Welche nicht-kovalenten Kräfte regulieren das Zusammenspiel der Moleküle?
Elektrostatische Wechselwirkungen: beruhen auf Ladungsdifferenzen von Molekülen (2 Ionen (entgegengesetzte Ladung) in Wasser 0,3 nm entfernt: Energie von -5,8 kJ/mol)
Wasserstoffbrücken: zwei elektronegative Atome teilen sich ein H-Atom (H-Brücken in unpolarer Umgebung begünstigt); Energie: -4 bis -20 kJ/mol
Van-der-Waals-Wechselwirkungen: Anziehungskraft zwischen Atomen; Energie: -2 bis -4 kJ/mol je Atompaar
Hydrophober Effekt: Zusammenlagerung unpolarer Gruppen
2 Systeme beim Menschen, dienen dem Austausch von Molekülen und helfen bei Energieversorgung
a) Welche beiden Systeme sind das?
b) Was genau ist die Oberfläche, über die der Austausch stattfindet?
c) Wie groß ist jeweils die Oberfläche?
d) Welche Moleküle werden über diese Oberflächen transportiert?
e) Welche Aufgaben haben diese Oberflächen bei der Energieversorgung?
a) Mitochondiren und Lunge
b) Lungenbläschen (Alveolen) und innere Mitochondrienmembran
c) jeweils etwa zwei Fußballfelder
d)
Lungenbläschen: Sauerstoff wird aufgenommen und Kohlenstoffdioxid wird abgegeben
innere Mito-Membran:
Elektronen werden innerhalb der Membran transportiert (“Atmungskette”)
H(+) wird selektiv bon einer Seite aufgenommen, so dass aus Q QH2 entsteht: Protonen werden gepumpt -> Protonengradient -> fließen zurück durch ATP-Synthase -> Synthese von ATP aus P-Rest und ADP
NADH, ATP, ADP und Pi müssen transportiert werden
e)
Lungenbläschen: Sauerstoff für Verbrennung von Kohlenwasserstoffen und Abtransport von Kohlenstoffdioxid
innere Mito-Membran: Bereitstellung eines Protonengradienten, Synthese von ATP, Regenerierung von NAD+
Bindungskräfte
a) Wieso kann man mit einem Fluoreszenz-markierten Antikörper Strukturen in einer Zelle spezifisch anfärben? (Hilfe: Welche Kräft bewirken eine Bindung zwischen 2 Molekülen aneinander? Wie müssen der Antikörper und das daran gebundene Protein geformt sein? Hat der 2te Hauptsatz der Thermodynamik etwas damit zu tun?)
b) In welcher Art von Flüssigkeiten wird die Fluoreszenzfärbung durchgeführt? Welche Rolle haben oftmals beigefügtes Phosphat und Tween 20?
c) Kann auch SDS statt Tween 20 hinzugegeben werden? Begründung!
a)
braunsche Molekularbewegung
Antikörper und das von ihnen gebundene Molekül müssen sehr nahe aneinander kommen (Schlüssel-Schloss-Prinzip) oder “komplementäre Oberflächen” haben, denn nur dann können die 4 nicht-kovalenten WW eine starke Bindungskraft entwicklen
wenn Bindungspartner sich in viele 3D-Strukturen falten können, sich diese aber für eine spezifische Bindung nicht nahe genug kommen können, dann ist die Bindungskraft geringer verglichen mit Bindungspartnern, die sich in weniger 3D-Strukturen falten können (“Einfluss der Entropie”) -> Großteil der AS der Antikörperproteine damit beschäftigt das Protein in “framework” zu halten
b) wässrige Flüssigkeiten -> Proteine löslich; Phosphat als Puffer, um extreme pH-Werte zu vermeiden; Tween 20 = Detergenz, dass die Löslichkeit von hydrophoben Komponenten verbessert
c) Nein, SDS zu starkes Detergenz, entfaltet (denaturiert) Proteine -> Antikörper und das von im gebundene Molekül zerstört
Wie viel Glucose benötigt das menschliche Gehirn täglich?
ca 120 g/d Glucose, entspricht Energiemenge von 1750 kJ
Wie viel ATP braucht ein Mensch pro Tag?, Durchschnittliche Lebensdauer eines ATP-Moleküls?
50 - 75 kg
durchschnittliche Lebensdauer: 1 Minute
Welcher anderen Reaktion ähnelt die oxidative Decarboxylierung des alpha-Ketoglutarats?
a) Nennen Sie diese Reaktion
b) Reaktionsgleichung der Decarboxylierungsreaktion des alpha-Ketoglutarats
c) Reaktionsgleichung der Decarboxlierungsreaktion der gefragten anderen Reaktion
a) ähnlich zur oxidativen Decarboxylierung des Pyruvats, ebenfalls eine alpha-Ketosäure
b) alpha-Ketoglutarat + CoA + NAD+ -> Succinyl-CoA + CO2 + NADH/H+
c) Pyruvat + CoA + NAD+ -> Acetyl-CoA + CO2 + NADH/H+
Kontrolle des Blutzuckerspiegels
a) Kontrolle durch welches Organs?
b) Durch welche Hormone wird er gesteuert?
c) Welches Organ bevorzugt mit Glucose versorgt, da dies die einzige Energiequelle für dieses Organ ist?
a) Leber und Bauchspeicheldrüse
b) Insulin (senkt Blutzuckerspiegel) und Glukagon (erhöht ihn) bzw. Adrenalin
c) Gehirn
mind. 3 verschiedene biochemische Systeme nennen, die durch einen Protonengradienten angetrieben werden
Elektronenpotenzial 𝛥E
aktiver Transport
ATP-Synthase (ATP aus ADP und Pi)
NADPH-Synthese
Geißelrotation bei Bakterien
Wärmeerzeugung
Zentrale Moleküle des Sotffwechsels
a) Warum sind viele zentrale Moleküle des Stoffwechsels […] Ribonukleotide? Mögliche Erklärung nennen + Begründung der Spekulation
b) mind. 3 verschiedene Ribonukleotide, mit Funktionen als zentrales Molekül, nennen
a) Vermutung für häufiges Vorkommen: RNA ist in der Evolution vor Proteinen und DNA entstanden -> wahrscheinlich waren die ersten Katalysatoren RNA-Moleküle
b) NAD, FAD, CoA, ATP
Welche Funktion hat Coenzym A in Stoffwechselreaktionen und warum ist es für diese besonders geeignet?
Coenzym A überträgt Acetylgruppen, die als Thioester gebunden werden
Hydrolyse des Thioester ist thermodynamisch günstiger als Hydrolyse des Sauerstoffs, weil sich der Doppelbindungscharakter der C-O Bindung nicht wesentlich auf die C-S Bindung auswirkt (keine Resonanzstruktur möglich)
Welche Zellart des Blutes kann Energiebedarf nur aus Glykolyse decken?
Erythrocyten
Gewinnung von ATP (Glykolyse und Atmungskette -> Stoffwechsel)
a) Wie viele ATP-Moleküle entstehen netto aus einem Glucose-Molekül während der Glykolyse?
b) Wie viele ATP-Moleküle entstehen netto aus einem Glucose-Molekül, wenn dieses vollständig oxidiert wird?
c) Kein ATP im Blut
a) Es entstehen netto 2 ATP-Moleküle
b) Es entstehen netto circa 30 ATP Moleküle
c) kann Zellmembran nicht durchqueren, da stark negativ geladen
katalytische Triade
a) Wirkungsweise der katalytischen Triade am Beispiel von Chymotrypsin
b) Hat die Evolution nur eine Art von Protease erfunden? ( anders formuliert: Gibt es verschiedene Arten von Proteasen? Sind diese in Ihrer Struktur oder Proteinsequenz evolutionär miteinander verwandt?)
c) 3 verschiedene Arten von Protease nennen
a) Beispiel Chymotrypsin: mithilfe der katalytischen Triade wird ein Serin-Seitenrest in eine stark nucleophile Gruppe umgewandelt: Ein Proton der OH-Gruppe vom Serin wird vom benachbarten Histidin-Seitenrest angezogen -> eine auf der, dem Serin abgewandten, Seite des Histidins gelegenen Aspartat-Seitengruppe stabilisiert diese Konformation -> Entstehung eines an das Enzym kovalent gekoppelten Zwischenprodukt
b) Nein, es gibt verschiedene Arten von Proteasen, die evolutionär nicht miteinander verwandt sind
c)
Serinproteasen (u.a. Chymotrypsin)
Cysteinproteasen
Metalloproteasen
Aspartatproteasen
Gärung
a) Pyruvat -> Endprodukt der Glykolyse. In der Atmungskette entsteht aus Pyruvat sehr viel chemisch gebundene Energie in Form von ATP. Warum wird Pyruvat bei der Gärung “verschwendet”, wo ja kein zusätzliches ATP entsteht?
b) mind. 2 verschiedene Arten von Gärung und deren Endprodukte nennen
a) Für das Ablaufen der Atmungskette ist Sauerstoff nötig, Gärung läuft unter anaeroben Bedingungen ab, wobei das zuvor gebildete NADH/H+ aus dem oxidativen Teil (Glykolyse) zu NAD+ oxidiert wird (reduktiver Teil)
b)
Milchsäuregärung:
homofermentativ: 2 Lactat (+ 2 ATP im oxidativen Teil)
heterofermentativ: Lactat + Ethanol
Enthanolgärung: Ethanol und Co2
Propionsäuregärung: Acetat + Propionat
Posttranslationale Modifizierung von Aminosäuren
a) Was bedeutet “posttranslationale Modifizierung von Aminosäuren”?
b) 3 verschiedene Modifizierungen nennen
c) 3 verschiedene Aminosäuren (und die dazugehörige Modifikation) nennen die durch eine […] unter b) genannten posttranslationalen Modifizierung verändert wurde
a) Einige Proteine werden nach der Synthese an den Ribosomen posttranslational modifiziert, durch z.B. Anhängen von Zuckerresten oder Lipiden oder chemische Veränderung. Modifizierung findet nicht vor Translation statt, da u.a. tRNAs nur unmodifizierte Aminosäuren übertragen können (Ausnahme: Selenocystein)
Phosphorylierung
Anbinden von Kohlenhydraten
Carboxylierung
ADP-Ribosylierung
Phosphorylierung von Serin, Threonin und Tyrosin
Anbindung von Kohlenhydraten an Asparagin
Carboxylierung von Glutaminsäure zu gamma-Carboxyglutamat
ADP-Ribosylierung von Arginin
Stoffwechselprozesse werden auf 3 grundlegende Arten reguliert
a) die 3 grundlegenden Arten nennen
b) jeweils 3 Beispiele nennen wie die Regulation der Stoffwechselprozesse geschieht
Durch die Enzymmenge (1)
Durch die Enzymaktivität (2)
Durch die Verfügbarkeit der Substrate (3)
(1): meist durch Transkripitonsrate
(2):
allosterische Kontrolle: z.B. Hemmung der Aspartat-Transcarbamoylase durch Endprodukt ihres Stoffwechselweges, Cytidintriphosphat
Kontrolle durch kovalente Modifikation: Aktivierung der Glykogenphosphorylase bei Glucosemangel durch Phosphorylierung eines bestimmten Serin-Restes
(3): meist durch Kompartimentalisierung - die Fettsäuresynthese findet im Cytoplasma statt, die Oxidation der Fettsäuren dagegen in den Mitochondrien
3 Abschnitte von Energieerzeugung bei der Oxidation von Nahrungsstoffen
große Moleküle in kleine Einheiten (Verdauung)
kleine Moleküle zu einfachen Einheiten -> zentral im Stoffwechsel
Citratzyklus und oxidative Phosphorylierung
Wie trägt die Reduktion von NADP+-Molekülen bei der Photosynthese zur Erzeugung eines Protonengradienten bei?
bei Reduktion von NADP+ wird ein H+ aus Stroma aufgenommen
Protonengradienten über Membran steigt, weil pH des Stroma durch Depletion der Protonen ansteigt
in Thylakoidinnenraum keine pH-Änderung
Was müssen Zellen aus der Umgebung zum Überleben gewinnen? Was brauchen sie dafür?
Energie und Reduktionsäquivalente
Regulation und Spezifität der katalytischen Aktivität, Transport von Molekülen und Ionen durch Membran, Energiezufuhr/ Energiewährung, begrenzte Zahl konfektionierter Baustoffe
Welcher Enzymkomplex bzw. Molekül stellt Verbindung zw. Glykolyse und Citratzyklus her?
Pyruvat zu Acetyl-CoA durch Pyruvatdehydrogenase-Komplex
Sichelzellenanämie
a) Ursache dieser Krankheit (nicht die genaue Punktmutation gefragt, sondern Folgen, die durch die Mutation einer einzigen AS im Hämoglobin entstehen)
b) Warum in einigen südlichen Ländern viele heterozygote Träger?
c) 2 Funktionen von Erythrocyten mit ihrem (normalem) Hämoglobin nennen
a) Durch Mutation (Val statt Glu) entsteht zusätzliche hydrophobe Stelle an Oberfläche des Hämoglobinmoleküls -> Aggregation von desoxygenierten Hämoglobinmolekülen -> Sichelzellform der Erythrocyten, werden dadurch schneller im Körper abgebaut; Transport von O2 zum Gewebe und CO2 weg vom Gewebe beeinträchtigt
b) Malaria-Erreger wächst innerhalb von Erythrocyten, verbraucht dabei O2 -> desoxygeniertes Hämoglobin, sehr anfällig für Aggragation, wenn es Mutation für Sichelzellhämoglobin trägt -> Erreger kann nicht mehr in diesen Erythrocyten wachsen, auch wenn Mutation nur heterozygot vorliegt -> evolutionärer Vorteil
Transport von O2 zum Gewebe
Transport von CO2 weg vom GEwebe
Welchen Reaktionstyp katalysiert die Phosphoglycerat-Kinase? (Auswahl möglich)
-> hier war es: 1,3-Bisphosphoglycerat + ADP + H+-> 3-Phosphoglycerat + ATP
Gruppentransfer: Übertragung einer funktionellen Gruppe von einem Molekül auf ein anderes
Sekundärstrukturen bei Proteinen
a) Nenen der beiden wichtigsten Sekundärstrukturen
b) Wodurch werden diese stabilisiert?
c) Wodurch unterscheiden sich diese beiden voneinander?
d) Bei welcher dieser beiden ist das Peptidgerüst stärker gestreckt (anders formuliert: […] ist der Abstand zw. zwei benachbarten AS größer)?
e) typische Abstände zw. zwei benachbarten AS (Auswahl möglich)
f) Wieso kann man den generalisierten Begriff “Sekundärstruktur” überhaupt verwenden? (anders formuliert: Wieso kann es bei 2 Proteinen dieselbe Sekundärstruktur geben, obwohl die Proteinsequenzen sehr unterschiedlich sind)?
a) alpha-Helix und beta-Faltblattstrukturen
b) CO-Gruppe des Peptidgerüsts einer AS bildet Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe des Peptidgerüsts einer anderen AS aus
Alpha-helix: CO-Gruppe einer AS i bildet innerhalb der alpha-helix eine Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe der AS i+4 (alle CO- und NH-Gruppen des Peptidgerüsts einer alpha-Helix an H-Brücken beteiligt)
Beta-Faltblatt: 2 beta-Faltblattstränge parallel nebeneinander (Laufrichtung entgegengesetzt oder parallel zueinander); H-Brücken zw. NH- und CO-Gruppen verbinden jede AS mit einer anderen auf dem benachbarten Strang -> Stabilisierung der Struktur
d) Peptidgerüst bei beta-Faltblattsträngen deutlich stärker gestreckt, d.h. im Peptidgerüst benachbarte AS sind weiter voneinander entfernt als bei alpha-Helices -nochmal nachlesen in anderer Antwort genau andersrum
e) 1,5 Å und 3,5 Å
f) CO-Gruppe des Peptidgerüsts einer AS bildet Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe des Peptidgerüsts einer anderen AS aus -> beide Bindungspartner kommen dabei vom Peptidgerüst des Proteins, d.h. diese sind immer vorhanden egal welche Seitengruppen (welche AS) vorliegen
Warum ist die Peptidbindung so stabil?
a) Setzt Spaltung bei einer Peptidbindung Energie frei oder verbraucht sie Energie?
b) Art der Reaktion bei Spaltung
c) Was stabilisiert?
d) Ist sie planar (mehrere Atome in einer Ebene)?
a) Bei der Spaltung wird Energie frei
b) Hydrolyse
c) Peptidbindung hat den Charakter einer konjugierten Doppelbindung
d) Ja, sie ist planar, 6 Atome (Calpha, C,O,N, H und Calpha) in einer Ebene
Carriermolekül
a) Carriermolekül abgebildet -> Namen hinschreiben
b) Was transportiert dieses Molekül?
c) Was für eine Funktion hat es im Citratzyklus?
a) CoenzymA
b) eine aktivierte Acylgruppe, z.B. Acetylgruppe
c) speist C2-Einheiten in Citratzyklus ein, die zu CO2 oxidiert werden. Dabei entstehen Reduktionsäquivalente in Form von NADH + H+ und in Form von FADH2 sowie ein GTP (aus NADH/H+ bzw. FADH2 in Atmungskette ATP)
Reaktionstypen im Stoffwechsel
a) welcher Reaktionstyp ist abgebildet? (hier war es Fructose-1,6-bisphosphat -> DHAP + GAP)
b) Wo kommt diese Reaktion im Stoffwechsel vor?
c) Was geschieht bei diesem Stoffwechsel anschließend mit DHAP (Name des Moleküls, das anschießend aus DHAP entsteht und genauer Reaktioinstypus), den das Enzym katalysiert, das DHAP weiter verstoffwechselt (genauer Name des Enzyms -> Bonuspunkt)
a) Addition oder Abspaltung funktioneller Gruppen: Addition funktioneller Gruppen an Doppelbindungen oder ihre Abspaltung zur Ausbildung von Doppelbindungen
b) Glykolyse
c) Triosephosphat-Isomerase (= Isomerisierung: Umordnung von Atomen zur Isomerenbildung) wandelt DHAP und GAP ineinander um
Was ist ein Cytochrom?
Elektronenübertragenden Protein, das ein Häm als prosthetische Gruppe enthält
Mit welchem Metallion ist ATP in der Zelle normalerweise komplexiert?
Mg2+
Durch welche Eigenschaften in der Struktur stellen Chlorophylle so wirkasme Photorezeptoren dar?
Chlorophylle bilden Netzwerk alternierender Einfach- und Doppelbindungen -> Polyene, besitzen besitzen starke Absorptionsbanden im sichtbaren Bereich des Spektrums
Grundgleichung der Photosynthese
CO2 + H20 + Licht -> (CH2O) + O2
Richtig oder falsch: vorformulierte Sätze, falsche Aussagen korrigieren!
a) Energie für Bildung von ATP aus ADP und Pi mit Hilfe der ATP-Synthase (Komplex IV) der Atmungskette durch Elektronengradienten geliefert, der sich […] ausgebildet hat
-> falsch: Protonengradient
b) PS II und Cytochrom bf befinden sich in den dicht gestapelten Regionen der inneren Mitochondrienmembran, weil die Produkte und Substrate dieser beiden […]
-> falsch: Thylakoidmembran
c) das meiste ATP entsteht bei einem Eukaryoten unter anaeroben Bedingungen im Intermembranraum der Mitochondrien
-> falsch: innere Mitochondrienmembran
d) Ein erwachsener Mann verwendet die ca. 75 kg ATP, die an einem normalen Tag in seinem Körper transportiert werden, als Reduktionsäquivalente für anabole Prozesse
-> falsch: ATP = Energieäquivalent
e) Der Komplex II der Atmungskette (Succinat-Q-Reduktase) ist auch im Citratzyklus beteiligt
-> Richtig
f) Es gibt keine evolutionäre Verwandschaft zwischen Proteinen der Atmungskette und des Photosystems bei Eukaryoten
-> falsch: es gibt eine
g) Die Elektronen von FADH2 werden über Komplex I der Atmungskette (NADH-Q-Oxidoreduktase) in die Atmungskette eingespeist
-> falsch: Komplex I reduziert Ubichinon mittels Oxidation von NADH zu NAD+ - Komplex II katalysiert Oxidation von Succinat zu Fumarat unter Reduktion von FAD zu FADH2 UND gleichzeitig den Transport von zwei Elektronen über die Membran
h) Im Q-Zyklus der Atmungskette wird nacheinander je ein Elektron aus QH2 auf Cytochrom und auf Q (bzw. beim zweiten Mal auf QH) übertragen. Dabei entstehen in der Summe aus zwei QH2-Molekülen ein QH2-Molekül und zwei reduzierte Cytochrom C Moleküle. Außerdem werden dadurch zwei Protonen von der einen Seite der inneren Mitochondrienmembran auf die andere Seite transferiert
i) Produkte und Substrate der ATP-Synthase sind: ATP, ADP und Pi sowie ein Protonengradient als treibende Kraft
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