Kondensation
Umkehreaktion der Hydrolyse
Substitutionsreaktion unter Abspaltung von Wasser
A-OH + B-H —-> AB + H2O
Hydrolyse
Umkehrreaktion der Kondesation
Spaltung einer chemischen Verbindung durch Reaktion mit Wasser
H2O + AB —-> A-OH + B-H
Kohlenhydrate
Bedeutung von Glukose
direkte Energiequelle für die Zellatmung und Gärung
wichtigster Energielieferant, einfachste Art der Energiespeicherung
Speicherung in Form von Glykogen
Gehirn, rote Blutkörperchen, Muskeln und das Nierenmark erhalten durch Glukose Energie
größte und einzige Energielieferant, den das Gehirn aufnimmt
Bedeutung von Glykogen
verzweigtes Polysaccharid (Vielfachzucker) aus Glucose-Monomeren
Glykogen dient in Zellen (vor allem Leber- und Muskelzellen) als Energiespeicher (kurz- bis mittelfristige Speicherung), stellt Glucose im tierischen Organismus bereit
auch Pilze und einige Bakterien verwenden diese Form der Energiespeicherung
in Leber- und Muskelzellen wird bei einem Überangebot von Kohlenhydraten Glykogen aufgebaut
bei vermehrtem Energiebedarf verwenden Muskelzellen ihr gespeichertes Glykogen
Leber und Nieren gespeicherte Glykogen wird bei Bedarf wieder zu Glucose aufgespalten
-> hier Glucose über das Blut dem Gesamtorganismus zur Verfügung gestellt
Bedeutung von Stärke
Polysaccharid welches aus Monomeren (D-Glukose) aufgebaut ist, unverzweite (Amylase) und verzweigte (verzweigte) Bestandteile
wichtigster Speicher- und Reservestoff pflanzlicher Zellen
in Pflanzen fungiert Stärke als Kohlenhydratspeicher und liegt in Form von Stärkekörnern vor
Stärke ist ein Assimilationsprodukt des Calvin-Zyklus, bei der die Pflanzen Kohlenstoff aus CO2 gewinnt
Cellulose
unverzweigtes Polysaccharid aus ß-D-Glukose
Bestandteil der Zelllwand von Pflanzen
wichtig für Festigung und “Statik” der Pflanzen (Struktursubstanz)
häufigste organische Verbindung und Biomolekül
Struktur- und Schutzelement
Summenformel Cn(H2O)n
Polyhydroxyaldehyde bzw. Polyhydroxiketone
optisch aktive Substanzen mit mind. einem asymmetrischen C-Atom (C-Atom mit 4 unterschiedlichen Substituenten)
an einem C-Atom entweder Keto- oder Aldehydgruppe, an allen anderen eine OH-Gruppe
mind. 3 C-Atome
Kohlenhydrat
Monosaccharid
1 Untereinheit
Triosen, Tetrosen, Pentosen, Hexosen, Pentosen usw.
zB: Glukose, Fructose, Ribose
Dissaccharid
besteht aus zwei Untereinheiten
zB. Lactose (Galaktose+ Glukose), Maltose (2x Glukose), Saccharose (Glukose +Fructose)
Polysaccharide
mehr als 20 Untereinheiten
zB. Stärke, Glykogen, Cellulose, Chitin, Murein
Kondensation von Monosacchariden: glucosidische Bindung
Proteine
Bedeutung von Proteinen
Makromoleküle, die aus proteinogenen/proteinaufbauende Aminosäuren aufgebaut durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind
Aminosäuren bestehen hauptsächlich aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und – seltener – Schwefel
gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen
verantwortlich für die Form, den Aufbau der Zellen und für die biochemischen Prozesse des Stoffwechsels
u. a. Strukturproteine (z. B. Collagen), Enzymproteine, Transportproteine (z. B. Hämoglobin), Immunproteine, Hormonproteine und einige Antikörper
verleihen Struktur, sind die molekularen „Maschinen“, die Stoffe transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren und Signalstoffe erkennen
Aufbau von Aminosäuren
salzähnliche Verbindungen
im festen Zustand Kristallgitter (hohe Anziehungskräfte)
->hohe Schmelztemperaturen, gute Lösichkeit in H2O
Verknüpfungen über Peptidbindungen
Synthese eines Dipeptids aus AS Alanin und Glycin unter Vewendung von Strulturformeln
Peptidbindung= Säureamidbindung; Hinreaktion Kondensation, Rückreaktion Hyrolyse
CN Peptidbindung nicht freidrehbar, planare Bindung
verschiedene Strukturebenen innerhalb eines Proteins
Primärstrucktur
Sekundärstruktur
Tertiärstruktur
Quartärstruktur
Strukturebene innerhalb eines Proteins:
Primärstruktur
Primärstruktur:
Abfolge der AS innerhalb eines Proteins
Peptidbindung
Strukturebene innerhalb eines Proteins: Sekundärstruktur
Sekundärstruktur:
räumliche Anordnung nah/eng benachbarter AS in begrenzten Bereichen (Ausschnitten)
zB α-Helices, β-Faltblätter und β-Schleifen
intramolekulare Bindungen
Strukturebene innerhalb eines Proteins: Tertiärstruktur
Tertiärstruktur:
räumliche Anordnung der Proteinuntereinheiten
dreidimensionale Form der gesamten Polypeptidkette
Seitenketten der AS gehen Bindungen (kovalent/nicht kovlent) ein
zB: WBB, Disulfidbrücken, Salzbrücken, vdWK, hydrophobe WW
Strukturebene innerhalb eines Proteins: Quartärstruktur
Quartärstruktur:
räumliche Anordnung des gesamten Proteins/ mehrerer Polypeptidketten, die stabil verbunden sind (Proteinsymbiosen)
intermolekulare Bindungen
Denaturierung
Bindungen in Biomolekülen, wie Proteinen gespalten
dadurch Veränderung der Struktur, Faltung nicht mehr richtig -> Funktionsverlust
Denaturierung kann reversibel sein, da keine kovalenten Bindungen gespalten werden
Primärstruktur bleibt unverändert, nur zwischenmolekulare WW (WBB) werden gespalten
wenn strukturelle Änderungen zu groß, keine Umkehrung mehr mgl = irreversibel
Renaturierung
reversible Denaturierung
gespaltene Bindungen wieder ausgebildet
Hitzedenaturierung
Art der Denaturierung durch hohe Temperatur
starke Veränderung der Struktur -> Funktionsverlust
Temperatur für Beginn der Denaturierung von Proteinen ist
unterschiedlich
kovalente Bindungen nicht gespalten, außer Disulfid-Brücken
-> Primärstruktur bleibt erhalten
durch Energiezufuhr werden Aminosäuren (-> ganze Molekülkette) so sehr ins Schwingen gebracht, dass Bindungen + wirkende Kräfte (WBB, hydrophobe WW, Disulfidbrücken) aufgelöst bzw. überwunden werden
Folge: ungesteuert Ausbildung neuer/anderer Bindungen
-> andere Sekundärstruktur und Tertiärstruktur
bei Enzymen/ funktionellen Proteinen: Verlust der biologischen Aktivität, sowie eine Abnahme der Löslichkeit („Ausflocken“ oder „Gerinnung“) ~ nur richtig gefaltenes Protein führt zu funktionellem Protein
wenn die strukturellen Veränderungen
nicht zu tiefgreifend sind reversibel (umkehrbar), jedoch häufig irreversibel (unumkehrbar)
Denaturierung durch starke Säuren
Säuredenaturierung führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen
Umfaltung des Proteins in den unter den jeweiligen Bedingungen energetisch günstigsten Zustand
Säure gibt Protonen (H+) ab und verursacht damit die Ladungsänderung in der Aminogruppe (NH2), die dann positiv geladen wird
-> Ladungsverschiebung führt zur Konformationsänderung
-> Protein verliert Funktion
Denaturierung Schwermetalle
Proteinstrukturen durch Schwermetalle zerstört werden
Ionen Bildung von Komplexstrukturen mit den Aminosäureresten bilden
-> Veränderung signifikante Struktur des Proteins verändern
großes Problem bei Schwermetallanreicherung im Körper
Denaturierung durch organische Lösungsmittel
Störung der Wasserstoffbrücken und hydrophoben Wechselwirkungen, indem sie als polare organische Lösungsmittel interferieren
Verlust der Funktion und seifenblasenartiges Platzen der betreffenden Zellen
durch Denaturierung von Membranproteine und Durchlöcherung ihrer Zellmembran Zellen irreversibel inaktiviert
Fette
wichtiger Energiespeicher in Zellen
physiologische Brennwert ist höher als bei Kohlenhydraten und Proteinen; fast doppelt so hoch wie Cellulose und Glykogen
Entgegenwirken des Verlusts von Körperwärme (Schutz vor Kälte)
Polster- und Stützelement, bei inneren Organen (Niere)
Nahrungsfette Träger fettlöslicher Vitamine
Nährstoff wichtig für Aufbau von Hormonen und Zellmembranen
Aufgaben
Speicher von Lipiden, fettlöslichen Vitaminen und Wasser
Wärmeisolation (subkutanes Fettgewebe)
Strukturerhalt
Druckpolster (Baufett)
Baufett/Strukturfett
Fettgewebe, das an bestimmten Stellen des menschlichen Körpers als Strukturkomponente dient
mechanisch wichtiges Füllgewebe zB. mechanischer Schutz, zur Auspolsterung oder als Organlager
für Fettkörper verwendet (umschriebene Ansammlungen von Baufett an bestimmten Stellen des Körpers zur Polsterung bzw. Verschiebeschicht)
Wangenregion, Fußpolster, Gesäß, Nierenlager, Knie, Schulter
bei Nahrungsmangel: Baufett als letzte Reserve mobilisiert
Speicher- und Depotfett
Teil des Fettgewebes, dient Speicherung von überschüssiger Nahrungsenergie
besteht überwiegend aus Triglyceriden
ideale Reservestoffe, da keine osmostische Wirkung (wasserfreie Einlagerung)
etwa doppelt so hoher Energiegehalt wie Kohlenhydrate und Proteine
kann bei gesteigertem Energiebedarf leicht durch Lipolyse mobilisiert werden (Splatung in freie FS + Glycerin)
intrazellular: Speicherung von Triglizeriden in Fetttröpfchen, Umhüllung mit Phospholipidschicht
Isolierfett
schlechter Wärmeleiter
zur Wärmedämmung
schützt subkutanes Fett vor zu schnellem Wärmeverlust
Geschmacksträger
viele Aromastoffe und Vitamine sind lipophil, weshalb man Fett auch als Geschmacksträger bezeichnet, der in Form von Butter oder dem „Schuss Sahne“ den Geschmack einer Speise oft verstärkt
Öle und Fette verbessern die Aufnahme und Verwertung von Vitaminen
Bestandteile von Membranen
Membranen sind aus drei Haupttypen von Lipiden aufgebaut: Phosphoglyceride, Sphingolipide und Cholesterin
Phosphoglyceride (Aufbau)
Sphingolipide (Aufbau, Signalransduktion, Erkennungsvorgänge an Zelloberfläche -Blutgruppen)
Cholesterin (Festigung der Membran- verhindern extreme Rigidität und Fluidität~Stabilisierung)
Lipide
Reaktionen
Veresterung (Kondensation):
Triglyceride: 3 Fettsäuren und Glycerin
Glycerophospholipide: 2 Fettsäuren, Phosphatrest mit Alkohol und 2 Fettsäuren
Spaltung durch Hydrolyse (Lipasen, Wasserdampf oder Verseifung-Kali/Natronlauge)
Spaltung von Fettsäuren durch ß Oxidation (Generierung von FAD und NAD, jeweils pro Spaltung + Acetyl-CoA
Triglyceride
Veresterung von Glycerin mit 3 Fettsäuren
Fettsäuren
Unterscheidung in gesättigte und ungesättigte (einfach, mehrfach…)
allgemeine Formel: CnH2n+1COOH
wichtige Vitamine
wasserlösliche und fettlösliche
fettlöslich:
Vitamin E
Vitamin D
Vitamin K
Vitamin A
wasserlöslich:
Vitamin B1
Vitamin B12
Vitamin C
Vitamin H-Biotin
Folsäure
Vitamin B2 -FAD (Protonen/Wasserstoffübertragung)
Nicotinsäureamid- NAD (Protonen/Wasserstoffübertragung)
Vitamin
wasserlöslich
dehydrierende Decarboxylierungen
Coenzym Energiegewinnung aus Kohlenhydraten
Aminosäurenstoffwechsel
Nervensystem
C-C Umlagerungen
C1 Übertragungen
Coenzym Nucleinsäurestoffwechsel
Reifungsfaktor Erys
intermediärer Stoffwechsel
Redoxsystem
Hydroxylierung
antioxidativ fängt freie Radikale/reaktiven Sauerstoff ab, schützt Zellen
Vitamin H
Carboxylierungen
Haar, Nägel
Coenzym im Nucleinsäure- und ASstoffwechsel
fettlöslich
Oxidationsschutz
wirkt auf Fruchtbarkeit und Blutbild
Einlagerung Calcium in Knochen
Calcium und Phosphorstoffwechsel
Bildung von Blutgerinnungsfaktoren (Prothrombin)
Aufbau Sehpigments
Hormone
wichtige Hormone
Adrenalin
AS:
Thyroxin
Peptidhormon:
Insulin
Glukagon
Steroidhormon:
Testosteron
Progesteron
Östrogen
Cortisol
Aldosteron
Hormon
Katecholamin
Hormondrüse: Nebenniere
Blutdruckerhöhung
Hormondrüse: Schilddrüse
Regulierung des Wachstums
Steigerung des Energiestoffwechsels
Peptidhormon
Hormondrüse: a-Zellen des Pankreas
Erhöhung des Blutzuckerspiegels
Hormondrüse: ß-Zellen des Pankreas
Senkung des Blutzuckerspiegels
Steroid
Hormondrüse: Testis
Entwicklung der Samenzellen
Hormondrüse: Ovar
Erhalt Uterusschleimhaut
verhindert Menstruation
Reifung Oozyte
Hormondrüse: Nebennierenrinde
antiinflammatorisch
Rückresorption von Na in der Niere
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