Proteinbiosynthese (Cytoplasmatisch Weg)
gesamte Biosynthese findet im Zytosol statt
—> mRNA wird von Ribosomen im Zytoplasma gelesen
—>AS Sequenz entsteht und wird zu fertigem Protein gefaltet
wenn keine Signalsequenz dann an freien Ribosomen synthetisiert
Unterschied Zytoplasma /Zytosol
Zytoplasma: innerhalb Zelle - zwischen der Zellmembran und dem Zellkern
—> besteht aus Organellen, Zytoskelett-Strukturen, Zellplasma (hier z.B. Proteinbiosynthese)
Zytosol: flüssiger Teil des Zytplasma
—>Enzyme, Ionen, Aminosäuren, Glukose (hier z.B. Citratzyklus)
Proteinbiosynthese
—> Mitochondrien, Zellkern, Peroxisomen
Mitochondrien: - entweder gleich im Mitochondrium selbst oder im Zellkern kodiert und dann im Zytosol an freien Ribosomen synthetisiert und anschließend über Translokationssequenz ins Mitochondrium aufgenommen
Zellkern: - ebenfalls mit Translokationssequenz (NLS -Nuclear Localization Sequenc “Kernlokalisierung”)
—>Proteine werden dadurch in Zellkern transportiert
-> rezeptorvermittelte Aufnahme
Peroxisomen: - komplett an freien Ribosomen und anschließende Aufnahme ins Peroxisom
Proteinbiosynthese (sekretorischer Weg)
—> Teil der Biosynthese im ER und Golgi Apparat statt - wenn Proteine eine Signalsequenz für das ER haben
->beginnt an Ribosomen mit Übersetzung der mRNA in AS
—>Protein mit Signalpeptid für ER synthetisiert -> transport zum ER
—>Peptidkette wird durch speziellen Kanal in Lumen des rER transferiert
—> im ER und später auch Golgi: Modifikation des Protein (z.B. Glykosylierung -Zuckeranhang; Proteinfaltung) (wenn das nicht stattfindet —> keine Furchen im Hirn - Kinder sind komplett behindert sowhol kognitiv, als auch muskulär)
—> Proteine mit Stoppsequenzen -> integrale Membranproteine -> dann in Vesikel verpackt gelangen sie in andere Membranen und EZR
rER -> Golgi -> Plasmamembran
Proteine, die im rER verbleiben sollen haben ein Retentionssignal, finden so vom Golgi zurück
oder über Lysosomen, zur Zellmembran oder über Vesikel aus der Zelle
Signalpeptid
—> 3-60 AS (hydrophob) langes Peptid, das nach der Translation das Transportziel eines Proteins festlegt
nur bei sekretorischem Weg
signalsequenz am 5’ Ende (N-Terminus)
Schlüssel-Schloss-Prinzip
Signalsequenz wird erkannt und später vom Protein abgespalten (Enzym: Signalpeptidase)
Signalprotein wird von Rezeptoren auf Zielorganellen erkannt —> Protein bindet dann an Transporter und wird zur Organelle gebracht (z.B. Golgi, ER, Mitochondrium)
Proteine mit mehreren Bestimmungsorten haben mehrere Signalpeptide
—>gibt für verschiedenste Proteine Signalpeptide (z.B. für Insulin —> transport dann zum ER, wo es weiter verarbeitet wird)
Glykoproteine
großer Teil der Protein + kleiner Kohlenhydratrest
entstehen durch Glykosylierung (posttransl. Modifikation)
—> setzen sich häufig aus Monosaccharide zsm wie Glucose
Verknüpfung Zucker + Proteins über glykosidische Bindungen
—>an AS Serin (o-glykosidisch) oder Asparagin (n-glykosidisch).
variabel in Größe
in extrazellulären Matrix -> Klebeproteine (verbinden Matrixbestandteile mit Zellen)
als Bestandteil der Zellmembran—> Rezeptor-, Transport- oder stabilisierende Funktionen
wichtigste: Fibronektin, Laminin
für Antikörper zur Erkennung
Faltungshelfer
auch Chaperone genannt: wichtigste Katalysatoren (können Faltungsprozess beschleunigen)
-> Hitzeschock Proteine, helfen unter ATP Verbrauch bei der Faltung
-> unterstützen Faltung und verhindern Aggregatbildung fehlgefalteter oder auch nicht komplett gefalteter Proteine, Entfernung fehlerhafter Proteine
BiP: wichtigste Hsp70-Protein im ER von Hefen und höheren Eukaryonten
Bindungsprotein für nichtnative Proteine (besitzen nicht ihr natürliche /urspüngliceh Faltung)
Solange Proteine ihre endgültige Struktur noch nicht eingenommen haben, exponieren sie meist hydrophobe AS, die später im nativ gefalteten Protein im inneren der Struktur verborgen sind. BiP bindet an diese hydrophoben Bereiche und schirmt sie ab. (Auch vor hydrophoben Bereichen anderer Proteine)
Folgen Falschgefalteter Proteine: Kreuzfeld-Jakob, Alzheimer
—>wenn wir Tiere mit falsch gefalteten Proteinen isst, wird man auch krank
nichtnative nicht das gleiche wie denaturiert (denaturierte Proteine haben ihre sekundäre und tertiäre Struktur verloren)
Qualitätskontrolle der Proteinfaltung
Proteine, die ihre endgültige Struktur noch nicht eingenommen haben, werden im ER zurückgehalten
Allein durch Bindung von PDI oder des chaperon BiP werden die Substrate gehindert das ER zu verlassen
falsch gefaltete Proteine werden erneut glykolysiert (Glykosyltransferase) und erneut an Calnexin-Calreticulin System übergeben (hier Qualitätskontrolle)
Calnexin und Calreticulin sind Glykoproteine (Lektine) -> werden gehindert ER zu verlassen
—> üben Chaperon-Funktionen aus
Glykosyltransferase hat offensichtlich zentrale Kontrollfunktion
Proteasom
große Proteinzerstörungsmaschine
in allen eukaryontischen Zellen
Funktion: fehlgefaltete o. geschädigte Proteine abbauen, zerlegen
Multienzymkomplex
unspezifische Proteasen
nur mit Ubiquitin markierte Proteine werden abgebaut, Ubiquitin selbst wird nicht abgebaut sondern freigesetzt
Golgi Apparat
ER -> Golgi (Modifikation, endgültige Glykosylierung) -> Bestimmungsort
komplexes, geschlossenes System von abgeflachten Membran-Säckchen, die in Stapeln übereinander geschichtet sind
nennt man auch Golgi Zisternen oder Diktyosomen (gr. = Netz) -> Sortierung der Verschiedenen Proteine, die aus ER kommen
Aufnahmeseite = cis Seite, Reifungsseite = trans Seite; dazwischen mittlere Zone
cis = dem Zellkern u. ER zugewandt
trans = Zellmembran
Golgiapparat als Poststation
—>alle Proteine, die den sekretorischen Weg einschlagen landen im Golgi Apparat
Entstehung: durch Abschnürung von Membranvesikeln vom ER
Zytoskelett
—>Zellorganelle in eukaryotischen Zellen
—>Netzwerk im Cytoplasma aus verschiedenen Proteinen + länglichen Filamenten
—>beweglich, können auf und abgebaut werden
—>mechanisceh Stabilität, innere Organisation, hält Größe der Zelle im Rahmen
Mikrotubuli
Mikrofilamente - kleinsten (Aktinfilamente)
Intermediärfilamente (Druchmesser zwischen dem der anderen beiden)
Gibt es auch im Zellkern!, wenn Lamin mutiert—> dann kein Skelett im Zellkern —>Zellkern altert -> Kinder mit 12 uralt + Erkrankungen dann tod
Aktinfilamente
auch Mikrofilamente genannt
6nm
aus Aktin
5-10% des gesamten zellulären Proteins
bilden räumliches Geflecht
Zellrinde besonders aktinreich
alpha-Aktine: in Muskelzellen
beta und gamma Aktine: Nicht-Muskelzellen
entstehen durch Polymerisation(ATP Verbrauch)
globulärer Aktinproteine(G-Aktin) zu F-Aktin
Aufgaben: Zellform erhalten, Verankerung von Membranproteinen, verankern Zentrosomen (Mitose), Muskelkontraktion
Intermediärfilamente
Keratin( besonders in Haut —> ohne wäre Haut brüchig, wie Fisch), Vimentin, Neurofilamente (für lange Nervenzellen), Lamin, Desmin
für mechanischen Halt der Zelle + Formerhaltung
zahlreich in besonders beanspruchten Zellen (da dicker und steifer)
mitteldick
gebildet von langen Faserproteinen (Gruppe von Tetrameren)
8 Protofilamente lagern sich zu einem Intermediärfilament zusammen
3 Klassen kommen im Zytoplasma vor (bold)
Keratin-Filamente
faserbildendes Strukturprotein -> Bildung Intermediärfilamente
Hauptbestandteil von Epithelzellen, Haaren, Nägeln
für Zusammenhalt ganzer Gewebe (Desmosomen, Hemidesomosen beteiligt)
bilden Hornsubstanz
Vimentin Filamente
in Zellen mesodermalen Ursprungs
Baustein für Intermediärfilamente von Fibroblasten, Endothelzellen, Leukozyten
Vimentinartige Proteine
-> Desmin (Desminfilamente in Muskelzellen
-> saure Gliafaserproteine (Astrozyten)
Pathologie: Vimentin als Marker für Weichgewebstumore
Knock-Out Maus: keine phänotypische Veränderung aber in adulten: falsch ausgerichtete Muskelfasern
Neurofilamente
Nervenzellen und Axone
NF-L, NF-M, NF-H = molare Masse low, middle, high
25nm, bestehen aus Protein Tubulin
durchziehen gesamte Zelle
innere Stabilität und Bewegung von Organellen und Molekülen (als Schiene für Motorproteine, Autobahn der Zelle)
machen Spindelapparat (Chromosomenanordnung)
Axonstabilisierung und -wachstum
was ist die mitochondrale Vererbung?
—> extrachromosomale Vererbung (betroffene Gene nicht auf den Chromosomen, sondern in den Mitochondrien
—>auschließlich maternal, da die Eizelle bei Befruchtung hauptsächlich Mitochondrien enthält (Spermien wenig bis keine)
Zuletzt geändertvor 2 Jahren