Nennen Sie 2 AS mit sauren Seitenketten
Glutaminsäure
Asparaginsäure
Zeichnen Sie die AS Glycin
Zeichnen Sie eine Peptidbindung zwischen Alanin und Glycin.
2 phosphorylierbare AS
Serin, Threonin
Was versteht man unter einer Disulfidbrücke und wie kann man sie chemisch aufbrechen?
Bindung zwischen 2 Schwefelatomen
Spaltung durch Harnstoff
Nennen Sie 2 Sekundärstrukturen von Proteinen.
Wie kommt sie zustande?
alpha-Helix
beta-Faltblatt
Kehren und Schleifen
Ausbildung von Wbb z.B. zwischen N- u. C-Terminus
Wie viele Untereinheiten Hb und Mb. Was ist für die Sauerstoffbindung der Proteine zuständig?
Hb: 4
Mb: 1
die prosthetische Gruppe = Häm bzw. das zentrale Eisenion im Häm
Beschreiben Sie den kooperativen Effekt am Beispiel des Hämoglobins zeichnen Sie den typischen Kurvenverlauf der Sauerstoffabgabe zwischen Lunge und peripherem Gewebe.
Unter dem kooperativen Effekt versteht man, dass durch Sauerstoffbindung am Häm die Sauerstoffaffinität ansteigt. Ist also ein 02-Molekül gebunden, so will das Häm seine weiteren 3 freien Stellen besetzen. Dies erklärt den linearen Anstieg der Kurve.
Beschreiben Sie den Effekt, den 2,3-Biphosphoglycerat auf Hb auswirkt.
Allosterischer Effektor, von Erys produziert
Bindung in Mitten der 4 Globinketten und Stabilisierung der T-Form, Übergang in oxigenierten R-Zustand erschwert —> 02-Affinität sinkt —> Rechtsverschiebung (verbesserte Abgabe ins Gewebe)
Was versteht man unter dem Bohr-Effekt?
neben Globinketten und 2,3-BPG beinflussen auch pH, Temperatur und pCO2 die 02-Affinität
Affinität erniedrigt, Rechtsverschiebung: pH niedrig, Temp hoch, pCO2 hoch
Affinität erhöht, Linksverschiebung: pH hoch, Temp niedrig, pCO2 niedrig
Nennen Sie die Hauptklassen der Enzyme
Oxidoreduktasen
Transferasen
Hydrolasen
Lyasen
Isomerasen
Ligasen
Welche Gruppe von Enzymen katalysiert folgende Reaktion?
Welche Form der Enzymhemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration kompensiert werden?
Kompetitive Enzymhemmung
Was versteht man unter Zymogenen? Nennen Sie 2 Beispiele.
Katalytisch inaktive Proenzyme, die dafür sorgen, dass der Abbau von Biomolekülen erst am physiologischen Wirkungsort stattfindet
Caspasen, Proteasen des Gerinnungssystems, Hydrolasen des Pankreas z.B. Chymotrypsinogen und Trypsinogen
Zu welcher Enzymklasse gehört die Hexokinase und welche Reaktion katalysiert sie?
Transferase
erster Schritt der Glykolyse:
Nennen Sie 3 Funktionen von Kohlenhydraten im menschlichen Organismus
Stützfunktion
Zell-Zell-Kommunikation
Interaktion mit ECM
Zeichnen Sie eine Saccharose
Woraus bestehen folgende Disaccharide
Saccharose
Maltose
Lactose
Wie werden sie verbunden?
Saccharose: Glucose + Fructose
Maltose: Glucose + Glucose
Lactose: Glucose + Galaktose
O-glykosidische Bindung, alpha 1,4-glykosidische Bindung
Welche AS sind phosphorylierbar und warum?
Sein, Threonin und Tyrosin
Oh-Gruppe in Seitenkette
AS mit Ringstruktur
Besonderheit?
Tryptophan, Phenylalin, Tyrosin
Ringstruktur+Oh-Gruppe - - > sehr reaktiv
reaktivste AS? Und warum?
Cystein
Serin mit Thiolgruppe statt Hydroxidgruppe, können Disulfidbrücke ausbilden
basische AS
Histidin, Lysin, Arginin
Was versteht man unter der Primärstruktur eines Proteins?
AS-Abfolge vom N- zum C-Terminus
Was versteht man unter der Tertiärstruktur?
räumliche Struktur des Proteins, 3-dimens. Anordnung durch Disulfidbrücken
Legt die AS-Sequenz die Tertiärstruktur fest?
Ja
Legt AS- Sequenz die Konformation fest?
Nein, abhängig vom Umfeld
Welche Erkrankungen gibt es durch Fehlfaltungen?
Creutzfeld-Jakob-Krankheit, Chorea Huntington
Wie ist Hb aufgebaut
Tetramer
Globinketten: 4 mit je einem Häm
Häm: Protophorphyrinring mit zentralem Eisenatom = prosthetische Gruppe
Was ist das aktive Zentrum des Hb
Häm + prox. u. distaler Histidinrest
Was sind die häufigsten Monosaccharide
Glukose, Fruktose, Galaktose
Ribosen, Desoxyribose, Mannose
Was sind Enzyme
Biokatalysatoren
setzen Aktivierungsenergie herab, erhöhen Umsetzungsgeschwindigkeit, gehen selbst unverändert aus der Reaktion hervor
Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms?
Kleiner Teil mit besonderer Mikroumgebung, bestehend aus AS, Bindung nach SSP und nicht kovalent
Was versteht man unter Cofaktoren und Cosubstraten
Cofaktoren = niedermolekulare Substanzen wie Metall. Ionen (Zink), die an Katalyse beteiligt sind
Cosubstrate = Coenzyme = werden verändert freigesetzt z.B. NAD+
Apoenym
Holoenzym
Apoenzym = Enzym ohne Cofaktor
Holoenzym = Enzym mit Cofaktor
Wo werden Kohlenhydrate gespeichert
Fett, Leber, Muskel
Welche Enzyme spalten Disaccharide im Dünndarm?
Saccharase, Maltase, Lactase
Zuletzt geändertvor 2 Jahren
