lektion 3-proteine

-makromoleküle

-1 von 4 grundbausteine des lebens

-für aufrechterhaltung von phyios. funktionen

-polymerverbindungen, entst. in zellen durch die proteinbiosynth. aus as (durch nahrung zugef.)

->gene der dns im biol. org. haben informationen über die zusammensetz. in form von nukleidabfolgen als code->während proteinbiosynth. wird dieser code übersetzt in aminosäureabfolge, die zu synthetisierenden proteinen

• baustoffe für zellen und gewebe

• enzyme

• hormone

• antikörper

• gerinnungsfaktoren

• transportsubstanzen für nährstoffe

dge: ab 65 jahre ->schätzwert 1,0 g pro kg Körpergewicht pro tag

abbau von substanzen

dient der energiegewinnung

aufbau bzw synthese von substanzen

energie wird verbraucht

-proteinverdauung erfolgt mith. von proteinverd. enzymen (proteasen bzw. peptidasen)

-proteine in as aufgespalten

-beispiele von proteasen:

pepsin (im magen)

trypsin bzw chymotrypsin (bauchspeicheldrüse)

-resorption von as (dünndarm)

-as dienen als bausteine für synth. von körpereig. proteinen

-nahrungsproteine stellen nur eine geringfügige menge an energie durch den katabolen stoffwechsel zur verfügung

-1 g protein liefert ca. 4 kcal

bedeutende quelle proteine?fleisch

nachweislich neg. auswirkungen auf umwelt (klimabilanz) und gesundheitl. probleme

lösung= nachhaltig gewonnenen pfl. proteinen

polymerverb. der proteine bestehen aus monomereinheiten der as

-best. aus 1 rückgrat mit 1 carboxylgruppe (-cooh) & 1 aminogruppe (-nh2)

-jede as noch 1 variabl rest (r) ->definiert zuordnung der as, besteht aus untersch. langen c ketten mit versch. fkt gruppen wie säuregruppen, aromatischen ringen, aminogruppen, schwefelbindungen

-alle proteine best. aus 20 proteinogenen (proteinbildend,als code in dns gespeichert) as (+selenocystein = 21)

-für bildung von proteinen werden as über rückgrat mit peptidbindungen verkn. entweder zu oligo oder polypeptiden und proteinen

-peptidbindungen bef. sich zw. aminogruppe und carboxylgruppe von as

-2 peptidbindungen durch as verknüpft= dipeptid

-3 pept.b. durch as verkn. = tripeptid

-bis zu 10 as verkn. = oligopeptid

-mind. 10 as verkn. = polypeptid

-über 100 verkn. = protein

—>ansonsten buchstaben codes

-3 buchstaben codes bei angabe von as sequenzen von polypeptiden oder proteinen

-für aufbau von fkt. proteinen werden as in untersch. reihenfolge und länge zu den polymerverbindungen kovalent verknüpft

• primärstruktur=abfolge as sequenz

• sekundärstruktur=wechselwirkung zw. as rückgraten von versch. as; beta faltblatt und alpha helicses

• tertiärstruktur=räuml. struktur des ges. polypeptids in 3 dimensionaler struktur

• quartärstruktur=aufbau protein; mehrere untereinheiten wenn protein sich aus verschiedenen polypeptiden zsmsetzt

• tabelle skript

-haupts. gebunden in proteinen in lm

-proteinr. lm: fleisch, fisch, milchprodukte, eier, hülsenfrüchte, sojaprodukte, ölsaaten, nüsse, vollkorngetreide

-in freier form: in geringen mengen

-im stoffwechsel aus ketosäuren durch transaminierung hergestellt (ketosäuren entst. hauptsächl. im citratcyklus)

-as können im körper synth. werden

-wenn dem körper die ketosäuren fehlen, die zur synthese von as benötigt werden

-können nicht vom körper selbst hergestellt werden

-müssen mit nahrung zugeführt werden ->gehalt an nahrungsprotein legt deren biol. wertigkeit fest

maßzahl, die angibt, wie effizient das nahrungseiweiß zur bildung von körpereigenem protein genutzt werden kann, um den bedarf an unentbehrlichen as zu decken

-BW eines nahr.proteins wird durch limitierende as begrenzt (meint eine gering vorhandene entbehrliche as)

-durch kombination versch. lm kann as muster ergänzt und eine biol. wertigkeit von über 100 erreicht werden (eier mit kartoffeln und milch mit weizenmehl gemeinsam verzehren)

BW= retinierter stickstoff/absorbierter stickstoff*100

-konzentr. limitierender as

-durch zugabe best. proteinkomponente können minderqualitäten ausgeglichen werden (zugabe von milchproteinen mit hohen lys gehalt zu weizenmehl mit niedrig. lys gehalt

-zugabe von limit. as durch synth. produkte = as-imbalancen

-eine von der norm abweichende gegenseitige relation der as in der nahrung

-wachstumsverzögerungen, fettleber, proteinmangelsymptome

-zugabe von as=daher gesetzl. mengenbeschränkungen-als zusatzstffe eingestuft, zugabe daher kenntlich zu machen

-tabelle skript

-bewirkt suppenwürzaroma von erhitzten proteinen

-nach umwandlung in alpha ketobuttersäure, ausgehend von 2 threoninmolekülen->können zu furanon reagieren (geruchsintensive hydroxyfuranone) ->in sojasoße

-geschmacklich sehr intensiv, wichtige stoffgruppe der aromastoffe

• unges. kohlenwasserstoffe

• alkohole

• aldehyde

• ketone

• carbonsäure

• ester

• pyranone

• pyrazine

• pyrrolen

• pyridinen

• phenolen

• lactonen

• schwefelhaltige thiazole

• sulfide

• thiolen

-as sind beteiligt an bildung

-erhält man durch erhitzen eines reduz. zuckers und einer as

-beim braten/backen entst. durch maillard reaktion zahlr. aromastoffe (umami)

-qualität des geschm.sinns

-herzhaft,fleischig,pikant,köstlich

-hydroxyprolin=seltene as, in fleischverarb. industrie wichtig für qual.kontrolle

-bestimm. hydroxyprolingehalt=wichtig, da hoher gehalt indiz für verwendung minderwert. rohstoffe ist

-diese as kommt nur in kollagen und damit in sehnen, knochen,knorpel,hautteilen vor

-mit hydroxyprolingehalt bestimmt man somit den minderwert. bindegewebsanteil in fleisch

nach versch. kriterien eingeteilt:

• zusammensetzung

• form

• vorkommen

• funktionen

-manche proteine best. nur aus proteinogenen as

-andere proteine best. aus noch weiter nicht proteinanteile wie metall (metalloproteine), kh (glykoproteine), lipide (lipoproteine), nukleinsäuren (nukleoproteine) können auch gebunden sein

-vorkommen in versch. organism.gruppen

-menschliche, tierische, pflanzliche, mikrobielle proteine

-vorkommen in best. organen oder zellfraktionen, bspw. virusproteine

-proteine unterteilen sich in:

-enzyme

-transportprotein (albumine)

-speicherproteine

-kontraktlie proteine(myosin, aktin aus muskelfasern)

-faktoren der blutgerinnung (fibrin)

usw.

-sphäroproteine (globuläre proteine)

-fibrilläre skleroproteine (faserproteine)

-globuläre proteine

-sphärische bzw. kugelförmige tertiärstruktur (ovalbumin des eis; lactalbumin der milch)

-viele enzyme wegen form->zu sphäropr. gezählt

-auf oberfläche der sphäroproteine befindliche, hydrophile as ermögl. bei mehrheit der proteine eine löslichkeit in wasser und salzlösungen

-faserproteine

-langgestreckte faserstruktur

-für aufbau molekularer stütz/gerüststrukturen hervorragend geeignet

-hydrophob(wasserunlöslich)

-bsp.: kollagen, myosin, keratin

->kreatin in haaren->proteine resistent gegenü. proteinspaltenden enzymen->keinen nährwert

->kollagen in haut, knorperln, bindegewebe; gelatine wird durch quellen von kollagen mit heißem wasser oder verdünnter salzsäure hergestellt

->myosin in muskel, fibrillärer bestandteil wichtige komponente bei muskelkontraktion->da es die im atp (adenosintriphosphat) gespeicherte energie für kontraktion freisetzen kann; anteil von myosin am gesamtanteil der proteine=30%

-zusammengesetzte proteine

-weisen proteinanteil und chemisch gebundene nicht proteinkomponente wie z.b. rote eisenporphyrin des hämoglobins auf

-nicht proteinkomponente=prosthetische gruppe

-glykoproteine, lipoproteine, metallproteine, phosphoproteine

->glykoproteinen(kh anteil kann sehr hoch sein->zu ihnen gehören proteinhormone, blutproteine, lm allergene)

-enzyme=weisen ebenfalls gebundene prosthetische gruppe auf

-biokatalysatoren, katalysieren reaktionen (stoffwechselvorgänge)

-in lm industrie->enzyme gezielt bei erzeugung best. lm eingesetzt (bierproduktion, laktosefreie lebensmittel, milchprodukte)

-sind auf in natürlichen lm enthalten, können diese auch degradieren->weichwerden von kartoffeln->unsere verdauung basiert auf enzymaktivität (abbau von stärke durch amylase)

-verdauungsenzyme (mit welchen der mensch. organism. die nahr.bestandteile für resorption im dünndarm aufspaltet) ->

• amylasen, lipasen, proteasen

-können pfl. stärke hydrolisieren, indem sie glykos. bindungen in den polymerverb. hydrolisiert spalten

-stärkeaufspaltung= kann großtechnisch durch zusatz von amylasen beschleunigt/gesteuert werden

-präparate enth. meist ein gemisch mehrerer amylsetypen (stärkeaufschluss und bessere verwertung pflanzlicher futtermittel)

-bauen stärkehaltige trübstoffe in fruchtsäften ab

-spalten fs vom glyceringerüst in acyllipiden hydrolitisch ab

-werden in lm verarbeitung vielseitig eingesetzt

-säuglingsnahrung mit spez. fs-mustern kann mit lipaseenzymen hergest. werden

-zur optimierung und verstärkung der aromabildung während reifung von käse eingesetzt

-durch abspalten best. ester aus fetten können durch lipasen aromen herg. werden

-enzyme, die proteine hydrolytisch in as spalten

-können den gehalt an gluten (klebereiweiß) in getreide und weizenprodukte reduzieren

-stoffwechselkrankheit zöliakie=konsum glutenhaltiger lm vermeide

-werden lebensmitteltechnologisch eingesetzt, um gluten abzubauen->glutenfreie nahrungsm.

-als backenzym zur verbesserung der teigführung und der maschinengängigkeit, verkürzung der gehzeiten eingesetzt

-hemicellulase mischungen (cellulase, xylanasen, glucanasen) werden als backenzyme eingesetzt (zur verb. der teigeig. und zur prod.optim., bei erz. von fruchtsäften)

-herstellung laktosefreie/-reduz. milchprodukten

-speiseeis, schokoladenerz.->intensivierung der milcheigenen süße und eine verbessung der konsistenz

-weiterverarb. bei käseherstellung anfallenden molke

-verdauungsenzym, welches die laktose in glucose und galaktose spaltet

• hydrolasen

• lyasen

• transferasen

• isomerasen

• oxidoreduktasen

• ligasen

• synthasen

-eterasen, lipasen, phosphatasen, peptidasen, glykosidasen

-spalten ester, lipide, phosphorsäurereste, peptide, kh hydrolytisch

-bsp.: enzym. abbau von polysacchariden durch mikrobielle enzyme wie xylanasen (in hemicellulase-mischungen als backenzyme) oder spaltung von stärke durch amylasen

-bei spaltung wird wasser benötigt

spalten c-c-,c-o- und c-n bindungen meist unter hinterlassung einer DB

-bsp.:fumarasen

katalysieren die übertragung von

-bspw.: methyl/phosphatgruppen

katalysieren die oxidation und reduktion von substraten

katalysieren additionsreaktionen

katalysieren z.b. synthese komplexer substrate

z.b.: bildung von adenosintriphosphat atp aus adenosindiphosphat und anorganischem phosphat durch die atp synthase

• enzymatisch

• denauturierung

• texturierte proteine

-proteine->durch peptidasen (syn. proteasen) hydroliýtisch an der peptidbindung spaltbar

-für proteinverd. wichtige proteasen=pepsin, trypsin,chymotrypsin

-freigesetzte as werden im körper für proteinbiosynthese verwendet

-dreidim. proteinstruktur->durch intramolekulare wechselwirkungen zw. den as hergestellt

-stabilit. dieser wechselwirk=sehr sensibel für parameter ph wert und temperatur

-veränd. des ph werts führt zu reversiblen denauturierung des proteins->wechselwirkungen werden aufgebrochen, kovalente bindungen werden nicht gespalten

-protein verliert seine struktur und wird ungeordnet wie ein knäuel

-wird urspr. ph wert wiederhergstellt, ist vorgang reversibel->biol. funktion kann wiederherg. werden

-eine irreversible denaut. ist durch temp.änder. möglich

-temp.erhöhung führt zu einer erh. kinetischen energie

-bricht ebenfalls die wechselwirk. auf

-beim gefrieren geschieht dies durch entzug von freiem wasser, da sich dieses zum kristall ausbildet

-proteine können sich diesbez. stark unterscheiden

-best. thermostabile proteine bzw. enzyme=können sehr hohen temperaturen widerstehen (z.b. mikrobielle thermostabile alpha amylasen können teils bei temp. über 100 grad noch aktiv sein, viele andere proteine denauturieren schon bei 60 grad)

-nicht nur temp. allein, sondern auch die dauer der exposition gegenü. erhöht. temp. beeinfl. die denaut.

-bei über 120 grad = formänderung, chemische veränderung durch verlust von as

-wichtig für lm industrie:überführ. globulärer pfl.proteine in eine faserartige struktur ->peptidkette wird aufgefaltet->neue faserartige struktur wird stabilisiert

-texturierung wird durch den spinnprozess oder den extrusionsprozess erreicht

-ausgangsstoff-> bsp. sojaproteine

-bei herstellung von fleischersatz

-ausgangsprotein wird aufgelöst und durch eine spinndüse in geeignete, die koagulation auslösende fallbäder gepresst

-beim anschl. aufwickeln werden die proteinfasern gestreckt und zu bündeln von 10-20 mm durchmesser zsmgef.

->wobei durch ausbildung intermolek. wechselwirk. die mechan. festigkeit der faserbündel erhöht wird

-nach weiteren nachbehandlungsschritten werden die präparierten faserbündel erhitzt und geschnitten

-feuchte ausgangsprotein wird in extruder (extrudieren) bei hohem druck und hoher temp. dtarken scherkräften ausgesetzt

->wodurch eine partielle auffaltung und streckung der globulären proteine erfolgt, die sich anschließend in fließrichtungen anordnen

-gegenüber dem spinnprozess führt der extrusionsprozess allerdings nicht zu echten fasern, sondern zu faserartigen partikeln

-charakterisierung von proteinen beinhaltet bioch. sowieso biophys. methoden

-2 zentrale analytische methoden (mit hoher relevanz in bezug auf lm)

->chromatografie

->kjeldahlsche stickstoffbestimmung

-chromatografisch und mit massenspektrometrie gekoppelte analyseverfahren eingesetzt

-speziell entwickelte säulen

-fragestellung bez. as zusammensetzung = proteine werden zunächst hydrolysiert , dann chromatografisch getrennt

-laufverhalten (wie lange die versch. as mit der säule wechselwirken und wann sie dann aus der säule eluieren) kann mit einem defin. standard vergl. werden -> as können direkt identifiziert werden

-mit dieser methode werden die proteine irreversibel zerstört und können nicht präparativ weiterverwendet werden

-berechnung der biol. wertigkeit ist möglich

-für präparative auftrennung von nahr.proteinen müssen diese unter nativen beding. (in einem geeig. lös.mittel, bei neutr. ph wert und angep. salzkonz.) präpariert werden

-vergleich mit bekannten nahrungsmitteln

-zur bestimm. gesamtproteingehalts einer lm probe

-quant. analysemeth. best. gesamtstickstoffgehalt einer probe, welche sich aus stickstoff, as, stickstoff von nukleinsäuren, anderen molekülen (vitaminen) zusammensetzt

-mittels umrechn.faktor=rel. genau auf proteinmenge geschlussfolg. werden

-organische probe=mit konz. schwefelsäure versetzt->org. stoffe werden zerstört und stickstoff auf stickst.verb. in ammonium-ionen überführt

-durch zugabe von natriumhydroxid entsteht ammoniak, welches über destillation separiert wird

-menge des ammoniaks kann durch säure base titration quant. ermitt. werden

-bekannte menge säure zuges. und duch ph entw. kann auf ammoniakmenge geschlussf. werden