02_Proteinstrukturen

lineare Polymere aus AS verbunden durch Peptidbindungen (nicht kovalente Bindungen)

• 1 Polypeptidkette ohne Unterbrechung durch das ganze Molekuel

• in eine einzigartig definierte Konformation/Konfiguration gefalten

• zusammengehalten durch WBB

• ohne Symmetrie, komplex

Arten von Proteinen

• Enzyme

• Transport

• strukturell

• abwehrend

• regulierend

• Primaerstruktur

• Sekundaerstruktur

• Tertiaerstruktur

• Quartaerstruktur

• Kette aus AS

• 20 verschiedene AS in 3 Kategorien einteilbar

  • hydrophile AS mit R-Gruppe

    • Geladen

    • Polar

    • Ungeladen

  • hydrophobe AS

    • Aliphatisch

    • Aromatisch

  • AS mit spezieller Gruppe

    • Cystein, Glycerin, Prolin

• Peptidbindungen

• WBB - verschiedene Ketten zusammen -> verschiedene chemikalische Eigenschaften

  • Main chain - main chain

  • Main chain - side chain / side chain - main chain

  • side chain - side chain

• Disulfid-Verbindungen

  • nicht lokale, stabile Verbindung von Sulfiden

  • wegen Faltung manche Sulfide einander naeher als Andere, obwohl bei Betrachtung der AS als Kette diese Sulfide weiter weg voneinander sind

• Ionenverbindungen

  • normalweise nicht zentral im Protein

  • Ausnahme bei +/- internen Ionenladung

• hydrophobe Verbindung

  • im Inneren des Proteins

  • wichtig fuer Faltung

Stabilisierung durch WBB zwischen Atomen des Peptidrueckgrats

• alpha-Helix (MC-MC): lokale WBB

  • vergrabene Spirale: hydrophob, 2 faces

  • halb-vergrabene Spirale

  • komplett ausgesetzte/sichtbare Spirale: hydrophil

• beta-Faltblatt: nicht lokale WBB

  • antiparallel: “lineare” Verbindung durch WBB, N-C-N-C

  • parallel: “diagonale” Verbindung durch WBB, N-N-N-N

  • gemischt

  • hairpin-turn: anti-parallel, CO-Gruppe von N durch WBB mit NH-Gruppe von N+3 verbunden

  • tight turn (beta-Turn 1 und 2)

• definiert durch 4 Winkel und Drehungen an diesen (omega, phi, psi)

• Ramachandran Plot: Wahrscheinlichkeiten der verschiedenen Strukturen durch Rotation an den Winkeln phi, psi

  -> rechts/links gedrehte Helix: dicht zusammen

  -> beta-Faltblatt: breit gestreut

• Kombination verschiedener Sekundaerstrukturen -> verschiedene Motifs -> verschiedene Funktionen

  • strukturelle Motifs: kurze Teile, keine Dimere oder Domaenen

    • Beta-alpha-beta

    • Helix-turn-helix

    • hairpin motif

  • greek key motif: vier benachbarte antiparallele beta-Faltblaetter wie Hairpins miteinaner verbunden

  • Zwei-Rest-Schleifenverbindungen in beta-beta-hairpins

  
  

resultierend aus hydrophoben Interaktionen und Disulfid-Verindungen zur Stabilisierung

• Domaenen: separater Faltungseinheiten -> separate Proteine -> Teile von Monomeren

• Proteinuntereinheit - Monomer: mosaikartige Verbindungen

definiert durch die Anzahl und Organisation der Untereinheiten

-> multimerisch: mehrere Monomere

hunderte von AS nur durch eine Richtung definiert -> keine Symmetrie moeglich

=> Einfluss auf Topologie der Proteine

Haendigkeit von AS

• am C(alpha) Atom befestigte AS Anordnung

• L-Form: CORN (1 % aller beta-alpha-beta)

• D-Form (95 % aller beta-alpha-beta)

grosse Proteine

unabhaengige Faltungsgebiete in der Tertiaerstruktur mit charakteristischer Struktur und/oder Funktionalitaet

homologe Proteine

aehnliche Sequenzen, Strukturen und Funktionen

mit grosser Wahrscheinlichkeit vom gleichen Vorfahren abstammend

• verschiedene Eigenschaften abhaengig von Umgebung

  • hydrophober Membrankern

  • hydrophiler Aussenbereich

• nur Transport langer AS-Ketten moeglich

  • abhaengig von Faltung und Ankunftswinkel

  • alpha-Helix: AS dicht zusammen (3.6 AS/Drehung) => mehrere Helices benoetigt

  • beta-Faltblatt: breit gefaechert => wenigere Faltblaetter benoetigt