Primärstruktur eines Proteins:
Die Primärstruktur ist die lineare Abfolge von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind.
Sie entsteht während der Proteinsynthese (Translation) in den Ribosomen.
Diese Sequenz ist genetisch festgelegt und enthält alle Informationen für die spätere Faltung des Proteins.
Sekundärstruktur eines Proteins:
Die Sekundärstruktur beschreibt regelmäßige, lokal organisierte Strukturen innerhalb der Polypeptidkette, die durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidgruppen entstehen.
α-Helix
β-Faltblatt (β-Sheet)
Tertiärstruktur:
Die Tertiärstruktur ist die dreidimensionale Faltung einer einzelnen Polypeptidkette.
Sie entsteht durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (R-Gruppen) der Aminosäuren:
Wasserstoffbrücken
Ionenbindungen
Van-der-Waals-Kräfte
Hydrophobe Wechselwirkungen
Disulfidbrücken (zwischen Cysteinresten)
➡️ Diese Struktur bestimmt die biologische Funktion eines Proteins!
Quartiärstruktur:
Die Quartärstruktur beschreibt den Zusammenbau mehrerer Polypeptidketten (Untereinheiten) zu einem funktionsfähigen Proteinkomplex.
Sie entsteht durch nicht-kovalente Bindungen oder Disulfidbrücken zwischen den Ketten
Führen Sie charakteristische Eigenschaften von Enzymen an und erklären Sie deren Wirkungsweise.
Biokatalysatoren: Sie beschleunigen chemische Reaktionen, ohne selbst verbraucht zu werden.
Substratspezifität: Jedes Enzym wirkt nur auf ganz bestimmte Substrate (Schlüssel-Schloss-Prinzip).
Reaktionsspezifität: Enzyme katalysieren nur eine bestimmte Reaktion oder Reaktionsart.
Temperatur- und pH-abhängig: Sie arbeiten am besten bei einem optimierten pH-Wert und Temperaturbereich.
Erklären Sie die Funktion des aktiven Zentrums in einem Enzym und den Ablauf einer enzymatischen Reaktion.
Das aktive Zentrum ist der Bereich des Enzyms, an dem das Substrat spezifisch bindet.
Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms → Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes
Das Enzym katalysiert die Reaktion, indem es die Aktivierungsenergie senkt
Produkt entsteht und wird freigesetzt
Das Enzym ist unverändert und kann erneut verwendet werden
Erklären Sie den Begriff der Enzymaktivität und welche Faktoren diese beeinflussen.
Die Enzymaktivität beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit, mit der ein Enzym ein Substrat in ein Produkt umwandelt – meist gemessen als Produktmenge pro Zeit.
Temperatur:
Bis zum Temperaturoptimum steigt die Aktivität
Bei zu hoher Temperatur → Denaturierung (Verlust der Struktur und Funktion)
pH-Wert:
Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert
Zu starke Abweichungen können das aktive Zentrum verändern
Substratkonzentration:
Je mehr Substrat vorhanden ist, desto schneller die Reaktion – bis das Enzym gesättigt ist (Michaelis-Menten-Kinetik)
Enzymkonzentration:
Mehr Enzym = mehr Reaktion (bei konstantem Substrat)
Hemmstoffe (Inhibitoren):
Können die Aktivität gezielt verringern, z. B. durch Blockieren des aktiven Zentrums
Substratspezifität
Ein Enzym bindet nur ganz bestimmte Substrate, die genau in das aktive Zentrum passen – wie ein Schlüssel ins Schloss.
Beispiel:Lactase spaltet nur Lactose (Milchzucker), nicht andere Zuckerarten.
Reaktionsspezifität.
Ein Enzym katalysiert nur eine bestimmte Reaktion mit seinem Substrat – nicht mehrere verschiedene.
Beispiel: Glucoseoxidase oxidiert nur Glucose zu Gluconsäure, aber keine anderen Zucker.
Substratspezifität = Was passt rein?Reaktionsspezifität = Was passiert damit?
Erklären Sie den Begriff der Hemmung bei Enzymen. Welche Arten der Hemmung gibt es und wie funktionieren diese?
Enzymhemmung bedeutet, dass die Aktivität eines Enzyms gezielt verringert oder blockiert wird – z. B. durch bestimmte Moleküle, sogenannte Inhibitoren.
Kompetitive Hemmung:
Der Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum und blockiert es vorübergehend.
Nicht-kompetitive Hemmung:
Der Hemmstoff bindet außerhalb des aktiven Zentrums und verändert die Enzymstruktur, sodass Substrat nicht mehr passt.
Irreversible Hemmung:
Der Hemmstoff bindet dauerhaft ans Enzym und macht es unbrauchbar
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