02_Thermodynamik

kovalente Bindungsarten (Bindungsstärke von ca 200-450 kJ/mol)

1. Molekulare Erkennung/Affinität, 2 Moleküle treffen sich durch Diffusion

2. Komplexbildung

3. Komplexstabilität (durch nicht-kovalente Kräfte)

der KD Wert (dissoziationskonstante)

—> liegen meistens zwischen 10-3 und 10^-15 (je kleiner die Zahl, desto stabiler der Komplex), grob errechnet man dies in dem man von dem Exponenten 7 subtrahiert

Beispiel: 10^15+7 = 10^8 (ca 2,8 x 10^4 Sekunden)

-Katabole Reaktionen: energiegewinn durch Nährstoffabbau

-Anabole Reaktionen: Energieverbrauch, Speicherung auf Elektronencarriern

-H: Enthalpie

-G: Freie Enthalpie

-S: Entropie

Energie, die in chemischen Verbindungen gespeichert ist

kJ/mol

Maß für die Unordnung/Anzahl der Realisierungsmöglichkeiten auf molekularer Ebene

J/mol K

Maß für die Triebkraft eines Prozesses (Läuft Reaktion bei konstantem T + p spontan ab oder nicht?)

kJ/mol

-definiert den Standardzustand in biologischen Systemen durch;

Ausgangskonzentration aller Komponenten =1mol/l

Temperatur = 25°C/298K

Druck=1atm

pH=7

Konzentration des Wassers 55,5mol/l

aufgrund seiner Anhydridbindung und daraus resultierendes Gruppenübertragungspotential. Es ermöglicht, 3 mal eine Hydrolyse durchzuführen und so resonanzstabilisiertes (verhindert Rückreaktion) Phosphat abzuspalten. Das PO4 3- lagert sich dann am Reaktanden an und bildet das Produkt.