Proteine

Lebensnotwendige Aminosäuren, die nicht im Stoffwechsel der tierischen Zellen aus Kohlenstoffketten und Ammoniak synthetisiert werden können, werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet. Sie müssen dem Körper in ausreichender Menge mit der Nahrung zugeführt werden

Methionin

Lysin

Histidin

Isoleucin

Leucin

Threonin

Tryptophan

Verbinden sich einzelne Aminosäuren miteinander, so bezeichnet man dieses Molekül als Peptid. Peptide entstehen durch Kondensationsreaktionen zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Die entstandene Bindung wird Peptidbindung genannt.Man unterscheidet: Dipeptide (2 AS), Tripeptide (3 AS), Oligo- und Polypeptide.

Primärstruktur: Reihenfolge/ Sequenz der Aminosäuren in dem Protein

Sekundärstruktur: Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb der Aminosäurekette zwischen Bestandteilen der Hauptgruppe

o α-Helixstruktur (spiralig gewunden)

o β-Faltblattstruktur (gefaltet)

Tertiärstruktur: weitere Bindungen innerhalb der Aminosäurekette auch zwischen den Bestandteilen der Nebengruppen; vier Bindungsarten: Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe van-der-Waals-Kräfte, Disulfidbindungen, Ionenbindungen.

Quartärstruktur: Bindungen zwischen mehreren Polypeptidketten, sodass größere Moleküle entstehen (z.B. Hämoglobin 4 Polypeptiduntereinheiten und Eisen)

DNA (Desoxyribonukleid acid) und RNA sind Nucleinsäuren.

Desoxyribonucleinsäure (DNS –deutsch) speichert die genetischen Informationen. In der DNS ist als Zucker Desoxyribose enthalten sowie die Basen Adenin (A), Cytosin (C), Guanin (G) und Thymin (T). Die DNS-Moleküle bestehen aus zwei Nucleotidsträngen, die in Helixform umeinander gewunden sind.

Ribonucleinsäure (RNS) dient der Entzifferung und Übertragung der genetischen Information bei der Proteinbiosynthese. In der RNA ist als Zucker Ribose enthalten und Base Uracil (U) statt Thymin. Das Molekül ist ein Einzelstrang.

In der DNA sind die Basen Adenin (A), Thymin (T), Guanin (G) und Cytosin (C) enthalten.

Ein Nukleotid besteht aus einem Phosphatrest, einer Pentose (5 fach-Zucker) und einer Base. Das Zuckermolekül verbindet die Phosphatgruppe mit der Base.Die Bindung zu den nächsten Nukleotiden besteht zwischen den Phosphat-Gruppen und den Pentosen.

Das Molekül besteht aus zwei Nucleotidsträngen, die in Helixform umeinander gewunden sind.

Die einzelnen Nucleotide eines Stranges verbinden sich jeweils zwischen den Zucker- und den Phosphat-anteilen. Die Zucker-Phosphat-Stränge bilden in dem Doppelstrang die äußeren Stricke, während die Basenpaare die inneren Sprossen bilden. Die Basenpaare Adenin-Thymin (2 Bindungen) und Cytosin-Guanin (3 Bindungen) sind über Wasserstoffbrückenbindungen (=Hydrogenbindungen) verbunden. Die Verbindung der zwei Nukleotidstränge besteht über die Basenpaare.

Replikation meint die identische Verdopplung bzw. Neubildung der DNA. Der Vorgang läuft vor der Zellteilung ab, damit beide Tochterzellen den identischen Chromosomensatz haben. Zunächst lösen sich die DNA-Stränge voneinander, wodurch die Basen beider Ketten frei werden und sich hier entsprechend der spezifischen Basenpaare neue Nucleotide anlagern (Bildung der Komplementärstränge). Der Vorgang läuft nach dem Reißverschlussprinzip ab.

Der genetische Code ist universell, d.h. für alle Lebewesen geltend, in der DNA verschlüsselt. Der genetische Code bestimmt die Struktur der Proteine, da die Reihenfolge der Aminosäuren in dem Protein durch die DNA vorgegeben ist. Dabei codiert immer ein Basentriplett (= 3 aufeinander folgende Basen) eine Aminosäure.

Proteine sind Makromoleküle, ihre Untereinheit sind die Aminosäuren, die hauptsächlich aus den Elementen C, H, O und N bestehen. Eine Aminosäure setzt sich aus einer C-Atom-Kette zusammen, die eine Carboxylgruppe (COOH), eine Aminogruppe (NH2) sowie eine Restgruppe (z. B. Schwefel) enthält.

Die Transkription bezeichnet den Vorgang der Übertragung der DNA in die mRNA (=Messenger RNA) im Zellkern. Hierzu öffnet sich die DNA-Helix, eine der frei liegenden Ketten bindet neue Basen, sodass ein neuer Strang entsteht. Dieser Vorgang läuft nicht wie bei der Replikation über die ganze DNA ab, sondern nur über spezifische Teilbereiche, die zur Proteinbiosynthese benötigt werden. Am Anfang eines Ursprung-Stranges ist eine spezifische Nukleotidsequenz vorhanden, die die Umschreibung auslöst, der sog. Promoter. Stopp-Codons sorgen für Beendigung des Prozesses.Die mRNA verlässt den Zellkern durch die Kernporen und gelangt in das Cytoplasma, in dem sich die Translation anschließt.

Die mRNA ist die Abschrift der DNA (Boten-RNA bzw. messenger-RNA). Sie transportiert die genetische Information aus dem Zellkern durch die Kernporen zu den Ribosomen. An den Ribosomen findet die Proteinbiosynthese statt.

Translation schließt sich an die Transkription an. Es ist die Umwandlung der mRNA in Proteine an den Ribosomen im Zellplasma mithilfe der tRNA (transfer RNA), wobei die mRNA die spezifische Zusammensetzung der Aminosäuren für die Herstellung eines Proteins kodiert.Translation = Ablesen der Basensequenz der mRNA und Übersetzung in Aminosäuremuster an den Ribosomen.Die mRNA verlässt durch Kernporen den Zellkern und bindet im Zytoplasma an Ribosomen. Die tRNA bindet Aminosäuren (Basentriplett codiert die bindende AS) und transportiert diese zu den Ribosomen, passt das Basentriplett der tRNA zu dem der mRNA (komplementär), so löst sich die Aminosäure ab und bindet an die Peptidkette. Dieser Vorgang wiederholt sich, bis ein Stopp-Codon in der mRNA auftritt und die Vollständigkeit des Proteins signalisiert.

Die tRNA transportiert die Aminosäuren zu den Ribosomen im Cytoplasma.Die tRNA kann sich auf einer Seite mit einer spezifischen Aminosäure kombinieren. Auf der anderen Seite besitzt sie ein eigenes Triplett (ein Anti-Codon), das sich mit dem entsprechenden Codon der mRNA verbinden kann. Welche AS von der tRNA gebunden wird, ist abhängig von der Sequenz ihres Anti-Codons. Die mitgeführten AS werden an den vorhandenen Peptid-Strang verknüpft zu einer Kette (Protein) durch Ablösen der AS von der tRNA.

Enzyme katalysieren chemische Reaktionen. Enzyme sind substrat- und wirkungsspezifisch, d.h. aus einem spezifischen Substrat wird ein spezifisches Produkt hergestellt. Die Substrate binden spezifisch nach dem „Schlüssel-Schloss-Prinzip“ in einem bestimmten Bereich der sogenannten aktiven Gruppe des Enzyms.

Der Proteinteil (Apo-Enzym) eines Enzyms kann mit einem anderen Molekül verbunden sein, welches dann als Co-Enzym oder Co-faktor bezeichnet wird. Apo-Enzym und Co-Enzym bilden zusammen das aktive Holo-Enzym. Co-Enzyme werden häufig aus Vitaminen synthetisiert oder bestehen aus Metallen, wie Eisen, Kupfer, Mangan…Beispiele sind Nikotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD(+)) und Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD). NAD(+) ist ein Nikotinsäureabkömmling und an biochemischen Redoxreaktionen als Elektronenakzeptor beteiligt. Es übernimmt bei der Oxidation zwei Elektronen und zwei Protonen und wird dabei zu NADH+H(+) reduziert. An anderer Stelle können die Elektronen und Protonen wieder abgegeben werden. NADH+H(+) wird dabei oxidiert. FAD trägt ebenfalls zum Wasserstoff- und Elektronentransport bei. Es handelt sich dabei um einen Riboflavin-Abkömmling

Das umzusetzende Substrat bindet an das aktive Zentrum des passenden Enzyms nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip, wodurch ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht. Es kommt zu Umsetzung, sodass das Substrat zum Produkt umgewandelt wird.

Bei einer kompetitiven Hemmung wird die Wirkung des Enzyms gehemmt. Der Hemmstoff hat eine ähnliche Struktur wie das Substrat und kann somit an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Es kommt jedoch nicht zu einer Reaktion. Der Hemmstoff besetzt das Enzym nur und verhindert so die Umsetzung weiterer Substrate. Die kompetitive Hemmung kann überwunden werden, wenn das Substrat eine größere Affinität zum Enzym besitzt als der Hemmstoff oder wenn das Substrat reichlicher als der Hemmstoff vorhanden ist.Beispiel einer kompetitiven Hemmung: Kumarin (Bestandteil von Rattengift) hat eine ähnliche Struktur wie Vitamin K, sodass das Enzym, das Vitamin K umsetzt durch Kumarin besetzt wird.