Stoffwechsel

Pflanzenzelle:

Sotffaufnahme: körperfremde, energiearme, anorganische Sotffe und Lichtenergie

Sotffumwandlung: in körpereigene, energierreiche, organische Stoffe und Chem. Energie (über ATP)

Stoffabgabe: Abbau zu anorganischen, energiearmen Stoffen, Wärme und Bewegunsenergie

Tierzelle:

Stoffaufnahme: körperfremde, organische, energierreiche Stoffw und chem Energie der Stoffe

Stoffumwandlung: in körpereigene, energierreiche, organische Stoffe und chem Energie (ATP)

Stoffabgabe: Abbau zu anorganischen, energiearmen Stoffen, Wärme und Bewegungsenergie

Assimilation

=körperfremd in körpereigen

autotroph: anorganisch,energiearm in organisch energierreich (FS, Chemosynthese)

Heterotroph: organisch, energiereich in organisch energiereich

Dissimilation

=körpereigen in körperfremd

Biologische Oxidation: organisch, energiereich in anorganisch energiearm (vollständig)

Gärung: organisch, energiereich in organisch energieärmer (unvollständig)

=Proteine

Funktionsproteine oder Strukturproteine

Aus AS verbunden durch Peptidbindungen

Primärstruktur:Reihenfolge AS in der Kette

Sekundärstruktur: H2 Brücken Helix oder Faltblatt

Tertiärstruktur: Raumstruktur durch Wechselwirkungen zwischen Resten (kugelförmig)

Quartärstruktur: räumliche Struktur zusammengesetzter Proteine (viele AS Ketten )

Hitze-und Säureempfindlich (Strukturverämderung-Denaturierung-Veränderte Funktionsweise)

=Katalysatoren des SW

Erleichtern Reaktion

Nach der Reaktion unverbraucht und wiederverwendbar

Reines Enzym:

Eine Polypeptidkette

Aktives Zentrum (Vertiefung mit best. AS-Sequenz)

Protein

Zusammengesetztes Enzym:

Aktives Zentrum

Cofaktor (Nichtproteinanteil)

Enzym und Substrat binden aneinander

—> Enzym-Substrat-Komplex

Typischer Reaktionsmechanismus läuft ab ( Substrat besetzt aktives Zentrum Passform nach Schlüssel-Schloss-Prinzip)

Umgewandeltes Substrat wird frei

Enzym bereit für nächste Reaktion

Bsp: Maltose (Substrat) Maltase (Enzym) RP Glukose

Auswahlvermögen von Enzym mit Substrat Komplex zu bilden

Ursache: raumstruktur des aktiven Zentrums= anpassbar

Formen: absolute … : nur 1 Substrat an ein Enzym

relative … : Verbindungen mit ähnlicher Raumstruktur umsetzbar (geringe Reaktions-v)

= Enzym katalysiert bestimmte Reaktion

Ursache: liegt bei AS im Aktiven Zentrum

RGT-Regel: je 10 Grad Temperaturerhöhung Verdopplung Reaktions-V

Niedrige Temperatur : niedrige Aktivität

Steigende Temperatur: steigende Altivität

Sehr sehr hohe Temperatur : Denaturierung-geringe Aktivität

Erklärung: zunehmende Bewegung- Substrat und Enzym treffen öfter aufeinander, mehr Aktivität in gleichemZeitabschnitt

zu hohe Temperatur: Zu schnelle Bewegung—> Enzym und Substrat können nicht mehr binden

Keine allgemeine Regel: jedes Enzym bestimmtes pH-Wert Optimum

Bsp: Tryposin: arbeitet im Darm-hohes pH-Wetoptimum = basisch Pepsin: arbeitet im Magen, niedriges pH-Wertoptimum =sauer Amylase: arbeitet in Mundhöhle, neutrales pH-Wertoptimum = neutral

Je höher Substratkonzentration desto höher Enzymaktivitä

Sehr hohe Substrataktivitä= Auslastung Enzyme Aktivität stagniert

Bei Konzentrationserhöhung werden mehr Enzyme besetzt mehr Substrat kann umgesetzt werden

Schwermetalle docken außerhalb aktiven Zentrums an

Reagieren mit Schwefel aus AS-Resten zu Sulfiden - Verämderung Raumstruktur- Substrate können nicht mehr gebunden werden

=irreversibel

Enzym, Bindingsstelle für allosterischen Hemmstoff

Hemmstoffkonzentration niedrig: keine Anlagerung, ganz normale Enzym-Substrat-Reaktion

Hemmstoffkonzentration Hoch: Anlagerung Hemmstoff- Aktives Zentrum verändert- keine Enzym-Substrat-Reaktion

=reversibel

Konkurrenz um Bindungsstelle des aktiven Zentrums von Hemmstoff und Substrat

Stoff mit der hohen Konzentration dominiert und bindet sich an Enzym

Bindet Hemmstoff= Enzym für gewisse Zeit blockiert

Positiver Effektor: bindet regulatorisches Zentrum-Raumstruktur des aktiven Zentrums für Substrat besser passend gemacht - verbesserter Reaktionsablauf

Negativer Effektor: bindet an regulatorisches Zentrum- Veränderung so dass aktives Zentrum und Substrat nicht mehr passen- verschlechterte Reaktion

Cpenzyme (ATP,NAD)

komplexe anorganische Moleküle, haften dauerhaft am aktiven Zentrum, Abgabe von Protonen/Elektronen an Substrat, werden regeneriert

Anorganische Metallionen

stabilisieren Raumstruktur

Helfen Substrat zu binden

Übertragung von energiereichen Bindungen

ADP + Pi wird endergonisch zu ATP Uund exergonisch wieder zu ADP+ Pi

endergonisch= freie Energie nimmt zu

Exergonisch= freie Energie nimmt ab

NAD+ wird durch Reduktion zu NADH+H+ und durch Oxidation wiederzu NAD+

E=e-

E-Aufnahme: Reduktion

E-abgabe: Oxidation

NAD+ Elektronenakzeptor

NADH+H+ Elektronendonator

=Hauptform der autotrophen Assimilation

Wichtigster Pflanzenbestandteil = Chloroplast

Äußere Membran

Innere Membran

Thylakoide

Stroma

Ribosomen

DNA

Pflanzen können rotes und blaues Licht absorbieren und fotosynthetisch nutzen

Grünes Licht kann nicht absorbiert werden, reflektieren es (deswegen sind Blätter grün) = Grünlücke

FS abhängig von Wellenlänge des eingestrahlten Lichts

Konjugierte Doppelbindungen

Amtegbar durch Lichtreize Zentralion Mg

(Mg-Mangel FS-Rate sinkend weil Chlorophyll abgebaut wird)

Lichtenergie auf Atom

Electron auf höhres Energieniveau geschleudert

Fällt wieder runter gibt dabei Energie ab

Grünes Licht wird nicht absorbiert da es keinen anregungszustand gibt

In thylakoiden der Chloroplasten neben Chlorophyll noch andere Blattfarbstoffe. Gesamtheit= Fotosysteme

Redaktionszentrum + elektronenakzeptor

Licht von Molekül zu Molekül

Abgabe auf Reaktionszentrum absorbiertes Licht auf Elektronenakzeptor

Oxidation

FS

2Fotosysteme P680 und P700

=lichtabhängige Phase (Primärreaktion)

Licht auf P680

Elektronen auf angeregten Zustand und an Akzeptor gebunden

Chlorophyll a hat Elektronenmanfel

Ausgleich: durch Elektronensog- dadurch Wasserspaltung (Fotolyse)

H2O—> 2H+ + 2e- + 0,5O2

H+ später für RM

e- zum Ausgleich

O2 erstes RP

gebundene Eletronen über Redoxsysteme energetisch bergab in Grundzustand überführt ( Elektronentransportkette)

ATP-Bildung: durch Chemiosmose wird aus frei werdender Energie ATP

Am P700 Elektronen auf angeregten Zustand

Gebunden an Akzeptor

Elektronenlücke durch energiearme Elektronen von P680 gefüllt ( keine Fotolyse)

Elektronentransport: Akzeptor gibt Elektronen an Redoxsysteme , Transport zum Endpunkt