definiere : Phagozytose
Aufnahme von größeren Partikeln (z. B. Bakterien) durch die Zelle (Zellfressen).
Auf welche Weise findet der Austausch der Membran zwischen den Organellen statt?
Der Austausch erfolgt durch Vesikeltransport, bei dem Membranstücke vom ER oder Golgi abgeschnürt, transportiert und mit anderen Organellen fusionieren.
Beschreiben Sie die ‚Endosymbiontentheorie
Die Theorie besagt, dass Mitochondrien und Chloroplasten ursprünglich frei lebende prokaryotische Organismen waren, die von einer frühen eukaryotischen Zelle aufgenommen wurden. Diese entwickelten sich dann zu Zellorganellen in einer symbiotischen Beziehung.
Welche Indizien sprechen für die Richtigkeit dieser Theorie?
Doppelte Membran: Mitochondrien und Chloroplasten besitzen eine äußere und innere Membran, was für eine Aufnahme durch Endozytose spricht.
Eigene DNA: Beide Organellen haben eine zirkuläre DNA, ähnlich der von Prokaryoten.
Ribosomen: Die Ribosomen in Mitochondrien und Chloroplasten ähneln denen von Bakterien (70S statt 80S).
Unabhängige Vermehrung: Mitochondrien und Chloroplasten teilen sich eigenständig durch Teilung, ähnlich wie Bakterien.
Ähnlichkeiten mit Bakterien: Mitochondrien ähneln aeroben Proteobakterien, und Chloroplasten ähneln Cyanobakterien.
Welches sind die Besonderheiten mitochondrialer DNA
Zirkulär: Die mtDNA ist eine ringförmige DNA, ähnlich wie bei Prokaryoten.
Maternale Vererbung: Sie wird nur von der Mutter weitergegeben, was sie besonders für Abstammungsanalysen macht.
Hohe Mutationsrate: Dies ermöglicht es, evolutionäre Veränderungen über kurze Zeiträume zu verfolgen.
Eigenständiges Genom: Die mtDNA codiert für einige ihrer eigenen Proteine und tRNAs.
warum wird Mitoch. bevorzugt herangezogen, um Abstammungskarten aufgrund der DNA-Sequenz zu erstellen?
Da mtDNA nur maternalerseits vererbt wird, ist sie nicht durch Rekombination verfälscht. Dies erlaubt eine präzise Analyse von Abstammungslinien und evolutionären Entwicklungen.
4. Welche Reaktionen katalysiert der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex?
Katalysierte Reaktionen des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes (PDH-Komplex):
Der PDH-Komplex wandelt Pyruvat (C3-Körper) in Acetyl-CoA (C2-Körper) um. Dies ist der erste Schritt, um Pyruvat in den Citratzyklus einzuschleusen. Die Reaktionen umfassen:
1. Decarboxylierung: Pyruvat verliert ein CO₂-Molekül.
2. Oxidation: Das verbleibende Molekül wird oxidiert, wobei Elektronen auf NAD⁺ übertragen werden (es entsteht NADH).
3. Verknüpfung mit Coenzym A (CoA): Es entsteht Acetyl-CoA.
Warum ist es sinnvoll, dass die beteiligten Enzyme in einem Komplex zusammengefasst sind?
Effizienz: Die Reaktionen laufen schnell und ohne Diffusion von Zwischenprodukten ab.
Koordination: Die Enzyme arbeiten eng zusammen und regulieren sich gegenseitig.
Minimierung von Nebenreaktionen: Die Zwischenprodukte sind geschützt und direkt für die nächste Reaktion verfügbar.
In welchem Zusammenhang steht die Vitaminmangelkrankheit Beriberi?
Beriberi wird durch einen Mangel an Vitamin B1 (Thiamin) verursacht. Thiamin ist ein essentieller Bestandteil von Thiaminpyrophosphat (TPP), einem Coenzym, das im PDH-Komplex benötigt wird. Ohne TPP kann der PDH-Komplex nicht effektiv arbeiten, was zu Energiemangel und Stoffwechselstörungen führt.
. Welche Bedeutung hat die Umordnung von Citrat zu Isocitrat durch die Aconitase für die folgenden Reaktionen des Citratzyklus?
Die Umwandlung von Citrat zu Isocitrat durch das Enzym Aconitase ist entscheidend, weil:
Reaktivität: Citrat ist ein tertiärer Alkohol und chemisch stabil. Die Umwandlung zu Isocitrat, einem sekundären Alkohol, macht es reaktiver und ermöglicht die nachfolgende Oxidation.
Vorbereitung für Oxidation: Isocitrat wird in der nächsten Reaktion durch Isocitrat-Dehydrogenase zu α-Ketoglutarat oxidiert, wobei NADH und CO₂ entstehen.
Die Oxidation von Malat zu Oxalacetat durch NAD⁺ ist unter Standardbedingungen eine energetisch sehr ungünstige Reaktion (ΔG°’ = +29 kJ/mol). Die Reaktion verläuft unter physiologischen Bedingungen trotzdem spontan ab. Warum?
Gründe für die Spontaneität unter physiologischen Bedingungen:
1. Niedrige Oxalacetat-Konzentration: In der Zelle wird Oxalacetat durch die Citratsynthase schnell weiterverarbeitet (z. B. zu Citrat), was seine Konzentration extrem niedrig hält. Dadurch wird das Gleichgewicht in Richtung Oxalacetat verschoben.
2. Hoher NAD⁺/NADH-Quotient: Ein hoher NAD⁺/NADH-Quotient begünstigt die Oxidation von Malat zu Oxalacetat, da NAD⁺ als Elektronenakzeptor reichlich vorhanden ist.
3. Kopplung mit anderen Reaktionen: Der Citratzyklus ist ein zyklischer Prozess. Die nachfolgende Energiegewinnung (ATP-Bildung) treibt die Reaktion indirekt voran.
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Welche gemeinsame strukturelle Eigenschaft besitzen ATP, FAD, NAD⁺ und CoA?
Alle genannten Moleküle enthalten einen oder mehrere Adenosin-Bausteine (Adenin + Ribose + Phosphat).
Cosubstrate
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Gibt es eine Erklärung dafür, dass diese(frage8) Struktur bei verschiedenen Coenzymen Verwendung findet?
Erkennung und Bindung: Enzyme können diese gemeinsame Struktur leicht erkennen und an sie binden.
Evolutionäre Effizienz: Die Wiederverwendung eines universellen Bausteins (Adenosin) spart genetische und energetische Ressourcen.
Flexibilität: Der Adenosin-Baustein ist vielseitig einsetzbar, z. B. als Energieüberträger (ATP), Elektronenakzeptor (FAD, NAD⁺) oder Aktivator für Fettsäuren (CoA).
9. Auf welche Weise erfolgt die Regulation der Pyruvat-Dehydrogenase?
Allosterische Regulation: Aktivierung durch ADP, NAD⁺ und Pyruvat; Hemmung durch
Acetyl-CoA, NADH und ATP
Kovalente Modifikation: Die PDH wird durch Phosphorylierung (Inaktivierung) und Dephosphorylierung (Aktivierung) reguliert
Welche Rolle spielt der Einfluss von Adrenalin?
Adrenalin fördert die Bereitstellung von Energie, indem es die PDH indirekt aktiviert. Es stimuliert die Freisetzung von Glucose und steigert den Pyruvatfluss in den Citratzyklus.
Warum ist es sinnvoll, dass der Citratzyklus zusätzlich auch an anderen Reaktionsschritten kontrolliert wird?
Die Regulation an mehreren Stellen (z. B. Citratsynthase, Isocitrat-Dehydrogenase) stellt sicher, dass der Energiebedarf der Zelle präzise gesteuert und an den aktuellen Stoffwechsel angepasst wird.
Stellen Sie die Energiebilanz bei der Oxidation von Glucose unter anaeroben und aeroben Bedingungen dar. Wie hoch sind die ATP-Ausbeuten, wenn die folgenden Substrate vollständig zu CO2 oxidiert werden? a) Fruktose-6-Phosphat, b) Glycerinaldehyd-3-Phosphat, c) Pyruvat, d) Lactat und e) Citrat.
Kap 5
Wodurch zeichnen sich die innere und die äußere Mitochondrienmembran im Vergleich zur Plasmamembran aus? Stellen Sie dies in Bezug zur ‚Chemiosmotische Theorie‘.
Innere Mitochondrienmembran:
Stark undurchlässig für Ionen und Moleküle.
Enthält spezialisierte Transportproteine für Substrate, Ionen und ADP/ATP.
Enthält die Komponenten der Elektronentransportkette und die ATP-Synthase.
Hoher Proteinanteil (~75% der Membranmasse).
Verantwortlich für den Aufbau des Protonengradienten (elektrochemischer Gradient).
Äußere Mitochondrienmembran:
Relativ durchlässig durch Porine für Moleküle bis ca. 5 kDa.
Dient als Barriere zwischen Cytoplasma und Intermembranraum.
Plasmamembran:
Semipermeabel, kontrolliert Stoffaustausch.
Enthält keine Elektronentransportkette oder ATP-Synthase.
Bezug zur Chemiosmotischen Theorie:
Die innere Membran ermöglicht durch ihre Undurchlässigkeit den Aufbau des Protonengradienten.
Der Protonengradient dient als treibende Kraft (proton-motive force, PMF) für die ATP-Synthase, die ATP durch Rückfluss von Protonen synthetisiert.
Definieren Sie die Begriffe ‚Kofaktor nennen Sie Beispiele).
Nicht-proteinartige Verbindung, die für die Funktion eines Enzyms erforderlich ist.
Beispiele: Metallionen (Mg²⁺, Zn²⁺).
Coenzym
Organische Kofaktoren, die locker mit dem Enzym verbunden sind.
Beispiele: NAD⁺, FAD, Coenzym A.
Prosthetische Gruppe:
Fest (kovalent) mit dem Enzym verbundener Kofaktor.
Beispiele: Häm-Gruppe (Cytochrom c), Biotin.
Metalloenzym
Enzyme, die Metallionen als integralen Bestandteil enthalten.
Beispiele: Carboanhydrase (Zn²⁺), Cytochromoxidase (Cu⁺).
Holoprotein
Voll funktionsfähiges Enzym inklusive aller Kofaktoren.
Beispiel: Holo-Cytochrom c.
Apoprotein
Enzym ohne gebundene Kofaktoren oder prosthetische Gruppen.
Beispiel: Apo-Cytochrom c.
Welche prosthetischen Gruppen der Atmungskettenproteine kennen Sie?
Prosthetische Gruppen der Atmungskettenproteine:
Häm (Cytochrom c, Cytochromoxidase).
Eisen-Schwefel-Cluster (Komplex I, II, III).
Kupferzentren (Cytochromoxidase).
FMN (Komplex I).
Warum wäre eine H+/e--Übertragung durch Cosubstrate nicht sinnvoll?
Diffusionslimitierte Geschwindigkeit: Der Transport wäre zu langsam und ineffizient.
Ungenauigkeit der Kopplung: Protonengradienten könnten nicht präzise aufgebaut werden.
.Welche beiden Strategien zum Aufbau des Protonengradienten werden durch die Komplexe der Atmungskette realisiert und welche Gruppen bzw. Proteinklasse sind daran beteiligt?
1. Protonentranslokation:
Direkter Transport von Protonen durch Protonenpumpen (Komplexe I, III, IV).
Beteiligte Gruppen: Redoxaktive Zentren wie Hämgruppen, Eisen-Schwefel-Cluster.
2. Chemisches Verbrauchsprinzip:
Verlagerung von Protonen durch Redoxreaktionen (Ubichinon: Reduktion auf der Matrixseite, Oxidation auf der Intermembranseite).
Bei der Elektronentransportkette sind zwei verschiedene, diffusionsfähige Carrier beteiligt, Ubichinon und Cytochrom c. Warum ist dies sinnvoll?
Diffusionsfähige Carrier (Ubichinon und Cytochrom c):
Ubichinon: Hydrophob, transportiert Elektronen und Protonen zwischen Komplex I/II und III.
Cytochrom c: Hydrophil, transportiert nur Elektronen zwischen Komplex III und IV.
Sinnvoll:
Effizienter Transport durch unterschiedliche Lokalisation (hydrophob/hydrophil).
Erhöhung der Flexibilität und Reaktionsgeschwindigkeit im Elektronentransport.
Warum ist es sinnvoll, die Übertragung der Elektronen auf Sauerstoff über viele Elektronenträger in den Atmungskettenenzymen laufen zu lassen?
Effizienzsteigerung:
Die schrittweise Übertragung von Elektronen minimiert Energieverluste durch Wärme und maximiert die nutzbare Energie für den Aufbau des Protonengradienten.
Sicherstellung der Kontrolle:
Die Zwischenschritte ermöglichen eine präzise Regulation der Elektronentransportkette und verhindern unkontrollierte Reaktionen, die zu Zellschäden führen könnten.
Reduktion schädlicher Nebenprodukte:
Die kontrollierte Übertragung reduziert die Bildung von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS), die Zellstrukturen schädigen könnten.
Energetische Kopplung:
Die Energie der Elektronenübertragung wird durch Protonentransport an die Bildung eines elektrochemischen Gradienten gekoppelt, der für die ATP-Synthese genutzt wird.
Warum müssen die inder Elektronentransportkette beteiligten Gruppen an Proteinen gebunden sein? Nennen Sie mehrere verschiedene Gründe.
Spezifität:
Proteine positionieren die Redoxgruppen genau, um die Übertragung von Elektronen gezielt und effizient zu ermöglichen.
Schutz:
Verhindert, dass hochreaktive Zwischenprodukte (z. B. freie Radikale) im Zellinneren Schäden verursachen.
Regulation:
Die Bindung an Proteine erlaubt eine präzise Kontrolle und Anpassung an die metabolischen Bedürfnisse der Zelle.
Effizienz:
Die Organisation innerhalb der Proteine minimiert den diffusionslimitierten Elektronentransfer.
Erläutern Sie den ‚Mechanismus des Bindungswechsels‘, den Paul Delos Boyer in den 1980er Jahren als Modell zur Funktion der ATP-Synthase vorstellte.
Drei Zustände der katalytischen Zentren:
1. Loose (L): Bindet ADP und Pi locker.
2. Tight (T): Führt die Synthese von ATP aus, hält ATP fest.
3. Open (O): Setzt ATP frei und ist bereit, neue Substrate aufzunehmen.
Rotationsmechanismus:
Die Rotation der γ-Untereinheit (angetrieben durch den Protonengradienten) führt zu konformationellen Änderungen in den drei β-Untereinheiten der ATP-Synthase.
Diese Änderungen sorgen dafür, dass die β-Untereinheiten nacheinander die Zustände L, T und O durchlaufen.
Ergebnis:
ATP wird aus ADP und Pi synthetisiert, ohne dass eine direkte Bindung der Energie des Protonengradienten an die chemische Reaktion erforderlich ist.
Durch welchen Mechanismus treibt der Übergang von Protonen aus dem Intermembranraum in die Matrix die ATP-Synthase an?
Protonenfluss durch die ATP-Synthase (F₀-Teil):
Protonen passieren die F₀-Untereinheit und verursachen die Rotation des c-Rings.
Kopplung der Rotation an den F₁-Teil:
Die Rotation des c-Rings wird auf die γ-Untereinheit übertragen, die sich innerhalb der katalytischen β-Untereinheiten dreht.
Konformationelle Änderungen:
Die Rotation der γ-Untereinheit bewirkt die zyklische Änderung der Bindungszustände (L, T, O) in den β-Untereinheiten, wodurch ATP aus ADP und Pi synthetisiert wird.
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Auf welche Weise werden Pyruvat, ADP und freies Phosphat in die mitochondriale Matrix transportiert? Welche Konsequenz hat dies für die Energiebilanz beim Glycoseabbau
Pyruvat:
Transport über den Pyruvat/H⁺-Symporter.
Protonenfluss treibt den Import von Pyruvat an.
ADP und ATP:
Transport durch den Adeninnukleotid-Translokator (ANT) (Antiport):
ADP wird in die Matrix transportiert, ATP in den Intermembranraum exportiert.
Phosphat (Pi):
Transport durch den Phosphat/H⁺-Symporter.
Konsequenzen für die Energiebilanz:
Der Transport von ADP, ATP und Pi kostet indirekt Energie (Verbrauch des Protonengradienten).
Netto-Energieausbeute der Glykolyse sinkt (aus 32 ATP pro Glucose auf ~30 ATP in Eukaryoten).
Wie kommt die Zahl von 2.5 ATP je NADH in der Atmungskette zustande?
Die Zahl von 2,5 ATP je NADH ergibt sich aus dem Verhältnis der Protonen, die durch die Elektronentransportkette gepumpt werden, zur Anzahl der Protonen, die die ATP-Synthase für die Synthese eines ATP-Moleküls benötigt:
Protonen durch NADH gepumpt:
Komplex I: 4 H⁺
Komplex III: 4 H⁺
Komplex IV: 2 H⁺
Gesamt: 10 H⁺
Protonenverbrauch der ATP-Synthase:
3 H⁺ für die ATP-Synthese + 1 H⁺ für den Transport von ADP und Pi = 4 H⁺ pro ATP.
Berechnung:
Warum erzeugt die Übertragung von Elektronen durch FADH2 weniger ATP als die durch NADH?
₂ überträgt seine Elektronen direkt an Komplex II, der keine Protonen pumpt. Dadurch werden weniger Protonen durch die Atmungskette transportiert:
Protonen durch FADH₂ gepumpt:
Gesamt: 6 H⁺
.
Wie würde sich die ATP-Ausbeute je Elektronenpaar von NADH aus der Matrix verändern, wenn die Anzahl der c-Untereinheiten der ATP-Synthase von 9 auf 12 erhöht wäre?
Die c-Untereinheiten des F₀-Rings der ATP-Synthase bestimmen, wie viele Protonen für eine vollständige Rotation und somit für die Synthese von 3 ATP-Molekülen benötigt werden.
Normalzustand (9 c-Untereinheiten):
1 Rotation benötigt 9 H⁺ → 3 ATP = 3 H⁺/ATP.
Erhöhte Anzahl (12 c-Untereinheiten):
1 Rotation benötigt 12 H⁺ → 3 ATP = 4 H⁺/ATP.
Einfluss auf NADH:
Bisher: .
Neu: .
ATP-Ausbeute:
Sie sinkt, da mehr Protonen für die Synthese eines ATP-Moleküls benötigt werden.
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