Energie und Cofaktoren

= Bindungen, die energetisch mindestens der Hydrolyse von ATP zu ADP + Pi entsprechen, werden „energiereich“ genannt

EBS sind:

—> Phosphodiesterbindungen

—> Thioester

= Maß für die Triebkraft eines Prozesses

—> steckt nicht nur in der eigentlichen chemischen Bindung (= Bindungsenergie), sondern hängt auch von den Konzentrationen und der Struktur der Reaktanden ab (z.B. sterische Spannung, Abstoßung von Substitutenten etc.– das geht natürlich in die Bindungsenergie ein)

=> Reaktionen, die ATP zu erzeugen, müssen insgesamt sogar eine noch größere Menge an freier Enthalpie besitzen – sonst wird die Reaktion nicht spontan ablaufen

Phosphorsäure-Anhydridbindungen sind energiereich aufgrund:

1. Starker Mesomerie-Stabilisierung der freien Phosphorsäure

2. Abstoßung der negativen Ladungen in ATP und ADP

3. Hydration der freiwerdenden Partikel (Hydrathülle um freies P herum)

—> ATP kann eigentlich endergonische Reaktionen antreiben

—> ATP/ADP Verhaltnis muss konstant gehalten werde

—> ATP kann in Muskeln schnel regeneriert werden

Kreatinphosphat kann durch die Kreatinkinase ATP generieren:

=> Kreatinphosphat + ADP → ATP + Kreatin

• Phosphorylierung von Metaboliten

• Katalyse physiologischer Prozesse durch ATP-Hydrolyse

• Bildung der NTP- und dNTP Pools

• Phosphorylierung von Proteinen

• Ausgangsstoff für Signalmoleküle (z.B. cyclo-A

=> können Metaboliten oder fkt. Gruppen zw. Reaktionen übertragen

—> Sie bilden mit der zu übertragenden Gruppe ein reaktives, aber kinetisch stabilisiertes Intermediat

z.B. ATP als aktiver Carrier von Phosphatgruppen

=> fest gebundene Co-Enzyme nennt man auch prosthetische Gruppen

• Nicotinamidadenindinukleotid (NAD+)

  • wichtigster Elektronenüberträger des Katabolismus (Reduktionsmittel)

• NADP+ die phosphorylierte Form des NAD+

  • überwiegend anabol eingesetzt (Oxidationsmittel)

• NAD+ akzeptiert ein Hydridion. Ein H+ wird an das Medium abgegeben. Dies entspricht 2 Elektronen oder einem H-Molekül.

Das Redox-Potential von FAD erlaubt keine Oxidation von

z.B. OH-Gruppen (da zu niedrig), aber eine Oxidation von C-C Bindungen ist möglich:

Coenzym A kann mit Carbonsäuren reaktive Thioester bilden:

—> Adenosin ist ein gemeinsamer Bestandteil vieler Coenzyme

z.B. ATP, NADH, Coenzym A

Warum von Bedeutung?

• Das könnte ein evolutionäres Relikt aus der RNA-Welt sein.

• Vor Proteinen könnten RNA-Moleküle katalytische Funktionen übernommen haben.

=> wird als Cofaktor verwendet, um Carbonylverbindungen zu spalten

—> hilft dabei, chemische Bindungen zu verändern.

=> Cofaktor für Carboxylierungen — also für Reaktionen, bei denen eine CO₂-Gruppe (Carboxylgruppe) an ein Molekül angehängt wird

Biotin = CO₂-Carrier, aktiviert durch ATP, überträgt CO₂ auf andere Moleküle in biosynthetischen Reaktionen.

• Vitamine müssen vom Menschen mit der Nahrung aufgenommen werden.

• nehmen häufig an Stoffwechsel-Reaktionen teil

• Man unterscheidet zwischen:

  • wasserlöslichen

  • fettlöslichen Vitaminen (-> Dies ist für die Resoprtion wichtig)

• Vitamine sind i.d.R. Vorstufen der Carrier-Moleküle

=> Die Aufnahme erfolgt in Micellen analog zu anderen lipophilen Substanzen

=> Die Aufnahme erfolgt mittels spezifischer Carrier-Systeme in der Zellmembran

• Vitamin C reduziert Eisen(III) zu Eisen(II) im aktiven Zentrum der Prolyl-Hydroxylase.

• Dieses Enzym benötigt Fe²⁺, um die Hydroxylierung von Prolin zu ermöglichen.

• Dabei entsteht 4-Hydroxyprolin – eine essenzielle Aminosäure für die Stabilität der Kollagen-Tripelhelix.

=> Vitamin C hilft beim Eisen-reduzieren und Kollagen-stabilisieren

=> Wird als Co-Substare in Reaktionen verbraucht

=> sind als Coenzyme in vielen Stoffwechselwegen essenziell