Genetik

1. Topoisomerase entspiralisiert DNA-Doppelstrang. Helikase spaltet Wasserstoffbrückenbindungen, Trennung Doppelstrang in zwei Einzelstränge.

2. SSB-Proteine binden an die Einzelstränge, verhindern wiederbinden der Basen. Einzelstränge werden zu Replikationsbalse mit Replikationsgabel geöffnet.

3. Enzym Primase katalysiert in der Replikationsgabel Primer (Startpunkt). DNA-Polymerase 3 bindet an sie und knüpft in 5 zu 3 Richtung komplementäre Nukleotide an Einzelstrang (3 zu 5 Richtung) und verbindet diese. (Kontinuierliche Replikation)

4. An diskontinuierlichen Strang (5 zu 3 Richtung) findet die Replikation von der Replikationsblase weg statt. Bricht nach circa 1000 Nukleotiden ab und muss neu gestartet werden. (Diskontinuierliche Replikation) Es entstehen Okazaki-Fragmente, welche von der DNA-Ligase miteinander, zu einem durchgehenden DNA-Einzelstrang, verknüpft werden.

5. Abschließend werden die Primer von der RNase entfernt und von der DNA-Polymerase 1 durch passend DNA-Nukleotide ersetzt.

1. Transkription ( DNA in mRNA)

2. Translation ( mRNA in Polypeptid/Protein)

1. Initiation: RNA-Polymerase bindet an Promotorregion. Hinter dem Promotor wird die DNA blasenartig geöffnet. Doppwlstrang von DNA liegt nun getrennt vor (codogener Strang & Codestrang).

2. Elongation: RNA-Polymerase fährt codogenen Strang ab (3 zu 5 Richtung). An jede Base setzt sich das komplementäre Nukleotid. mRNA entsteht (5 zu 3 Richtung).

3. Termination: RNA-Polymerase erreicht Terminator (bestimmte DNA-Sequenz). RNA-Polymerase löst sich von DNA und mRNA wird freigesetzt.

1. Initiation: kleine Untereinheit des Ribosoms bindet an Ribosomenerkennungsstelle der mRNA. Ribosom wandert auf mRNA weiter bis zum Startcodon (AUG). Sobald eine mit Melathionin (Aminosäure) beladene tRNA an der A-Stelle bindet, lagert sich die große Untereinheit des Ribosoms an. Start-tRNA mit Anticodon (UAC) lagert sich komplementär an Startcodon (AUG) an.

2. Elongation: Ribosom wandert ein Triplett weiter (zur P-Stelle). An A-Stelle rutscht Neues Triplett. tRNA von P-Stelle gibt Aminosäure an A-Stelle ab (verbinden sich). Ribosom rutscht ein Triplett weiter, neues Triplett an A-Stelle. entladene tRNA verlässt das Ribosom über E-Stelle. Vorgang wiederholt sich zum gewünschten Polypeptid.

3. Termination: Stopp-Codon wird erreicht (UAG, UAA, UGA), es gibt keine passende tRNA. Ribosom zerfällt in Untereinheiten. Freisetzung hergestelltes Protein.

1. Wichtige Rolle bei Translation. Nimmt bestimmte Aminosäuren auf und transportiert diese zu den Ribosomen.

2. heftet sich an passende mRNA-Stelle (Anticodon).

1. Gesamten Erbinformation von Lebewesen.

2. besteht aus Basentripletts / 3 Basen = 1 Triplett / 1 Triplett = 1 Aminosäure.

3. IMMER in 5 zu 3Richtung, wenn 3 zu 5 vorhanden umwandeln.

4. Startcodon AUG / Stoppcodons UAA; UAG; UGA. (Code-Sonne)

Zentrale Abläufe wie bei Prokaryoten. mRNA-Prozessierung (Reifung der mRNA) als zusätzlicher Ablauf vor Translation. Proteinbiosynthese findet räumlich und zeitlich getrennt statt.

1. Prä-mRNA durchläuft im Zellkern einen mehrfachen Umbau bis zur reifen mRNA: Introns werden unter Bildung von ,,Lasso-Strukturen” herausgeschnitten (Spleißen). Die davor gestückelte genetische Information liegt nun zusammenhängend vor. Das 5-Ende erhält eine besondere cap-Sequenz, die eine Anlagerung an das Ribosom erleichtert. Das 3-Ende wird mit einer Sequenz aus bis zu 250 Adenin-Nukleotiden versehen. Dieser Poly (A) - Schwanz verhindert den schnellen Abbau der mRNA. Die restliche Tranlation ist der, der Prokaryoten identisch.

Polypeptid: mehr als 10 Aminosäuren

Protein: ab 100 Aminosäuren

1. Primärstruktur

2. Sekundärstruktur

3. Tertiärstruktur

4. Quartärstruktur

1. Keine räumliche Struktur. Protein liegt als Polypeptidkette vor. Aminosäuren sind über Peptidbindungen verbunden.

1. Räumliche Struktur durch Wasserstoffbrückenbindungen. Wasserstoffbrückenbindungen sind regelmäßig angeordnet. Durch Wasserstoffbrückenbindungen faltet sich Aminosäure zu Alpha-Helix oder Beta-Faltblatt.

1. Räumliche Anordnung der Aminosäurekette. Faltung der gesamten Polypeptidkette (durch Wechselwirkungen zwischen Resten der Aminosäuren).

1. Anordnung von mehreren Polypeptidketten, die sich zu einem Proteinkomplex zusammenlagern (räumliche Anordnung).

1. Viren besitzen entweder DNA oder RNA (von Proteinhülle - Capsid umgeben)

2. Zu RNA-Viren gehören Retroviren (können nach erfolgter Infektion mit Enzym Reverse Transkriptase RNA in DNA umschreiben).

3. Besitzen keinen eigenen Stoffwechsel (bei Vermehrung auf Wirt angewiesen)

4. Nutzen bei Infektion Syntheseapperst des Wirtes um neue Virenbestsndteile zu bilden.

5. Wirtszelle geht dabei meist zugrunde.

6. Viren zeigen Wirtsspezifität (bsp. Phagen - Typ y und Typ T - befallen nur E.coli)

1. Lytischer Zyklus

2. Lysogener Zyklus

1. Adsorptionsphase: Virus dockt nach Schlüssel-Schloss-Prinzip an Rezeptoren der bakteriellen Zellwand an.

2. Injektionsphase: Die virale Erbinformation gelangt in die Zelle. Die Phagenhülle bleibt zurück.

3. Latenzphase: Die virale Erbinformation übernimmt den Stoffwechsel der Wirtszelle. Es werden Phagenbausteine aufgebaut.

4. Reifungsphase: Die getrennt vorliegenden Phagenbestandteile lagern sich in Selbstorganisation zu fertigen Phagen zusammen.

5. Freisetzungsphase: Durch Wirkung des phagencodierten Enzyms Lysozym wird die Zellwand abgebaut. Die Zelle platzt und gibt etwa 200 neue Phagen frei. Die Wirtszelle wird zerstört.

1. Virus integriert sich nach Inhektion in das Wirtschromosom und wird somit mirepliziert. Kann durch bestimmtes Signal (bsp. Temperaturschock) ausgeschnitten werden. Geht dann zum lytischen Zyklus über.