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Altklausurfragen 1

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von louisa L.

Bindungskräfte

a) Wieso kann man mit einem Fluoreszenz-markierten Antikörper Strukturen in einer Zelle spezifisch anfärben? (Hilfe: Welche Kräft bewirken eine Bindung zwischen 2 Molekülen aneinander? Wie müssen der Antikörper und das daran gebundene Protein geformt sein? Hat der 2te Hauptsatz der Thermodynamik etwas damit zu tun?)

b) In welcher Art von Flüssigkeiten wird die Fluoreszenzfärbung durchgeführt? Welche Rolle haben oftmals beigefügtes Phosphat und Tween 20?

c) Kann auch SDS statt Tween 20 hinzugegeben werden? Begründung!

a)

  • braunsche Molekularbewegung

  • Antikörper und das von ihnen gebundene Molekül müssen sehr nahe aneinander kommen (Schlüssel-Schloss-Prinzip) oder “komplementäre Oberflächen” haben, denn nur dann können die 4 nicht-kovalenten WW eine starke Bindungskraft entwicklen

  • wenn Bindungspartner sich in viele 3D-Strukturen falten können, sich diese aber für eine spezifische Bindung nicht nahe genug kommen können, dann ist die Bindungskraft geringer verglichen mit Bindungspartnern, die sich in weniger 3D-Strukturen falten können (“Einfluss der Entropie”) -> Großteil der AS der Antikörperproteine damit beschäftigt das Protein in “framework” zu halten

b) wässrige Flüssigkeiten -> Proteine löslich; Phosphat als Puffer, um extreme pH-Werte zu vermeiden; Tween 20 = Detergenz, dass die Löslichkeit von hydrophoben Komponenten verbessert

c) Nein, SDS zu starkes Detergenz, entfaltet (denaturiert) Proteine -> Antikörper und das von im gebundene Molekül zerstört


Sekundärstrukturen bei Proteinen

a) Nenen der beiden wichtigsten Sekundärstrukturen

b) Wodurch werden diese stabilisiert?

c) Wodurch unterscheiden sich diese beiden voneinander?

d) Bei welcher dieser beiden ist das Peptidgerüst stärker gestreckt (anders formuliert: […] ist der Abstand zw. zwei benachbarten AS größer)?

e) typische Abstände zw. zwei benachbarten AS (Auswahl möglich)

f) Wieso kann man den generalisierten Begriff “Sekundärstruktur” überhaupt verwenden? (anders formuliert: Wieso kann es bei 2 Proteinen dieselbe Sekundärstruktur geben, obwohl die Proteinsequenzen sehr unterschiedlich sind)?

a) alpha-Helix und beta-Faltblattstrukturen

b) CO-Gruppe des Peptidgerüsts einer AS bildet Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe des Peptidgerüsts einer anderen AS aus

c)

  • Alpha-helix: CO-Gruppe einer AS i bildet innerhalb der alpha-helix eine Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe der AS i+4 (alle CO- und NH-Gruppen des Peptidgerüsts einer alpha-Helix an H-Brücken beteiligt)

  • Beta-Faltblatt: 2 beta-Faltblattstränge parallel nebeneinander (Laufrichtung entgegengesetzt oder parallel zueinander); H-Brücken zw. NH- und CO-Gruppen verbinden jede AS mit einer anderen auf dem benachbarten Strang -> Stabilisierung der Struktur

d) Peptidgerüst bei beta-Faltblattsträngen deutlich stärker gestreckt, d.h. im Peptidgerüst benachbarte AS sind weiter voneinander entfernt als bei alpha-Helices -nochmal nachlesen in anderer Antwort genau andersrum

e) 1,5 Å und 3,5 Å

f) CO-Gruppe des Peptidgerüsts einer AS bildet Wasserstoffbrücke mit NH-Gruppe des Peptidgerüsts einer anderen AS aus -> beide Bindungspartner kommen dabei vom Peptidgerüst des Proteins, d.h. diese sind immer vorhanden egal welche Seitengruppen (welche AS) vorliegen


Richtig oder falsch: vorformulierte Sätze, falsche Aussagen korrigieren!

a) Energie für Bildung von ATP aus ADP und Pi mit Hilfe der ATP-Synthase (Komplex IV) der Atmungskette durch Elektronengradienten geliefert, der sich […] ausgebildet hat

-> falsch: Protonengradient

b) PS II und Cytochrom bf befinden sich in den dicht gestapelten Regionen der inneren Mitochondrienmembran, weil die Produkte und Substrate dieser beiden […]

-> falsch: Thylakoidmembran

c) das meiste ATP entsteht bei einem Eukaryoten unter anaeroben Bedingungen im Intermembranraum der Mitochondrien

-> falsch: innere Mitochondrienmembran

d) Ein erwachsener Mann verwendet die ca. 75 kg ATP, die an einem normalen Tag in seinem Körper transportiert werden, als Reduktionsäquivalente für anabole Prozesse

-> falsch: ATP = Energieäquivalent

e) Der Komplex II der Atmungskette (Succinat-Q-Reduktase) ist auch im Citratzyklus beteiligt

-> Richtig

f) Es gibt keine evolutionäre Verwandschaft zwischen Proteinen der Atmungskette und des Photosystems bei Eukaryoten

-> falsch: es gibt eine

g) Die Elektronen von FADH2 werden über Komplex I der Atmungskette (NADH-Q-Oxidoreduktase) in die Atmungskette eingespeist

-> falsch: Komplex I reduziert Ubichinon mittels Oxidation von NADH zu NAD+ - Komplex II katalysiert Oxidation von Succinat zu Fumarat unter Reduktion von FAD zu FADH2 UND gleichzeitig den Transport von zwei Elektronen über die Membran

h) Im Q-Zyklus der Atmungskette wird nacheinander je ein Elektron aus QH2 auf Cytochrom und auf Q (bzw. beim zweiten Mal auf QH) übertragen. Dabei entstehen in der Summe aus zwei QH2-Molekülen ein QH2-Molekül und zwei reduzierte Cytochrom C Moleküle. Außerdem werden dadurch zwei Protonen von der einen Seite der inneren Mitochondrienmembran auf die andere Seite transferiert

-> Richtig

i) Produkte und Substrate der ATP-Synthase sind: ATP, ADP und Pi sowie ein Protonengradient als treibende Kraft

-> Richtig

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louisa L.

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