Glykananalytik

1. Strukturelle und modulatorische Eigenschaften von Glykanen

2. Die spezifische Erkennung von Glykanen durch andere Moleküle– vor allem Glykan bindende Proteine (GBPs)

D-Glucose

N-Acetyl-D-glucosamine

D-Galactose

N-Acetyl-D-galactosamine

D-Manose

D-Xylose

D-Glucuronic acid

L-Fucose

N-Acetylneuramic acid

• Struktur von Glykanen bestimmt von möglicher Rotation um glykosidische Bindung

• Rotation ist eingeschränkt aufgrund von energetischen Dipol Dipol Wechselwirkungen von freien Elektronenpaaren und von sterischen Effekten aufgrund von räumlichen Ansprüchen der Nachbargruppen

• Energetische Minimierung bedingt eine Vorzugsrichtung exoanomerer Effekt

• Struktur von Glykanen bedingt durch Anomerie und exoanomere Effekte

• Änderung der Verknüpfungs richtung (hier ß1,3 bzw. ß1,4) führt zu Disacchariden mit deutlich veränderten Eigenschaften.

• Position der N-Acetylgruppe ist stark verändert.

• Blutgruppendeterminanten des ABH (0) Systems

• Diese werden von Antikörpern, Enzymen und Lektinen eindeutig unterschieden

• Glykane an Proteinen lassen sich als N-Glykane und O-Glykane unterscheiden

• N-Glykane sind über N-Acetyl-ß-D-glucosamin (ß GlcNAc) mit dem Amid Stickstoff von L-Asparagin (Asn) verknüpft.

• Asn muß Teil der Signalstruktur Asn-Xxx-Ser/Thr sein. (Xxx beliebig außer Pro und Asp)

• Glykoproteine tragen oft sowohl N-Glykane als auch O-Glykane

• Jede einzelne Glykosylierungsstelle weist Heterogenität in der Struktur des gebundenen Glykans auf – „Mikroheterogenität“

• Unterschiede liegen in der Anzahl, Position und Zahl der Untereinheiten.

• Glykosylierung ist spezies-spezifisch, gewebs-spezifisch, zelltyp spezifisch und protein-spezifisch.