Kinetik

a) momentane Bildungsgeschwindigkeit: zeitliche Änderung der Konzentration einer Komponente (Edukt/ Produkt)

b) integriertes Geschwindigkeitsgesetz: welche Konzentrationsänderungen (Strecke) wurde nach einer best. Zeit zurückgelegt

für Thermodynamik gilt:

• exotherm: höhere T begünstigt Eduktbildung (=Reaktanden)

• endotherm: höhere T begünstigt Produktbildung

—> Geschwindigkeitskonstanten k hin und k rück sind temperaturabhängig

delta r H0 ist mit Aktivierungsenergien der Hin- und Rückreaktionen verknüpft

—> Energieunterschied Edukte-Produkte: Bezug Thermodynamik

—> Höhe der Energiebarriere: Geschwindigkeit mit der sich GGW einstellt, Bezug Kinetik

radioaktiver Zerfall

Isomerisierung

Radikalbildung

DNA Spaltung

extrem selten

gerine Wsk eines simultanen reaktiven Stoßes von 3 Teilchen

Geschw. Konzentrationsänderung des Edukts ist unabhängig von seiner Konzentration

• eigentlich 2. Ordnung

• ein Reaktionspartner im großen Überschuss, also in Näherung konstant

• Anwesenheit von z.B. H+: Katalysator, konstante Konzentration

• Reaktionsgeschwkonstante und Geschw. der Reaktion pH-Abhängig

—> nur 1. Ordnung unabhängig von Ausgangskonzentration

—> nur 0. Ordnung linear

—> 1. Ordnung: exponentiell, andere rational

—> bei Verdopplung der Konz. sind Reaktionen höherer Ordnung anfangs schneller

• Reaktion 1. Ordnung: t1/2 unabhängig von Konzentration

• 2. Ordnung: t1/2 anhängig von c0 (t1/2 kann nicht für Bestimmung der Geschwkonstante genutzt werden)

• chem Natur von Adsorbens und Adsorbat

• Oberflächenstrukturen

• Druck in Gasphase

• Temperatur

• konkurrierende Adsoptive (Verdrängung)

1) bimolekulare Bildung des Komplexes ES

2) unimolekularer Zerfall des Komplexes ES

3) unimolekulare Bildung des Produktes P und Freigabe des Enzyms aus dem Komplex

—> irreversibel aufgrund der hohen Enzymselektivität

Die Enzymkatalyse ist 1. Ordnung bezüglich der Enzymkonzentration [E]0, keff hängt allerdings von der Substratkonzentration [S] ab.

Km= affinität des Enzyms für das Substrat

vmax unbeeinflusst, wird erst bei höherem [S] erreicht

KM ist erhöht

Inhibitoren: hemmen Enzyme in ihrer Aktivität

—> reversible: Inhibitor kann sich wieder vom Enzym lösen, kompetitive: binden an aktive Stelle, nichtkompetitive: binden an anderer Stelle des Enzyms

—> irreversible: Inhibitor bleibt kovalent an der aktiven Stelle gebunden

—> Bildung Enzym-Substrat-Komplex kann trotz Hemmung stattfinden, keine Umsetzung zum Produkt

• Geschwkonstante k: Konstante für best. Reaktion und best. Temp.

• bei Temperaturerhöhung erhöht sich k und somit die Reaktionsgeschw.

• Verdopplung der Reaktionsgeschw. bei Erhöhung um 10 Grad

Ea: Aktivierungsenergie

A: präexponentieller Faktor (reaktions-spezifisch)

—> Teilchen müssen für reaktiven Stoß Aktivierungsenergie aufnehmen um über energetische Schwelle zu kommen

—> je höher die Temperatur, desto mehr Teile bringen genügend Energie mit und bilden einen hochenergetischen aktivierten Komplex (Übergangszustand)

Bimolekulare Reaktion

—> ÜZ am Maximum der potentiellen Energie der Reaktion, sehr kurzlebig und nicht isolierbar, zerfällt in Edukte und Produkte (bestimmt Reaktionsgeschw.)

Differenz der molaren Standardbildungsenthalpien des aktivierten Komplexes und der Edukte

Differenz der molaren Standardbildungsentropien des aktivierten Komplexes und der Edukte

monomolekular

bimolekular

= Zerfall des ÜZ als Schwingung mit Frequenz