Struktur einer Amidgruppe
Wichtigste Stoffklassen
Nukleinsäure, Proteine, Lipide, Kohlenhydrate, Membrane
4 Gruppen von Biopolymeren und deren Monomere
Proteine und Peptide
Aminosäure
Nukleinsäuren
Nukleotide
Lipide
Carbonsäure und Alkohole
Polysaccharide
Mono- und Disaccharide
3 Aufgaben von Proteinen und Beispiele
Bewegungsproteine —> Myosin/ Actin
Transportproteine —> Hämoglobin
Strukturproteine —> Kollagen
Nennen und Beschreibung zur Bestimmung der Proteinkonzentration
Bradford-Methode: Coomasie-Blue bildet mit Proteinen Komplexe, Konzentration wird anhand der Farbreaktion bestimmt.
Spektrophotometrie bei 280 nm: Eigenschaft der Aromatischen Aminosäurereste werden genutzt, dass sie bei 280 nm absorbieren.
Welche ist letztendlich die Energiequelle für den größten Teil des Lebens auf der Erde? geothermische Energie (Erdwärme)
die Sonne
Nennen Sie 3 charakteristische Unterschiede zwischen prokaryontischen und eukaryontischen Zellen.
Prokaryonten
Eukaryonten
einzellige Mikroorganismen
einzellig & mehrzellige Organismen
kein Kern oder innere Membranen
Zellkern & Zellorganellen
schnelle Zellteilung
langsamere Zellteilung
Nennen Sie 4 membranumhüllte Organellen, die in eukaryontischen Zellen vorkommen.
Zellkern
—> Enthält >95% der DNA
—> Organisation der DNA in Chromosomen
Endoplasmatische Retikulum
—> rER: Proteinsynthese
—> gER: Synthese von Membranlipiden & Glykogen
Cytoskelett:
—> Funktion: Stabilität, Organisation, Bewegung
Golgi-Apparat
—> Empfängt, modifiziert, sortiert und versendet Proteine
Mitochondrien und Chloroplasten besitzen eine Anzahl von gemeinsamen Merkmalen. Welches der folgenden gehört nicht dazu?
Gemeinsamkeiten:
Beide sind wichtige Orte der biologischen Energieumwandlung.
Beide sind von einer Doppelmembran umgeben.
Beide enthalten DNA.
Keine Gemeinsamkeiten:
Beide kommen in allen eukaryontischen Zellen vor
In welchem Zellorganell finden die zentralen biochemischen Vorgänge zur Energiegewinnung in eukaryontischen Zellen statt?
Mitochondrien und Cytosol
Welches ist ein ausnahmslos gültiges Hauptmerkmal, durch welches sich Prokaryonten von Eukaryonten unterscheiden?
Innerhalb von eukaryontischen Zellen befinden sich Organellen, in Prokaryonten nicht.
Markieren Sie im unten gezeigten Molekül polare Bindungen. Welche Eigenschaft der an einer chemischen Bindung beteiligten Elemente (Atome) ist maßgebend dafür, ob die Bindung unpolar, polar oder ionisch ist?
Theorie: Je größer die Differenz in der Elektronegativität der Atome, desto polarer ist die Bindung.
Vervollständigen Sie folgende Tabelle
Element
Symbol
Anzahl Außenelektronen
Anzahl kovalente Bindungen
Elektronegativität von 1 (klein) bis 4 (groß)
H
C
N
O
Wasserstoff
1
Kohlenstoff
4
2
Stickstoff
5
3
Sauerstoff
6
Ordnen Sie die in bzw. zwischen Biomolekülen auftretenden Wechselwirkungen nach ihrer Stärke: Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte, kovalente Bindungen, Ionenbindungen
Van-der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrücke, Ionenbindung, kovalente Bindung
Wasser hat einen für sein Molekülgewicht außerordentlich hohen Siedepunkt. Welche Wechselwirkung zwischen den Wassermolekülen ist dafür verantwortlich?
Wasserstoffbrücken: die Moleküle haben eine starke Bindung. Um dies trennen zu können, braucht man hohe Siedetemperatur.
Welches der folgenden Moleküle ist nicht polar?
CO2 —> wegen der Achsensymmetrie, polare Bindungen heben sich gegenseitig auf Gesamtdipolmoment= 0
Wie heißt eine Verbindung mit der folgenden funktionellen Gruppe:
Aldehyd
Welches der folgenden Moleküle besitzt die größte Löslichkeit in Wasser?
Viele OH-Gruppen vorhanden, aus diesem Grund hat es die größte Löslichkeit in Wasser
An wie vielen Wasserstoffbrücken kann ein Wassermolekül maximal beteiligt sein?
Es können maximal 4 Wassermolekül beteiligt sein
Die mögliche Entdeckung von Wasser auf dem Planeten Mars und auf dem Mond hat unter Biochemikern zu Aufregung geführt. Warum?
Weil das Leben, so wie wir es kennen, von Wasser abhängig ist. Der Nachweis von Wasser auf anderen Planeten könnte darauf hindeuten, dass es irgendwo anders in unserem Sonnensystem noch Leben gibt oder gegeben hat.
Schwächste nichtkovalente Wechselwirkung
Van-der-Waals-Kräfte
Welche Verbindung eignet sich am besten zur Herstellung einer Pufferlösung mit einem pH-Wert von 8,0?
Essigsäure, pKS = 4,8
Imidazol, pKS = 7,0
N-2-Hydroxyethylpiperazin-N´-ethansulfonsäure, pKS,2 = 7,6
N-Tris-(hydroxymethyl)-methylglycin, pKS = 8,15
Tris-(hydroxymethyl)-aminomethan, pKS = 8,3
Glycin, pKS,2 = 9,9
—> pKs-Wert am nähesten zu 8,0
Der Begriff Osmose beschreibt…
…die Diffusion von Wasser aus einer Lösung mit einer kleineren Konzentration gelöster Stoffe in eine Lösung höherer Konzentration gelöster Stoffe.
Welche der folgenden ionischen Spezies der Phosphorsäure liegt bei einem pH-Wert von 7,2 überwiegend vor?
H2PO4^- und HPO4^2−, die in etwa gleich großen Mengen vorliegen
Wie groß ist das Verhältnis der Konzentrationen von konjugierter Base und schwacher Säure in einer Pufferlösung, wenn der pH-Wert der Lösung genauso groß ist wie der pKS-Wert der schwachen Säure (pH = pKS)?
1 —> [Base]=[Säure] pH=pKs
Viele phosphorylierte Zucker (Phosphatester von Zuckern) sind Zwischenprodukte des Stoffwechsels. Die beiden sauren, deprotonierbaren (ionisierbaren) OH-Gruppen der Phosphatgruppe von Ribose-5- phosphat weisen pKS-Werte von 1,2 und 6,6 auf. Die Abbildung zeigt die vollständig protonierte, ladungsneutrale Form von Ribose-5-phosphat.
a) Zeichnen Sie die Strukturformeln der beiden möglichen ionischen Spezies dieses phosphorylierten Zuckers in der Reihenfolge steigenden pH-Werts.
b) Skizzieren Sie eine Titrationskurve von Ribose-5-phosphat mit Natronlauge im unten gegebenen Diagramm.
a)
b)
a) Bestimmen Sie die Oxidationszahlen der C-Atome folgender Molekülformel.
b) Um welche in der Biochemie äußerst wichtige Stoffklasse handelt es sich bei der gezeigten Verbindung?
b) Aminosäure mit polaren Seitenketten —> Asparagin (Asn/N)
Reine Aminosäuren sind farblose, salzartige Feststoffe mit hohen Schmelzpunkten. Obwohl organische Verbindungen, ähneln reine, feste Aminosäuren äußerlich doch eher Kochsalz. Wie lässt sich dieses Verhalten aus der Molekülstruktur der Aminosäuren erklären?
Markieren Sie chirale Zentren (= asymmetrisch substituierte C-Atome) in folgenden Molekülformeln
Theorie:
a) Trägt ein C-Atom (grau) vier unterschiedliche Liganden (bunt) kann es durch Rotation nicht mit seinem Spiegelbild zur Deckung gebracht werden: Das chirale Molekül und sein Spiegelbild sind Enantiomere
b)Ein achirales Molekül mit zwei identischen Kohlenstoffliganden (grün) ist nach Drehung deckungsgleich mit seinem Speigelbild
Proteine sind Biopolymere, die aus folgenden Monomeren bestehen
Aminosäuren
Ordnen Sie folgende Aminosäuren von hydrophob nach hydrophil: Threonin / Glutaminsäure / Phenylalanin
Hydrophob: Phenylalanin
Hydrophil: Theorenin, Glutaminsäure
Welche der folgenden Aminosäuren besitzen/besitzt ein Absorptionsmaximum im UV-Bereich des elektromagnetischen Spektrums? (Hinweis: Aminosäuren mit aromatischen Ringen absorbieren hauptsächlich UV-Licht).
W
F
Y
alle drei, also: W, F und Y
keine der genannten Aminosäuren
Welchen Wert beträgt die Nettoladung der Aminosäure Lysin bei einem pH-Wert von 7,4?
Hinweis: Die drei pKS-Werte von Lysin betragen:
Welche der folgenden Aminosäuren kommt am wahrscheinlichsten auf der Oberfläche eines globulären Proteins vor?
Im Inneren des Proteins kapseln sich die hydrophoben Seitenketten von der wässrigen Umgebung ab, während polare und vor allem geladene Seitenketten meist an der Oberfläche liegen
unpolar: Alanin, Valin, Isoleucin, Leucin
polar: Serin
Serin
Polypeptidketten sind lineare Ketten, die durch ihre Aminosäureabfolge (Sequenz) charakterisiert sind. Prinzipiell könnte man diese Sequenz in beiden Richtungen ablesen. Wie unterscheiden sich diese beiden Richtungen ganz unabhängig von den Aminosäure-Seitenketten und welche Richtung ist die offiziell „richtige“?
Bestehen aus 3 Bausteine
—> alpha-C-Atom (CHR)
—> Carbonylgruppe (CO)
—> Aminogruppe (NH)
Amina-Terminus zum Carboxy-Terminus
NH-CHR-CO
Carboxy-Terminus zum Amina-Terminus
CO-CHR-NH
Welche der folgenden Formen von Cystein überwiegt bei einem pH-Wert von 9,5?
Die Aminosäure Cystein kann oxidieren und bildet dabei ein Dimer. Nennen Sie die Art der Verknüpfung und den Namen des Dimers.
Die Thiolgruppen zweier Cysteine können zur Disulfidbrücke oxidiert werden; das entsprechende Dimer wird auch Cystin genannt.
Welches der folgenden Tripeptide weist die größte Löslichkeit in unpolaren Lösungsmitteln (Kohlenwasserstoffe) auf?
Glutamylalanylphenylalanin
Lysylglycylserin
Threonylleucylhistidin
Valyltryptophanylglutamin
Leucylalanyltryptophan
unpolar: Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin, Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan
polar: Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin
—> geladen: polar + hydrophil: Asparaginsäure, Glutaminsäure, Lysin, Arginin, Histidin
Untersuchen Sie folgendes Tetrapeptid:
a) Kennzeichnen Sie die α-Kohlenstoffatome
b) Zeichnen Sie Rahmen um die Atome jeder Peptidgruppe
alpha-Kohlenstoffatome zw. COOH und NH2-Gruppe (C-Atom neben N, aber keine Doppelbindung)
NH-CH=O
An welchem Punkt der Titrationskurve überwiegt die Form von Aspartat, die durch die dargestellte Strukturformel repräsentiert wird?
Die Proteinkonzentration einer Lösung kann durch die Messung der Absorption von UV-Licht der Lösung bei 280 nm abgeschätzt werden, aber diese Methode liefert keinen genauen Wert der Konzentration. Warum nicht?
Weil der Gehalt an aromatischen Aminosäuren von Protein zu Protein variiert.
Die freie Rotation um eine Peptidbindung in einem Protein ist hauptsächlich deswegen eingeschränkt, weil…
…die Peptidbindung einen partiellen Doppelbindungscharakter aufweist.
—> Glycinmolekülen
Prolin besitzt nur eine geringe Anzahl möglicher Konformationen, weil…
…seine Seitenkette zusätzlich mit der α-Aminogruppe verknüpft ist.
Nennen und erläutern Sie die 4 Strukturebenen von Proteinen.
Ebene
Definition
Maßgebliche Kräfte
Primärstruktur
Lineare Sequenz der Aminosäurereste
Kovalente Bindung
Sekundärstruktur
Lokale Konformation
Wasserstoffbrücken zw. C=O und NH Gruppen in der Hauptkette
Tertiärstruktur
Räumliche Gestalt, die sich aus Zusammenlagerung von Sekundärstrukturelementen ergibt
Wechselwirkungen zw. Aminosäureseitenketten , die in der AS-Sequenz weit auseinander liegen können
Quartärstruktur
Nicht-kovalente Verknüpfung mehrerer Polypeptidketten
Wechselwirkungen zw. Aminosäureseitenketten, Metallkomplexe
In einer idealen α-Helix beträgt die Anzahl der Aminosäurereste pro voller Umdrehung?
Die alpha-Helix besitzt eine definierte Geometrie!
Jeder Rest ist relativ zum Vorgänger um 100° gedreht
3,6 Aminosäurereste machen eine komplette Helixwindung aus.
3,6
Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Schlussfolgerung aus Christian Anfinsen's Experiment mit Ribonuclease A am besten?
Die für die native dreidimensionale Struktur der Ribonuclease erforderliche Information ist bereits in ihrer Aminosäuresequenz enthalten.
In einer idealen α-Helix bildet das Carbonylsauerstoffatom jedes Restes n im Polypeptidrückgrat eine Wasserstoffbrücke zum Amidwasserstoffatom des Restes n +
Welche der folgenden Aminosäuren befindet sich mit der geringsten Wahrscheinlichkeit innerhalb einer α-Helix?
Prolin hat kein Wasserstoffatom am Stickstoff —> keine Wasserstoffbrückenbindung
Prolin
α-Helix und β-Faltblatt sind die wichtigsten Sekundärstrukturelemente in Proteinen. Beide werden hauptsächlich durch die besonders günstige Ausbildung von Wechselwirkungen im Polypeptid-Rückgrat stabilisiert. Wie heißen diese Wechselwirkungen und zwischen welchen Gruppen im Polypeptid-Rückgrat bilden sie sich aus?
Welche Wechselwirkung trägt am meisten zur Stabilisierung der Tertiärstruktur eines globulären Proteins bei?
Hydrophober Effekt:
Führt in Proteinen dazu, dass unpolare, hydrophobe Seitenketten in das Proteininnere weisen und einen hydrophoben Kern binden.
Polare, v.a. geladene (hydrophile) Seitenketten liegen an der Oberfläche des Proteins und wechselwirken mit den umgebenden Wassermolekülen
hydrophober Effekt
Die folgende Abbildung zeigt das Bändermodell von humanem Thioredoxin. Bezeichnen sie 3 Sekundärstrukturelemente im Modell.
Welche der folgenden Aussagen über globuläre Multiuntereinheiten-Proteine ist falsch?
Falsch: Die Untereinheiten werden typischerweise durch kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten
Isolierte β-Stränge kommen in Proteinen nur selten vor, weil
…für die Stabilisierung der gestreckten Konformation durch Wasserstoffbrücken mindestens ein benachbarter β-Strang erforderlich ist.
Kollagen ist mit einem Anteil von 25 - 35 % das insgesamt häufigste Protein im menschlichen Organismus. Wo im Organismus kommt das Protein vor und was ist dort seine Aufgabe?
wichtigste fibröse Strukturprotein des Bindegewebes
—> Aufgaben: Zugfestigkeit, Kompressibilität, “Kitt”, Elastizität, Reißfestigkeit
Die Aminosäure Hydroxyprolin (Hyp) ist keine proteinogene Aminosäure, der Körper kann kein freies Hyp synthetisieren. Wie lässt es sich dann erklären, dass das Protein Kollagen einen hohen Anteil Hyp-Reste enthält?
Das Enzym Prolyl-Hydroxylose fügt OH-Gruppen an die Prolin-Reste von Kollagen an
Die Hyp-Reste entstehen durch postranslationale Modifikation
Im ER werden Prolin-Seitenketten des Proteins hydroxyliert, freien Hyp taucht nicht auf.
Weshalb brauchen höhere Lebewesen wie z.B. Säugetiere sauerstoffbindende Proteine (Myoglobin, Hämoglobin)?
Die Sauerstoffversorgung der Zelle ist durch passiven Sauerstofftransport nicht zu gewährleisten
—> aktiver Sauerstofftransport ist nötig
Wasser ist als Transportmedium ungeeignet, denn es kann nicht genug Sauerstoff aufnehmen
Lösung: Sauerstoffbindende Proteine —> Myoglobin/Hämoglobin
—> Erhöhen die O2-Löslichkeit im Blut fast um das 100-fache
—> Binden O2 reversibel
—> Sind regulierbar und erlauben einen kontrollierten O2-Transport
Die Sauerstoffbindung in Myoglobin findet an der prosthetischen Gruppe Häm statt. Ist der Proteinanteil des Myoglobins (= Apoprotein) für die Funktion notwendig? Begründung!
Freies Häm bindet O2 irreversibel
Schutz vor Oxidation Fe2+ —> Fe3+
Abschirmung des O2-Komplexes
Erhöhung der Spezifität für O2
Skizzieren Sie die O2-Dissoziationskurve (Sauerstoffsättigung YS über O2-Partialdruck pO2 in mbar) von Myoglobin und Hämoglobin im selben Diagramm. Erklären Sie die unterschiedlichen Verläufe anhand der verschiedenen Funktionen von Myoglobin und Hämoglobin im Körper. (Hinweis: pO2 (arteriell) = 130 mbar; pO2 (venös) = 40 mbar)
Myoglobin:
übernimmt im Gewebe dem vom Blut angelieferten Sauerstoff und speichert ihn für den anaeroben Stoffwechsel
Ist nicht in der Lage gebundenen Sauerstoff vom Blut an das Gewebe abzugeben —> Grund: bindet Sauerstoff zu stark
Sauerstoff kann vom sauerstoffreichem Blut extrahieren
Hämoglobin:
Die O2-Affinität nimmt mit zunehmender Sättigung für die noch freien Bindungsstellen zu. Sie ist jedoch immer kleiner als die des Myoglobins
Allosterische Effektoren
induzieren eine Konformationsänderung des Proteins, die zu einer Änderung der Aktivität führt
Die Quartärstruktur des Hämoglobins (Hb) ist ein α2β2-Heterotetramer. Dies lässt sich direkt mit der Kooperativität bzgl. der O2-Bindung in Zusammenhang bringen. Erläutern Sie.
Konformationsänderungen durch Bindung von O2 an eine Hämgruppe —> führt zu Änderung der O2-Affinität
Von welchen Stoffen im Blut (dort in den Erythrozyten) wird die O2-Sättigung des Hämoglobins beeinflusst? Wie nutzt dies der Organismus?
Die O2-Sättigung wird durch 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG) und von Protonen H+ beeinflusst.
BPG kann an eine „eigene“ Bindungsstelle des Hämoglobins binden und die Bindung der O2 Liganden beeinflussen.
BPG verringert die O2 Affinität von Hämoglobin und erleichtert somit die O2-Abgabe.
Die Protonierung verbessert die O2-Entladung in der Peripherie und äußert sich in einer Rechtsverschiebung der O2-Bindungskurve.
Auf welchen molekularen Grundlagen beruht die Pulsoxymetrie?
Ermittlung der Sauerstoffsättigung über die Messung der Lichtabsorption bei Durchleuchtung der Haut. Oxyhämoglobin (HbO2) und Deoxyhämoglobin (Hb) haben unterschiedliche Absorptionsspektren. Sauerstoffsättigung kann somit über das Verhältnis ermittelt werden:
Y_s = c_HbO2/(c_HbO2 +c_Hb)
Was ist der Unterschied zwischen einem Cosubstrat und einer prosthetischen Gruppe? Was haben sie gemein?
Cosubstrat: Lose Bindung
—> sind transient (vorübergehend) mit ihrem Enzym verbunden
Prosthetische Gruppe: dauerhafte Bindung
—> verbleiben dauerhaft am Enzym
Wenn die Substratkonzentration bei einer einfachen enzymatischen Reaktion nach und nach erhöht wird, nähert sich die Reaktionsgeschwindigkeit langsam einem Maximalwert Vmax an, weil…
…die aktiven Zentren aller Enzymmoleküle bei hoher Substratkonzentration mit Substrat gesättigt sind.
Enzyme sind oft substratspezifisch, d.h. sie „erkennen“ geringste Abweichungen der Substratstruktur und setzen nur eine einzige, definierte Molekülart um. Wie lässt sich diese erstaunliche Abweichung von synthetischen Katalysatoren erklären?
Vor der Umsetzung des Substrats muss dieses an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Dabei passen die Bindungsstelle am Enzym und das Substrat räumlich perfekt zusammen, abweichende Strukturen können gar nicht binden: Schlüssel-Schloss-Prinzip
Substrate der Protease Trypsin sind Proteine, Trypsin spaltet dort hydrolytisch Peptidbindungen.
a) Was wird neben dem Substrat-Protein für die hydrolytische Peptidspaltung benötigt?
b) Welche drei Aminosäurereste sind an der katalytischen Triade beteiligt?
c) Sind die drei Aminosäurereste der katalytischen Triade in der Polypeptidkette des Trypsins direkt aneinander gebunden?
d) Womit reagiert die zu spaltende Peptidbindung im ersten Schritt?
a) Wasser
b) Serin, Histidin, Asparaginsäure
c) Nein, aber wegen Tertiärstruktur sind sie in direkter räumliche Nachbarschaft
d) Serin führt einen nukleophilen Angriff auf die Peptidbindung und transferiert dabei sein Proton auf das benachbarte Histidin
Zu welchem Reaktionstyp gehört die folgende Reaktion?
Oxidation/ Reduktion
Welche von den folgenden Verbindungen ist der beste kompetitive Inhibitor der Hexokinase-Reaktion?
Reaktion:
Inhibitor-Kandidaten:
muss ähnliche Struktur sein
keine Reaktion möglich
Welcher Buchstabe in dem folgenden Energiediagramm repräsentiert die Aktivierungsenergie?
A=Edukte
B=Übergangszustand
C=Produkte
D=Aktivierungsenergie
E=bei exothermen Reaktionen frei werdenden Energie
—> Stabilisieren Übergangszustände
—> Setzen Aktivierungsenergie herab
Enzyme beschleunigen Reaktionen unter anderem durch…
…die Senkung der Energie des Übergangszustandes.
Welche der folgenden Eigenschaften ist für Enzyme nicht charakteristisch?
Sie verschieben das Reaktanten/Produkte-Verhältnis im Gleichgewicht.
Enzyme erhöhen die Geschwindigkeit der Hinreaktion und…
…erhöhen auch die Geschwindigkeit der Rückreaktion.
Lactat-Dehydrogenase katalysiert folgende Reaktion
Welcher der folgenden Aminosäurereste ist am wahrscheinlichsten an der Bindung von Pyruvat im aktiven Zentrum der Lactat-Dehydrogenase beteiligt?
Lysin
Was sind Proteasen?
Proteasen sind Protein-spaltende Enzyme. Diese lassen sich in Gruppen einteilen, eine Gruppe sind die sog. Serin-Proteasen. Ein gemeinsames Merkmal aller Serin-Proteasen ist die Anwesenheit der katalytischen Triade Ser-His-Asp.
Die katalytischen Eigenschaften von Enzymen werden oft durch die zwei enzymkinetischen Parameter kcat (Katalytische Wechselzahl) und KM (Michaeliskonstante) charakterisiert. Erläutern Sie die anschauliche Bedeutung der Parameter. Warum reicht einer der beiden nicht aus, um die Leistungsfähigkeit eines Enzyms zu beschreiben?
Enzymkonzentrationen werden in der Praxis, z.B. im klinischen Labor, durch Bestimmung der Enzymaktivität gemessen. Das bedeutet, dass der Probelösung das Substrat der vom Enzym katalysierten Reaktion zugesetzt wird und die Geschwindigkeit der Umsetzung unter definierten Bedingungen (pH, Temperatur, etc.) gemessen wird. Erläutern Sie mit Hilfe der Michaelis-Menten-Gleichung, was bei der Wahl der Substratkonzentration zu beachten ist. Hinweis: Benutzen sie die Beziehung Vmax = kcat*[E] (kcat ist die katalytische Wechselzahl, [E] ist die Enzymkonzentration).
Michaelis Menten Konstante: 1/2 v_max, ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
Erläutern Sie die Wirkungsweise eines kompetitiven Inhibitors. Verändert er Vmax der Reaktion?
Nein v_max ist abhängig von Substratkonzentration bzw von Inhibitorkonzentration
—> Inhibitor bindet an Enzym
—> Substrat kann nicht umgesetzt werden
Nennen Sie ein allosterisch reguliertes Protein.
Hämoglobin
Wie lautet die korrekte allgemeine Summenformel von Monosacchariden?
(CH2O)n
Die meisten Kohlenhydrate sind chiral, eines allerdings nicht. Welches?
Dihydroxyaceton
Zeichnen sie die Fischer-Projektion von offenkettiger D-Glucose und geben Sie an, ob es sich um eine Ketose oder eine Aldose handelt. Markieren (*) Sie das Kohlenstoff-Atom, welches darüber entscheidet, ob es sich um D- oder L-Glucose handelt.
Beim Ringschluss von offenkettiger D-Glucose entstehen zwei Ringformen, welche Anomere genannt werden:
a) Ordnen Sie den gezeigten Anomeren die Bezeichnungen α-D-Glucopyranose und β-D-Glucopyranose zu.
b) Welches Anomer ist in wässriger Lösung das stabilere?
c) Die Aldehydgruppe (-CHO) am C-1 der offenkettigen Glucose reagiert beim Ringschluss zu einer anderen funktionellen Gruppe: Wie heißt die entsprechende Verbindungsklasse?
1) α-D-Glucopyranose: OH unten
2) β-D-Glucopyranose: OH oben
b) β-D-Glucopyranose
c) Halbacetat
Nennen Sie wichtige Polysaccharide.
Amylose, Amylopektin, Glykogen, Cellulose
Was versteht man unter Metabolismus? Welche Bedeutung hat er in lebenden Organismen?
Stoffwechsel, ist das gesamte Netzwerk chemischer Reaktionen, die in lebenden Zellen ablaufen
Bedeutung: Energieumwandlung (Katabolismus), Biosynthese, (Anabolismus), Zelluläre Arbeit, Aufbau Zellulärer Strukturen
Nennen Sie Ihnen bekannte (max. vier) Coenzyme (Abkürzung reicht) und deren jeweilige Funktion.
a) Welche Stoffwechselwege sind bei der „Verbrennung“ von Glucose zur Energiegewinnung im Körper beteiligt?
b) Welches sind die jeweiligen Produkte (qualitativ)?
c) Wo finden die Stoffwechselwege jeweils statt?
a) + c) Glykolyse —> Cytosol
Citratzyklus —> Mitochondrien-Matrix
Oxidative Phosphorylierung —> Innenmembranraum der Mitochondrien
b) Glykolyse: Acetyl-CoA, ATP, NADH
Citratzyklus: CO2, NADH & FADH2
Oxidative Phosphorylierung: ATP, H2O
Der Citrat-Zyklus dient der Oxidation des C2-Körpers Acetat (wird als Acetyl-CoA eingebracht) zu CO2.
a) Warum heißt der Weg Citrat-Zyklus?
b) Wo in der Zelle findet er statt?
c) Welches für die ATP-Gewinnung wichtige Hauptprodukt (neben dem „Abfallstoff“ CO2) liefert der Citrat-Zyklus?
d) Stellen Sie das Reaktionsschema des Citrat-Zyklus vereinfacht als Umwandlung von Cx-Körpern d
a) Ist eine zyklische Reaktionsfolge. Citrat ist das erste Zwischenprodukt
b) in der Matrix der Mitochondrien
c) 3 NADH und 1 FADH2
d)
Der Citrat-Zyklus dient in erster Linie der Oxidation des C2-Körpers Acetat. Welche Funktion besitzt er darüber hinaus?
Bildung wichtiger Vorstufen für Biomoleküle: Aminosäure, Nucleotide, Fettsäure
Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex vermittelt den Übergang zwischen Glykolyse und Citrat-Zyklus, indem er das Endprodukt der Glykolyse umwandelt und das entsprechende Produkt in den Citrat-Zyklus einschleust.
a) Welches sind Substrate und Produkte der genannten Reaktion?
b) Welches Coenzym ist beteiligt?
c) Handelt es sich um eine Redox-Reaktion?
a) Substrate: Pyruvat +Coenzym A
Produkte: Acetyl-CoA + CO2
b) NAD+ wird zu NADH reduziert
c) Pyruvat wird oxidiert, somit findet eine Redox-Reaktion statt
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