Definiere Aminosäuren
Aminosäuren sind Carbonsäuren, welche gleichzeitig eine Aminogruppe besitzen. Von den über 500 natürlich vorkommenden Aminosäuren sind nur 20 beim Menschen am Aufbau der Proteine beteiligt (proteinogene Aminosäuren).
Wie sind Aminosäuren aufgebaut?
Alle proteinogenen Aminosäuren besitzen die Aminogruppe an 2-Position (a-Aminosäuren).
Bei 19 der 20 proteinogenen Aminosäuren ist das C-Atom 2 ein Chiralitätszentrum.
Nenne die ersten beiden Aminosäuren und zeichne diese.
Beschreibe die Konfiguration von Aminosäuren nach CIP.
Alle proteinogenen Aminosäuren leiten sich von dieser Grundstruktur ab. In 18 von 19 Fällen entspricht
dies einer (S)-Konfiguration). Glycin als einfachste Aminosäure ist nicht chiral. Die einzige Ausnahme ist Cystein. Da Schwefel eine höhere Priorität als die Sauerstoffatome der Carboxyl-
Gruppe besitzt, kehrt sich die Priorität der Substituenten um. Cystein besitzt daher eine (R)-Konfiguration.
Wie verhalten sich Aminosäuren in Lösungen und bei unterschiedlichem pH?
Aminosäuren vereinen eine saure (Carbonsäure) und eine basische (Amin) funktionelle Gruppe in einem Molekül. Als Festkörper sowie in Lösung treten sie fast ausschließlich als Zwitterionen auf.
In Abhängigkeit vom pH-Wert kann die zwitterionische Form weiter protoniert bzw. deprotoniert werden.
Bei einem für jede AS charakteristischen pH-Wert (dem isolelektrischen Punkt) liegt sie als Zwitterion vor und trägt keine Nettoladung.
Definiere Peptide
Ein Peptid entsteht, wenn die Aminogruppe einer AS mit der Carboxylgruppe einer anderen AS unter Bildung eines Carbonsäureamids verknüpft werden.
Wann spricht man von Oligo- und Polypeptiden sowie Proteinen?
Nach Anzahl der kondensierten AS unterscheidet man: 2-9 AS → Oligopeptide, 10-100 AS → Polypeptide und ab
100 AS → Proteine.
Zeichne den prinzipiellen Aufbau eines Peptids.
Das N-terminale Ende wird vereinbarungs- gemäß immer links geschrieben, das C- terminale Ende rechts.
Welche 3 Hierarchieebenen der strukturellen Organisation können unterschieden werden?
1.) Primärstruktur: Aminosäuresequenz, Abfolge der einzelnen AS im Peptid-Strang
2.) Sekundärstruktur: Die konformative Starrheit der Peptidbindung (verursacht durch Amid-Resonanz) führt dazu, dass Peptide eine genau definierte Form einnehmen.
3.) Tertiärstruktur:
→ a-Helix und b-Faltblatt-Struktur
übergeordnete Strukturen der Peptid-Helix oder des Faltblattes - globuläre Proteine (Sphäroproteine) - fibrilläre Proteine (Sklero- oder Faserproteine)
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