Strukturformeln

• WW wie z.B. die Bindung zwischen einem Enzym und seinem Substrat

• nichtkovalente Bindungen werden unterschieden in:

  -> Wasserstoffbrückenbindungen

  -> elektrostatische WW (->Ionenbindungen) => am stärksten

  -> hydrophobe WW, Pi-Pi-stacking => für Initialfaltungen bei Proteinen wichtig

  -> van-der-Waals-WW

• kovalente Bindung: Disulfidbindungen

• bei Glucose: Bildung intramolekulares Halbacetal. Angriff der OH-Gruppe an C5 an Aldehydfunktion von C1

• bei Fructose: BIldung Halbacetal. Angriff der OH-Gruppe an C5 an Ketofunktion von C2

Oligosaccharidketten der Glykoprotine auf Oberfläche von Erythrozyten

• A zusätzlich mit N Acetylgalactosamin

• B zusätzlich mit Galactose

Histidin, Arginin, Asparagin, Cystein, Glutamin, Glycin, Prolin, Tyrosin

• Vom Carboxy zum Aminoterminus

  -> Genau anders herum als normalerweise

g/mol

1 kilo Dalton = 1000 g/mol

Sequenzmotiv Gly-Xaa-Yaa

Xaa ist häufig Prolin

Yaa ist häufig Hydroxyprolin

Anteil Glycin: 30%

Anteil (Hyroxy)Prolin: 22%

• 1. cotranstlationale Einschleusung ins ER

• 2. Abspaltung des Signalpeptids

• 3. Hydroxylierung

• 4. Glykosylierung

• 5. Assemblierung und Sekretion von Prokollagentripelhelices

• 6. Abspaltung der Propetide

• 7. Polymerisation und Quervernetzung des Tropokollagens zur reifen Kollagenfibrillen

1-5 intrazellulär

6-7 extrazellulär

• Vitamin C Mangel

• Vitamin C agiert als Cosubsttrat für Prolyl-4-Hydroxylase—> Hydroxylierung von Prolin zu 4 Hydroxyprolin

• Vitamin C Mangel für zum Stillstand der Reaktion—> Kollagenmangel—>x Zahnfleischentzündungen und verzögert Wundheilung

• James Cook wies Matrosen auf See Sauerkraut zu essen (enthält viel Vitamin C)

Vermittler der Zellanhaftung

Beispiele: laminin, Integrine

Laminin: wichtiges Sturkturprotein der Basalmembran—> bindet an Integrine, Kollagen IV und Proteoglykane—> durch Integrin Laminin Wechselwirkung mechanischer Kontakt zw. Zellinnerem und EZM (Signalübertragung)

Integrine: transmembran Adhäsionsmoleküle, verbinden ECM mit Zytoskelett (Aktinfilemente), Signalübertragung

Hämoglobin: Tetramer (2alpha und 2beta Ketten, je eine Häm Gruppe), Sauerstofftransport im Blut—> Sauerstoffbindung ist kooperativ (, sigmoidale Kurve)

Myoglobin: Monomer (Polypeptidkette+Häm Gruppe), Sauerstoffspeicherung im Muskel, Sauerstoffbindung nicht koperativ (hyperbolische Kurve), höhere Sauerstoffaffinität als Hämoglobin

Methämoglobin: funktionslos, Valin an Position 67 in Helix E beta Unterinheit durch Glutamat ersetzt (Val67Glu), durch Mutation wird Hämzentrum in Fe3+ Oxidationsstufe stabilisiert—> Zyanose

• Synthase: 2 Komponente ohne ATP verknüpft

• Synthetase: 2 Komponenten mit ATP verknüpft (Ligase Hauptklasse)

Cofaktor: alles, was ein Enzym zusätzlich zum Proteinanteil benötigt, um aktiv zu sein

Untergruppen Cofaktor: Metallionen (anorganisch) und Coenzyme (organisch)

Coenzym Untergruppe: prosthetische Gruppe (dauerhaft gebunden an Enzym) und Cosubstrat (nur locker gebunden)

fettlöslich: A, E, D, K

Wasserlöslich: B und C

- Spaltung von peptidbindungen unter Einsatz vo Waser

-Wassermoleküle müssen bei allen Proteasen aktiviert werden

- nukleophile Substitution

entweder zweistufiger Ablauf: Wasser greift mit 2 Schritten hydrolytisch an

Oder einstufiger Ablauf: Wasser direkt als Nukleophil

Serinproteasen (zweistufig): katalytische Reste snd Serin, Histidin, Aspartat

Cysteinproteasen (zweistufig): katalytische Reste sind Cystein und Histidin

Aspartatproteasen (einstufig): katalytische Reste sind 2 Aspartate

Metalloproteasen (einstufig): katalytische Reste sind Zn2+ koordiniert durch Histidin und Glutamat

Cysteinprotease: Histidin aktivertes Cystein (Caspasen)

Aspartatprotease: Aspartat aktiviertes H2O (Pepsin)

Metalloproteasen: Metallionen atktiviertes H2O in den jeweiligen kataytischen Zentren (Carboxypeptidase A)

Endopeptidase: shcniedet innerhalb von Peptidketten

Exopeptidase: Abtrennung einzelner Aminosäuren vom Amino oder Carboxyende

Trypsin ein Beispiel für Hydrolase/Protease

Trypsin ist ein Prankreasenzym

Serinprotease

Sequenzidentität: messbarer Prozentwert identischer Aminosäuren oder Nukleotide in Sequenzen

Sequenzhomologie: gleicher Ursprung (qualitativ)

Strukturhomologie: Ähnlichkeit der 3D Faltung

Isoenzyme sind von verscheidenen Genen codierte Enzyme, die die gleiche biochemische Reaktion katalysieren

Sie unterscheiden sich im Primärsequenz, der Art ihrer Regulierung und ihrem Vorkommen

Oxidoreduktase

Anaerob im Muskel: Pyruvat zu Lactat (NADH zu NAD+)

Aerob: Lactat zu Pyruvat (NAD+ zu NADH)

fünf Isoenzyme

H Typ: Herz, mehr saure AS, in Gewebe mit hohem Sauerstoffverbrauch

M Typ: Muskel, in Gebweb mit starker glykolytischer Aktivität und hoher Lactatproduktion

LDH1: HHHH (Myokard)

LDH2:HHHM (Myokard)

LDH3: HHMM (Niere, Skelettmuskulatur)

LDH4: HMMM (Niere, Skelettmuskulatur)

LDH5: MMMM (Skelettmuskulatur, Leber)

Zellschädigungen führen zu einer Aktivitätserhöhung einzelner LDH Isoenzyme im Plasma

Aktivierung eines Vorläuferenzym/Zymogens zu aktivem Enzym durch Spaltung einer oder weniger definierte Peptidbindungen

Beispiele: Typsinogen zu Trypsin, Prothrombin zu Thrombin

Exzessive Proteolyse: Spaltung zahlreicher Bindungen

Funktion: Bestandteil von Phospholipiden, Ausgangstoff für Eikosanoiden (Entzündungrekationen, Schmerzvermittlung, Blutgerinnung)Leukotriene, Prostaglandine, Thromboxane