Proteinbiosynthese

• Herstellung lebensnotwendiger Proteine zum Beispiel:

  • Enzyme

  • einige Hormone

  • Gerüstsubstanzen

  • Muskeleiweiß

  • Transportproteine

—> Proteine katalysieren (setzen in Gang) die Ausbildung von Merkmalen

• beschreibt die Schritte, wie aus unserer DNA Proteine werden (Proseinsynthese)

DNA —> Translription —> mRN —> Translation —> Protein

1. Eigentlicher Träger der DNA (Codogen/codogener Strang)

2. komplementär zum Codogen

   • jedes triplett ist ein schlüsselwort für bestimmte AS (Codon)

3. verschlüsselt und trägt je eine AS

   - ermöglicht mit Anticodon, welches komplementär zum codon ist, das andocken an mRNA und damit die Übersetzung der AS - sequenz

• übertragund der Basebsequenz des Gens (des DNA -Abschnittts, dessen infos abgelesen werden sollen) auf die Basensequenz einer komplementären mRNA

  —> es entsteht eine Kopie eines DNA-Abschnitts

• rna polymerase erkennt bestiimte basensequenz als Startpunkt (promotersequenz) und heftet sich an —> Aufspaltung der doppelhekix durch polymerase (entwinden des Doppelstrangs)

• komplementäre RNA-nukteotide aus zp ornden sich entgegengesetzt des codogenen Strangs, also in 5’-'3’ richtung an

• Ablsesn und Übersetzung der DNA bis Stoppsignals, Terminatorsequenz (häufig AAA oder AAT)

• ablösen der entsprechenden mRNA von DNA

• mRNA wandert von Zellkern (durch Kernporen) ins zellplasma zu den Ribosomen

Übersetzung der Basebsequenz vom mRNA in eine Aminosäuresequenz mit Hilfe der tRNA

• wird unterteilt in.

  • initation

  • elongation

  • termination

= start der translation

• mRNA lagert sich an kleine Untereinei de Ribisoms an, mit dem Startcodon AUG

  —> Anheften der Start tRNA (Anti-codon) an Startcodon (p- stelle als ausnahmen), trägt immer die Aminisäuresequent Methonin (Meth)

• größere Untereinheit des Ribosomen heftet sich an —> vollständiges Ribosom mit drei Bindungsstellen

• an jede bindungstelle passt genau ein Basen triplett

• wir unterscheiden:

  • a-stelle: aufnehmen der komplementären tRNA mit spezfischer AS

  • p-Stelle: Verknüpfung der Aminosäuren von p stelle und a stelle durch peptidbindungen (übertragen der aminosäure von trNA an p Stelle auf a Stelle)

  • e-stelle: entladene tRNAs verlassen hier das ribosum um im Zp neue spezifische AS zu binden

• Start t-RNA besetzt p stelle, hat meth gebunden

• codon der freien a stelle wird mit nächster tRNA+AS besetzt

• methonin der Start trna wird an die AS der t-RNA in a stelle übertragen —>Dipeptid

• Ribosom wandert ein TRiplatt weiter in 5’-3’ richtung

  —> Dabei wird a stelle frei, tRna mit Dipeptid aus a stelle rückt in p-stelle und die entldene rRNA aus p stelle rückt in e dtelle (verlässt damit das Ribsosom

==> nach diesem Prinzip wird das Peptid um eine AS nach der anderen erweitert ( entsprechend dem Code der mRNA)

• vorgang der elongation wiederholt sich solange, bis das Ribosom an Stopp-signal ankommt ( UAG, UAA, UGA)

• Ribosom zerfällt in seine Untereinheiten, mRNA wird abgebaut

• Polypeptid wird in Zp freigestzt (bildet Raumstruktur)

• die mRNA wird meist von mehreren Ribosomen gleichzeitig abgelesen, ordnen sich zeitlich etwas versetzt an (Polysom)

  —> dadurch mehrere gleiche Proteine

  
  

= Kombination von DNA - Abschnitten, die zusammen die Info für ein spezifisches Genprodukt (Protein, mRNA, tRNA) codoieren